Что такое белки, таблицы белковой пищи. Таблица типы белков
Виды белков
Биология 
Виды белков
Количество просмотров публикации Виды белков - 595
| Наименование параметра | Значение |
| Тема статьи: | Виды белков |
| Рубрика (тематическая категория) | Биология |
Денатурация белка
В случае если нарушить структуру белка нагреванием или химическим воздействием, он теряет свои качества и раскручивается. Этот процесс принято называть денатурацией. В случае если денатурация затронет третичную или вторичную структуру, то она обратима: белок может снова закрутиться в спираль и уложиться в третичную структуру (ренатурация). При этом восстанавливаются и функции данного белка.
БЕЛКИ
| Глобулярные | фибриллярные |
| Антитела, гормоны, ферменты | Коллаген, кератин кожи, эластин |
КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ ПО ВЫПОЛНЯЕМЫМ ФУНКЦИЯМ
| Типы белков | Функции белков | Примеры |
| 1. Структурные | Структурная. Входит в состав клеточных мембран и органоидов клетки | Коллаген – фибриллярный белок соединительной ткани; Кератин – белок костей. ногтей, волос Оссеин – белок костей Актин и тубулин – белки, участвующие в формировании цитоскелета |
| 2. Ферменты | Каталитическая. Обеспечивают фиксацию углерода при фотосинтезе, реакции матричного синтеза, расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте и т.д. | |
| 3. Гормоны | Регуляторная | Инсулин – регулирует поступление глюкозы в клетки Гормон роста |
| 4. Сократительная | Сократительная. Благодаря движению относительно друг друга нитей белков актина и миозина осуществляется сокращение мышц; движение ресничек и жгутиков простейших происходит за счёт скольжения микротрубочек, имеющих белковую природу, относительно друг друга | |
| 5. Транспортные | Транспортная. Перенос веществ как внутри клетки, так и в организме в целом. | Альбумины крови транспортируют жирные кислоты. Глобулины – ионы металлов и гормоны. Гемоглобин переносит кислород и углекислый газ Белки плазматической мембраны осуществляют транспорт веществ в клетку |
| 6. Защитные | Защитная | Антитела крови обеспечивает иммунную защиту организма. Фибриноген и тромбин предотвращает кровотечение и участвуют в свертывании крови Интерферон подавляет развитие вирусов |
| 7. Запасные | Запасная или питательная | Белок молока козеин, альбумин яиц птиц и рептилий, клейковина семян пшеницы, зеин семян кукурузы |
| 8. Токсины | Защитная | Токсины бактерий, растений и животных |
| 9. Различные типы белков | Энергетическая. При распаде 1 г белков выделяется 17,6 кДж энергии |
НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ
Нуклеиновые кислоты были впервые открыты в ядрах лейкоцитов в 1869 И.Ф. Мишером, в связи с чем и получили свое название. Есть 2 вида нуклеиновых кислот: ДНК и РНК. Молекулы нуклеиновых кислот представляют из себядлинные полимерные цепочки, мономерами которых являются нуклеотиды.
Каждый нуклеотид состоит из азотистого основания, моносахарида (рибозы или дезоксирибозы) и остатка фосфорной кислоты.
СХЕМА СТРОЕНИЯ НУКЛЕОТИДА
| Азотистое основание Аденин – А Тимин – Т Цитозин – Ц Гуанин – Г Урацил - У | Углевод: Рибоза или дезоксирибоза | Остаток фосфорной кислоты |
Запомните: последовательность нуклеотидов в молекуле ДНК всегда строго индивидуальна и неповторима для каждого биологического вида. Последовательность расположения нуклеотидов в молекуле ДНК определяет наследственную информацию клетки. структуру молекулы ДНК раскрыли в 1953 году Дж. Уотсон и Ф. Крик.
СРАВНИТЕЛЬНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА ДНК И РНК
| Признаки | ДНК | РНК |
| Местонахождение в клетке | У эукариот – ядро, митохондрии, хлоропласты, у прокариот - цитоплазма | Ядро, митохондрии, хлоропласты, цитоплазма, рибосомы |
| Строение | Нуклеотиды, входящие в состав ДНК, содержат дезоксирибозу, одно из 4 азотистых оснований: аленин, гуанин, цитозин и тимин и остаток фосфорной кислоты | Нуклеотиды входящие в состав РНК, содержит моносахарид рибозу, одно из 4 азотистых оснований: аденин, гуанин, цитозин и урацил и остаток фосфорной кислоты |
| Структура | Состоит из 2 полинуклеотидных цепочек, скрученных в виде двойной спирали в направлении слева направо. Нуклеотиды (мономеры) одной из цепочек соединяются парами с нуклеотидами другой цепочки посредством соединения их азотистых оснований по принципу комплементарности: А-Т; Г -Ц | Состоит из одинарной полинуклеотидной цепочки |
| Функции | Носитель наследственной информации: участки ДНК, кодирующие определенный белок, являются генами | Обеспечивают синтез в клетке специфических для нее белков. Типы РНК: и –РНК – переносит информацию о первичной структуре белка; т – РНК – переносит аминокислоты к месту синтеза белка; р- РНК – вместе с белками образуют мельчайшие органоиды клетки – рибосомы, в которых происходит синтез белка |
Виды белков - понятие и виды. Классификация и особенности категории "Виды белков" 2014, 2015.
Читайте также
Денатурация белка Структура молекулы белка R Между соседними аминокислотами возникает пептидная связь, на основе которой образуется соединение – полипептид. 1. Первичная или линейная. Представляет собой полипептидную цепочку – длинную цепь... [читать подробнее].
referatwork.ru
Таблица белков
Белки
Белки, жиры, углеводы, минеральные соли и витамины - вот те основные вещества, которые необходимы для жизни. Белки представляют основу элементов клетки и тканей и с ними связаны все основные проявления жизни. Существуют структурные белки, определяющие конфигурацию тела и белковые вещества. К белковым веществам относятся гемоглобин, ферменты, некоторые гормоны и нуклеопротеиды.
Белки являются единственным источником усвояемого организмом азота. Существуют такие понятия, как положительный и отрицательный азотистый баланс. Положительный азотистый баланс у взрослых людей - это когда количество поступающего с пищей азота равно количеству азота, выделяемого из организма (равновесие). У детей, так как они растут, происходит накопление белков в теле, таким образом поступление азота в организм должно превышать его выделение из организма (стимул роста).
Положительный азотистый баланс говорит о благополучии белкового обмена в организме. Отрицательный азотистый баланс наблюдается, когда в организме, в результате недостаточного поступления или усвоения белка, происходит потеря азота. В таком случае речь идет о нарушении белкового обмена в организме.
Усвояемость белка
Белки, содержащиеся в различных продуктах питания, неравноценны. Их ценность зависит от аминокислотного состава. Именно аминокислотный состав определяет степень полноты усвоения белков организмом. Аминокислоты не синтезируются в организме, а поступают в организм с пищей. Полнота усвояемости белка зависит от наличия определенного соотношения незаменимых аминокислот в белках пищи. При недостатке хоть одной из аминокислот при синтезе белка и другие аминокислоты не будут использованы организмом.
Исходя из вышесказанного, основными источниками легкоусвояемого белка являются продукты животного происхождения - мясо, птица, рыба, яйца, молоко. Идеальным в этом плане является аминокислотный состав белков яиц, так как он усваивается почти на 100%. Хорошо усваиваются молоко (75 - 80%), мясо (70 - 75%) и рыба (70 - 80%).
