1.1.3. Пищевая и биологическая ценность белков. Чем определяется качество пищевого белка
Белки | EUROLAB | Здоровое питание
Без белка нет жизни
Белками, или протеинами (от греч. ргоtos;- первый, первоначальный), называют высокомолекулярные природные азотсодержащие соединения, молекулы которых построены из остатков аминокислот. Белки синтезируются из аминокислот и превращаются в аминокислоты при переваривании в желудочно-кишечном тракте или катаболизме в организме. Природных аминокислот насчитывается около 150, но в состав белков пищи входят лишь 20 индивидуальных аминокислот.
Аминокислоты, составляющие белки тела и пищи
|
Незаменимые (эссенциальные) аминокислоты |
Изолейцин Лейцин Лизин Метионин Фенилаланин Треонин Триптофан Валин Гистидин |
|
Заменимые аминокислоты |
Глицин Глутаминовая Аргинин Аспарагиновая Пролин Аланин Серин Тирозин Цистеин Аспарагин Глутамин |
Свойства белков определяются набором аминокислот, из которых они состоят, общим числом аминокислот и последовательностью, в которой они соединяются друг с другом. Комбинация из 20 аминокислот, каждая из которых может встречаться в белке сколько угодно раз, позволяет создавать практически неограниченное количество уникальных белковых молекул. Организм человека содержит, по меньшей мере, 30 000 различных белков, только в печени насчитывается более 1000 белков-ферментов.
Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи всегда задана генетически и называется первичной структурой белка. Способ укладки полипептидной цепи с образованием спирали часто называют вторичной структурой. Дальнейшая укладка молекулы приводит к формированию третичной структуры. Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей. Совокупность белковых единиц определяет четвертичную структуру.
По степени сложности белки делят на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой (апобелок) и небелковой частей (простетическая группа).
Функции белка
Белки являются обязательными компонентами всех живых клеток. Одна пятая часть тела человека состоит из белка. Белок содержится практически во всех органах и тканях. Только моча и желчь в норме не содержат белка. Половина всего белка находится в мышцах,1/5- в костях и хрящах, 1/10 - в коже. Волосы, кожа, ногти также содержат белок кератин. Этот белок не переваривается и не усваивается в кишечнике.
Биологические функции белков крайне разнообразны. С участием белков осуществляются рост и размножение клеток. Они выполняют каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген), сократительные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (альбумин) и другие функции. Белки составляют основу биологических клеточных мембран - важнейшей составной части клетки и клеточных органелл.
При участии белков регулируется и поддерживается нормальный водный баланс организма, сохраняются нормальные рН среды. Белки крови создают онкотическое давление, которое удерживает жидкость в кровеносных сосудах и препятствует накоплению жидкости во внеклеточном пространстве. При сниженном уровне белков в плазме крови онкотическое давление не уравновешивает осмотическое давление, которое выталкивает жидкость из сосудов. Это приводит к развитию отеков («голодные отеки»).
С точки зрения питания белки - важнейшая составная часть пищи человека и животных. Они являются источниками необходимых организму аминокислот.
Незаменимые и заменимые аминокислоты
Снабжение организма человека необходимым количеством аминокислот - основная функция белка в питании. С точки зрения науки о питании аминокислоты делят на незаменимые и заменимые. Следует подчеркнуть, что незаменимые и заменимые аминокислоты в равной степени важны для построения белков организма.
Девять из 20 аминокислот являются незаменимыми, т.е. они не синтезируются в организме человека и обязательно должны поступать с пищей. К ним относятся валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, гистидин. Гистидин относят к незаменимым аминокислотам только для новорожденных. Если количество этих аминокислот в пище недостаточно, нормальное развитие и функционирование организма человека нарушается.
Остальные 11 аминокислот относятся к заменимым. При достаточном поступлении с пищей белкового азота заменимые аминокислоты синтезируются с использованием азота других заменимых аминокислот или азота заменимых аминокислот.
С другой стороны, определенное количество заменимых аминокислот также должно поступать с пищей. В противном случае на их образование станут расходоваться незаменимые аминокислоты. Абсолютно метаболически заменимыми являются глутаминовая кислота и серин. Современные данные свидетельствуют о том, что биосинтез заменимых аминокислот в количествах, обеспечивающих полностью потребности организма, невозможен.
С точки зрения питания и обеспечения организма аминокислотами деление на заменимые и незаменимые аминокислоты остается незыблемым.
Оценка качества пищевых белков
В пищеварительном тракте белки расщепляются до аминокислот, которые всасываются и используются на образование новых белков организма либо расходуются на получение энергии, либо аминокислоты являются предшественниками для образования новых заменимых аминокислот.
Качество пищевого белка определяется наличием в нем полного набора незаменимых аминокислот в определенном количестве и в определенном соотношении с заменимыми аминокислотами.
Качество пищевого белка оценивается рядом биологических и химических методов.
Биологическая ценность белка
Под биологической ценностью белка (или содержащей белок пищи) подразумевают долю задержки азота в организме от всего всосавшегося азота. Измерение биологической ценности белка основывается на том, что задержка азота в организме выше при адекватном содержании незаменимых аминокислот в пищевом белке, достаточном для поддержания роста организма.
Чистая утилизация белка
Этот показатель качества пищевого белка характеризует не только степень задержки азота, но и количество перевариваемого белка. Чистая утилизация белка также характеризует степень задержки азота в организме, но с поправкой на перевариваемость белка в желудочно-кишечном тракте.
Коэффициент эффективности белка
Показатель коэффициента эффективности белка основан на предположении, что прирост массы тела растущих животных пропорционален количеству потребленного белка.
Аминокислотный скор белка
Качество пищевого белка может оцениваться путем сравнении его аминокислотного состава с аминокислотным составом стандартного или «идеального» белка. Понятие «идеальный» белок включает представление о гипотетическом белке высокой пищевой ценности, удовлетворяющем потребность организма человека в незаменимых аминокислотах. Для взрослого человека в качестве «идеального» белка применяют аминокислотную шкалу Комитета ФАО/ВОЗ. Аминокислотная шкала показывает содержание каждой из незаменимых аминокислот в 100 г стандартного белка.
