Справочник химика 21. Протеины это сложные белки
Чем отличаются между собой протеин, белок и аминокислоты
Чем отличается протеин от белка. Какую связь с этими понятиями имеют аминокислоты. Какую роль играет креатин.Многие атлеты, которые только начинают принимать спортивное питание или планируют это делать, часто не знают элементарных вещей. В частности, все чаще возникают вопросы, чем отличается столь популярный в спорте протеин от белка, какую связь с этой цепочкой имеют аминокислоты, чем особенен креатин и так далее. В принципе, задавать вопросы – это хорошо. Главное – получать на них правильные ответы.
Что нужно знать?
Если спросить спортсмена, чем отличается протеин, который он принимает перед тренировкой, от белка, то в первые несколько секунд ступор обеспечен. И действительно, многие считаются, что протеин – это спортивное питание, а белок – это его компонент, то есть элемент, который как раз и необходим для роста мышечной массы.
На самом деле сущность протеина намного шире. В чем особенность белка? Это необходимый компонент, без которого нормальная жизнедеятельность нереальна. Именно белок отвечает за обменные процессы, способность к росту, раздражительность и даже мышление. Известен и тот факт, что организм не «заточен» к синтезу белка. Если в пище не будет достаточного объема этого элемента, то минералы и витамины будут усваиваться в разы хуже. Последствия очевидны – нарушение обменных процессов, болезни, проблемы с кожей, уменьшение объема мышц и так далее.
Белки представляют собой полимеры, в составе которых находятся аминокислоты. Последние тесно связаны между собой с помощью мощной пептидной связи. Именно аминокислоты представляют собой те узелки (кирпичики), из которых «собираются» все наши органы.
Теперь мы подошли к самому главному. Белки бывают двух видов – простые и сложные. Первый тип белков называется протеин, а второй – протеид. Таким образом, протеин – это не просто спортивное питание, как думают многие, а белки, в составе которых есть исключительно белковые компоненты. В случае полного гидролиза такого протеина образуются аминокислоты.
Что касается протеидов, то это сложные вещества, молекулы которых отличаются от молекул протеина. При этом главная отличительная особенность в том, что кроме непосредственно белкового элемента есть еще и компоненты небелковой природы.Что дальше? Как мы уже отметили, аминокислоты – это основной источник построения такого вещества, как протеин. Из них 12 спокойно синтезируются нашим организмом, а остальные восемь являются незаменимыми и должны поступать только с пищей.
Наиболее важные животные аминокислоты поступают из таких продуктов, как куриное мясо, рыба, бобовые овощи, красное мясо и так далее. При этом есть мнение, что животных жиров должно поступать больше, чем растительных в соотношении где-то 60 на 40%. Главная причина в том, что животные аминокислоты более полезны для организма и лучше усваиваются.
Сразу хотелось бы отметить, что в природе нет белков, которые бы на 100% усваивались человеческим организмом. Из большей части продуктов наше тело усваивает только часть полезных веществ. К примеру, около 15% белка мы усваиваем из говядины, 90% – из квашеного молока, 65% – из овсяных хлопьев, 50% – продуктов из пшеничной муки и так далее.
Какова роль креатина?
Чем отличаются описанные выше компоненты друга, нам наконец-то стало понятно. Белок – это цельная конструкция из аминокислот, а протеин – это всего лишь один из его видов (простая форма). Остается разобраться, какую роль играет креатин.
Несмотря на кажущуюся сложность, здесь все весьма просто. Креатин – это одно из наиболее важных для организма веществ, синтезируемых нашим организмом, а именно печенью, почками и поджелудочной железой. Основой для синтеза этого компонента являются такие аминокислоты, как метионин, глицин и аргинин.
К слову, креатин можно получить и из пищи. Для этого необходимо делать упор на мясные и рыбные продукты питания. Можно принимать добавку и в виде спортивного питания. К примеру, атлеты сначала проводят фазу загрузки (принимают увеличенную порцию вещества – до 20 грамм в сутки), а потом принимают креатин в дозировке 2-5 грамм в сутки.
Вывод
Ну, вот и все – теперь многое в цепочке креатин – белок – аминокислоты – протеин должно стать понятно. Вы знаете, чем отличается каждый из элементов друг от друга, поэтому можете смело блеснуть своим интеллектом перед друзьями. Почему бы и нет? – Знания – это также сила.
23 июля 2015
proteinfo.ru
Белки — Новая медицинская энциклопедия
Протеин (от греч. πρωτεῖος — первый, важнейший) — это любое из высокомолекулярных азотсодержащих органических веществ, молекулы которого построены из последовательности аминокислот, связанных друг с другом пептидными связями. Название «протеин» более точно отражает первостепенное значение этого класса веществ для всего живого, а принятый в русскоязычной литературе равноценный термин «белок» связан с обнаружением в клетках и тканях веществ, имеющих сходство по структуре и свойствам с белком куриного яйца. [1]
Пептид, полипептид, протеин
Количество связанных между собой аминокислот в протеине может быть различно: от минимум двух до любых разумных величин. В биохимии приняты следующие термины:
- пептиды - соединения, в которых количество аминокислот в цепочке не превышает 10;
- полипептиды - от 10 до 40 аминокислот;
- протеины (белки) - более 40 аминкислот.
Протеин и протеид
Существуют разные терминологии и в обозначении классов белковых веществ. Согласно одной из них к протеинам относят простые белки, то есть те, которые при гидролизе распадаются только на аминокислоты, а к протеидам относят сложные белки — двухкомпонентные вещества, в которых помимо пептидных цепей имеется еще и неаминокислотный компонент, называемый простетической группой. Согласно этой терминологии к протеидам относят гликопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды и т. д. В другой терминологии эти же вещества называют, соответственно, гликопротеинами, липопротеинами, фосфопротеинами и т. д., а протеины — сложными или конъюгированными (в англоязычной литературе — conjugated protein).[2]
Синонимы термину «простетическая группа»: «лиганд», «кофактор».