Из продуктов растительного происхождения богаты белками бобовые, зерновые, орехи. Например, в соевых бобах содержится 42%, а в соевой муке — до 50% белка. Незначительное количество белков содержится в овощах, фруктах, ягодах - от 0,3 до 3% и грибах - от 2 до 5 % (исключение сушенные грибы - до 38%). Однако многие растительные белки имеют пониженную биологическую ценность из-за дефицита некоторых аминокислот, влияющих на усвоение белка. Например, в злаковых (пшеница, кукуруза и др.) обнаружен значительный дефицит некоторых незаменимых аминокислот. Поэтому для повышение степени усвояемости белка такие продукты следует комбинировать с продуктами, имеющими оптимальный аминокислотный состав: растительные и молочные продукты (хлеб с молоком), мучные изделия с творогом. Или сочетать растительные и мясные продукты - пельмени, пирожки и др. Так как такое сочетание продуктов стимулирует усвоение белков, эту особенность необходимо учитывать тем, кто имеет избыточный вес.
Норма белков
При определении потребности человека в белке, нужно исходить из интенсивности обновления белков в тканях организма, которая, в свою очередь, зависит от индивидуальных особенностей организма - пола, возраста, роста, веса, физической нагрузки. Существует такое понятие как минимальная норма белка, то есть норма, ниже которой нормальная жизнедеятельность человека просто невозможна. Для взрослого человека минимальная суточная норма составляет всего 40-50 г усвояемого белка в день. Понятно, что этот показатель на много ниже оптимальной нормы и не должен браться за эталон.
Если работа человека не связана с тяжелым физическим трудом, организму достаточно получать с пищей примерно 1-1,2 г белка на 1 кг веса. Значит человеку, который весит 65 - 70 кг, нужно от 60 до 80 г белка в сутки. С увеличение физических нагрузок увеличивается потребность организма в белке. Потребность растущего организма в белке гораздо выше. Для ребенка на первом году жизни минимальная норма белка составляет 3-4 г на 1 кг веса. В последующие годы эта величина постепенно снижается.
Суточная норма белков для групп работающих людей, исходя из пола, возраста и вида деятельности
| Суточная норма белков для людей, работа которых не связана с затратой физического труда (работники умственного труда, служащие и др.) | Жен | 18-40 лет | 82 | 50 |
| Жен | 40-60 лет | 75 | 45 | |
| Муж | 18-40 лет | 96 | 58 | |
| Муж | 40-60 лет | 90 | 53 | |
| Суточная норма белков для людей, работающих в сфере обслуживания (продавцы, швеи и др.) | Жен | 18-40 лет | 85 | 45 |
| Жен | 40-60 лет | 77 | 43 | |
| Муж | 18-40 лет | 100 | 55 | |
| Муж | 40-60 лет | 92 | 45 | |
| Суточная норма белков для людей, работа которых связана с физическим усилиями, полностью механизированный труд (станочники, текстильщики и др. | Жен | 18-40 лет | 85 | 47 |
| Жен | 40-60 лет | 80 | 45 | |
| Муж | 18-40 лет | 102 | 55 | |
| Муж | 40-60 лет | 94 | 50 | |
| Суточная норма белков для людей, работа которых связана со значительными физическими усилиями (частично механизированный труд) | Жен | 18-40 лет | 92 | 46 |
| Жен | 40-60 лет | 85 | 43 | |
| Муж | 18-40 лет | 108 | 54 | |
| Муж | 40-60 лет | 100 | 50 |
Суточная норма белков для детей и подростков
| От 6 месяцев до 1 года | 25 | - |
| От 1 года до 1,5 лет | 48 | 36 |
| От 1,5 года до 3 лет | 53 | 40 |
| От 3 до 4 лет | 63 | 44 |
| От 5 до 6 лет | 72 | 47 |
| От 7 до 10 лет | 80 | 48 |
| От 11 до 13 лет | 96 | 58 |
| От 14 до 17 лет - девушкиОт 14 до 17 лет - юноши | 93106 | 5664 |
Суточная норма белковдля беременных женщин, кормящих матерей, студентов, спортсменов и пожилых людей
| Беременные женщины | 109 | 65 | |
| Кормящие матери | 120 | 72 | |
| Студенты | Жен Муж | 96113 | 5868 |
| Спортсмены | Жен Муж | 120-137154-171 | 60-6977-86 |
| Мужчины занятые тяжелым физическим трудом | 132 | 66 | |
| Мужчины от 60 до 70 лет | 80 | 48 | |
| Мужчины старше 70 лет | 75 | 45 | |
| Женщины от 60 до 70 лет | 70 | 42 | |
| Женщины старше 70 лет | 65 | 39 |
Таблица белковВажнейшие источники легкоусвояемого белка, содержание белка в продуктах
|
Мясо Куры Баранина Говядина Свинина мясная |
14-20 8.1 12,1 13.4 13.8 |
|
Рыба Треска Лещ Сельдь соленая |
12-16 13 7.2 9.7 |
| Яйцо | 10,8 |
| Сыр | 20 - 30 |
| Молоко | 3,2 - 5 |
| Хлеб | 5 - 10 |
|
Творог жирный 20%-ный Творог жирный 9%-ный Творог нежирный |
13,3 14 16,3 |
| Кефир | 3,4 |
| Картофель | 1,7 |
| Фасоль | 19,6 |
| Соя | 34 |
| Горох | 19,7 |
www.dietai.ru
Белки и их функции. | steelbros.ru
Белки и их функции.Изучим основные вещества составляющие наши с вами организмы. Одни из них самых важных это белки.
Белки ( протеины, полипептиды ) – углеродные вещества, состоящие из соединенных в цепочку аминокислот. Являются обязательной составной частью всех клеток.
Аминокислоты - углеродные соединения,, в молекулах которых одновременно содержатся карбоксильные ( -COOH ) и аминные ( Nh3 ) группы.
Соединение, состоящее из большого числа аминокислот, называется - полипептидом. Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот.
Свойства белков, определяет их аминокислотный состав, в строго зафиксированной последовательности, а аминокислотный состав в свою очередь определяется генетическим кодом. При создании белков используется 20 стандартных аминокислот.
Структура белков.
Выделяют несколько уровней:
- Первичная структура - определяется порядком чередования аминокислот в полипептидной цепи.
Двадцать разных аминокислот можно уподобить 20 буквам химического алфавита, из которых составлены «слова» длиной в 300-500 букв. С помощью 20 букв можно написать безграничное множество таких длинных слов. Если считать, что замена или перестановка хотя бы одной буквы в слове придает ему новый смысл, то число комбинаций в слове длиной в 500 букв составит 20500.
Известно, что замена даже одного аминокислотного звена другим в белковой молекуле изменяет ее свойства. В каждой клетке содержится несколько тысяч разных видов белковых молекул, и для каждого из них характерна строго определенная последовательность аминокислот. Именно порядок чередования аминокислот в данной белковой молекуле определяет ее особые физико-химические и биологические свойства. Исследователи умеют расшифровывать последовательность аминокислот в длинных белковых молекулах и синтезировать такие молекулы.
- Вторичная структура – белковые молекулы в виде спирали, с одинаковыми расстояниями между витками.