Расчет аминокислотного скора для определения биологической ценности исследуемого белка проводят следующим образом. Аминокислотный скор каждой незаменимой аминокислоты в «идеальном» белке принимают за 100%, а в исследуемом - определяют процент соответствия:
www.eurolab.ua
Белки - Здоровое питание - Медицинская энциклопедия
Без белка нет жизни
Белками, или протеинами (от греч. ргоtos;- первый, первоначальный), называют высокомолекулярные природные азотсодержащие соединения, молекулы которых построены из остатков аминокислот. Белки синтезируются из аминокислот и превращаются в аминокислоты при переваривании в желудочно-кишечном тракте или катаболизме в организме. Природных аминокислот насчитывается около 150, но в состав белков пищи входят лишь 20 индивидуальных аминокислот.
Аминокислоты, составляющие белки тела и пищи
| Незаменимые (эссенциальные) аминокислоты | Изолейцин Лейцин Лизин Метионин Фенилаланин Треонин Триптофан Валин Гистидин |
| Заменимые аминокислоты | Глицин Глутаминовая Аргинин Аспарагиновая Пролин Аланин Серин Тирозин Цистеин Аспарагин Глутамин |
Свойства белков определяются набором аминокислот, из которых они состоят, общим числом аминокислот и последовательностью, в которой они соединяются друг с другом. Комбинация из 20 аминокислот, каждая из которых может встречаться в белке сколько угодно раз, позволяет создавать практически неограниченное количество уникальных белковых молекул. Организм человека содержит, по меньшей мере, 30 000 различных белков, только в печени насчитывается более 1000 белков-ферментов.
Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи всегда задана генетически и называется первичной структурой белка. Способ укладки полипептидной цепи с образованием спирали часто называют вторичной структурой. Дальнейшая укладка молекулы приводит к формированию третичной структуры. Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей. Совокупность белковых единиц определяет четвертичную структуру.
По степени сложности белки делят на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой (апобелок) и небелковой частей (простетическая группа).
Функции белка
Белки являются обязательными компонентами всех живых клеток. Одна пятая часть тела человека состоит из белка. Белок содержится практически во всех органах и тканях. Только моча и желчь в норме не содержат белка. Половина всего белка находится в мышцах,1/5- в костях и хрящах, 1/10 - в коже. Волосы, кожа, ногти также содержат белок кератин. Этот белок не переваривается и не усваивается в кишечнике.
Биологические функции белков крайне разнообразны. С участием белков осуществляются рост и размножение клеток. Они выполняют каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген), сократительные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (альбумин) и другие функции. Белки составляют основу биологических клеточных мембран - важнейшей составной части клетки и клеточных органелл.
При участии белков регулируется и поддерживается нормальный водный баланс организма, сохраняются нормальные рН среды. Белки крови создают онкотическое давление, которое удерживает жидкость в кровеносных сосудах и препятствует накоплению жидкости во внеклеточном пространстве. При сниженном уровне белков в плазме крови онкотическое давление не уравновешивает осмотическое давление, которое выталкивает жидкость из сосудов. Это приводит к развитию отеков («голодные отеки»).
С точки зрения питания белки - важнейшая составная часть пищи человека и животных. Они являются источниками необходимых организму аминокислот.
Незаменимые и заменимые аминокислоты
Снабжение организма человека необходимым количеством аминокислот - основная функция белка в питании. С точки зрения науки о питании аминокислоты делят на незаменимые и заменимые. Следует подчеркнуть, что незаменимые и заменимые аминокислоты в равной степени важны для построения белков организма.
Девять из 20 аминокислот являются незаменимыми, т.е. они не синтезируются в организме человека и обязательно должны поступать с пищей. К ним относятся валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, гистидин. Гистидин относят к незаменимым аминокислотам только для новорожденных. Если количество этих аминокислот в пище недостаточно, нормальное развитие и функционирование организма человека нарушается.
Остальные 11 аминокислот относятся к заменимым. При достаточном поступлении с пищей белкового азота заменимые аминокислоты синтезируются с использованием азота других заменимых аминокислот или азота заменимых аминокислот.
С другой стороны, определенное количество заменимых аминокислот также должно поступать с пищей. В противном случае на их образование станут расходоваться незаменимые аминокислоты. Абсолютно метаболически заменимыми являются глутаминовая кислота и серин. Современные данные свидетельствуют о том, что биосинтез заменимых аминокислот в количествах, обеспечивающих полностью потребности организма, невозможен.
С точки зрения питания и обеспечения организма аминокислотами деление на заменимые и незаменимые аминокислоты остается незыблемым.
Оценка качества пищевых белков
В пищеварительном тракте белки расщепляются до аминокислот, которые всасываются и используются на образование новых белков организма либо расходуются на получение энергии, либо аминокислоты являются предшественниками для образования новых заменимых аминокислот.
Качество пищевого белка определяется наличием в нем полного набора незаменимых аминокислот в определенном количестве и в определенном соотношении с заменимыми аминокислотами.
Качество пищевого белка оценивается рядом биологических и химических методов.
Биологическая ценность белка
Под биологической ценностью белка (или содержащей белок пищи) подразумевают долю задержки азота в организме от всего всосавшегося азота. Измерение биологической ценности белка основывается на том, что задержка азота в организме выше при адекватном содержании незаменимых аминокислот в пищевом белке, достаточном для поддержания роста организма.
Чистая утилизация белка
Этот показатель качества пищевого белка характеризует не только степень задержки азота, но и количество перевариваемого белка. Чистая утилизация белка также характеризует степень задержки азота в организме, но с поправкой на перевариваемость белка в желудочно-кишечном тракте.
Коэффициент эффективности белка
Показатель коэффициента эффективности белка основан на предположении, что прирост массы тела растущих животных пропорционален количеству потребленного белка.
