Многообразие функционально различных белков. Простые и сложные белки. Простые и сложные белки

Простые и сложные белки - Стр 2

Гистидин лизин аргинин

3. Наличие различных ковалентных и нековалентных связей и факторы внешней среды.

4. Физические: нагревание (свыше 50-60°С), повышенное давление, замораживание, ионизирующее излучение, ультразвук.

Химические: ионы Н+ и ОН- (при рН выше 10 и ниже 4),органические растворители (ацетон, спирт), мочевина, соли тяжёлых металлов.

5. Коллаген, кератины, фибрин.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 15

1. Кипячение, органические растворители, нейтрализация заряда белка.

2. Гидроксилизин, гидроксипролин. тироксин.

3. Пептидные и частично дисульфидные.

4. Аминокислота аминокислота

L -ряда D -ряда

6. Нет.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 16.

1. Структурная,каталитическая, защитная, опорная, сократительная, репродуктивная, транспортная, регуляторная, поддержания кислотно-щелочного равновесия и осмотического давления.

2. Растворами нейтральных солей (сульфат натрия и аммония), органическими водоотнимающими средствами (этанол, ацетон).

3. Принимают участие в осмотическом давлений крови и транспортировке различных веществ.

4. Наличие гидратной оболочки и одноименного заряда частиц белка.

5. Глютаминовая кислота, аспарагиновая кислота

глютаминовая аспарагиновая

кислота кислота

Занятие № 4

Тема: : Сложные белки и их кофакторы. Фосфопротеины. Углеводсодержащие белки. Хромопротеины. Выделение казеиногена из молока и определение фосфата в казеиногене. Определение углеводного компонента гликопротеинов. Иммуноглобулины. Химическая природа гемпротеинов.

Занятие № 5

Тема: : Нуклеопротеины и нуклеиновые кислоты. Липопротеины. Получение липосом. Гидролиз нуклео-протеинов.

Вопросы для самоконтроля усвоения основных понятий темы

БИЛЕТ № 1

1. Что такое сложные белки (протеиды)?

2. Назвать небелковые компоненты гликопротеинов.

3. Что такое фосфопротеины?

4. Какова биологическая роль свободных нуклеозид-трифосфатов?

5. Напишите формулу изоаллоксазина.

БИЛЕТ № 2

I. Перечислите классы сложных белков.

2. Что такое гликопротеины?

3. Какое азотистое основание содержится только в РНК?

4. Напишите формулу бета-каротина.

5. Охарактеризуйте функции биомембран.

БИЛЕТ № 3

I. Назовите азотистое основание, комплементарное к аденину в составе ДНК, напишите его формулу.

2. Назовите основные функции гликопротеинов.

3. Как связаны белковая часть и небелковый компонент в молекуле фосфопротеинов?

4. Напишите формулу порфирина.

5. Какова проницаемость липидного слоя мембран для различных веществ?

БИЛЕТ № 4

I. Назовите органические соединения, лежащие в основе структуры простетических групп хромопротеинов.

2. Что такое липосомы?

3. Какова биологическая роль фосфопротеинов?

4. Укажите основные классы мембранных липидов.

5. Напишите название и формулу дезоксирибонуклеотида, содержащего азотистое основание цитозин.

БИЛЕТ № 5

1. Напишите формулу и название дезоксирибонуклеотида, содержащего азотистое основание тимин.

2. Назовите гормоны, которые являются гликопротеидами.

3. Назовите представителей фосфопротеинов.

4. Какие сложные белки образуют структуру биологических мембран?

5. Что такое хромопротеиды?

БИЛЕТ № 6

1. Какова биологическая особенность гемоглобина?

2. Что такое липопротеиды?

3. Назовите небелковые компоненты металлопротеинов.

4. Что представляют собой биологические мембраны?

5. Напишите формулы и названия пуриновых азотистых оснований, входящих в состав нуклеиновых кислот.

БИЛЕТ № 7

1. В чём отличие аномального гемоглобина, вызывающего серповидно-клеточную анемию, от нормального?

2. Напишите названия и формулы пиримидиновых азотистых оснований, входящих в состав РНК.

3. Что такое металлопротеиды?

4. Какие сывороточные сложные белки выполняют функции транспорта липидов?

5. Что такое фосфопротеиды?

БИЛЕТ № 8

1. Какие функции выполняют хромопротеиды: цитохромы, каталаза, пероксидаза?

2. Перечислите виды РНК.

3. Каково биологическое значение металлопротеинов?

4. Что такое текучесть биомембран?

5. Назовите представителей фосфопротеинов.

БИЛЕТ № 9

1. Какие функции выполняют хромопротеиды - флавопротеиды?

2. Назовите небелковые компоненты липопротеинов.

3. Охарактеризуйте жидко-кристаллическую структуру биомембран.

4. Назовите представителей металлопротеинов.

5. Что такое минорные азотистые основания? Приведите их примеры (формулы и названия).

БИЛЕТ № 10

1. Какой уровень структурной организации имеет гемоглобин?

2. Назовите металлопротеид, выполняющий функцию депо железа в организме.

3. Какова роль холестерина в формировании жидкокристаллической структуры липидного слоя мембран?

4. Напишите формулу и название рибонуклеотида, содержащего урацил.

5. Назовите представителей гликопротеинов.

БИЛЕТ № 11

1. Укажите состав белков биомембран.

2. Какие ткани наиболее богаты липопротеидами?

3. Что такое нуклеопротеиды? Какие виды их известны?

4. Назовите металлопротеид, выполняющий функцию транспортирования железа в организме.

5. Что такое фосфопротеиды?

БИЛЕТ № 12

1. Что такое хромопротеиды?

2. Перечислите классы сложных белков.

3. Назовите металлопротеид, выполняющий функцию депо железа в организме.

4. Напишите формулу и полное название АТФ.

5. Как классифицируются сывороточные липопротеиды? Каково соотношение в них белкового и небелкового компонентов?

БИЛЕТ № 13

1. Охарактеризуйте жидкостно-мозаичную модель биомембран Сингера-Николсона.

2. Напишите формулу и название дезоксирибонуклеотида, содержащего аденин.

3. Укажите основные классы мембранных липидов.

4. Как называется белковая часть гемоглобина? Из скольких протомеров и субъединиц она построена?

5. Какова биологическая роль фосфопротеинов?

БИЛЕТ № 14

1. Что такое гликопротеиды? Назовите их представителей.

2. Назовите представителей фосфопротеидов.

3. Каковы способы переноса веществ через биомембрану? Охарактеризуйте простую диффузию.

4. Напишите формулу и название азотистого основания, комплементарного к тимину.

5. Напишите формулу изоаллоксазина. В какие сложные белки входят производные изоаллоксазина в качестве простетических групп?

БИЛЕТ № 15

1. Какие сложные белки образуют структуру клеточных и субклеточных мембран?

2. Что такое облегчённая диффузия?

3. В чем заключается молекулярная гибридизация нуклеиновых кислот?

4. Назовите представителей хромопротеинов.

5. Что такое гликозаминогликаны (мукополисахариды)? Какие функции они выполняют?

БИЛЕТ № 16

1. На какие группы разделяют хромопротеиды?

2. Что такое металлопротеиды?

3. Какова функция рецепторных белков плазматических мембран?

4. Какие азотистые основания нуклеиновых кислот называются комплементарными?

5. Как используются липосомы в фармации?

Ответы на контрольные вопросы

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 1

1. Сложные белки - это соединения, состоящие из белка и небелкового компонента (простетической группы).

2. Небелковая часть гликопротеинов представлена высокомолекулярными полисахаридами (кислыми и нейтральными мукололисахаридами). В состав углеводного компонента могут входить гексозы, гексозамины, глюкуроновая и сиаловая кислоты, уксусная и серная кислоты.

3. Фосфопротеиды - сложные белки, небелковым компонентом которых является фосфорная кислота.

4. Свободные нуклеозид-трифосфаты играют особую роль в процессах обмена веществ и энергии, в частности, АТФ - донор энергии, ГТФ - в биосинтезе белков, ЦТФ - в обмене липидов, а также циклические формы мононуклеотидов (ц-АМФ, ц-ГМФ), выполняющие роль вторичных мессенджеров.

5. Изоаллоксазин:

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 2.

I. Хромопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды. металлопротеиды, нуклеопротеиды.

2. Гликопротеиды - это сложные белки, небелковым компонентом которых является гликозаминогликаны (мукополисахариды) и др. сложные углеводы, среди продуктов гидролиза которых обнаружены гексозы, гексозамины, глюкуроновая, сиаловая, уксусная и серная кислоты.

3. Только в РНК содержится урацил.

4.

Бета-каротин.

5. Метаболическая (превращение природных и чужеродных веществ), регуляторная (участие в образовании ц-АМФ), энерготрансформирующая (образование АТФ), транспортная (перенос веществ различными механизмами), электрическая (поддержание разности электрических потенциалов на мембране).

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 3.

1. Тимин

2. Основные функции гликопротеинов:

-опорная (гликопротеиды входят в состав костной и хрящевой ткани)

-защитная (препятствуют проникновению инфекции в организм)

-структурная (входят в состав клеточных мембран)

-регуляторная и поддержания осмотического давления (гликопротеидами являются многие сывороточные белки и некоторые гормоны).

3. Остатки фосфорной кислоты связаны фосфорноэфирными связями с молекулой белка по месту гидроксильных групп аминокислот серина и треонина.

4. Порфирин:

5. Липидные бислои характеризуются низкой проницаемостью для заряженных ионов типаNa+, Cl-, H+ и для большинства полярных соединений (например, сахара), но легко проницаемы для воды (благодаря наличию пронизывающих мембрану пор) и гидрофобных низкомолекулярных соединений.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 4.

1. Порфирин, изоаллоксазин, бета-каротин.

2. Это мембраноподобные структуры, созданные искусственным путём, т.к. на поверхности раздела двух фаз (вода - жир) полярные липиды легко и самопроизвольно формируют очень тонкие бислои. Липосомы можно получить путем сильного встряхивания водных суспензий фосфолипидов.

3. Фосфопротеиды являются питательным материалом для растущего организма; фосфорная кислота необходима для развития скелета.

4. Фосфолипиды, гликолипиды, холестерол.

5.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 5.

1.

2. Тиреотропный гормон, гонадотропные гормоны.

3. Казеин - белок молока, овальбумин - белок яичного белка, виттелин, вителленин и фосвитин - белки яичного желтка.