Между группами N-Н и С=О, расположенными на соседних витках, возникают водородные связи. Они повторенные многократно, скрепляют регулярные витки спирали.
- Третичная структура – образование спиралиевого клубка.
Этот клубок образован закономерным переплетением участков белковой цепи. Положительно и отрицательно заряженные группы аминокислот притягиваются и сближают даже далеко отстоящие друг от друга участки белковой цепи. Сближаются и иные участки белковой молекулы, несущие, например, «водоотталкивающие» (гидрофобные) радикалы.
Для каждого вида белка характерна своя форма клубка с изгибами и петлями. Третичная структура зависит от первичной структуры, т. е. от порядка расположения аминокислот в цепи.- Четвертичная структура – сборный белок, состоящий из нескольких цепей, отличающихся по первичной структуре.Объединяясь вместе, они создают сложный белок, обладающий не только третичной, но и четвертичной структурой.
Денатурация белка.
Под действием ионизирующей радиации, высокой температуры, сильного взбалтывания, экстремальных значений рН ( концентрация йонов водорода ), а также ряда органических растворителей, таких, как спирт или ацетон, белки изменяют свое естественное состояние. Нарушение природной структуры белка называют денатурацией. Подавляющее большинство белков утрачивает при этом биологическую активность, хотя первичная структура их после денатурации не меняется. Дело в том, что в процессе денатурации нарушаются вторичная, третичная и четвертичная структуры, обусловленные слабыми взаимодействиями между аминокислотными остатками, а ковалентные пептидные связи ( с объединением электронов) не разрываются. Необратимую денатурацию можно наблюдать при нагревании жидкого и прозрачного белка куриного яйца: он становится плотным и непрозрачным. Денатурация может быть и обратимой. После устранения денатурирующего фактора многие белки способны вернуть естественную форму, т.е. ренатурировать.
Способность белков к обратимому изменению пространственной структуры в ответ на действие физических или химических факторов лежит в основе раздражимости - важнейшего свойства всех живых существ.
Функции белков.
Каталитическая.
В каждой живой клетке происходят непрерывно сотни биохимических реакций. В ходе этих реакций идут расщепление и окисление поступающих извне питательных веществ. Полученную вследствие окисления энергию питательных веществ и продукты их расщепления клетка использует для синтеза необходимых ей разнообразных органических соединений. Быстрое протекание таких реакций обеспечивают биологические катализаторы, или ускорители реакций, - ферменты. Известно более тысячи разных ферментов. Все они белки.Белки-ферменты – ускоряют протекающие реакции в организме. Ферменты учавствуют в расщеплении сложных молекул ( катаболизм ) и их синтезе ( анаболизм ) а также создания и ремонте ДНК и матричного синтеза РНК.
Структурная.
Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Коллаген и эластин — основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.
Защитная.
- Физическая защита. (пример : коллаген — белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей )
- Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами обеспечивает их детоксикацию. (пример: ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма)
- Иммунная защита. На попадание бактерий или вирусов в кровь животных и человека организм реагирует выработкой специальных защитных белков - антител. Эти белки связываются с чужеродными для организма белками возбудителей заболеваний, чем подавляется их жизнедеятельность. На каждый чужеродный белок организм вырабатывает специальные «антибелки» - антитела.
Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных — это белки или пептиды. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке ответную реакцию. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови.
Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.
Цитокины — небольшие пептидные информационные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференцировку, функциональную активность и программируемую клеточную смерть, обеспечивают согласованность действий иммунной, эндокринной и нервной систем.
Транспортная.
Только белки осуществляют перенос веществ в крови, например, липопротеины (перенос жира), гемоглобин (транспорт кислорода), трансферрин (транспорт железа) или через мембраны- Na+,К+-АТФаза (противоположный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са2+-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки).
Рецепторная.
Белковые рецепторы могут как находиться в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях — свет, механическое воздействие (например, растяжение) и другие стимулы.
Строительная.
Животные в процессе эволюции утратили способность осуществлять синтез десяти особенно сложных аминокислот, называемых незаменимыми. Они получают их в готовом виде с растительной и животной пищей. Такие аминокислоты содержатся в белках молочных продуктов (молоко, сыр, творог), в яйцах, рыбе, мясе, а также в сое, бобах и некоторых других растениях. В пищеварительном тракте белки расщепляются до аминокислот, которые всасываются в кровь и попадают в клетки. В клетках из готовых аминокислот строятся собственные белки, характерные для данного организма. Белки являются обязательным компонентом всех клеточных структур и в этом состоит их важная строительная роль.
Энергетическая.
Белки могут служить источником энергии для клетки. При недостатке углеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. Освободившаяся при этом энергия используется на поддержание процессов жизнедеятельности организма. При длительном голодании используются белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени.
Моторная (двигательная).
Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма, например, сокращение мышц, в том числе движение миозиновых мостиков в мышце, перемещение клеток внутри организма (например, амебоидное движение лейкоцитов).
На самом деле это очень краткое описание функций белков, которое только наглядно может продемонстрировать их функции и значимость в организме.
Немного видео для понимания о белках:
steelbros.ru
Protein (белок, протеин) — высокомолекулярное органическое соединение — необходимая и основная часть организма. Около 85% сухого остатка всех его тканей приходится на белки. В этой статье о белках: Что такое белки и как они устроеныБелки, являясь по большей части ферментами, исполняют стержневую роль в жизнедеятельности организма. Они очень разнообразны как по своей структуре, так и по функциональным особенностям. Представить, как они устроены можно на примере обычной цепи. Цепь — это белковая молекула, а звенья цепи — это аминокислоты.  Все звенья в обычной цепи одинаковые, а в белковой же — все разные, и чередуются в различной последовательности. Каждая особая последовательность аминокислот (звеньев) определяет свойства белка. Например, у нас есть два типа звеньев A и B. Из них можно собрать такие цепочки (все условно и только для примера):
Таким образом, имея 2 типа звеньев, можно получить совершенно разный их набор. В реальности все сложнее. В распоряжении организма есть 20 звеньев (аминокислот) и длинна цепи не ограничена 4-мя звеньями. В разных сочетаниях они образуют огромное разнообразие этих биологических молекул, этим обуславливается такая многогранность ролей белков в организме человека. Ценность белковой пищиЧеловек с пищей должен получать достаточное количество белков, так как они ему нужны:
Ценность белков для человека можно определить по легкости усвоения, составу и количеству незаменимых аминокислот. Растительные белки имеют меньшую ценность, а животные — большую. Но, чтобы полностью обеспечить организм, незаменимые аминокислоты нужно потреблять из разных продуктов. Нехватка белка в пище ведет к расщеплению тканей, когда организм вынужден использовать собственные азот и белки на покрытие жизненно-важных потребностей. Это в аналоги можно представить так: строители строят дом, им нехватает материалов и они разбирая построенные стены строят другие. Конечно, ничего хорошего в этом случае не выйдет. При этом возникнет дисбаланс гормонов, нарушится работа нервной системы, произойдет распад мышечной ткани, будет откладываться жир во внутренние органы, замещая им разрушения. Избыток белковой пищи также чреват последствиями и пользы не принесет, так как это нагружает почки и печень продуктами разложения белков. У пищи богатой белками есть еще одно значимое свойство — она повышает основной обмен веществ до 40%, так как она долго переваривается и организм расходует много энергии на ее усвоение. Это значит, что будут израсходованы жиры и углеводы, поступившие с пищей, и вы не будете поправляться. Основной обмен повышается после поступления белковой пищи через 1,5-2 часа, и длится 6-7 часов. Что такое белковые продуктыВсе продукты, которые мы едим, состоят из жиров, белков и углеводов. «Белковой пищей» можно назвать те продукты, в которых белка намного больше, чем в других. Таблица белковой пищи в картинкахВ этой таблице белковой пищи в наглядной форме представлено содержание белка в 100 г продуктов, в съедобной его части. Ее будет достаточно, чтобы сориентироваться, где его больше, а где меньше всего.