Аминокислотный скор белка
Качество пищевого белка может оцениваться путем сравнении его аминокислотного состава с аминокислотным составом стандартного или «идеального» белка. Понятие «идеальный» белок включает представление о гипотетическом белке высокой пищевой ценности, удовлетворяющем потребность организма человека в незаменимых аминокислотах. Для взрослого человека в качестве «идеального» белка применяют аминокислотную шкалу Комитета ФАО/ВОЗ. Аминокислотная шкала показывает содержание каждой из незаменимых аминокислот в 100 г стандартного белка.
Расчет аминокислотного скора для определения биологической ценности исследуемого белка проводят следующим образом. Аминокислотный скор каждой незаменимой аминокислоты в «идеальном» белке принимают за 100%, а в исследуемом - определяют процент соответствия:
Смотрите также: Неврит лицевого нерва (паралич Белла), Мостовидные протезы (мосты): заполнение пробелов, Белковая диета, Белково-калорийная недостаточность, Вопросы о высоком артериальном давлении и синдроме белого халата, Оливопонтоцеребеллярные дегенерации, Применение белого угля, Cодержание белка в пище, Алкогольный делирий (белая горячка), Злоупотребелние седативными и снотворными препаратами
medsait.ru
- качество белка - Биохимия
В реальности нормы потребления белка устанавливаются, исходя из представлений о белковом составе пищевых продуктов, о соотношении полноценных и неполноценных белков в рационе. В России нормы суточного поступления пищевого белка установлены
- для взрослых на уровне 100-120 г,
- для детей 1 года жизни – 2-3 г на кг веса тела,
- у старших детей – около 1,5-2 г/кг веса.
Животных белков должно быть не менее 60% от общего количества.
Основной трудностью при расчете нормативов потребления белков является разнообразие их аминокислотного состава и неодинаковая потребность организма в разных аминокислотах. В связи с этим введены критерии качества белка:
- соотношение заменимых и незаменимых аминокислот – в белке должно быть не менее 32% незаменимых аминокислот,
- близость аминокислотного состава белка к аминокислотному составу усредненного белка тела человека,
- легкость переваривания в ЖКТ.
Существует понятие оптимального по всем параметрам идеального белка, к нему наиболее близок белок куриного яйца. Растительные белки считаются неполноценными, так как в их составе мало незаменимых аминокислот, доля тех или иных аминокислот в растительном белке резко отличается от таковой животного белка.
В мясе и молоке количество фенилаланина и метионина относительно мало. В злаках мало триптофана и лизина.
Строение некоторых белков снижает или даже исключает их усвоение: например, плохо переваривается коллаген, белок волос и шерсти кератин вообще не гидролизуется в ЖКТ, т.к. содержит очень много дисульфидных (S-S) связей для расщепления которых у животных нет ферментов.
| Указанные 32% незаменимых аминокислот должны поступать в определенном соотношении, чтобы обеспечить синтез белка: | |||
| Триптофан | Треонин | ЛизинВалинИзолейцин | ФенилаланинЛейцинМетионин |
| 1 | 2 | 3 | 4,5 |
| Суточная сбалансированная потребность в аминокислотах: | |
|
Аланин – 3 гФенилаланин -2-4 гВалин – 4 г Триптофан – 1 г Изолейцин – 3-4 г Тирозин – 3-4 г Лейцин – 4-6 г Аспарагиновая кислота – 6 г Треонин – 2-3 г |
Глутаминовая кислота – 16 г Серин – 3 г Пролин – 5 гЦистин и цистеин – 2-3 г Аргинин – 5-6 г Метионин – 2-4 г Лизин – 3-5 г Глицин – 3 г Гистидин – 2 г |
Так как аминокислоты необходимы в определенном соотношении, то возникает понятие "лимитирующей аминокислоты", т.е. поступающей в минимальном и недостаточном количестве. Отсутствие этой аминокислоты препятствует использованию (включению в состав белка) других аминокислот, которых может быть достаточно.
У детей при недостатке белка в пище задерживается рост, отстает физическое и умственное развитие, изменяется состав костной ткани, снижается активность иммунной системы и сопротивляемость к заболеваниям, тормозится деятельность эндокринных желез. Выраженным нарушением потребления белков является квашиоркор – нехватка белков, особенно животных, в пище. В результате возникает дисбаланс аминокислотного состава пищи и недостаток незаменимых аминокислот. Заболевание наиболее характерно для слаборазвитых стран Азии и Африки и его начало совпадает с отнятием ребенка от груди матери (1,5-3 годика), когда он лишается полноценного белка и переходит на скудное растительное питание взрослых. У больных наблюдается истощение, остановка роста, отечность, анемия, нарушение интеллекта и памяти, умственная отсталость, гипопротеинемия и аминоацидурия.
Вы можете спросить или оставить свое мнение.
biokhimija.ru
Оценка пищевой ценности белка
Используя приведенный выше состав "идеального" белка, вы можете вычислить содержание незаменимых аминокислот в данном белке по отношению к идеалу. Этот критерий затем используется для оценки сбалансированности рациона. Анализ этого показателя сразу выявляет, каких аминокислот будет не хватать в вашем питании. Скажем, если в вашей пище не хватает серусодержащих аминокислот, можно дополнить рацион яичным белком (см. приложение 4). Помните о том, что тренировки предъявляют особые требования к качеству белка, и даже заменимые аминокислоты должны поступать из пищи в достаточном количестве. Конечно, указанный критерий не стоит абсолютизировать, поскольку значение имеет скорее соотношение поступления отдельных аминокислот, чем каждой из них в отдельности. К тому же потребности в различных аминокислотах сильно зависят от характера жизнедеятельности человека (подробнее об этом в главе 11, раздел "Аминокислоты").
Помимо довольно расплывчатых понятий "полноценный" и "неполноценный", ученые придумали кучу методов оценки эффективности использования белка для нужд организма. В настоящее время чаще всего применяется показатель биологической ценности BV, определяемый как "количество белка, запасаемого организмом при употреблении в пищу 100 грамм данного белка". Само по себе звучит не слишком понятно. Более того: для некоторых продуктов приводятся значения BV больше 100, то есть, потребив 100 грамм сывороточного протеина, вы запасете 150 грамм белка? Как такое может быть?