4. Липопротеиды, гликопротеиды.

5. Хромопротеиды - это сложные белки, небелковыми компонентами которых являются окрашенные вещества, производные порфирина, изоаллоксазина, бета-каротина.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 6.

1. Способность соединяться с газами: кислородом, окисью углерода.

2. Липопротеиды - это сложные белки, небелковыми компонентами которых являются липиды.

3. Металлопротеиды содержат в своем составе металлы: железо, медь, магний и др.

4. Это плоские структуры толщиной 6-9 нм, которые состоят из молекул белков и липидов, удерживаемых вместе нековалентными связями.

5.

Аденин Гуанин

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 7

1. В первичной структуре глобина в β-цепи на шестом месте вместо глутаминовой кислоты находится валин.

2.

Урацил Цитозин

3. Металлопротеиды - это сложные белки, небелковым компонентом которых являются ионы железа, меди, магния и др. металлов.

4. Липопротеиды.

5. Фосфопротеиды - это сложные белки, небелковым компонентом которых является фосфорная кислота.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 8

1. Выполняют каталитическую функцию: ускоряют окислительно-восстановительные реакции.

2. Информационная РНК (и-РНК), транспортная РНК (т-РНК) и рибосомальная РНК (р-РНК).

3. Осуществляют транспорт железа в организме (трансферин) или его депонирование (ферритин), являются ферментами (карбоангидраза, карбоксипептидаза).

4. Благодаря жидкокристаллической структуре липидного бислоя, молекулы липидов, несмотря на упорядоченность положения, сохраняют способность к диффузии в направлении, параллельном поверхности мембран без выхода за пределы слоя. Эту способность мембран называют "текучестью".

5. Казеин - белок молока, овальбумин - белок яичного белка, виттелин, фосвитин - белки яичного желтка.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 9.

I. Выполняют ферментативную функцию, ускоряют окислительно-восстановительные реакции в организме.

2. Триглицериды, фосфолипиды, холестериды, высшие жирные кислоты.

3. Состояние, в котором находятся липиды мембран, называется жидкокристаллическим, поскольку в целом липидная прослойка жидкая, но в ней есть плотные участки, похожие на кристаллические структуры.

4. Ферритин, трансферрин, ферменты: карбоангидраза, карбоксипептидаза.

5. Это метилированные и гидроксипроизводные азотистых оснований, например:

5-метилцитозин 2 метиладенин

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 10.

1. Гемоглобин имеет четвертичную структуру.

2. Ферритин.

3. Холестерин регулирует образование кристаллических структур мембраны: разъединяя полярные цепи фосфолипидов, мешает излишнему "затвердеванию" жидкого слоя и в тоже время в участках с большим количеством "жидких" ненасыщенных цепей жирных кислот фосфолипидов способствует их уплотнению.

4. Уридинмонофосфат (УМФ)

5. Гликопротеиды костной и хрящевой ткани - остеомукоиды и хондромукоиды; гликопротеиды яичного белка - овомукоиды; гликопротеиды слюны - муцин.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 11

1.В зависимости от прочности связи с мембранными структурами различают периферические и интегральные (внутренние) мембранные белки. Качественный состав белков разных мембран неодинаков и определяет их функции. В плазматических мембранах выделяют такие группы белков:

2. Нервная ткань, сыворотка крови.

3. Сложные белки, небелковым компонентом которых являются нуклеиновые кислоты (ДНК, РНК).

4. Трансферрин.

5. Сложные белки, небелковым компонентом которых является фосфорная кислота.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 12

1. Хромопротеиды - это сложные белки, небелковым компонентом которых являются окрашенные вещества, производные порфирина, изоаллоксаэина, β -каротина.

2. Хромопротеиды, гликонротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды, металлопротеиды, нуклеопротеиды.

3. Ферритин.

4.

Аденозин-5'-трифосфат (АТФ).

5. Липопротеиды по плотности классифицируются на 4 группы:

- хиломикроны, содержащие 2% белка и 98% липидов;

- пре-β-липопроеиды (ЛПОНП), содержащие 10% белка, 90% липидов;

- β -липопротеиды (ЛПНП), содержащие 22% белков и 78% липидов;

- α-липопротеиды (ЛПНП), содержащие 50% белка и 50% липидов.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 13.

1. Согласно модели Сингера-Николсона основной непрерывной частью мембран служит полярный липидный бислой, находящийся в жидком состоянии. Интегральные белки, имеющие гидрофобные радикалы аминокислот как бы растворяются в гидрофобной части бислоя и, подобно айсбергам, почти полностью погружены в углеводородный серединный слой, а периферические белки, имеющие, в основном, гидрофильные радикалы, буквально плавают на поверхности билипидного "моря". Согласно этой модели мембранные белки могут свободно перемещаться в латеральной плоскости. Поперечная диффузия невозможна.

2. Дезоксиаденозинмонофосфат.

3. Фосфолипиды, гликолипиды, холестерол.

4. Глобин, который включает две α, β-субъедениц или иначе - состоит из четырех протомеров (две α-цепи, две β -цепи).

5. Фосфопротеиды являются питательным материалом для растущих организмов. Фосфорная кислота необходима для развития скелета.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 14.

1. Гликопротеиды – протеогликаны - это сложные белки (углевод-белковые комплексы), небелковым компонентом которых являются углеводы. Их главные представители - мукоиды и муцины.

2. Казеин - белок молока, овальбумин - белок яичного белка, вителлин, вителлениин, фосфовитин - белки яичного желтка.

3. Эндоцитоз, простая диффузия, облегченная диффузия и активный транспорт. Простая диффузия происходит без затраты энергии по градиенту концентрации и определяется растворимостью в веществе мембран (особенно его липидного слоя). За счет диффузии могут через мембрану перемещаться небольшие нейтральные молекулы (СО2, О2), а также гидрофобные низкомолекулярные органические вещества, в т.ч. лекарственные вещества.

4. Аденин

5. Производные изоаллоксазина входят в состав хромопротеинов.

Изоаллоксазин:

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 15

1. Липопротеиды, гликопротеиды.

2. Это способ переноса веществ через мембрану по градиенту концентрации, но при участии специальных мембранных белков-переносчиков (транслоказ, пермеаз). Для облегчённой диффузии характерна высокая избирательность к переносимому веществу.

3. Нуклеиновые кислоты способны ренатурировать после денатурации. Исследования показали, что при совместной денатурации различных ДНК бактерий и последующей ренатурации могут возникать "гибридные" молекулы ДНК, составленные из фрагментов первоначальных молекул ДНК. Это явление получило название молекулярной гибридизации и послужило основой для постановки работ в области генной инженерии.

4. Гемоглобин, миоглобин; ферменты: каталаза, пероксидаза, цитохромы.

5. Гликозаминогликаны - это углеводные компоненты протеогликанов:гиалуроновая кислота, хондроитинсерная кислота, гепарин. Гиалуроновая кислота связывает воду в соединительной ткани, регулирует проницаемость тканей. Гепарин - антикоагулянт. Гликозаминогликаны присутствуют в слизистых секретах, предохраняя слизистые оболочки от механических повреждений.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 16

1. Хромопротеиды в зависимости от строения небелкового компонента делят на три группы:

• производные порфирина,

• производные изоаллоксазина

• производные β-каротина.

2. Металлопротеиды - это сложные белки, небелковым компонентом которых являются ионы металлов.

3. Рецепторные белки, расположенные снаружи мембраны, определяют биохимический ответ клетки на внешние регуляторы (гормоны, медиаторы и др.).

4. Пара аденин - тимин и гуанин - цитозин характеризуются избирательностью взаимодействия, т.е. являются комплементарными (дополняющими друг друга).

5. Липосомы - это специфическая лекарственная форма для направленной доставки лекарственных средств к органам и тканям, что значительно уменьшает токсичность и увеличивает эффективность препаратов.

Занятие № 8

Тема: Витамины и их коферментные формы. Количественное определение витамина С.

Вопросы для самоконтроля усвоения основных понятий темы

Билет 1

1. Какова химическая природа витаминов? Какова их роль в организме?

2. Напишите формулу антипеллагрического витамина и его коферментную форму.

3. Какова биологическая роль витамина В1?

4. Какие нарушения возникают при недостатке витамина В12?

5. Какой витамин образует кофермент А?

Билет 2

1. Что такое антивитамины? Назовите антивитамины, используемые с лечебной целью.

2. Напишите формулу пантотеновой кислоты и ее коферментную форму.

3. Какова биологическая роль рибофлавина?

4. Какие нарушения возникают в организме при недостатке витамина Н?

5. Какую коферментную форму образует витамин ВС?

Билет 3

1. Укажите причины гипо- и авитаминозов и гипервитаминозов.

2. Напишите формулу витамина Р (рутина).

3. Какова биологическая роль витамина В12?

4. Какие нарушения возникают при недостатке витамина Е?

5. Какое соединение является активной формой витамина Д?

Билет 4

1. Дайте определение гипервитаминозу. Какие водорастворимые витамины наиболее токсичны при гипервитаминозе?

2. Напишите формулу тиамина и его коферментную формулу.

3. Какова биологическая роль витамина В5?

4. Какие нарушения возникают в организме при недостатке витамина В12?

5. Какой витамин образует коферменты ФАД и ФМН?

Билет 5

1. Какие соединения называются антивитаминами? На какие группы они делятся по строению?

2. Напишите формулу рибофлавина и его коферментную формулу (ФМН).

3. Какова биологическая роль витамина В6?

4. Какие нарушения возникают в организме при недостатке витамина А?

5. Какой витамин образует коферменты НАД и НАДФ?

Билет 6

1. Как проявляется дисбаланс витаминов в организме?

2. Напишите формулу витамина В6 и его коферментную формулу.

3. Какова биологическая роль витамина Д?

4. Какие нарушения возникают в организме при недостатке витамина роста?

5. Какой витамин входит в состав кофермента тиаминдифосфата?

Билет 7

1. Какие витамины синтезируются в организме микрофлорой кишечника?

2. Напишите формулу витамина Н и его коферментную формулу.

3. Какова биологическая роль антискорбутного витамина?

4. Какие нарушения возникают в организме при недостатке витамина В1?

5. Какой витамин входит в состав кофермента ТГФК?

Билет 8

1. Какие витамины наиболее токсичны при гипервитаминозе?

2. Напишите формулу витамина В5 и его коферментную формулу.

3. Какова биологическая роль витамина В3?

4. Может ли возникнуть гиповитаминоз при лекарственной терапии? Приведите пример.