Таблица содержания белков в продуктахЭта таблица содержания белков в продуктах может пригодиться, тем кто решит обеспечить свой «здоровый рацион» достаточным количеством белков. Продукты в таблице расположены в порядке уменьшения его количества. Содержание белка в продуктах, таблица (г белка в 100 г продукта):
Белки и их роль в организмеРоль белка в организме человека огромна. В любом живом организме тысячи белков выполняют бессчетное количество важных функций. Эти функции, распределяются следующим образом: Структурообразующие функцииСтруктурные белки поддерживают стабильность и форму тканей и клеток, придают структурам механическую прочность, а также участвуют в построении цитоскелета. В качестве примера структурного белка можно назвать коллаген. Коллаген обеспечивает эластичность, и прочность соединительной ткани. Он составляет основу костей, сухожилий, хрящей и т.п. Транспортные функцииГемоглобин — самый известный транспортный белок, он отвечает за перенос кислорода и углекислого газа между тканями и легкими. В крови есть много других транспортных белков. Кроме переноса веществ между тканями и органами белки выполняют транспорт через мембраны клеток. Защитные функцииИммунная система защищает организм от чужеродных веществ и патогенов. Белок иммуноглобулин здесь выполняет главенствующую роль. Но на этом защитные функции белков не ограничиваются. Они выполняют и химическую защиту, связывая токсины и расщепляя яды. Регуляторные и сигнальные функцииБелки (гормоны) исполняют функции датчиков и сигнальных веществ, обеспечивают согласованность работы эндокринной, иммунной и нервной систем, регулируют процессы внутри клеток. Двигательные функцииВ результате взаимодействия белков совершаются перемещения клеток, сокращения мышц и иные виды биологической подвижности. Запасные функцииЗапасные белки — как источник накопления ценных веществ, содержатся в растениях. В животных организмах белки мышц, при крайней необходимости, могут его питать. В яйцеклетках белки являются источниками энергии и веществ. При воспроизведении текста статьи Что такое белки и таблицы белковой пищи, целиком или частями, активная ссылка на сайт cooktips.ru обязательна.
|
  Вы сейчас здесь:CookTips.Ru > Статьи > О роли белков, таблицы белковой пищи   Наиболее читаемое:
 Десять свежих статей:
  Для идеальной кухни:
|
cooktips.ru
Таблица коэффициентов усвоения белка
Таблица ВОЗ оценки качества белков, содержащихся в пищевых продуктах
Как известно, белок является чрезвычайно важным пищевым продуктом для обеспечения жизнедеятельности человеческого организма и основным строительным материалом для всех его клеток, тканей и органов.
Основными источниками поступления его в организм являются продукты животного происхождения (мясо, рыба, яйца, молочные продукты) и растительного происхождения (злаки и бобовые).
Коэффициент усвоения белка
Коэффициент усвоения белка, принятый ВОЗ для оценки качества белков, учитывает не только их химическую ценность (аминокислотный состав), но и полноту переваривания, то есть энергетическую ценность. Наиболее ценными и сбалансированными источниками белка являются продукты, имеющие коэффициент, равный или близкий к 1,0.
Проверьте, какой у вас % жира в организме, ИМТ и другие важные параметры
Поскольку биологическая ценность комплекса протеинов, как известно, значительно выше, чем ценность каждого протеина в отдельности, специалисты — диетологи рекомендуют комбинировать между собой следующие группы пищевых продуктов, которые повышают их биологическую ценность:
- яйца с картофелем
- яйца с фасолью
- яйца с пшеницей
- яйца с кукурузой
- сою с пшеном
- молоко с рожью
При формировании рациона питания старайтесь сочетать в меню белки растительного и животного происхождения (мясо, яйца, молоко и т.п.).
Таблица расчета суточной потребности в белке
Суточная потребность белка зависит от массы тела и интенсивности физических тренировок
happy-womens.com
Белки (органические соединения) — Мегаэнциклопедия Кирилла и Мефодия — статья
Первые попытки выделить белки были предприняты еще в 18 веке. К началу 19 века появляются первые работы по химическому изучению белков. Французские ученые Ж.Л. Гей-Люссак и Л.Ж. Тенар попытались установить элементный состав белков из разных источников, что положило начало систематическим аналитическим исследованиям, благодаря которым был сделан вывод о том, что все белки сходны по набору элементов, входящих в их состав. В 1836 голландский химик Г. Я. Мульдер предложил первую теорию строения белковых веществ, согласно которой все белки имеют некий гипотетический радикал (С40H62N10O12), связанный в различных пропорциях с атомами серы и фосфора. Он назвал этот радикал «протеином» (от греч. protein — первый, главный). Теория Мульдера способствовала увеличению интереса к изучению белков и совершенствованию методов белковой химии. Были разработаны приемы выделения белков путем экстракции растворами нейтральных солей, впервые были получены белки в кристаллической форме (гемоглобин, некоторые белки растений). Для анализа белков стали использовать их предварительное расщепление с помощью кислот и щелочей.Одновременно все большее внимание стало уделяться изучению функции белков. Й. Я. Берцелиусв 1835 первым высказал предположение о том, что они играют роль биокатализаторов. Вскоре были открыты протеолитические ферменты— пепсин (Т. Шванн, 1836) и трипсин (Л. Корвизар, 1856), что привлекло внимание к физиологии пищеварения и анализу продуктов, образующихся в ходе расщепления пищевых веществ. Дальнейшие исследования структуры белка, работы по химическому синтезу пептидов завершились появлением пептидной гипотезы, согласно которой все белки построены из аминокислот. К концу 19 века было изучено большинство аминокислот, входящих в состав белков. В начале 20 века немецкий химик Э. Г. Фишер впервые применил методы органической химии для изучения белков и доказал, что белки состоят из α-аминокислот, связанных между собой амидной (пептидной) связью. Позже, благодаря использованию физико-химических методов анализа, была определена молекулярная масса многих белков, установлена сферическая форма глобулярных белков, проведен рентгеноструктурный анализ аминокислот и пептидов, разработаны методы хроматографического анализа (см. Хроматография). Был выделен первый белковый гормон — инсулин (Ф. Г. Бантинг, Дж. Дж. Маклеод, 1922), доказано присутствие гамма -глобулиновв антителах, описана ферментативная функция мышечного белка миозина (В. А. Энгельгардт, М. Н. Любимова, 1939). Впервые в кристаллическом виде были получены ферменты — уреаза (Дж. Б. Салинер, 1926), пепсин (Дж. Х. Нортрон, 1929), лизоцим (Э. П. Абрахам, Р. Робинсон, 1937).