Есть одна особенность, возможно, влияющая на показатели биологической ценности. Известно, что потребление высококачественного белка в сочетании с низкокачественным приводит к повышению степени усвоения последнего. Например, Клаус Арндт рекомендует сочетать растительные белки с молочными или мясными, а также с яйцами. Не в этом ли кроется секрет популярности таких блюд, как картошка с мясом или молочный рис? Однако это имеет смысл учитывать только при рассмотрении всего рациона, а не потребления одного отдельно взятого белка.
Данные по BV, приводимые в разных источниках, значительно завышены. Я лично склонен верить, что для белка сыворотки BV равно 100, но не больше. Иначе получится, будто какой-то Designer Protein помогает нам чудесным образом синтезировать аминокислоты из углеводов или жиров. А откуда взять азот? Как я уже писал выше, неоткуда, кроме самого белка. Мы не растения и не можем усваивать азот из воздуха или селитры. Вот и верь после этого рекламе, пусть даже "подкрепленной научными данными"...
По данным Майкла Колгана, директора Колгановского института спортивной медицины, для лактальбумина и альбумина BV практически равняется 100, для казеина - 75, для белков мяса и рыбы - 80. Однако он приравнивает биологическую ценность казеина и белка сои, что, по-моему, неоправданно из-за неполноценности соевого белка. По другим данным, сывороточный протеин немного (на 4 единицы BV) "ценнее" белка из цельных яиц, BV казеина 77, а соевого белка - 74. Так или иначе, прочие растительные белки отстают очень значительно: у них BV в районе 50. Исключение составляют белок картофеля (увы, его мало - около 2 процентов сухого веса), орехов и сои. Однако разрыв между казеином и белками мяса не так уж велик. Яйца и сывороточный белок уверенно держат лидерство.
Как я уже писал, варка приводит к падению биологической ценности. Но тут уж ничего не поделаешь. Потребление сырых яиц грозит сальмонеллезом, питье сырого молока - кишечными расстройствами, а в мясе может прятаться "вирус бешеной коровы" или какие-нибудь паразиты. Кстати, в кисломолочных продуктах всякой дряни обычно не бывает - пейте и ешьте на здоровье.
Еще один широко применяемый критерий - показатель эффективности белка (PER). Он определяется по воздействию данного белка на рост мускулатуры. Увы, по вполне понятным причинам эксперименты проводятся на крысах, а "крысиные" показатели не слишком применимы к человеку. Утешает лишь то, что крысу нельзя убедить в "чудодейственных свойствах" нового продукта...
Показатели эффективности для разных белков тоже различны, но и здесь белок сыворотки остается лидером. Все-таки сбалансированность по аминокислотам и удобная химическая структура - важнейшие характеристики белка.
Наиболее новый критерий - показатель усвояемости, скорректированный по аминокислотному составу (PDCAAS). Однако, как можно видеть из таблицы 4.1, он не учитывает существенного различия в пищевой ценности белков из разных источников. Именно на основе этого показателя производители соевых протеинов кричат о их якобы эквивалентности белкам животного происхождения.
Таблица 4.1. PDCAAS для разных белков
| ИЗОЛИРОВАННЫЙ СОЕВЫЙ | 1.00 |
| КАЗЕИН | 1.00 |
| ЯИЧНЫЙ | 1.00 |
| ГОВЯДИНА | 0.92 |
| ГОРОХОВАЯ МУКА | 0.69 |
| ФАСОЛЬ (КОНСЕРВИРОВАННАЯ) | 0.68 |
| ОВЕС (ГЕРКУЛЕС) | 0.57 |
| ЧЕЧЕВИЦА (КОНСЕРВИРОВАННАЯ) | 0.52 |
| АРАХИС | 0.52 |
| ПШЕНИЦА | 0.40 |
| ГЛЮТЕН ЦЕЛЬНОЙ | 0.25 |
Ну и что? Вы видите разницу между казеином и яичным белком? Следовательно, и это не слишком информативный критерий. Вывод: выбирая белок, учитывайте самые различные факторы, в том числе свои предпочтения.
studfiles.net
Белки | Medic.ua
Без белка нет жизни
Белками, или протеинами (от греч. ргоtos;- первый, первоначальный), называют высокомолекулярные природные азотсодержащие соединения, молекулы которых построены из остатков аминокислот. Белки синтезируются из аминокислот и превращаются в аминокислоты при переваривании в желудочно-кишечном тракте или катаболизме в организме. Природных аминокислот насчитывается около 150, но в состав белков пищи входят лишь 20 индивидуальных аминокислот.
Аминокислоты, составляющие белки тела и пищи
| Незаменимые (эссенциальные) аминокислоты | Изолейцин Лейцин Лизин Метионин Фенилаланин Треонин Триптофан Валин Гистидин |
| Заменимые аминокислоты | Глицин Глутаминовая Аргинин Аспарагиновая Пролин Аланин Серин Тирозин Цистеин Аспарагин Глутамин |
Свойства белков определяются набором аминокислот, из которых они состоят, общим числом аминокислот и последовательностью, в которой они соединяются друг с другом. Комбинация из 20 аминокислот, каждая из которых может встречаться в белке сколько угодно раз, позволяет создавать практически неограниченное количество уникальных белковых молекул. Организм человека содержит, по меньшей мере, 30 000 различных белков, только в печени насчитывается более 1000 белков-ферментов.
Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи всегда задана генетически и называется первичной структурой белка. Способ укладки полипептидной цепи с образованием спирали часто называют вторичной структурой. Дальнейшая укладка молекулы приводит к формированию третичной структуры. Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей. Совокупность белковых единиц определяет четвертичную структуру.
По степени сложности белки делят на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой (апобелок) и небелковой частей (простетическая группа).