5. Какой витамин входит в состав кофермента А?

Билет 9

1. Дайте все названия витамина В3.

2. Напишите формулу витамина С.

3. Какова биологическая роль витамина Р?

4. Какие нарушения возникают в организме при недостатке витамина А?

5. В состав какого кофермента входит витамин Н?

Билет 10

1. Дайте химическое название витамина Н.

2. Напишите формулу витамина В6 и его коферментную формулу.

3. Какова биологическая роль витамина В12?

4. Какие нарушения возникают в организме при недостатке витамина В1?

5. Какую коферментную форму образует витамин В3?

Билет 11

1. Дайте все названия витамина РР.

2. Напишите формулу витамина В1 и его коферментную формулу.

3. Какова биологическая роль витамина Д?

4. Какие нарушения возникают в организме при недостатке витамина Н?

5. Какую коферментную форму образует витамин ВС?

Билет 12

1. Дайте название витамина В2.

2. Напишите формулу биотина и его коферментную формулу.

3. Какова биологическая роль ниацина?

4. Какие нарушения возникают в организме при недостатке витамина В6?

5. Какую коферментную форму образует витамин В1?

Билет 13

1. Дайте все названия витамина В5.

2. Напишите формулу витамина роста и его коферментную формулу.

3. Какова биологическая роль пантотеновой кислоты?

4. Какие нарушения возникают в организме при недостатке витамина В12?

5. В каких биохимических процессах участвует витамин К?

Билет 14

1.Дайте все названия витамина В12..

2. Напишите формулу антисеборрейного витамина и его коферментную формулу.

3. Какова биологическая роль пиридоксина?

4. Какие нарушения возникают в организме при недостатке витамина В1?

5. В каких биохимических процессах участвует витамин С?

Билет 15

1. Назовите витамины, которые согласно их лечебно-профилактическому действию, используются как препараты, повышающие общую реактивность организма.

2. Напишите формулу антиневритного витамина и его коферментную формулу.

3. Какова биологическая роль витамина Р?

4. Какие нарушения возникают при недостатке витамина РР?

5. Какие коферментные формы образует витамин В5?

Билет 16

1. Назовите витамины, которые согласно их лечебно-профилактическому действию, используются как антианемические препараты?

2. Напишите формулу аскорбиновой кислоты.

3. Какова биологическая роль витамина А?

4. Какие нарушения возникают при недостаточном поступлении в организм витамина В1?

5. Какие существуют антивитамины по структуре? Приведите примеры.

Ответы на контрольные вопросы

studfiles.net

Многообразие функционально различных белков. Простые и сложные белки.

Белки выполняют в клетках множество биологических функций. По признаку сходства выполняемых белками функций их можно разделить на следующие большие группы.

1. Ферменты

Ферменты - специализированные белки, ускоряющие течение химических реакций. Благодаря ферментам в клетке скорости химических реакций возрастают в миллионы раз. Так как ферменты, как и любые белки, имеют активный центр, они специфически связывают определённый лиганд (или группу похожих лигандов) и катализируют определённый тип химического превращения данной молекулы. В настоящее время известно около 2000 различных ферментов, ускоряющих различные химические реакции. Например, протеолитический фермент трипсин разрушает в белках пептидные связи, образованные карбоксильной группой основных аминокислот - аргинина или лизина. Фермент рибонуклеаза расщепляет фосфоэфирную связь между нуклеотидами в полинуклеотидной цепи.

Благодаря набору ферментов в клетках превращения поступающих в них веществ протекают не хаотично, а в строго определённых направлениях.

2. Регуляторные белки

Крегуляторным белкам относят большую группу белковых гормонов, участвующих в поддержании постоянства внутренней среды организма, которые воздействуют на специфические клетки-мишени. Например, гормон инсулин выделяется в кровь при повышении концентрации глюкозы в крови после еды и, стимулируя использование глюкозы клетками, снижает концентрацию глюкозы до нормы, т.е. восстанавливает гомеостаз.

Кроме того, к регуляторным относят белки, присоединение которых к другим белкам или иным структурам клетки регулирует их функцию. Например, белок кальмодулин в комплексе с четырьмя ионами Са2+ может присоединяться к некоторым ферментам, меняя их активность.

Регуляторные ДНК-связывающие белки, присоединяясь в определённые моменты к специфичным участкам ДНК, могут регулировать скорость считывания генетической информации (они описаны в разделе 4).

3. Рецепторные белки

Сигнальные молекулы (гормоны, нейромедиаторы) действуют на внутриклеточные процессы

через взаимодействие со специфическими белками-рецепторами. Так, гормоны, циркулирующие в крови, находят клетки-мишени и воздействуют на них, специфично связываясь с белками-рецепторами, обычно встроенными в клеточную мембрану. Для гидрофобных регуляторных молекул, проходящих через клеточную мембрану, рецепторы локализуются в цитоплазме клеток.

4. Транспортные белки

Многие белки крови участвуют в переносе специфических лигандов из одного органа к другому. Часто в комплексе с белками переносятся молекулы, плохо растворимые в воде. Так, белок плазмы крови альбумин переносит жирные кислоты и билирубин (продукт распада тема), а гемоглобин эритроцитов участвует в переносе О2 от лёгких к тканям. Стероидные гормоны переносятся в крови специфическими транспортными белками.

Транспортные белки участвуют также в переносе гидрофильных веществ через гидрофобные мембраны. Так как транспортные белки обладают свойством специфичности взаимодействия с лигандами, их набор в клеточной мембране определяет, какие гидрофильные молекулы могут пройти в данную клетку. С помощью белков-переносчиков в клетку проникают глюкоза, аминокислоты, ионы и другие молекулы.

5. Структурные белки

Некоторые белки, расположенные определённым образом в тканях, придают им форму, создают опору, определяют механические свойства данной ткани. Например, как уже говорилось выше, главным компонентом хрящей и сухожилий является фибриллярный белок коллаген, имеющий высокую прочность. Другой структурный белок (эластин) благодаря своему уникальному строению обеспечивает определённым тканям свойство растягиваться во всех направлениях (сосуды, лёгкие).

6. Защитные белки

Некоторые белки, в частности иммуноглобулины, обладают способностью узнавать и связывать чужеродные молекулы, вирусные частицы и бактерии, в результате чего происходит их нейтрализация. Кроме того, комплекс чужеродной частицы с иммуноглобулином легко узнаётся и уничтожается клетками иммунной системы.

Защитными свойствами обладают белки свёртывающей системы крови, например фибриноген, тромбин. Они участвуют в формировании тромба, который закупоривает повреждённый сосуд и препятствует потере крови.

7. Сократительные белки

Некоторые белки при выполнении своих функций наделяют клетку способностью либо сокращаться, либо передвигаться. К таким белкам относят актин и миозин - фибриллярные белки, участвующие в сокращении скелетных мышц. Другой пример таких белков - тубулин, из которого построены клеточные органеллы - микротрубочки. Микротрубочки в период деления клетки регулируют расхождение хроматид. Микротрубочки - важные элементы ресничек и жгутиков, с помощью которых клетки передвигаются.

Однако существует большое количество белков, имеющих уникальные функции, которые не вошли в эту довольно простую классификацию.

1. Простые белки

Некоторые белки содержат в своём составе только полипептидные цепи, состоящие из аминокислотных остатков. Их называют "простые белки". Примером простых белков могут служить основные белки хроматина - гистоны; в их составе содержится много аминокислотных остатков лизина и аргинина, радикалы которых имеют положительный заряд (более подробно

гистоны описаны в разделе 4). Рассмотренный выше белок межклеточного матрикса эластин также относят к простым белкам.

2. Сложные белки

Однако очень многие белки, кроме полипептидных цепей, содержат в своём составе небелковую часть, присоединённую к белку слабыми или ковалентными связями. Небелковая часть может быть представлена ионами металлов, какими-либо органическими молекулами с низкой или высокой молекулярной массой. Такие белки называют "сложные белки". Прочно связанная с белком небелковая часть носит название простетической группы.

Простетическая группа может быть представлена веществами разной природы. Например, белки, соединённые с гемом, носят название гемопротеины. В состав гемопротеинов, кроме уже рассмотренных выше белков гемоглобинов и миоглобина, входят ферменты - цитохромы, каталаза и пероксидаза. Гем, присоединённый к разным белковым структурам, выполняет в них характерные для каждого из белков функции (например, в составе гемоглобина переносит О2, а в составе цитохромов - электроны).

Белки, соединённые с остатком фосфорной кислоты, называют фосфопротеинами. Фосфорные остатки присоединяются сложноэфирной связью к гидроксильным группам серина, треонина или тирозина при участии ферментов, называемых протеинкиназами.

В состав белков часто входят углеводные остатки, придающие белкам дополнительную специфичность и часто уменьшающие скорость их ферментативного протеолиза. Такие белки носят название гликопротеинов. Многие белки крови, а также рецепторные белки клеточной поверхности относят к гликопротеинам.

Белки, функционирующие в комплексе с липидами, называют липопротеинами, а в комплексе с металлами - металлопротеинами.

Сложный белок, состоящий из белковой части (апопротеин) и небелковой части (простетическая группа), называют "холопротеин".

megalektsii.ru

1.4 Простые и сложные белки. Белки – основа жизни

Похожие главы из других работ:

Белки и нуклеиновые кислоты

1. БЕЛКИ

...

Белки и нуклеиновые кислоты

1.7 Белки

Полипептиды, содержащие больше 51 аминокислоты, относятся к белкам. Белки входят в состав всех клеток и тканей живых организмов. Около 50% сухого вещества клетки приходится на белки. Белки характеризуются определенным элементарным составом...

Белки – основа жизни

1.6 Белки в обмене веществ

Большинство микроорганизмов и растений могут синтезировать 20 стандартных аминокислот, а также дополнительные (нестандартные) аминокислоты, например, цитруллин. Но если аминокислоты есть в окружающей среде...

Жиры. Аналитическая характеристика жиров

1. Простые липиды жиры

Природные животные и растительные жиры (растительные жиры называются обычно маслами) состоят главным образом из глицеридов (сложные эфиры глицерина и различных органических кислот, в основном С10 - С18)...

Жиры. Аналитическая характеристика жиров

2. Сложные липиды

Ткани головного и спинного мозга и главным образом биологические мембраны содержат сложные структурные единицы, построенные из белка холестерина и фосфолипидов - фосфатидов. Все сложные липиды содержат остаток жирных кислот...