В 1950-х гг. была доказана трехуровневая организация белковых молекул — наличие у них первичной, вторичной и третичной структуры; создается автоматический анализатор аминокислот (С. Мур, У. Х. Стайн, 1950). В 60-х гг. предпринимаются попытки химического синтеза белков (инсулин, рибонуклеаза). Существенно усовершенствовались методы рентгеноструктурного анализа; был создан прибор — секвенатор (П. Эдман, Г. Бэгг, 1967), позволявший определять последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Следствием этого явилось установление структуры нескольких сотен белков из самых разных источников. Среди них протеолитические ферменты (пепсин, трипсин, химотрипсин, субтилизин, карбоксипептидазы), миоглобины, гемоглобины, цитохромы, лизоцимы, иммуноглобулины, гистоны, нейротоксины, белки вирусных оболочек, белково-пептидные гормоны (см. Регуляторные пептиды). В результате появились предпосылки для решения актуальных проблем энзимологии, иммунологии, эндокринологии и других областей биологической химии.В конце 20 века значительные успехи были достигнуты в изучении роли белков в ходе матричного синтеза биополимеров, понимания механизмов их действия в различных процессах жизнедеятельности организмов, установления связи между их структурой и функцией. Огромное значение при этом имело совершенствование методов исследования, появление новых способов для разделения белков и пептидов. Разработка эффективного метода анализа последовательности расположения нуклеотидовв нуклеиновых кислотах позволила значительно облегчить и ускорить определение аминокислотной последовательности в белках. Это оказалось возможным потому, что порядок расположения аминокислот в белке определяется последовательностью нуклеотидов в кодирующем этот белок гене (фрагменте ДНК). Следовательно, зная расстановку нуклеотидов в этом гене и генетический код, можно безошибочно предсказать, в каком порядке располагаются аминокислоты в полипептидной цепи белка. Наряду с успехами в структурном анализе белков значительные результаты были достигнуты в изучении их пространственной организации, механизмов образования и действия надмолекулярных комплексов, в том числе рибосом и других клеточных органелл, хроматина, вирусов и т. д.Практически все белки построены из 20 α-аминокислот, принадлежащих к L-ряду, и одинаковых практически у всех организмов. Аминокислоты в белках соединены между собой пептидной связью—СО—NH—, которая образуется карбоксильной и α-аминогруппой соседних аминокислотных остатков: две аминокислоты образуют дипептид, в котором остаются свободными концевые карбоксильная (—СООН) и аминогруппа (h3N—), к которым могут присоединяться новые аминокислоты, образуя полипептидную цепь.Участок цепи, на котором находится концевая Н2N-группа, называют N-концевым, а противоположный ему — С-концевым. Огромное разнообразие белков определяется последовательностью расположения и количеством входящих в них аминокислотных остатков. Хотя четкого разграничения не существует, короткие цепи принято называть пептидами или олигопептидами (от олиго...), а под полипептидами (белками) понимают обычно цепи, состоящие из 50 и более аминокислот. Наиболее часто встречаются белки, включающие 100-400 аминокислотных остатков, но известны и такие, молекула которых образована 1000 и более остатками. Белки могут состоять из нескольких полипептидных цепей. В таких белках каждая полипептидная цепь носит название субъединицы.Полипептидная цепь способна самопроизвольно формировать и удерживать особую пространственную структуру. Исходя из формы белковых молекул белки делят на фибриллярные и глобулярные. В глобулярных белках одна или несколько полипептидных цепей свернуты в компактную структуру сферической формы, или глобулу. Обычно эти белки хорошо растворимы в воде. К их числу относятся почти все ферменты, транспортные белки крови и многие запасные белки. Фибриллярные белки представляют собой нитевидные молекулы, скрепленные друг с другом поперечными связями и образующие длинные волокна или слоистые структуры. Они обладают высокой механической прочностью, нерастворимы в воде и выполняют главным образом структурные и защитные функции. Типичными представителями таких белков являются кератины волос и шерсти, фиброин шелка, коллаген сухожилий.Порядок расположения ковалентно связанных аминокислот в полипептидной цепи называют аминокислотной последовательностью, или первичной структурой белков. Первичная структура каждого белка, кодируемая соответствующим геном, постоянна и несет в себе всю информацию, необходимую для формирования структур более высокого уровня. Потенциально возможное число белков, которые могут образоваться из 20 аминокислот, практически не ограничено.
В результате взаимодействия боковых групп аминокислотных остатков отдельные относительно небольшие участки полипептидной цепи принимают ту или иную конформацию (тип укладки), известную как вторичная структура белков. Наиболее характерными элементами ее являются периодически повторяющиеся α-спираль и β-структура. Вторичная структура весьма стабильна. Так как она в значительной мере определяется аминокислотной последовательностью соответствующего участка белка, становится возможным ее предсказание с определенной степенью вероятности. Термин «α-спираль» был введен американским биохимиком Л. Полингом, описавшим укладку полипептидной цепи в белке α-кератине в виде правосторонней спирали (α-спираль можно сравнить со шнуром от телефонной трубки). На каждый виток такой спирали в белке приходится 3, 6 аминокислотных остатков. Это означает, что группа —С= О одной пептидной связи образует водородную связь с группой —NH другой пептидной связи, отстоящей от первой на четыре аминокислотных остатка. В среднем каждый α-спиральный участок включает до 15 аминокислот, что соответствует 3-4 оборотам спирали. Но в каждом отдельном белке длина спирали может сильно отличаться от этой величины. В поперечном сечении α-спираль имеет вид диска, от которого наружу направлены боковые цепи аминокислот.β-структура, или β-складчатый слой, может быть образована несколькими участками полипептидной цепи. Эти участки растянуты и уложены параллельно друг другу, связываясь между собой водородными связями, которые возникают между пептидными связями. Они могут быть ориентированы в одном и том же или в противоположных направлениях (направление движения вдоль полипептидной цепи принято считать от N-конца к С-концу). В первом случае складчатый слой называют параллельным, во втором — антипараллельным. Последний образуется, когда пептидная цепь делает резкий поворот вспять, образуя изгиб (β-изгиб). Боковые цепи аминокислот ориентированы перпендикулярно плоскости β-слоя.
Относительное содержание α-спиральных участков и β-структур может широко варьироваться в разных белках. Существуют белки с преобладанием α-спиралей (около 75% аминокислот в миоглобине и гемоглобине), а основным типом укладки цепи во многих фибриллярных белках (в том числе фиброин шелка, β-кератин) является β-структура. Участки полипептидной цепи, которые нельзя отнести ни к одной из вышеописанных конформаций, называют соединительными петлями. Их структура определяется главным образом взаимодействиями между боковыми цепями аминокислот, и в молекуле любого белка она укладывается строго определенным образом.