Функции белка
Белки являются обязательными компонентами всех живых клеток. Одна пятая часть тела человека состоит из белка. Белок содержится практически во всех органах и тканях. Только моча и желчь в норме не содержат белка. Половина всего белка находится в мышцах,1/5- в костях и хрящах, 1/10 — в коже. Волосы, кожа, ногти также содержат белок кератин. Этот белок не переваривается и не усваивается в кишечнике.
Биологические функции белков крайне разнообразны. С участием белков осуществляются рост и размножение клеток. Они выполняют каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген), сократительные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (альбумин) и другие функции. Белки составляют основу биологических клеточных мембран — важнейшей составной части клетки и клеточных органелл.
При участии белков регулируется и поддерживается нормальный водный баланс организма, сохраняются нормальные рН среды. Белки крови создают онкотическое давление, которое удерживает жидкость в кровеносных сосудах и препятствует накоплению жидкости во внеклеточном пространстве. При сниженном уровне белков в плазме крови онкотическое давление не уравновешивает осмотическое давление, которое выталкивает жидкость из сосудов. Это приводит к развитию отеков («голодные отеки»).
С точки зрения питания белки — важнейшая составная часть пищи человека и животных. Они являются источниками необходимых организму аминокислот.
Незаменимые и заменимые аминокислоты
Снабжение организма человека необходимым количеством аминокислот — основная функция белка в питании. С точки зрения науки о питании аминокислоты делят на незаменимые и заменимые. Следует подчеркнуть, что незаменимые и заменимые аминокислоты в равной степени важны для построения белков организма.
Девять из 20 аминокислот являются незаменимыми, т.е. они не синтезируются в организме человека и обязательно должны поступать с пищей. К ним относятся валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, гистидин. Гистидин относят к незаменимым аминокислотам только для новорожденных. Если количество этих аминокислот в пище недостаточно, нормальное развитие и функционирование организма человека нарушается.
Остальные 11 аминокислот относятся к заменимым. При достаточном поступлении с пищей белкового азота заменимые аминокислоты синтезируются с использованием азота других заменимых аминокислот или азота заменимых аминокислот.
С другой стороны, определенное количество заменимых аминокислот также должно поступать с пищей. В противном случае на их образование станут расходоваться незаменимые аминокислоты. Абсолютно метаболически заменимыми являются глутаминовая кислота и серин. Современные данные свидетельствуют о том, что биосинтез заменимых аминокислот в количествах, обеспечивающих полностью потребности организма, невозможен.
С точки зрения питания и обеспечения организма аминокислотами деление на заменимые и незаменимые аминокислоты остается незыблемым.
Оценка качества пищевых белков
В пищеварительном тракте белки расщепляются до аминокислот, которые всасываются и используются на образование новых белков организма либо расходуются на получение энергии, либо аминокислоты являются предшественниками для образования новых заменимых аминокислот.
Качество пищевого белка определяется наличием в нем полного набора незаменимых аминокислот в определенном количестве и в определенном соотношении с заменимыми аминокислотами.
Качество пищевого белка оценивается рядом биологических и химических методов.
Биологическая ценность белка
Под биологической ценностью белка (или содержащей белок пищи) подразумевают долю задержки азота в организме от всего всосавшегося азота. Измерение биологической ценности белка основывается на том, что задержка азота в организме выше при адекватном содержании незаменимых аминокислот в пищевом белке, достаточном для поддержания роста организма.
Чистая утилизация белка
Этот показатель качества пищевого белка характеризует не только степень задержки азота, но и количество перевариваемого белка. Чистая утилизация белка также характеризует степень задержки азота в организме, но с поправкой на перевариваемость белка в желудочно-кишечном тракте.
Коэффициент эффективности белка
Показатель коэффициента эффективности белка основан на предположении, что прирост массы тела растущих животных пропорционален количеству потребленного белка.
Аминокислотный скор белка
Качество пищевого белка может оцениваться путем сравнении его аминокислотного состава с аминокислотным составом стандартного или «идеального» белка. Понятие «идеальный» белок включает представление о гипотетическом белке высокой пищевой ценности, удовлетворяющем потребность организма человека в незаменимых аминокислотах. Для взрослого человека в качестве «идеального» белка применяют аминокислотную шкалу Комитета ФАО/ВОЗ. Аминокислотная шкала показывает содержание каждой из незаменимых аминокислот в 100 г стандартного белка.
Расчет аминокислотного скора для определения биологической ценности исследуемого белка проводят следующим образом. Аминокислотный скор каждой незаменимой аминокислоты в «идеальном» белке принимают за 100%, а в исследуемом — определяют процент соответствия:
medic.ua
1.1.3. Пищевая и биологическая ценность белков
Животные и растительные белки заметно отличаются по биологической ценности. Аминокислотный состав животных белков близок к аминокислотному составу белков человека. Животные белки являются полноценными, тогда как растительные - из-за относительно низкого содержания в них лизина, триптофана, треонина и других аминокислот, по сравнению с мясом, молоком и яйцами - неполноценны.
С помощью данных о содержании незаменимых аминокислот в наиболее распространенных пищевых продуктах можно ориентировочно составлять пищевой рацион, комбинируя белки различного происхождения в целях дополнения их по аминокислотному составу. [3]
Наряду с аминокислотным составом биологическая ценность белков определяется и степенью их усвоения после переваривания. Животные белки имеют более высокую усвояемость, чем растительные. Из животных белков в кишечнике всасывается более 90% аминокислот, а из растительных - только 60-80%.