Концептуальные уровни в познании веществ и химические системы

Вещества простые и сложные соединения. Понятие о качественном и количественном составе вещества

Веществом называется отдельный вид материи, обладающий при данных условиях определенными физическими свойствами. Примеры вещества: кислород, вода, железо. Чистое вещество всегда однородно, смеси же могут быть однородными и неоднородными...

Методы полярографии и амперометрии в анализе аминокислот и белков

4. Белки

Белки (протеины, полипептиды) -- высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом...

Полимераналогичные превращения хитозана

СЛОЖНЫЕ ЭФИРЫ ХИТОЗАНА

Гидроксильные группы макромолекул Хитозана могут этерифицироваться подобно гидроксильным группам других соединений...

Полимераналогичные превращения хитозана

СЛОЖНЫЕ ЭФИРЫ ХИТОЗАНА С НЕОРГАНИЧЕСКИМИ КИСЛОТАМИ

Реакция нитрования хитозана протекает при нормальной температуре в течение 30 мин. Этерифицирующим реагентом является ион нитрония, диффузия которого даже в кристаллические участки хитозанового материала происходит настолько быстро...

Полимераналогичные превращения хитозана

ПРОСТЫЕ ЭФИРЫ ХИТОЗАНА

Существует несколько способов получения простых эфиров хитозана. Чаще простые эфиры получают действием на щелочной Хитозан сложных алкилэфиров и особенно алкилгалогенидов. Можно обрабатывать хитозан окисью этилена и ее производными...

Разработка дополнительных занятий в школе к теме "Химизм различных способов приготовления пищи"

1.1 Белки

Белками, или белковыми веществами (протеинами, от греч. protas -- первый, важнейший), называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьирует от 5--10 тыс. до 1 млн. и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот...

Растворение твердых веществ

III. ПРОСТЫЕ МОДЕЛИ РАСТВОРЕНИЯ И ВЫЩЕЛАЧИВАНИЯ

Для подавляющего большенства процессов кинетическая функция инвариантна относительно концентрации активного реагента и температуры. Иными словами, каждому значению безразмерного времени х соответствует вполне определенное значение...

Редкоземельные металлы и их полуторные оксиды

5. ПРОСТЫЕ ОКСИДЫ ЕВРОПИЯ

В системе европий-кислород образуются оксиды Eu2O3 и Eu3O4, EuO1.31 (Eu16O21) и EuO. Полуторный оксид E2O3 обладает структурой С-типа, которая при 11000С переходит в В-модификацию. Структура Eu3O4 - ромбическая, EuO имеет структуру NaCl...

Сильнейшие яды XX века

2. Неорганические или простые органические яды

2.1 Диоксины Диоксины -- это яды, обладающие мощным мутагенным, иммунодепрессантным, канцерогенным, тератогенным действием. Они слабо расщепляются и накапливаются, как в организме человека, так и в биосфере планеты, включая воздух, воду, пищу...

Сущность метода квазистационарных концентраций

1.3 Сложные реакции

Реакции называются сложными, если расходование исходных веществ и образование продуктов реакции происходят в несколько элементарных стадий, протекающих одновременно или последовательно...

him.bobrodobro.ru

Сложные белки

Количество просмотров публикации Сложные белки - 359

Липопротеины входят в состав клеточных мемб­ран. В качестве простетической группы они содер­жат различные жироподобные вещества. В живот­ных липопротеинах липидная часть представлена в основном фосфолипидами и холестерином. Рас­тительные липопротеины имеют более разнообраз­ные небелковые компоненты. Кроме фосфолипидов, в их состав входят гликолипиды, сульфолипиды, разнообразные стероиды и терпеноиды. Особым разнообразием липидных компонентов отли­чаются липопротеины мембран хлоропластов.

Гликопротеины имеют в своем составе углево­ды и их производные —глюкозу, маннозу, галак­тозу, глюкозамин, глукуроновую кислоту и др. Размещено на реф.рфСахар обычно связан с остатками серина, треони­на, оксипролина или аспарагиновой кислоты. При­мером гликопротеинов могут служить запасный белок бобовых — вицилин, ферменты — пероксидаза и глюкооксидаза, ядовитый белок рицин из семян клещевины. Рицин необратимо инактивирует рибосомы.

К гликопротеинам относится группа раститель­ных белков, которые называют фитогемагглютининами, или лектинами. Первое свое название они получили потому, что вызывают агглютина­цию эритроцитов. Οʜᴎ также способны агглюти­нировать раковые клетки, связывать и осаждать полисахариды и гликолипиды, стимулировать митозы у некоторых типов клеток.

Роль лектинов в растениях еще далеко не выяс­нена. Предполагают, что они участвуют в ʼʼузнава­нииʼʼ клубеньковыми бактериями растения-хозяи­на и в создании устойчивости растений к патоген­ным грибам. Размещаются лектины под плазмалеммой растительной клетки.

Хромопротеины— это белки, содержащие ок­рашенную простетическую группу. К ним относятся белки, связанные с хлорофиллом, каротиноидами, фитохромами, а также цитохромы, ферредоксин, пластоцианин. Хромопротеины участвуют в про­цессах фотосинтеза, дыхания, в различных окис­лительно-восстановительных реакциях.

Нуклеопротеины растений подобны таким же белкам животных. Οʜᴎ сходны по строению, свой­ствам и функциям.

Растительные белки различаются по составу аминокислот и их соотношению. В одних белках некоторые аминокислоты могут отсутствовать или содержаться в очень малых количествах, в других их должна быть очень много. К примеру, в зеинœе кукурузы почти нет лизина и мало триптофана, но, в то же время, много глутаминовой кислоты, лейцина, пролина и аланина. В глиадинœе пшени­цы мало триптофана, но очень много (до 50%) глу­таминовой кислоты и глутамина. В белке клубней картофеля много лизина.

Некоторые аминокислоты всœегда содержатся в растительных белках в большом количестве — более 5-8%. Это аспарагиновая и глутаминовая кислоты, их амиды, пролин, лейцин и изолейцин. Других аминокислот в белках почти всœегда мало — до 3%. Это — лизин, триптофан, гистидин, метионин и цистеин.

Как известно, ряд аминокислот в животном орга­низме не синтезируется, в связи с этим они должны по­ступать в организм вместе с пищей. Это так назы­ваемые незаменимые аминокислоты: валин, лейцин, изолейцин, лизин, триптофан, гистидин, треонин, метионин, фенилаланин, аргинин.

Аргинин образуется в животном организме, но очень медленно, в связи с этим требуется его поступле­ние с пищей.

Белки делят на полноценные и неполноценные. Полноценные белки имеют всœе незаменимые ами­нокислоты в достаточном количестве. Принято го­ворить, что у них сбалансированный аминокислот­ный состав. Неполноценные белки не имеют в сво­ем составе отдельных незаменимых аминокислот или их содержание очень низкое. Эталоном сба­лансированного аминокислотного состава служат белки молока и яиц.

Животные белки в основном полноценные, тог­да как среди растительных белков много неполно­ценных. Белки зерновых культур бедны лизином и триптофаном, у большинства бобовых в белках недостает метионина. При этом и среди раститель­ных белков есть полноценные. Это, к примеру, бел­ки картофеля и овощей (морковь, свекла, капуста͵ огурцы, помидоры и др.). Белки некоторых бобо­вых близки к полноценным, а белки сои имеют уравновешенный аминокислотный состав.

Проблема пищевого белка.Проблема состоит в том, что в мире не хватает пищевого белка, и почти половина населœения зем­ного шара испытывает белковое голодание. Осо­бенно велик недостаток белка в тропических стра­нах, где основной пищей местного населœения слу­жат плоды.

Ученые установили, что суточная потребность человека в белке равняется 100 ᴦ. При этом это в сред­нем. Молодым растущим организмам требуется больше белка, старым — меньше. При этом имеется в виду полноценный белок, неполноценного же белка крайне важно больше для покрытия суточной потреб­ности в незаменимых аминокислотах.

Недостаток белка в пище отрицательно сказывается на здоровье человеческого организма, осо­бенно молодого.

Потребность человека в белке покрывается на 10-30% животными белками, а на 70-90% — расти­тельными. Причем в развитых странах населœение потребляет больше животных белков (отношение их к растительным 0,9-0,8), а в слаборазвитых намно­го меньше (отношение— 0,5-0,4 и ниже).

Ученые всœего мира заняты поисками путей бо­лее эффективного использования традиционных источников пищевого белка и новых его ресурсов. Это касается как животного так и растительного белка.

При этом, как говорилось выше, основную массу пищевого белка дают растения, и перспективы ре­шения белковой проблемы связаны, прежде всœего, с увеличением массы именно растительного белка. Тем более что растительный белок является пер­вичным и его производство раз в 5 дешевле живот­ного. Правда, многие белки растений неполноцен­ны да и усваиваются они хуже животных. В случае если усвоение наиболее полноценных белков молока и яиц принять за 100%, то белки зерновых культур усваиваются на 50%, бобовых — на 60-65%, ово­щей и семян подсолнечника — на 70%.

Традиционные пути увеличения массы пищево­го белка и его качества связаны с растениеводством и селœекцией: оптимизацией выращивания сель­скохозяйственных растений с применением удоб­рений, биологически активных веществ, эффектив­ной борьбой с болезнями, сорняками, вредителя­ми, подбором и рациональным размещением куль­тур, а также с выведением новых сортов с повы­шенным содержанием белка и лучшего его качества. Подсчитано, что увеличение содержания белка в зерне пшеницы всœего на 1% может дать дополнительно 1 000 000 тонн белка.

Рассматриваются новые технологии помола зёрна. При традиционном помоле основная мас­са белка остается в отрубях. Это связано с тем, что под семенной оболочкой зерновок находится один слой клеток, содержащий белок (алейроно­вый слой). Он вместе с семенной оболочкой и ока­зывается в отрубях. Добавление отрубей к муке при выпечке хлеба повышает содержание в нем белка. Новые технологии помола направлены на то, что­бы алейроновый слой зерновок отделялся от се­менной кожуры и попадал в муку.

Источником дешевого высококачественного белка являются водоросли. Οʜᴎ содержат 50-60% белка, а после соответствующей обработки усвоение его достигает 75-85%. В ряде стран (США, Япония, ФРГ) культивируют хлореллу. Ее употребляют в пищу после некоторой обра­ботки, а также готовят из нее белковые добавки. Считают, что хлорелла дает не только высоко­качественный белок, но и другие ценные веще­ства, необходимые человеческому организму. Вместе с тем, считают, что она улучшает вкусо­вые качества других продуктов (соевого творо­га, колбасы, хлеба и др.). При этом культивиро­вание хлореллы стоит дорого и требует больших энергетических затрат.