Третичной структурой называют пространственное строение глобулярных белков. Но часто это понятие относят к характерному для каждого конкретного белка способу сворачивания полипептидной цепи в пространстве. Третичная структура формируется полипептидной цепью белка самопроизвольно, по-видимому, по определенному пути (путям) свертывания с предварительным образованием элементов вторичной структуры. Если стабильность вторичной структуры обусловлена водородными связями, то третичная структура фиксируется разнообразной системой нековалентных взаимодействий: водородными, ионными, межмолекулярнымивзаимодействиями, а также гидрофобными контактами между боковыми цепями неполярных аминокислотных остатков. В некоторых белках третичная структура дополнительно стабилизируется за счет образования дисульфидных связей (—S—S—-связей) между остатками цистеина. Как правило, внутри белковой глобулы расположены боковые цепи гидрофобных аминокислот, собранные в ядро (их перенос внутрь глобулы белка выгоден термодинамически), а на периферии находятся гидрофильные остатки и часть гидрофобных. Белковую глобулу окружает несколько сотен молекул гидратной воды, необходимой для стабильности молекулы белка и нередко участвующей в его функционировании. Третичная структура подвижна, отдельные ее участки могут смещаться, что приводит к конформационным переходам, которые играют значительную роль во взаимодействии белка с другими молекулами. Третичная структура является основой функциональных свойств белка. Она определяет образование в белке ансамблей функциональных групп — активных центров и зон связывания, придает им необходимую геометрию, позволяет создать внутреннюю среду, являющуюся предпосылкой протекания многих реакций, обеспечивает взаимодействие с другими белками.Третичная структура белков однозначно соответствует его первичной структуре; вероятно, существует еще нерасшифрованный стереохимический код, определяющий характер свертывания белка. Однако один и тот же способ укладки в пространстве обычно соответствует не единственной первичной структуре, а целому семейству структур, в которых совпадать может лишь небольшая доля (до 20-30%) аминокислотных остатков, но при этом в определенных местах цепи сходство аминокислотных остатков сохраняется. Результатом является образование обширных семейств белков, характеризующихся близкой третичной и более или менее сходной первичной структурой и, как правило, общностью функции. Таковы, например, белки организмов разных видов, несущие одинаковую функцию и эволюционно родственные: миоглобины и гемоглобины, трипсин, химотрипсин, эластаза и другие протеиназы животных.
Нередко, особенно в крупных белках, сворачивание полипептидной цепи проходит через формирование отдельными участками цепи более или менее автономных элементов пространственной структуры — доменов, которые могут обладать функциональной автономией, будучи ответственными за ту или иную биологическую активность белка. Так, N-концевые домены белков системы свертывания крови обеспечивают их присоединение к клеточной мембране.
Существует много белков, молекулы которых представляют собой ансамбль из глобул (субъединиц), удерживаемых вместе за счет гидрофобных взаимодействий, водородных или ионных связей. Такие комплексы называют олигомерными, мультимерными или субъединичными белками. Укладку субъединиц в функционально активном белковом комплексе называют четвертичной структурой белка. Некоторые белки способны образовывать структуры более высоких порядков, например, полиферментные комплексы, протяженные структуры (белки оболочек бактериофагов), надмолекулярные комплексы, функционирующие как единое целое (например, рибосомы или компоненты дыхательной цепи митохондрий). Четвертичная структура позволяет создать молекулы необычной геометрии. Так, у ферритина, образованного 24 субъединицами, имеется внутренняя полость, благодаря которой белку удается связать до 3000 ионов железа. Кроме того, четвертичная структура позволяет в одной молекуле выполнять несколько различных функций. В триптофансинтетазе совмещены ферменты, ответственные за несколько последовательных стадий синтеза аминокислоты триптофана.Первичная структура белков определяет все остальные уровни организации белковой молекулы. Поэтому при изучении биологической функции различных белков важно знание этой структуры. Первым белком, для которого была установлена аминокислотная последовательность, был гормон поджелудочной железы — инсулин. Эта работа, потребовавшая 11 лет, была выполнена английским биохимиком Ф. Сенгером (1954). Он определил расположение 51 аминокислоты в молекуле гормона и показал, что она состоит из 2-х цепей, соединенных дисульфидными связями. Позже большая часть работ по установлению первичной структуры белков была автоматизирована. С развитием методов генетической инженериипоявилась возможность еще более ускорить этот процесс, определяя первичную структуру белков в соответствии с результатами анализа нуклеотидной последовательности в генах, кодирующих эти белки. Вторичную и третичную структуру белков исследуют с помощью достаточно сложных физических методов, например, кругового дихроизма или рентгеноструктурного анализа белковых кристаллов. Третичная структура была впервые установлена английским биохимиком Дж. К. Кендрю (1957) для белка мышц — миоглобина.Сравнительно слабые связи, ответственные за стабилизацию вторичной, третичной и четвертичной структур белка, легко разрушаются, что сопровождается потерей его биологической активности. Разрушение исходной (нативной) структуры белка, называемое денатурацией, происходит в присутствии кислот и оснований, при нагревании, изменении ионной силы и других воздействиях. Как правило, денатурированные белки плохо или совсем не растворяются в воде. При непродолжительном действии и быстром устранении денатурирующих факторов возможна ренатурация белка с полным или частичным восстановлением исходной структуры и биологических свойств.Сложность строения белковых молекул, чрезвычайное разнообразие выполняемых ими функций затрудняют создание единой и четкой их классификации, хотя попытки сделать это предпринимались неоднократно, начиная с конца 19 века. Исходя из химического состава белки делят на простые и сложные (иногда их называют протеидами). Молекулы первых состоят только из аминокислот. В составе же сложных белков помимо собственно полипептидной цепи имеются небелковые компоненты, представленные углеводами (гликопротеиды), липидами (липопротеиды), нуклеиновыми кислоты (нуклеопротеиды), ионами металла (металлопротеиды), фосфатной группой (фосфопротеиды), пигментами (хромопротеиды) и т. д.В зависимости от выполняемых функций различают несколько классов белков. Самый многообразный и наиболее специализированный класс составляют белки с каталитической функцией — ферменты, обладающие способностью ускорять химические реакции, протекающие в живых организмах. В этом качестве белки участвуют во всех процессах синтеза и распада различных соединении в ходе обмена веществ, в биосинтезе белков и нуклеиновых кислот, регуляции развития и дифференцировки клеток. Транспортные белки обладают способностью избирательно связывать жирные кислоты, гормоны и другие органические и неорганические соединения и ионы, а затем переносить их с током крови и лимфы в нужное место (например, гемоглобин участвует в переносе кислорода от легких ко всем клеткам организма). Транспортные белки осуществляют также активный транспорт через биологические мембраны ионов, липидов, сахаров и аминокислот. Структурные белки выполняют опорную или защитную функцию; они участвуют в формировании клеточного скелета. Наиболее распространены среди них коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и перьев, эластин клеток сосудов и многие другие. В комплексе с липидами они являются структурной основой клеточных и внутриклеточных мембран. Ряд белков выполняет защитную функцию. Например, иммуноглобулины (антитела) позвоночных, обладая способностью связывать чужеродные патогенные микроорганизмы и вещества, нейтрализуют их болезнетворное воздействие на организм, препятствует размножению раковых клеток. Фибриноген и тромбин участвуют в процессе свертывания крови. Многие вещества белковой природы, выделяемые бактериями, а также компоненты ядов змей и некоторых беспозвоночных относятся к числу токсинов. Некоторые белки (регуляторные) участвуют в регуляции физиологической активности организма в целом, отдельных органов, клеток или процессов. Они контролируют транскрипциюгенов и синтез белка; к их числу относятся пептидно-белковые гормоны, секретируемые эндокринными железами. Запасные белки семян обеспечивают питательными веществами начальные этапы развития зародыша. К ним относят также казеинмолока, альбуминяичного белка (овальбумин) и многие другие. Благодаря белкам мышечные клетки приобретают способность сокращаться и в конечном итоге обеспечивать движения организма. Примером таких сократительных белков могут служить актин и миозинскелетных мышц, а также тубулин, являющиеся компонентом ресничек и жгутиководноклеточных организмов; они же обеспечивают расхождение хромосом при делении клеток. Белки-рецепторы являются мишенью действия гормонов и других биологически активных соединений. С их помощью клеткой воспринимается информация о состоянии внешней среды. Они играют важную роль в передаче нервного возбуждения и в ориентированном движении клетки (хемотаксисе). Преобразование и утилизация энергии, поступающей в организм с пищей, а также энергии солнечного излучения тоже происходит при участии белков биоэнергетической системы (например, зрительного пигмента родопсина, цитохромов дыхательной цепи; см. Биоэнергетика). Существует также множество белков с другими, порой довольно необычными функциями (например, в плазме крови некоторых антарктических рыб содержатся белки, обладающие свойствами антифриза).Вся информация о структуре того или иного белка «хранится» в соответствующих генах в виде последовательности нуклеотидов и реализуется в процессе матричного синтеза. Сначала информация с помощью фермента ДНК-зависимой РНК-полимеразы передается (считывается) с молекулы ДНК на матричную РНК (мРНК), а затем в рибосоме на мРНК, как на матрице в соответствии с генетическим кодом при участии транспортных РНК, доставляющих аминокислоты, происходит формирование полипептидной цепи (см. Трансляция). Выходящие из рибоcoмы синтезированные полипептидные цепи, самопроизвольно сворачиваясь, принимают свойственную данному белку конформацию и могут подвергаться посттрансляционной модификации. Модификациям могут подвергаться боковые цепи отдельных аминокислот (гидроксилированию, фосфорилированию и т. д.). Именно поэтому в коллагене, например, встречается гидроксипролин и гидроксилизин (см. Аминокислоты). Модификация может сопровождаться и разрывом полипептидных связей. Таким путем, например, происходит образование активной молекулы инсулина, состоящего из двух цепей, соединенных дисульфидными связями.Белки являются важнейшими компонентами пищи животных и человека. Пищевая ценность белков определяется содержанием в них незаменимых аминокислот, которые в самом организме не образуются. В этом отношении растительные белки менее ценны, чем животные: они беднее лизином, метионином и триптофаном, труднее перевариваются в желудочно-кишечном тракте. Отсутствие незаменимых аминокислот в пище приводит к тяжелым нарушениям азотистого обмена. В процессе пищеварения белки расщепляются до свободных аминокислот, которые после всасывания в кишечнике поступают в кровь и разносятся ко всем клеткам. Часть из них распадается до простых соединений с выделением энергии, используемой на разные нужды клеткой, а часть идет на синтез новых белков, свойственных данному организму.- Основы биохимии: Пер. с англ. М., 1981. Т. 1.
- СтепановВ. М. Молекулярная биология. Структура и функция белков. М., 1996.
- Проблема белка. М., 1995. Т. 1-5.
- Белки и пептиды. М., 1995-2000. Т. 1-3.
- The Proteins. New York, 1975-79. 3 ed. V. 1-4.
megabook.ru
Самый распространенные виды белков
30.12.2013
Виды белков
По происхождению:
Животный белок: молочная сыворотка, яичный, мясной ...
Растительный белок: соевый, пшеничный, арахисовый...
По времени действия:
Быстрый по действию белок: сывороточный молочный белок
Средний по действию белок: яичный, мясной, соевый
Медленный по действию белок: казеины, мицелляр
Сравнительная таблица:
Белки молочной сыворотки
Как известно белок молочной сыворотки, а именно лактоглобулин, лактальбумин и иммуноглобулин обладают наивысшей степенью расщепления белка. Концентрация пептидов и аминокислот в крови возрастает уже в конце первого часа после приема молочной сыворотки. Усвоение протеина молочной сыворотки очень высоко, при этом не изменяется кислотность желудка, что гарантирует вам отсутствие проблем с желудочно-кишечным трактом.
По аминокислотному составу протеин молочной сыворотки наиболее близок с аминокислотным составом мышц, и по содержанию аминокислот в том числе ВСАА аминокислот (лейцин, изолейцин, валин), он намного превосходит другие белки. Как известно около 14% молочной сыворотки содержит гидролизат белка, а именно аминокислоты: ди-, три- и полипептиды, которые инициируют процессы пищеварение, используются на синтез ферментов и гормонов. Также, отличное положительное свойство сывороточного белка, это снижение уровня холестерина в крови.
Ученные из университета McGill (Канада), провели ряд научных экспериментов, которые доказали, что сывороточный протеин намного лучше работает как строительный материал, чем яичный, соевый или говяжий протеин. Благодаря своему аминокислотному уникальному составу сывороточный протеин обладает иммуностимулирующим действием. Кроме того, сывороточный молочный протеин поднимает уровень свободного глутатиона – важнейший антиоксидант в нашем организме.
Многочисленные исследования показали, что максимальная концентрация белка, на основе сывороточного белка составляет около 60-65 %, дальнейшие повышения белка требует введение витаминно-минеральных комплексов.
Основной источник произведения молочной сыворотки считается сладкая молочная сыворотка, которая образуется в результате производства сычужных сыров. Сама сладкая молочная сыворотка не подходит для применения в спортивного питания, так как содержит малое количество белка, что составляет около 5%, и большое количество лактозы, основное вещество которое вызывает диспепсические расстройства.
Виды белков молочной сыворотки:
Концентрат молочной сыворотки (сывороточный протеин)
Это первый белок получен из сывороточного белка. Сама сыворотка пропускается через керамический фильтр, с невообразимо малыми отверстиями. Через данный фильтр проходят мелкие молекулы, такие как лактоза и жир, а более крупные молекулы белка не проходят.
Главная проблема в том, что не возможно создать фильтр с одинаковыми мелкими отверстиями, и поэтому фильтрат не отличается большой чистотой. На мембране остается 38-89% белка, остальное лактоза, углеводы и жиры. Поэтом он есть не самый чистый белок. Сывороточный концентрат есть не самым чистым белком, но он отлично подходят людям у кого финансы на спортивное питание ограничены - так называемый бюджетный белок.
Изолят сывороточного протеина или WPI
Это более очищенный протеин, по сравнению с сывороточным концентратом, его получают путем ионным обменном с параллельной ультра-микрофильтрацией, в итоге получаем протеин с более чем 95% белковой фракции. В изоляте почти нет жиров, углеводов и лактозы, что отлично подходит с целю восполнения дефицита аминокислот после тренировки, так и до. Многие производители спортивного питания часто хитрят, и под названием сывороточного изолята, продают сывороточный концентрат, в котором количество изолята очень мало. Следует доверять производителям спортивного питания где изолят является главным составляющим.
Гидролизат сывороточного протеина
Гидролизат протеина получают методом рассекания больших молекул белка, на более мелкие фрагменты. Организм при этом получает фрагментированный белок, который максимально быстро идет на строительные потребности организма. Гидролизат протеина - уже не сложный третичный или четвертичный конгломерат белка, это более простой вторичный или первичный белок, на расщепление которого на аминокислоты идет меньше энергии чем на более структурированные молекулы, а значит организму нужно меньше затратить энергии и времени на получения полезных аминокислот. Денатурация белка - процесс разрушения сложной структуры молекулы белка, а именно четвертичной и третичной, при этом белковая молекул в переходит на более низкий уровень. Процессы денатурации не происходят с гидролизатами белка и аминокислотами, так как это мономеры больших белковых комплексов.