При недостатке в пище углеводов и жиров требования к белку (как носителю пищевой ценности) особенно возрастают, так как наряду с биологической ролью он начинает выполнять и энергетическую роль. С другой стороны, при избыточном содержании белков (на фоне необходимого количества основных энергетических компонентов) возникает опасность синтеза липидов и ожирения организма. [4]
1.2. Содержание белка в пищевых продуктах
Запасы белка в организме человека практически отсутствуют, а новые белки могут синтезироваться только из аминокислот, поступающих с пищей. Исключительное значение белков в жизнедеятельности организма требует особого внимания к достаточному их содержанию в пищевом рационе. [12]
1.2.1. Качество и количество белка в пищевых продуктах
При оценке продуктов и всего рациона учитывают количество белка и (особенно) его качество — биологическую ценность, которая зависит от аминокислотного состава и перевариваемости белков в пищевом канале. Белки пищевых продуктов под действием ферментов желудка, поджелудочной железы и кишечника расщепляются на свои составные части — аминокислоты, которые затем поступают в кровь и используются для построения белков самого организма. Среди более 20 аминокислот, из которых состоят белки, 8 являются незаменимыми: они не образуются в организме и должны поступать с пищей. К ним относятся: триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин. [2]
Каждая аминокислота имеет свое многостороннее значение. Например, одним из важных свойств метионина является участие в образовании холина, регуляции жирового обмена, особенно в печени. Поэтому рационы при болезнях печени, атеросклерозе, ожирении и многих других заболеваниях необходимо обеспечить достаточным количеством метионина. Содержание метионина, лизина и триптофана в основных пищевых продуктах представлено в Таблице 1. [12]
Таблица 1.1
Содержание лизина, метионина и триптофана в мг на 100 г съедобной части продуктов
| Пищевые продукты | Лизин | Метионин | Триптофан | Пищевые продукты | Лизин | Метионин | Триптофан |
| Горох, фасоль | 1600 | 260 | 260 | Баранина, свинина мясная | 1240 | 360 | 200 |
| Мука пшеничная (1-й сорт) | 290 | 160 | 120 | Мясо кролика | 2200 | 500 | 330 |
| Крупа гречневая | 630 | 260 | 180 | Колбаса молочная | 860 | 60 | 160 |
| Рис | 260 | 130 | 80 | Куры I категории | 1590 | 470 | 290 |
| Пшено | 360 | 270 | 180 | Яйца куриные | 900 | 420 | 200 |
| Крупа овсяная | 420 | 140 | 160 | Карп | 1900 | 500 | 180 |
| перловая | 300 | 120 | 100 | Окунь морской | 1700 | 500 | 170 |
| Хлеб ржаной | 190 | 60 | 70 | Палтус, судак | 1620 | 530 | 180 |
| пшенич- ный | 230 | 140 | 100 | Сельдь | 1800 | 350 | 250 |
| Макарон- ные изделия | 250 | 190 | 130 | Скумбрия | 1500 | 600 | 160 |
| Молоко, кефир | 220 | 80 | 40 | Ставрида | 2100 | 700 | 300 |
| Творог нежирный | 1450 | 480 | 180 | Треска | 1500 | 500 | 210 |
| жирный | 1010 | 380 | 210 | Паста «Океан» | 1030 | 220 | 220 |
| Сыр голландский | 1750 | 870 | 790 | Капуста белокочанная | 60 | 20 | 10 |
| плавленый | 1110 | 500 | 500 | Картофель | 140 | 30 | 30 |
| Говядина I категории | 1590 | 440 | 210 | Морковь | 40 | 10 | 10 |
| II категории | 1670 | 520 | 230 | Свекла | 90 | 30 | 10 |
Для полного усвоения белка пищи содержание в нем аминокислот должно отвечать определенным соотношениям, т. е. быть сбалансированным. Недостаток даже одной аминокислоты ухудшает использование других для построения белков организма. Белки высокой биологической ценности отличаются сбалансированностью аминокислот, легкой перевариваемостью и хорошей усвояемостью. К таким белкам относятся белки яиц и молочных продуктов, а также мяса и рыбы, исключая соединительную ткань. Менее в качественном отношении полноценны растительные белки, имеющие недостаточно сбалансированный аминокислотный состав. Так, недостаток лизина - основная причина пониженной ценности белков хлеба. Большинство круп, кроме гречневой, дефицитно по лизину и треонину.
Кроме того, белки многих растительных продуктов трудноперевариваемы. Они заключены в оболочки из клетчатки и других веществ, препятствующих действию пищеварительных ферментов, особенно в бобовых, грибах, орехах, крупах из цельных зерен. В бобовых содержатся также вещества, тормозящие действие пищеварительных ферментов. Из белков животных продуктов в кишечнике всасывается более 90% аминокислот, из растительных — 60-80%. Наиболее быстро перевариваются белки молочных продуктов и рыбы, затем мяса (в говядине быстрее, чем в свинине и баранине), хлеба и круп (быстрее — белки пшеничного хлеба из муки высших сортов и манной крупы). Белки рыбы перевариваются быстрее, чем мяса, так как в рыбе меньше соединительной ткани. Однако в диетах, направленных на усиление двигательной функции кишечника, целесообразно использование богатых соединительной тканью продуктов. Из коллагена (белок соединительной, хрящевой и костной ткани) получают водорастворимый при нагревании желатин, используемый для приготовления желеобразных блюд. По аминокислотному составу желатин неполноценен, но блюда из него легко перевариваются без напряжения секреции пищеварительных желез. [10]
Желатин стимулирует свертывание крови. Блюда из желатина особенно важны в диетах для больных после операций на органах пищеварения, желудочно-кишечных кровотечений, при челюстно-лицевых травмах. [10]
Тепловая обработка ускоряет переваривание белков, что установлено на примере вареных и сырых яиц. Длительное разваривание, измельчение, протирание улучшает переваривание и усвоение белков, особенно растительных продуктов. Однако избыточное нагревание может отрицательно влиять на аминокислоты. Биологическая ценность молочного белка казеина падает на 50% при нагреве до 200°С; при сильном и длительном нагреве богатых углеводами продуктов в них уменьшается количество доступного для усвоения лизина. Поэтому рационально предварительное замачивание круп в целях сокращения времени варки каш.