В некоторых странах в пищу используют синœе-зелœеную водоросль спирулину, содержащую, кро­ме ценного белка, много витаминов и других по- лезных веществ. К примеру, в Африке местные жители черпают спирулину из озера Чад плетены­ми корзинами, сушат ее на солнце и готовят из высохших водорослей различные блюда.

Ученые предложили новый источник полноцен­ного белка — листья сельскохозяйственных расте­ний. Οʜᴎ считают, что несмотря на низкое содер­жание белка в листьях, извлечение его и примене­ние является выгодным по ряду причин.

1. При поедании листьев жвачные животные используют только 10-30% содержащегося в них белка, а при экстракции можно получить 50-60%.

2. Белки первично синтезируются в листьях, а затем в виде аминокислот транспортируются в другие органы. В процессе передвижения часть их теряется.

3. Белки извлекают из листьев молодых растений раньше, чем они повреждаются болезнями и вредителями, что также предотвращает потери белка.

4. После извлечения в оставшейся массе еще имеются белки, и ее можно использовать на корм скоту.

Белок из листьев предназначается для корма сельскохозяйственным животным. Его в промыш­ленных масштабах получают в ряде стран (США, Франция), постоянно совершенствуют технологию с целью повышения выхода белка.

Сегодня особенно широко использу­ются белки семян сои, которые имеют достаточно сбалансированный аминокислотный состав и высо­кую перевариваемость. Из сои готовят многочисленные блюда с большим содержанием белка: соевое молоко, творог, соусы, котлеты, паштет и др. Размещено на реф.рфВместе с тем, из сои получают белковые препара­ты, которые добавляют в различные пищевые продукты для повышения содержания в них белка (колбасы, сосиски, хлеб, кондитерские изделия и др.).

В связи с поиском источников белков и разра­боткой новых технологий их получения и обра­ботки возникла идея создания искусственной пищи. Создавали искусственное мясо, рыбу, икру, сыры. Эти продукты полностью состояли из рас­тительных компонентов, но должны были иметь вид, вкус и пищевую ценность животных. В 70-80-е годы в США и других странах появилось ис­кусственное мясо (главным образом, в консервах), сыры. При этом широкого распространения эта идея не получила. Оказалось, во-первых, что раститель­ные компоненты и технология их обработки очень дороги, и это делает искусственную пищу дороже натуральной, во-вторых, опыты по изготовлению искусственной пищи не всœегда были удачными. К примеру, искусственные сыры в США имели вид и запах настоящих, а вкус оставлял желать луч­шего: он был похож, как писали об этом газеты, на вкус ластика.

referatwork.ru

Какие бывают белки » Привет Студент!

Какие бывают белки

Принципы классификации белков

В настоящее время из органов и тканей человека, животных, растений и микроорганизмов выделено много разнообразных белковых препаратов. Выделены также препараты белков из отдельных частей клетки (например, из ядер, рибосом и т. д.), из неклеточного вещества (сыворотки крови, белка куриного яйца). Полученные препараты имеют различные названия. Однако для систематического изучения белки необходимо распределить по группам т. е. классифицировать. Но это встречает определенные трудности. Если в органической химии вещества классифицируют на основании их химического строения, то в биологической химии строение большинства белков во всех деталях еще не изучено. Кроме того, классифицировать белки на основании только их химического строения очень сложно. Также невозможно дать достаточно обоснованную классификацию белков по их функциям в организме. Очень часто белки, близкие по строению, обладают совершенно различными биологическими функциями (например, гемоглобин и такие ферменты, как каталаза, пероксидаза и цитохромы).

Несколько большие возможности для классификации белков предоставляются при изучении физико-химических свойств белковых веществ. Неодинаковая растворимость белков в воде и других растворителях, различные концентрации солей, необходимые для высаливания белков,— вот обычно те признаки, которые позволяют классифицировать ряд белков. Одновременно принимаются к сведению и некоторые уже известные особенности в химическом строении белков и, наконец, их происхождение и роль в организме.

Весь обширный класс белковых веществ принято разделять на две большие группы: простые белки, или протеины, и сложные белки, или протеиды. Простые белки при гидролизе распадаются только на аминокислоты, а сложные наряду с аминокислотами дают соединения другого типа, например: углеводы, липиды, гем и т. д. Таким образом, сложные белки, или протеиды, состоят из собственно белкового вещества (белковой части или простого белка) в сочетании с другими небелковыми веществами.

К простым белкам, или протеинам, относят протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины, протеиноиды и другие белки, не принадлежащие ни к одной из перечисленных групп, например многие белки-ферменты, мышечный белок — миозин и др. Группу сложных белков, или протеидов, обычно также подразделяют на несколько подгрупп в зависимости от характера содержащихся в них небелковых компонентов.

Однако подобная классификация имеет весьма относительную ценность. Новейшими исследованиями установлено, что многие простые белки в действительности связаны с небольшим количеством тех или иных небелковых соединений. Так, некоторые протеины можно было бы отнести к группе сложных белков, поскольку они, как оказалось, связаны с небольшим количеством углеводов, иногда липидов, пигментов и т. д. В то же время довольно трудно точно охарактеризовать с химической точки зрения и некоторые сложные белки. Так, например, липопротеиды в некоторых случаях представляют настолько непрочные комплексы, что их можно было бы рассматривать скорее как адсорбционные соединения простых белков с липидами, чем как индивидуальные химические вещества.

Простые белки

Наиболее простыми белками являются протамины и гистоны. Они имеют слабоосновной характер, в то время как абсолютное большинство других — кислый. Основной характер протаминов и гистонов обусловлен тем, что в состав их молекул входит большое количество диаминомонокарбоновых аминокислот, таких, как лизин и аргинин. У этих кислот одна а-аминогруппа связана пептидной связью с карбоксилом, а другая остается свободной. Она и обусловливает слабощелочную среду растворов белков. В соответствии со своим основным характером гистоны и протамины обнаруживают ряд особых, не встречающихся у других белков свойств. Так, эти белки находятся в изоэлектрической точке при щелочной реакции среды. Вот почему протамины и гистоны «свертываются» при кипячении лишь при добавлении щелочи.

Протамины, впервые выделенные Ф. Мишером, содержатся в большом количестве в сперматозоидах рыб. Они характеризуются очень высоким содержанием основных аминокислот (до 80%), особенно аргинина. Кроме того, в протаминах отсутствуют такие аминокислоты, как триптофан, метионин, цистеин, а в большинстве протаминов также и тирозин, и фенилаланин. Протамины — относительно небольшие белки. Они имеют молекулярную массу от 2000 до 12 000. Из ядер мышечных клеток их выделить не удалось.

Гистоны обладают менее основными свойствами, чем протамины. В них содержится лишь 20—30 % диаминомонокарбоновых кислот. Аминокислотный состав гистонов значительно более разнообразен, чем протаминов, однако в них также отсутствует триптофан или его имеется очень небольшое количество. В состав гистонов входят также модифицированные, измененные аминокислотные остатки, например: О-фосфосерин, метилированные производные аргинина и лизина, ацетилированные по свободной аминогруппе производные лизина.

Много гистонов содержится в зобной железе, ядрах клеток железистых тканей. Гистоны не являются однородными белками и могут быть разделены на ряд фракций, отличающихся по химическому составу и биологическим свойствам друг от друга. Классификация гистонов основана на относительных количествах лизина и аргинина. Гистон Н1 очень богат лизином. Для гистона Н2 характерно умеренное содержание этой аминокислоты, причем существует два типа этого гистона — Н2А и Н2В. Гистон НЗ умеренно богат аргинином и содержит цистеин. Гистон Н4 богат аргинином и глицином.

Гистоны одного и того же типа, полученные из различных животных и растений, имеют очень сходные аминокислотные последовательности. Такой консерватизм в эволюции, по-видимому, служит сохранению последовательности, обеспечивающей существенные и специфические функции. Это лучше всего подтверждается тем фактом, что аминокислотные последовательности гистона Н4 из проростков гороха и тимуса быка отличаются только двумя из 102 аминокислотных остатков, присутствующих в молекуле.

Благодаря наличию большого количества свободных аминогрупп протамины и гистоны образуют ионные связи с остатками фосфорной кислоты, входящей в состав ДНК, и способствуют компактной укладке двойной спирали ДНК в образованном комплексе ДНК с данными белками. Комплекс ДНК с гистонами — хроматин содержит ДНК и гистоны в примерно равном количественном отношении.

Кроме взаимодействия с ДНК, гистоны также реагируют друг с другом. Экстракцией хлоридом натрия из хроматина был выделен тетрамер, состоящий из двух молекул гистона НЗ и двух молекул гистона Н4. В этих же условиях гистоны Н2А и Н2В могут быть выделены вместе в виде димера. Современная модель структуры хроматина предполагает, что один тетрамер и два димера взаимодействуют с 200 парами оснований ДНК, что составляет примерно участок длиной около 70 нм. При этом образуется сферическая структура диаметром 11 нм. Считается, что хроматин представляет собой подвижную цепь, составленную из таких единиц. Эта предположительная модель подтверждается различными методами исследования.

Альбумины и глобулины являются хорошо изученными белками, входящими в состав всех животных тканей. Основная масса белков, находящихся в плазме крови, в сыворотке молока, в яичном белке и др., состоит из альбуминов и глобулинов. Их соотношение в различных тканях удерживается в определенных границах.

Альбумины и глобулины отличаются друг от друга по физико-химическим свойствам. Одним из распространенных методов разделения альбуминов и глобулинов является их высаливание с помощью сульфата аммония. Если к раствору белка добавить такое количество сульфата аммония, которое содержится в том же объеме разведенного пополам насыщенного раствора этой соли, из раствора выделяются глобулины. Если их отфильтровать и к фильтрату продолжать добавлять кристаллический сульфат аммония до полного насыщения, в осадок выпадает альбумин. Таким образом, глобулины осаждаются в полунасыщенном растворе сульфата аммония, в то время как альбумины — в насыщенном растворе.