Вывод: Сворачивание белка в кипятке не происходит в более простых по своему составу продуктах, гидролизатов и аминокислот, так как они состоят в более простой структуре. Процессы проверки кипятком они проходить не будут, и не будут сворачиваться!
Гидролизат сывороточного белка может позволить не каждый, так как сам протеин очень дорогой, из-за сложности переработки сырья.
Но не стоит спешить в покупке гидролизата, многие производители спортивного питания хитрят и тут, настраивая по-разному ионные процессы фильтрации, и количество мелких частиц в самом гидролизате не больше 50%, так что доверяем только проверенным производителям.
---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Медленный белок
Медленный протеин – это белок который имеет очень низкую скорость абсорбции и желудочно-кишечного тракта. Классический медленный протеин – казеин, каждая порция которого может усваиваться на протяжении 6-10 часов. К медленному протеину можно смело отнести и яичный белок, соевый белок, так как они по своему составу содержат ингибиторы ферментов, что значительно удлиняют процесс переваривания. Все растительные белки имеют очень низкую биологическую ценность, слабый аминокислотный состав, поэтому медленный протеин - не есть основным белком. Хорошим продуктовым источником является творог, который состоит в основном из казеина. Иногда к медленным протеинам или белкам относятся и комплексные протеины, которые работают на протяжении всего спектра, как быстрого, среднего и медленного действия.
Кому рекомендуется употреблять медленные протеины?
Медленные протеины в первую очередь рекомендуется употреблять спортсменам, которые работают на снижения веса, проработка на рельеф, или на набор массы - но при условии применения в ночное время. Спортсменам с большим весом (тучные) рекомендуется употреблять медленный протеин, не больше 30 % относительно быстрого протеина. Как считалось ранее, что медленный протеин более эффективный при жиросжигании, так как нет концентрационного пика гиперпродукции инсулина. Однако сывороточный белок обладает более выраженным термогенным эффектом и лучше увеличивает мышечную массу, чем медленный, в то время как казеин более подходит для подавления голода и аппетита.
Применение медленного протеина.
Медленный протеин идеально принимать перед сном, что максимально обеспечит вас постоянным поступлением аминокислот на протяжении всей ночи. Идеально подходит медленный белок при употреблении между основным приемом пищи (если интервал между приемом пищи 6 часов, тогда на 3 часа перерыва примите 30-40 грамм казеина, для предотвращения катаболизма).
При похудении
Количество приемов, аналогичный как при наборе массы, только сама порция 15-20 грамм, что позволит приглушить аппетит.
Медленный белок?
---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Соевый белок
Соевый белок – по данным научным исследованиям, один из худших видов белков, что используется в спорте, как при сжигании жира так и для набора мышечной массы. По сравнению с другими протеинами он самый дешевый, широко используется для корма скота. Для удешевления спортивного питания. Соя - есть основной добавкой для протеинов и аминокислот (балластное вещество). По мнению многих специалистов соевый белок не должен использоваться в концентратах и изолятах.
Потому что:Биологическая ценность около 74%, что является очень мало.
Аминокислотный состав является неполноценным
Низкая скорость усвоения
Эстрогенная активностью
По сравнению с другими протеинами он намного хуже.
Биологическая ценность соевого белка
Биологическая ценность – показатель белка, что характеризует анаболическую и биологическую ценность. Рассчитывается биологическая ценность протеина, количество азота, который есть в организме, к количеству свободного азота полученный из данного продукта, также учитывается усвояемость продукта.
БЦ молочной сыворотки – 130
БЦ Цельное куриное яйцо – 100
БЦ Белок – 88
БЦ Казеин – 78
БЦ Соевый – 72-75
Протеины с более высокой биологической ценностью эффективней поддерживают положительный азотистый баланс. Они улучшают иммунитет, стимулируют выработку инсулиноподобного фактора роста, а также значительно лучше сохраняют мышечную массу чем протеины с низкой БЦ. Таким образом, протеин с высоким содержанием азота, обладают более выраженным антикатаболическим действием, что предотвращает разрушение мышечной ткани, чем протеины с более низкой БЦ. Основной причиной низкой БЦ, есть то, что соевый протеин содержит очень мало незаменимой кислоты, а именно метионин. Метионин играет очень большую роль в синтезе белка, и поддержании иммунитета на должном уровне, регулирует выработку глутатиона.Глутатион – это важнейший антиоксидант в организме. Он дезактивирует ряд очень опасных веществ, а именно: перекись водорода, активные формы кислорода, канцерогенные вещества. Также предотвращает окисление липопротеидов до холестерина (низкой плотности). Также соевый белок, содержит очень мало незаменимых аминокислот, а именно ВСАА.
Усвоение соевого белка
Соевый белок имеет низкую скорость абсорбции и содержит ряд веществ, которые препятствуют расщеплению и всасыванию ряда полезных веществ. Вещества, что предотвращает всасывание питательных веществ, это ингибитор протеаз.
Ингибитор протеаз – фермент который принимает участие в переваривание протеина. В сои содержится несколько видов протеаз, что препятствует расщепление и всасывание белка в пищеварительном тракте.
Лектин – это вещество,которое синтезируется растением, которое приводит к проблемам. Нарушение поглощения питательных веществ до повреждения пищеварительного тракта.
Соя очень богата на изофлавон (фитоэстрогены), которые работают подобно женским половым гормонам, а именно эстрогенам. Как известно каждому спортсмену, что существует тестостерон-эстрогенное соотношение, увеличение соотношения в пользу эстрогенной активности влечет за собой, отложение жира по женскому типу, угнетаются эректильные функции, подавление либидо и другие неблагоприятные эффекты.
Интересно то, что соевый изолят имеет наименее низкий эстрогенный коэффициент, благодаря степени очищения протеина, однако разные производители спортивного питания, под понятием степень очистки подразумевают разные понятия, и показатели эстрогенной активности могут отличатся.
Плюсы соевого белка
Необходимо сразу отметить, что положительные свойства характерны только соевому изоляторному белку. Производители спортивного питания, качественного соевого изолята снижают или полностью удаляют антипитательные вещества. Кроме того, производители спорт питания, добавляют незаменимую аминокислоту - метионин, которая значительно увеличивает питательную ценность белка. Но, все равно соя по сравнению с сывороткой или яичным белком, уступает по биодоступности. Соевый белок обладает антиоксидантным эффектом. Некоторые научные исследования, доказывают, что соевый белок нормализует уровень тиреоидного гормона.
Вывод: Соевый белок, не есть белком который может обеспечить вас всеми необходимыми веществами!
Читать про соевый белок дальше?
---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Яичный белок
Яичный белок на сегодняшний день считается идеальным, так как содержит полный спектр необходимых аминокислот. Правда, нужно уточнить что полный спектр содержит только белковая часть яйца, хотя и желток является тоже очень ценным. Куриный желток в основном игнорируется, из-за наличие в нем жира около 4.5 грамм, но не стоит забывать, что и желтке содержится большое количество витаминов, минералов и даже белка, которого около 2.7 грамм. Жиры которые содержатся в желтке, а именно моно – и полиненасыщенными что составляет 72 %, есть полезные жиры, и поэтому не следует полностью отказываться от желтка.
Читать дальше про яичный белок?
food4strong.com