Для удовлетворения потребности организма в аминокислотах желательны сочетания животных и растительных продуктов, улучшающие суммарную сбалансированность аминокислот: молочные продукты с хлебом, крупами, макаронами (молочные каши и супы, запеканки с творогом и др.), мучные изделия с творогом, мясом, рыбой, картофель и овощи с мясом, бобовые (фасоль, горох, соя) и крупы. Менее полноценны по аминокислотному составу такие изделия, как пирожки с рисом. [1]
Для повышения белковой полноценности питания выпускают хлебобулочные изделия, обогащенные обезжиренным молоком или молочной сывороткой, яичные и молочные макаронные изделия, а также молочные продукты с повышенным содержанием белка. При сахарном диабете и ожирении используют белково-пшеничный и белково-отрубяной хлеб (23% белка против 7% в обычном хлебе). Внедряются в практику питания высокоценные и относительно дешевые источники белка, выпускаемые пищевой промышленностью: обезжиренное молоко, пахту, молочную сыворотку, их сгущенные и сухие концентраты;
СБС - сухую белковую смесь из обезжиренного молока и крови животных; морепродукты и т.д. [3]
Для ограничения белка в диетах при хронической недостаточности почек используют специальные малобелковые крупяные, макаронные и хлебобулочные изделия (около 1% белка). [3]
В вопросе обеспечения организма белком, диалектический закон перехода количества в новое качество, к сожалению, не срабатывает. Невозможно заменить недостающие аминокислоты избытком других аминокислот. Поэтому вопрос количественного обеспечения организма белком не менее важен, чем качество поступающего белка.
Белковая недостаточность организма возникает при продолжительном нарушении равновесия между образованием и распадом белка в организме в сторону распада. Алиментарные причины этого явления — малое содержание белка в пище или преобладание белков низкой биологической ценности с дефицитом незаменимых аминокислот.
При этом питание может удовлетворять потребность организма в энергии за счет углеводов и жиров. Однако энергетическая недостаточность питания усугубляет дефицит белков в пище: белки начинают расходоваться на покрытие энергозатрат организма и, кроме того, усвоение поступившего с пищей белка ухудшается.
Тяжелые последствия могут быть при самолечении физиологически необоснованными диетами — только растительная пища ограниченного ассортимента, голодание для похудания и т.д. Однако, значительно чаше белковая недостаточность вызывается различными заболеваниями. Нарушения переваривания и всасывания белка возможны при болезнях органов пищеварения, особенно кишечника. В связи с нарушением пищеварения ухудшается усвоение углеводов и особенно жиров, что ведет к усиленному распаду белка в организме для образования энергии. [5]
Повышенный расход или увеличенные потери белка характерны для активного туберкулеза и многих инфекций, тяжелых травм и операций, обширных ожогов, злокачественных новообразований, болезней почек (нефротический синдром), массивных кровопотерь и т. д. К белковой недостаточности могут вести излишне продолжительные или неправильно составленные по качеству белка малобелковые диеты при болезнях почек и печени. Однако, при любых заболеваниях соответствующая диета, обогащенная полноценными белками, может уменьшить или предотвратить белковую недостаточность. Белковая недостаточность ведет к ухудшению функций пищеварительной (особенно печени и поджелудочной железы), эндокринной, кроветворной и других систем организма, атрофии мышц. Нарушается усвоение других пищевых веществ, что сопровождается соответствующими наслоениями, например гиповитаминозами. Ослабляется работоспособность, снижается сопротивляемость к инфекциям, замедляется выздоровление при различных заболеваниях, в частности заживление ран после операций и травм.
Вреден и избыток белка в питании, ведущий к перегрузке печени и почек продуктами его распада, перенапряжению секреторной функции пищеварительного аппарата, усилению гнилостных процессов в кишечнике, накоплению в организме продуктов азотистого обмена со сдвигом кислотно-основного состояния в кислую сторону. Отрицательно влияет высокобелковое питание на больных атеросклерозом. [5]
Оценивают достаточность белка в рационе по азотистому балансу. В организме человека постоянно происходит синтез новых белков и удаление из него конечных продуктов белкового обмена. В состав белков входит азот, который не содержится ни в углеводах, ни в жирах. И если он откладывается в запас в организме, то только в составе белков. Если же в результате распада белков азот выходит из их состава, то он удаляется с мочой.
Для того чтобы организм функционировал на оптимальном уровне, необходимо восполнение удаляемого азота. [6]
Если количество восполняемого пищей азота соответствует количеству экскретируемого, то такое состояние носит название азотистого (или протеинового) баланса. [6]
Сравнительная характеристика количества белка в основных продуктах питания дана в Таблице 2. [12]
Таблица 1.2
studfiles.net
РОЛЬ БЕЛКА В ПИТАНИИ. ПОКАЗАТЕЛИ КАЧЕСТВА ПИЩЕВОГО БЕЛКА — КиберПедия
Роль белка в питании: основной источникАК, в первую очередь незаменимых.
Богаты белками продукты животного происхождения: мясо, рыба, сыр. Продукты растительного происхождения содержат, как правило, мало белка (кроме бобовых).
Количество белка в некоторых пищевых продуктах
| Название продукта | Содержание белка, % |
| Мясо | 18-22 |
| Рыба | 17-20 |
| Сыр | 20-36 |
| Молоко | 3,5 |
| Рис | 8,0 |
| Горох | |
| Соя | |
| Картофель | 1,5-2,0 |
| Капуста | 1,1-1,6 |
| Морковь | 0,8-1,0 |
| Яблоки | 0,3-0,4 |
Питательная ценностьбелка зависит от его аминокислотного состава и способности усваиваться организмом.
Полноценным белком, считается тот, который полностью усваивается организмом и содержит все необходимые, в первую очередь незаменимые, АК в пропорции близкой к тканям человеческого организма.Биологическая ценностьтакого белка условно принимается за 100 (белки яиц и молока). Белки животного происхождения имеют, как правило, высокую биологическую ценность (97) (белки мяса говядины 98), а растительные белки – низкую (83-85) (белки кукурузы 36, белки пшеницы 52-65).
Растительные белки, особенно пшеницы и других злаковых, полностью не перевариваются, так как они защищены от ферментов целлюлозной оболочкой.