Изучение альбуминов и глобулинов обнаружило и другие различия в их физико-химических свойствах. Оказалось, что альбумины способны растворяться в дистиллированной воде, в то время как для растворения глобулинов к воде нужно добавить небольшое количество соли. На основании этого возможно отделение глобулинов от альбуминов путем диализа белкового раствора. Для этого раствор белка, помещенный в мешочек из полупроницаемого материала, например целлофана, опускают в дистиллированную воду. Раствор белка постепенно обессоливается, а глобулины выпадают в осадок. Их отделяют от оставшихся в растворе альбуминов. Глобулины можно осадить и насыщенным раствором сульфата натрия, в то время как альбумины растворяются в нем.

В больших количествах альбумины и глобулины выделяются с лечебными целями из крови доноров. Препараты альбумина крови человека используются для введения больным, потерявшим много крови, как кровезаменители. Препараты у-глобулина используется как для профилактики, так и для лечения некоторых инфекционных заболеваний. В настоящее время для выделения препаратов альбуминов и глобулинов из крови доноров разработаны методы раздельного осаждения этих белков, основанные на их различной растворимости в растворах, содержащих этиловый спирт в различных концентрациях, на холоде. Таким методом получают высокоочищенные препараты альбумина и разных фракций глобулинов, в дальнейшем используемых в лечебных целях.

Среди простых белков растительного происхождения вызывают интерес глютелины и проламины. Они содержатся в семенах злаков, образуя основную массу клейковины. Клейковина может быть выделена в виде клейкой массы путем растирания муки с водой и постепенного отмывания крахмала медленным током воды. Клеящие свойства крахмального клейстера зависят от наличия в нем клейковины. Чем больше клейковины содержится в зерне злаков, тем более ценным считается это зерно. К глютелинам относятся, например, оризенин, получаемый из риса, и глютенин, получаемый из пшеницы.

Одним из важнейших проламинов и наиболее характерным белком эндоспермы пшеничного зерна является глиадин. Глиадин нерастворим в воде и солевых растворах, но в отличие от других белков растворяется в растворе спирта (70%) и с его помощью извлекается из зерна. Из других представителей проламинов можно назвать гордеин, получаемый из ячменя, и зеин — из кукурузы. Эти белки, подобно глиадину, экстрагируются из клейковины раствором спирта (70—80 %). Всепроламины характеризуются относительно высоким содержанием пролина.

Отличительной особенностью белков опорных тканей является их полная нерастворимость в воде, солевых растворах, разведенных кислотах и щелочах. Их объединили под общим названием протеиноидов, что значит белковоподобные. Эти белки относятся к фибриллярным, или волокнистым, белкам, частицы которых имеют форму более или менее вытянутых волокон или нитей. Вследствие нерастворимости протеиноидов в воде на них не действуют ферменты пищеварительных соков. Протеиноиды, как правило, непригодны для питания. К ним относятся, например, белки рогов, копыт, шерсти, волос и др. В то же время ряд белков опорных тканей способен перевариваться пищеварительными соками. Это белки костной ткани, сухожилий, хрящей.

Из отдельных представителей протеиноидов большой интерес представляет коллаген, входящий в состав соединительной ткани (рис. 1). Простейшим методом его получения является обработка костей разведенной соляной кислотой. При этом минеральные вещества переходят в раствор, а коллаген остается. Биологическим предшественником коллагена является проколлаген. Он наряду с коллагеном найден в коже и других тканях. Этот белок удалось выделить в кристаллическом виде. От коллагена он отличается как своим аминокислотным составом (в нем много содержится аминокислоты пролина, в то время как в коллагене — гидроксипролина), так и тем, что расщепляется всеми ферментами, гидролизующими белки.

Белковое вещество сухожилий и связок носит название эластина. Этот протеиноид несколько легче поддается действию пищеварительных соков, чем коллаген.

Кератины являются характерными протеиноидами волос, рогов, ногтей, эпидермиса и шерсти. В их состав входит относительно большое количество цистеина и цистина.

Фиброины являются протеиноидами, вырабатываемыми в прядильных железах насекомых: пауков, гусениц некоторых бабочек (шелкопрядов) и др. Фиброин шелка, составляющий основную массу шелковой нити, выделяется в жидком виде, но затем быстро затвердевает. Шелковые нити, идущие на изготовление тканей, представляют собой фиброин, освобожденный от клея серицина.

Сложные белки

Важнейшими сложными белками являются нуклео-протеиды, хромопротеиды, гликопротеиды, фосфопротеиды, липопротеиды. К группе сложных белков относятся белки, в состав которых, помимо белковой части, входит та или иная небелковая группа — простетическая группа. Она освобождается при гидролизе протеидов наряду с продуктами гидролитического расщепления белковой молекулы— аминокислотами. Так, нуклеоп роте иды дают при гидролизе нуклеиновые кислоты и продукты их распада, гликопротеиды — углеводы и близкие к углеводам вещества, фосфопротеиды — фосфорную кислоту, хромопротеиды — окрашенную группировку, чаще всего гем, липопротеиды — различные липиды. Сложные белки-ферменты можно также расщепить на белковую часть и небелковую простетическую группу. Все эти простетические группы, более или менее прочно связанные с белковым компонентом сложного белка, в большинстве случаев хорошо изучены с химической точки зрения.

 

 

Рис. 1. Схема структуры коллагена.

 

Среди сложных белков очень большой интерес представляют нуклеопротеиды. Значение нуклеопротеидов определяется прежде всего тем, что из этих белков, как показывает их название, состоит основная масса чрезвычайно важной части клетки — клеточного ядра. Ядро является центром управления жизнедеятельности клетки. Такие процессы, как деление клетки, передача наследственной информации, управление биосинтезом белков, осуществляются при участии ядерных структур. Нуклео-протеиды, а точнее дезоксирибонуклеопротеиды, могут быть выделены из зобной железы, селезенки, из сперматозоидов, ядерных эритроцитов птиц и некоторых других тканей. В их составе, помимо белковой части, находится дезоксирибонуклеиновая кислота, ответственная за хранение и передачу наследственной информации.

В то же время другой тип нуклеопротеидов — рибонуклеопротеиды входят в состав по преимуществу цитоплазмы клеток, принимая непосредственное участие в образовании важнейших биологических систем, в первую очередь системы биосинтеза белка. В клетке рибонуклеопротеиды являются составной частью клеточной органеллы — рибосомы.

Дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) входит в хроматин — сложный нуклеопротеид, из которого состоят хромосомы. Кроме того, в клетке существует несколько типов рибонуклеиновой кислоты (РНК). Есть информационная РНК (иРНК), которая синтезируется при считывании информации с ДНК и на которой потом синтезируется полипептидная цепь; транспортная РНК (тРНК), доставляющая аминокислоты к иРНК, и рибосомальная РНК (рРНК), входящая в состав клеточных органелл — рибосом, которые образуют комплексы с иРНК В этих комплексах при участии всех трех типов РНК и аминокислот происходит синтез белка.

Нуклеиновые кислоты, находящиеся в составе нуклеотидов, представляют огромный интерес и как компоненты вирусов, занимающих промежуточное место между молекулами сложных белков и самыми мелкими болезнетворными микроорганизмами. Многие вирусы могут быть получены в кристаллической форме. Эти кристаллы представляют собой совокупность вирусных частиц, а те в свою очередь состоят из белкового «футляра» и находящейся внутри него спирализованной молекулы нуклеиновой кислоты (рис. 2). Белковый «футляр» (оболочка вируса) построен из большого количества субъединиц — молекул белка, соединенных между собой с помощью ионных и гидрофобных связей. Причем связь между белковой оболочкой и нуклеиновой кислотой у вирусных частиц весьма непрочна. При проникновении некоторых вирусов в клетку белковая оболочка остается на поверхности, нуклеиновая кислота внедряется в клетку и заражает ее. При участии этой нуклеиновой кислсты в клетке синтезируются белки вируса и вирусная нуклеиновая кислота, что приводит в конечном итоге к образованию большого количества новых вирусных частиц и гибели зараженной клетки. Все это позволяет считать вирусную частицу — гигантскую молекулу сложного белка-нуклеопротеида — своеобразной сверхмолекулярной структурой. Вирусы — это промежуточное звено между химическими веществами и сложными биологическими системами. Вирусы, как нуклеопротеиды, как бы заполняют разрыв между «химией» и «биологией», между веществом и существом.

Белковыми компонентами сложных белков клеточного ядра, помимо уже известных нам белков основного характера, гистонов и протаминов, являются и некоторые кислые белки, так называемые негистоновые белки хроматина, основной функцией которых является регуляция активности дезоксирибонуклеиновой кислоты, как основного хранителя генетической информации.

 

 Рис. 2. Вирус мозаичной болезни табака: 1 — спираль РНК; 2 — субъединицы белка, образующие защитный футляр.

 

 

Хромопротеиды — сложные белки, которые состоят из простого белка и связанного с ним окрашенного химического соединения. Это соединение может принадлежать к самым различным типам химических веществ, однако чаще всего такое органическое соединение образует еще и комплекс с металлом — железом, магнием, кобальтом.

К хромопротеидам относятся такие важные белки, как гемоглобины, при помощи которых осуществляется перенос кислорода с кровью в ткани, и миоглобин — белок мышечных клеток позвоночных и беспозвоночных. Миоглобин в четыре раза меньше, чем гемоглобин. Он забирает кислород у гемоглобина и снабжает им мышечные волокна. Кроме того, к хромопротеидам относится гемоцианин, переносящий кислород у многих беспозвоночных. Этот гигантский по размерам молекулы белок содержит медь вместо железа, как в гемоглобине, и потому имеет голубой цвет. Поэтому кровь ракообразных, кальмаров, осьминогов голубая в отличие от красной крови животных.

В растениях содержится хромопротеид зеленого цвета — хлорофилл. Его небелковая часть очень напоминает небелковую часть гемоглобина, только вместо железа она содержит магний. С помощью хлорофилла растения фиксируют энергию солнечных лучей и используют ее для фотосинтеза.

Фосфопротеиды — это сложные белки, при гидролизе которых наряду с аминокислотами получается более или менее значительное количество фосфорной кислоты. Важнейшим представителем этой группы белков является казеиноген молока. Помимо казеиногена, к группе фосфопротеидов относятся ововителлин — белок, выделенный из яиц, ихтулин — белок, полученный из рыбьей икры, и некоторые другие. Большой интерес представляют фосфопротеиды, обнаруженные в клетках мозга. Установлено, что фосфор этих белков обладает очень высокой скоростью обновления.

Гликопротеиды — сложные белки, небелковая группа которых является производным углеводов. Отделение углеводного компонента от гликопротеидов часто сопровождается полным или частичным гидролизом гликопротеида. Таким образом, при гидролизе различных гликопротеидов

получаются наряду с аминокислотами и продукты гидлиза углеводной группы: манноза, галактоза, фукоза, ксозамины, глюкуроновая, нейраминовая кислоты и др. составе простетической группы различных гликопроидов обычно находятся не все перечисленные вещества, некоторых гликопротеидов углеводная часть непрочно связана с белковым компонентом и легко от него отляется. Простетические группы некоторых гликопротеинов, известные под общим названием мукополисахаридов (более современное название — гликозаминогликалы), встречаются в тканях и в свободном виде. Такими важнейшими мукополисахаридами являются гиалуроноваяя и хондроитинсерная кислоты, входящие в состав соединительной ткани.

Гликопротеиды входят в состав всех тканей и носят соответственно названия: хондромукоиды (из хряща), стеомукоиды (из костей), овомукоиды (из яичного белка), муцин (в слюне). Они присутствуют также в связках и сухожилиях и имеют большое значение. Например, высокая вязкость слюны, связанная с наличием в ней муцина, облегчает проскальзывание пищи в желудок, защищая слизистую оболочку полости рта от механических повреждений и раздражений химическими веществами.

В настоящее время принято разделять все гликоротеиды на две большие группы: собственно гликопротеиды и полисахарид-белковые комплексы. Первые имеют небольшое число разных моносахаридных остатков, лишенных повторяющегося звена и присоединенных ковалентно к полипетидной цепи. Большинство сывороточых белков является гликопротеидами. Полагают, что эти гетерополисахаридные цепочки являются для сывороточных белков как бы почтовыми открытками, по которым белки распознаются теми или иными тканями. В то же время гетерополисахаридные цепочки, находящиеся на поверхности клеток, являются адресами, по которым эти белки следуют, чтобы попасть в клетки именно той ткани, не другой.

Полисахарид-белковые комплексы имеют большое количество углеводных остатков в полисахаридной части, в ней всегда можно выделить повторяющиеся звенья, в одних случаях связь белок — углевод бывает ковалентная, в других — электростатическая. Из полисахарид-белковых комплексов большую роль играют протеогликаны. Они образуют внеклеточную основу соединительной ткани и могут составлять до 30 % сухой массы ткани. Это вещества, содержащие большое количество отрицательно заряженных группировок, множество различных гетерополисахаридных боковых цепей, ковалентно связанных с полипептидным остовом. В отличие от обычных гликопротеидов, которые содержат несколько процентов углеводов, в протеогликанах до 95 % и более углеводов. По своим физико-химическим свойствам они больше напоминают полисахариды, чем белки. Полисахаридные группы протеогликанов можно получить с хорошим выходом после обработки их протеолитическими ферментами. Протеогликаны выполняют несколько биологических функций: во-первых, механическую, так как они защищают суставные поверхности и служат смазочным материалом; во-вторых, являются ситом, задерживающим крупномолекулярные частицы, и способствуют проникновению через протеогликановый барьер только низкомолекулярных частиц; в-третьих, связывают катионы, причем настолько прочно, что даже катионы К+ и Na + , связанные с протеогликанами, почти не диссоциируют и их ионные свойства не проявляются. Катионы же Са2+ не просто связываются протеогликанами, а и способствуют объединению их молекул.

В клеточных оболочках микроорганизмов содержатся полисахарид-белковые комплексы еще более прочные. В этих комплексах вместо белков находятся пептиды, и поэтому они носят название пептидогликанов. Практически вся клеточная оболочка представляет собой одну гигантскую макромолекулу мешковидного типа — пептидогликан, причем его структура может несколько варьировать в зависимости от вида бактерии. Если углеводная часть пептидогликана у бактерий разного вида практически одинакова, то в белковой части происходит варьирование как аминокислот, так и их последовательности в зависимости от вида бактерий. Связи между углеводами и пептидами в пептидогликанах ковалентные и очень прочные.

Сложные белки липопротеиды состоят из белковой части и связанной с ней в различных соотношениях липидной — жировой части. Липопротеиды обычно нерастворимы в эфире, бензоле, хлороформе и других органических растворителях. Однако известны соединения липидов с белками, которые по своим физико-химическим свойствам стоят уже ближе к типичным липидам и липоидам, т. е. жироподобным веществам, чем к белкам. Такие вещества называются протеолипидами.

Способностью соединяться с липидами с образованием более или менее прочных комплексов обладает целый ряд белков: альбумины, некоторые фракции глобулинов, белки клеточных мембран и некоторых микроструктур клетки. В живом организме с различными липидами и липоидами могут быть связаны простые белки. Чаще всего связь между белком и липидом в таких случаях нековалентная, но тем не менее она прочная, и даже при обработке органическими растворителями в мягких условиях липиды не отделяются от белка. Это возможно только при денатурации белковой части.

Липопротеиды играют важную роль в образовании структурных компонентов клетки, особенно в формировании разнообразных мембран клетки: митохондриальной, микросомальной и т. д. Очень много липопротеидов входит в состав нервной ткани. Они выделены и из белого, и из серого вещества головного мозга. В крови человека и животных также имеются липопротеиды.

Среди белков, наделенных каталитическими функциями,— ферментов можно также встретить не только простые, но и сложные белки, состоящие из белкового компонента и небелковой группы. К таким протеидам относятся ферменты, катализирующие различные окислительно-восстановительные процессы. Небелковые группы некоторых из них близки по строению и свойствам к небелковым группам гемоглобина — гему и обладают выраженной окраской, что позволяет их отнести к группе хромопротеидов. Существует целый ряд белков-ферментов, которые содержат атомы того или иного металла (железа, меди, цинка и др.), непосредственно связанные с белковой структурой. Эти сложные белки-ферменты называют металлопротеидами.

К железосодержащим белкам относятся ферритин, трансферрин, гемосидерин. Трансферрин — растворимый в воде железопротеид с молекулярной массой около 90 000, находящийся главным образом в сыворотке крови во фракции в-глобулинов. Белок содержит 0,13 % железа; это примерно в 150 раз меньше, чем в ферритине. Железо соединяется с белком с помощью гидроксильных групп тирозина. Трансферрин — физиологический переносчик железа в организме.

Известен ряд ферментов, активность которых зависит от присутствия металлов в составе белковой молекулы. Это алкогольдегидрогеназа, содержащая цинк, фосфогидролазы, включающие магний, цитохромоксидаза, содержащая медь, и другие ферменты.

Кроме перечисленных групп белков, можно выделить и более сложные надмолекулярные комплексы, в составе которых одновременно присутствуют белки, липиды, углеводы и нуклеиновые кислоты. В мозговой ткани, например, содержатся липонуклеопротеиды, липогликопротеиды, липогликонуклеопротеиды.

 

Скачать реферат: У вас нет доступа к скачиванию файлов с нашего сервера. КАК ТУТ СКАЧИВАТЬ

Пароль на архив: privetstudent.com

privetstudent.com

Простые и сложные белки. Строение, функции, свойства, характеристика, примеры сложных белков

Одно из определений жизни звучит следующим образом: «Жизнь есть способ существования белковых тел». На нашей планете все без исключения организмы содержат такие органические вещества, как протеины. В данной статье будут описаны простые и сложные белки, определены различия в молекулярном строении, а также рассмотрены их функции в клетке.

Что такое белки

С точки зрения биохимии - это высокомолекулярные органические полимеры, мономерами которых являются 20 видов различных аминокислот. Они соединяются между собой ковалентными химическими связями, иначе называемые пептидными. Так как мономеры белка являются амфотерными соединениями, они содержат как аминогруппу, так и карбоксильную функциональную группы. Химическая связь СО-NH возникает между ними.

Если полипептид состоит из остатков аминокислотных звеньев, он образует простой белок. Молекулы полимера, дополнительно содержащие ионы металлов, витамины, нуклеотиды, углеводы - это сложные белки. Далее мы рассмотрим пространственное строение полипептидов.

Уровни организации белковых молекул

Они представлены четырьмя различными конфигурациями. Первая структура - линейная, она наиболее проста и имеет вид полипептидной цепи, во время её спирализации происходит образование дополнительных водородных связей. Они стабилизируют спираль, которая называется вторичной структурой. Третичный уровень организации имеют простые и сложные белки, большинство растительных и животных клеток. Последняя конфигурация - четвертичная, возникает при взаимодействии нескольких молекул нативной структуры, объединенных коферментами, именно такое строение имеют сложные белки, выполняющие в организме разнообразные функции.

Разнообразие простых белков

Эта группа полипептидов немногочисленна. Их молекулы состоят только из аминокислотных остатков. К протеинам относятся, например, гистоны и глобулины. Первые представлены в структуре ядра и объединены с молекулами ДНК. Вторая группа - глобулины - считаются главными компонентами плазмы крови. Такой белок, как гамма-глобулин, выполняет функции иммунной защиты и является антителом. Эти соединения могут образовывать комплексы, в состав которых входят сложные углеводы и белки. Такие фибриллярные простые белки, как коллаген и эластин, входят в состав соединительной ткани, хрящей, сухожилий, кожи. Их главные функции - строительная и опорная.

Белок тубулин входит в состав микротрубочек, которые являются компонентами ресничек и жгутиков таких одноклеточных организмов, как инфузории, эвглены, паразитические жгутиконосцы. Этот же белок входит в состав многоклеточных организмов (жгутики сперматозоидов, реснички яйцеклеток, реснитчатый эпителий тонкого кишечника).

Белок альбумин выполняет запасающую функцию (например, белок куриных яиц). В эндосперме семян злаковых растений – ржи, риса, пшеницы - накапливаются молекулы белков. Они называются клеточными включениями. Эти вещества использует зародыш семени в начале своего развития. Кроме того, высокое содержание белка в зерновках пшеницы является очень важным показателем качества муки. Хлеб, испеченный из муки богатой клейковиной, имеет высокие вкусовые качества и более полезен. Клейковину содержат так называемые твердые сорта пшеницы. В плазме крови глубоководных рыб содержатся белки, препятствующие их гибели от холода. Они обладают свойствами антифриза, предотвращая гибель организма при низких температурах воды. С другой стороны, в составе клеточной стенки термофильных бактерий, живущих в геотермальных источниках, содержатся белки, способные сохранять свою природную конфигурацию (третичную или четвертичную структуру) и не денатурировать в интервале температур от +50 до + 90 °С.