Многие растительные белки бедны лизином, метионином и триптофаном. Например, белки кукурузы содержат мало лизина, но достаточное количество триптофана. А белки бобов богаты лизином, но содержат мало триптофана. По отдельности эти белки является неполноценными, но их смесь содержит необходимое человеку количество незаменимых АК.
В ЖКТ не перевариваются некоторые белки животного происхождения, имеющие фибриллярное строение. Например, кератин - белок волос, шерсти, перьев, копыт и рогов.
АЗОТИСТЫЙ БАЛАНС. ПРИНЦИПЫ НОРМИРОВАНИЯ БЕЛКА В ПИТАНИИ. БЕЛКОВАЯ НЕДОСТАТОЧНОСТЬ
Азотистый баланс– разница между количеством азота, поступающего с пищей, и количеством выделяемого азота. Азот преимущественно поступает в организм в виде АК (95%), а выделяется в виде мочевины и аммонийных солей.
Нулевой азотистый баланс существует, когда количество выделяемого азота равно количеству поступающего в организм.Он характерендля здорового человека при нормальном питании.
Положительный азотистый баланс существует, когда из организма выделяется меньше азота, чем поступает. Характерен для детей, беременных, пациентов, выздоравливающих после тяжёлых болезней, а также при опухолевом росте.
Отрицательный азотистый баланс существует, когда из организма выделяется больше азота, чем поступает. Наблюдают при старении, голодании, безбелковой диете, во время тяжёлых заболеваний, ожогах и травмах. При длительном голодании организм теряет в сутки около 4г азота при катаболизме 25г белка.
Нормы белка в питании
· Для здорового взрослого человека минимальное количество белка в пище составляет 30-50 г/сут (при биологической ценности не ниже 70%). Оно поддерживает азотистое равновесие, но не обеспечивает сохранение работоспособности и здоровья человека.
· Для здорового взрослого человека оптимальное количество белка в пище составляет - 100-120 г/сут (или не менее 1г/кг в сут).
· Детям до 12 лет достаточно 50 - 70 г/сут (4,0-1,5 г/кг в сут) (до 3 месяцев - 2,2 г/кг в сут, до 6 месяцев - 2,6 г/кг в сут, старше 6 месяцев - 2,9 г/кг в сут).
· Для детей от 12- 15 лет оптимальное количество белка в пище составляет - 100-120 г/сут.
Потребность в пищевом белке возрастает:
· при физических нагрузках (при тяжелых до 130-150г),
· при низких температурах,
· в период выздоровления после тяжелых заболеваний,
· при беременности у женщин (3-4 г/кг белка /сут)
· при росте у детей.
Потребность в пищевом белке снижается:
· при старении,
· при повышении температуры окружающей среды
· при тяжелых заболеваниях.
Потребность в пищевом белке у мужчин выше, чем у женщин.
Белковая недостаточность
Продолжительное безбелковое питание вызывает серьёзные нарушения обмена веществ и неизбежно заканчивается гибелью организма. Дефицит в пище даже одной незаменимой АК ведёт к неполному усвоению других АК и сопровождается развитием отрицательного азотистого баланса, истощением, остановкой роста и нарушениями функций нервной системы.
У животных при отсутствии цистеина возникает острый некроз печени, гистидина — катаракта; отсутствие метионина приводит к анемии, ожирению и циррозу печени, облысению и геморрагии в почках. Исключение лизина из рациона молодых животных вызывает анемиею и внезапную гибель.
Заболевание «Квашиоркор», в переводе означает «золотой (или красный) мальчик», возникает при недостаточности белкового питания. Оно характерно для Центральной Африки.
Заболевание развивается у детей, которые лишены молока и других животных белков, а питаются исключительно растительной пищей (кукуруза, бананы, таро, просо). Квашиоркор характеризуется задержкой роста, анемией, гипопротеинемией (часто сопровождающейся отёками), жировым перерождением печени. У лиц негроидной расы волосы приобретают красно-коричневый оттенок. Часто это заболевание сопровождается атрофией клеток поджелудочной железы. В результате нарушается секреция панкреатических ферментов и не усваивается даже то небольшое количество белков, которое поступает с пищей. Происходит поражение почек, вследствие чего резко увеличивается экскреция свободных аминокислот с мочой.
Без лечения смертность детей составляет 50—90%. Даже если дети выживают, длительная недостаточность белка приводит к необратимым нарушениям не только физиологических функций, но и умственных способностей. Заболевание исчезает при своевременном переводе больного на богатую белком диету, включающую большие количества мясных и молочных продуктов. Один из путей решения проблемы — добавление в пищу препаратов лизина.
ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКОВ В ЖКТ
Переваривание – процесс гидролиза веществ до их ассимилируемых форм.
Всасывание – процесс поступления веществ из просвета ЖКТ в кровеносное русло.
В пищевых продуктах содержатся в основном белки и пептиды, которые, как правило, не способны всасываться, ассимилируемых свободных аминокислот в пище очень мало.
Переваривание белков и пептидов в ЖКТ происходит под действием пищеварительных соков, содержащих ферменты протеазы, которые относятся к классу гидролаз.
Протеазы гидролизуют пептидных связей в белках и пептидах, их делят на протеиназы (эндопептидазы) и пептидазы (экзопептидазы).
Протеиназы (эндопептидазы) катализируют расщепление внутренних пептидных связей в белках и пептидах.
Пептидазы (экзопептидазы)отщепляют от молекул белков и пептидов по одной аминокислоте с карбоксильного или аминного конца. Соответственно различают карбоксипептидазы и аминопептидазы. Экзопептидазы функционируют в тонкой кишке.
Дипептидазы гидролизуют дипептиды.
В зависимости от особенностей строения активного центра протеазы подразделяют на сериновые, тиоловые (цистеиновые), кислые протеиназы и металлоферменты, содержащие в активном центре атом металла (чаще Zn). К металлоферментам относится большинство известных пептидаз.
Протеазы различают по субстратной специфичности, т. е. способности гидролизовать связи между определёнными аминокислотными остатками.
Переваривание белков начинается в желудке.
cyberpedia.su