Протеиды

Это сложные белки, для которых характерно большое разнообразие в связи с различными функциями, выполняемыми ими. Как отмечалось ранее, эта группа полипептидов, кроме белковой части, содержит простетическую группу. Под влиянием различных факторов, таких как высокая температура, соли тяжелых металлов, концентрированные щелочи и кислоты, сложные белки могут изменять свою пространственную форму, упрощая её. Это явление называется денатурацией. Строение сложных белков нарушается, водородные связи рвутся, а молекулы теряют свои свойства и функции. Как правило, денатурация носит необратимый характер. Но у некоторых полипептидов, выполняющих каталитическую, двигательную и сигнальную функции, возможна ренатурация - восстановление природной структуры протеида.

Если действие дестабилизирующего фактора происходит продолжительное время, белковая молекула разрушается полностью. Это приводит к разрыву пептидных связей первичной структуры. Восстановить протеин и его функции уже невозможно. Такое явление называется деструкцией. Примером может служить варка куриных яиц: жидкий белок – альбумин, находящийся в третичной структуре, полностью разрушается.

Биосинтез белков

Еще раз напомним, что в состав полипептидов живых организмов входит 20 аминокислот, среди которых есть незаменимые. Это лизин, метионин, фенилаланин и т. д. Они поступают в кровь из отделов тонкой кишки после расщепления в ней белковых продуктов. Чтобы синтезировать заменимые аминокислоты (аланин, пролин, серин), грибы и животные используют азотсодержащие соединения. Растения, являясь автотрофами, самостоятельно образуют все необходимые составные мономеры, представляющие сложные белки. Для этого в реакциях ассимиляции у них используются нитраты, аммиак или свободный азот. У микроорганизмов некоторые виды обеспечивают себя полным аминокислотным набором, а у других синтезируются только некоторые мономеры. Этапы биосинтеза белков протекают в клетках всех живых организмов. В ядре происходит транскрипция, а в цитоплазме клетки - трансляция.

Первый этап – синтез предшественника иРНК происходит при участии фермента РНК-полимеразы. Он разрывает водородные связи между цепями ДНК, и на одной из них по принципу комплиментарности собирает молекулу пре-иРНК. Она подвергается слайсингу, то есть созревает, и далее выходит из ядра в цитоплазму, образуя матричную рибонуклеиновую кислоту.

Для осуществления второго этапа необходимо наличие специальных органелл – рибосом, а также молекул информационных и транспортных рибонуклеиновых кислот. Еще одним важным условием является наличие молекул АТФ, так как реакции пластического обмена, к которым принадлежит биосинтез белков, происходят с поглощением энергии.

Ферменты, их строение и функции

Это большая группа белков (около 2000), выполняющих роль веществ, влияющих на скорость протекания биохимических реакций в клетках. Они могут быть простыми (трепсин, пепсин) или сложными. Сложные белки состоят из кофермента и апофермента. Специфичность самого белка относительно соединений, на которые он воздействует, определяет кофермент, а активность протеидов наблюдается только в том случае, когда белковый компонент связан с апоферментом. Каталитическая активность фермента зависит не от всей молекулы, а только от активного центра. Его строение соответствует химической структуре катализируемого вещества по принципу «ключ-замок», поэтому действие ферментов строго специфично. Функции сложных белков заключаются как в участии в метаболических процессах, так и в использовании их в качестве акцепторов.

Классы сложных белков

Они были разработаны биохимиками, исходя из 3 критериев: физико-химических свойств, функциональных особенностей и специфики структурных признаков протеидов. К первой группе относятся полипептиды, различающиеся электрохимическими свойствами. Они делятся на основные, нейтральные и кислые. По отношению к воде белки могут быть гидрофильными, амфифильными и гидрофобными. Ко второй группе относятся ферменты, которые были рассмотрены нами ранее. Третья группа включает полипептиды, различающиеся химическим составом простетических групп (это хромопротеиды, нуклеопротеиды, металлопротеиды).

Рассмотрим свойства сложных белков более подробно. Так, например, кислый белок, входящий в состав рибосом, содержит 120 аминокислот и является универсальным. Он находится в белоксинтезирующих органеллах, как прокариотических, так и эукариотических клеток. Еще один представитель этой группы - белок S-100, состоит из двух цепей, связанных ионом кальция. Он входит в состав нейронов и нейроглии - опорной ткани нервной системы. Общее свойство всех кислых белков - это высокое содержание двухосновных карбоновых кислот: глутаминовой и аспарагиновой. К щелочным белкам относятся гистоны - протеины, входящие в состав нуклеиновых кислот ДНК и РНК. Особенностью их химического состава является большое количество лизина и аргинина. Гистоны вместе с хроматином ядра образуют хромосомы - важнейшие структуры наследственности клеток. Эти белки участвуют в процессах транскрипции и трансляции. Амфифильные протеины широко представлены в клеточных мембранах, образуя липопротеиновый бислой. Таким образом, изучив выше рассмотренные группы сложных белков, мы убедились в том, что их физико-химические свойства обусловлены строением белкового компонента и простетических групп.

Некоторые сложные белки клеточных мембран способны узнавать различные химические соединения, например антигены, и реагировать на них. Это сигнальная функция протеидов, она очень важна для процессов избирательного поглощения веществ, поступающих из внешней среды, и для её защиты.

Гликопротеины и протеогликаны

Они являются сложными белками, отличающимися между собой биохимическим составом простетических групп. Если химические связи между белковым компонентом и углеводной частью - ковалентно-гликозидные, такие вещества называются гликопротеинами. Апофермент у них представлен молекулами моно- и олигосахаридов, примерами таких белков служат протромбин, фибриноген (белки, участвующие в свертывании крови). Кортико- и гонадотропные гормоны, интерфероны, мембранные ферменты также являются гликопротеинами. В молекулах протеогликанов белковая часть составляет всего 5%, остальное приходится на простетическую группу (гетерополитсахарид). Обе части соединены гликозидной связью группы ОН-треонина и аргинина и группы NH₂-глутамина и лизина. Молекулы протеогликанов играют очень важную роль в водно-солевом обмене клетки. Ниже представлена таблица сложных белков, изученных нами.

Гликопротеины	Протеогликаны
Структурные компоненты простетических групп
1. Моносахариды (глюкоза, галактоза, манноза)	1. Гиалуроновая кислота
2. Олигосахариды (мальтоза, лактоза, сахароза)	2. Хондроитиновая кислота.
3. Ацетилированные аминопроизводные моносахаридов	3. Гепарин
4. Дезоксисахариды
5. Нейраминовые и сиаловые кислоты

Металлопротеиды

Эти вещества содержат в составе своих молекул ионы одного или нескольких металлов. Рассмотрим примеры сложных белков, относящихся к вышеназванной группе. Это прежде всего ферменты, такие как цитохромоксидаза. Она располагается на кристах митохондрий и активизирует синтез АТФ. Феррин и трансферрин - протеиды, содержащие ионы железа. Первый депонирует их в клетках, а второй является транспортным белком крови. Еще один металлопротеид - альфаамелаза, она содержит ионы кальция, входит в состав слюны и сока поджелудочной железы, участвуя в расщеплении крахмала. Гемоглобин является как металлопротеидом, так и хромопротеидом. Он выполняет функции транспортного белка, перенося кислород. В результате образуется соединение оксигемоглобин. При вдыхании монооксида карбона, иначе называемого угарным газом, его молекулы образуют с гемоглобином эритроцитов очень стойкое соединение. Оно быстро разносится по органам и тканям, вызывая отравление клеток. В итоге при длительном вдыхании угарного газа наступает смерть от удушья. Гемоглобин частично переносит и углекислый газ, образовавшийся в процессах катаболизма. С током крови диоксид карбона поступает в легкие и почки, а из них - во внешнюю среду. У некоторых ракообразных и моллюсков транспортным белком, переносящим кислород, служит гемоцианин. Вместо железа он содержит ионы меди, поэтому кровь животных имеет не красный, а голубой цвет.

Функции хлорофилла

Как мы уже упоминали ранее, сложные белки могут образовывать комплексы с пигментами – окрашенными органическими веществами. Их цвет зависит от хромоформных групп, которые избирательно поглощают определённые спектры солнечного света. В клетках растений есть зеленые пластиды – хлоропласты, содержащие пигмент хлорофилл. В его состав входят атомы магния и многоатомный спирт фитол. Они связаны с белковыми молекулами, а сами хлоропласты содержат тилакоиды (пластинки), или мембраны, связанные в стопки – граны. В них находятся фотосинтезирующие пигменты – хлорофиллы - и дополнительные каротиноиды. Здесь же находятся все ферменты, используемые в фотосинтетических реакциях. Таким образом, хромопротеиды, к которым относится и хлорофилл, выполняют важнейшие функции в обмене веществ, а именно в реакциях ассимиляции и диссимиляции.

Вирусные белки

Их содержат представители неклеточных форм жизни, входящие в Царство Вира. Вирусы не имеют собственного белоксинтезирующего аппарата. Нуклеиновые кислоты, ДНК или РНК, могут вызывать синтез собственных частиц самой клеткой, инфицированной вирусом. Простые вирусы состоят только из белковых молекул, компактно собранных в структуры спиральной или многогранной формы, как, например, вирус табачной мозаики. Сложные вирусы имеют дополнительную мембрану, составляющую часть плазматической оболочки клетки-хозяина. В неё могут входить гликопротеиды (вирус гепатита В, вирус оспы). Основная функция гликопротеидов — это узнавание специфических рецепторов на мембране клетки хозяина. В состав дополнительных вирусных оболочек входят и белки-ферменты, обеспечивающие редупликацию ДНК или транскрипцию РНК. Исходя из вышесказанного, можно сделать следующий вывод: белки оболочек вирусных частиц имеют специфическое строение, зависящее от мембранных белков клетки-хозяина.

В данной статье нами была дана характеристика сложных белков, изучены их строение и функции в клетках различных живых организмов.

загрузка...

twofb.ru

---

• 
  Сложные и простые белки
• 
  Как снять показания счетчика воды
• 
  Сколько сохнет герметик силиконовый
• 
  Сколько сохнет силиконовый герметик
• 
  Силиконовый герметик сколько сохнет
• 
  Белки простые и сложные
• 
  Что лучше чугунная ванна или акриловая
• 
  Наливной акрил
• 
  Арматура для унитаза
• 
  Акрил наливной
• 
  Аквамед бассейн в рязани официальный сайт