Деление протеинов на простые и сложные является условным, поскольку многие белки, традиционно рассматриваемые как простые (например, яичный альбумин), на самом деле оказываются сложными, так как содержат небелковый компонент, чаще всего углеводной или липидной природы, либо какой-либо металл.
Функции протеинов
Основная статья — Функции белков
Именно свойства протеинов придают живой природе те свойства, которые отличают ее от неживой. Они составляют основу и структуры, и функции живых организмов. Жизнь немыслима без обмена веществ, постоянного обновления составных частей живого организма, то есть без процессов анаболизма и катаболизма, в основе которых лежит деятельность каталитически активных белков — ферментов. Cпособность организмов к воспроизведению связана с протеинами, которые являются теми молекулярными инструментами, при помощи которых реализуется генетическая информация. Сократимость, движение — непременные атрибуты живых систем — имеют прямое отношение к структурам мышечного аппарата, состоящего из белка.
Сруктура протеина
Схематичное представление последовательности укладки протеинов в четвертичную структуру.Первичная структура
Линейная молекула протеина, образующаяся при соединении аминокислот в цепь, является первичной структурой. Образно ее можно сравнить с обычной нитью, на которую навешено до нескольких сотен бусинок двадцати различных цветов (по числу аминокислот).
Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет дальнейшее поведение молекулы: ее способность изгибаться, сворачиваться, формировать те или иные связи внутри себя. Формы молекулы, создаваемые при свертывании, последовательно могут принимать вторичный, третичный и четвертичный уровень организации.
Вторичная структура
На уровне вторичной структуры белковые «бусы» способны укладываться в виде спирали (подобно дверной пружине) и в виде складчатого слоя, когда «бусы» уложены змейкой и удаленные части «бус» оказываются рядом.
Третичная структура
Укладка белка во вторичную структуру плавно переходит к формированию третичной структуры. Это отдельные глобулы, в которых протеин уложен компактно, в виде трехмерного клубка.
Четвертичная структура
Некоторые протеиновые глобулы существуют и выполняют свою функцию не поодиночке, а группами по две, три и более штук. Такие группы называются четвертичной структурой белка.
Протеины в природе
Подсчитано, что в природе около 1010-1012 различных протеинов, обеспечивающих существование примерно 106 видов живых организмов различной сложности организации, начиная от вирусов и заканчивая человеком, и каждый из организмов характеризуется уникальным набором этих веществ. Это многообразие обусловлено специфичностью объединения этих белков, определяющих ультраструктуру клеток и их органелл. Природные протеины в основном построены из 22 различных аминокислот. В организме человека насчитывается более ста тысяч разных протеинов, но количество разнообразных протеинов в природе теоретически может достигать астрономических величин, потому что аминокислоты, из которых они построены, могут объединяться в самой разной последовательности.
Содержание протеинов в тканях и органах человека
| Кожа | 63 | 11,5 |
| Кости (твердые ткани) | 20 | 18,7 |
| Зубы (твердые ткани) | 18 | 0,1 |
| Мозг, нервы | 45 | 2,0 |
| Мышцы | 80 | 34,7 |
| Сердце | 60 | 0,7 |
| Легкие | 82 | 3,7 |
| Печень | 57 | 3,6 |
| Селезенка | 84 | 0,2 |
| Почки | 72 | 0,5 |
| Пожделудочная железа | 47 | 0,1 |
| Пищеварительный тракт | 63 | 1,8 |
| Жировая ткань | 14 | 6,4 |
| Остальные жидкие ткани | 85 | 1,4 |
| Остальные плотные ткани | 54 | 14,6 |
| Всё тело | 45 | 100 |
Как видно из таблицы, в мышцах, легких, селезенке, почках на долю протеинов приходится более 70—80 % от сухой массы, а во всем теле человека — 45 % от сухой массы.
Примечания
- ↑ Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия: Учебник.– 3-е изд., перераб. и доп.– М.: Медицина, 1998.– 704 с. ISBN 5-225-02709-1
- ↑ Principles of Biochemistry (4th ed.). New York, New York: W. H. Freeman and Company.
См. также
terra-medica.ru
Важнейшие простые белки (протеины) - Справочник химика 21
Белии — важнейшие компоненты живого вешества, входящие в состав клеточной ткани и участвующие в процессах биосинтеза. Белки — это сложные полимеры, построенные индивидуальными аминокислотами. Простые белки — протеины — состоят только из аминокислот сложные белки — протеиды — помимо аминокислот содержат другие структурные элементы. Большинство белков состоят из 20 аминокислот (аланин, глицин, лейцин и др.). Все [c.100] ВАЖНЕЙШИЕ ПРОСТЫЕ БЕЛКИ (ПРОТЕИНЫ) ПРОТАМИНЫ И ГИСТОНЫ [c.50]ВАЖНЕЙШИЕ ПРОСТЫЕ БЕЛКИ (ПРОТЕИНЫ) [c.49]
Различают ферменты - простые белки, которые при гидролизе дают только аминокислоты. Ферменты-протеины используются в качестве лекарственных и диагностических средств (пепсин, трипсин, папаин, уреаза). Сложные ферменты, как правило, имеют простетическую группу (кофермент) небелковой природы, связанную с белком фермента связью различной степени прочности. Роль коферментов в общем механизме биокатализа настолько важна, что их можно рассматривать как отдельную группу биологически активных веществ с разными механизмами действия. [c.204]
В настоящей книге подробно не описываются отдельные типы белковых веществ, основное внимание здесь уделено ферментным белкам. О двух главных группах — растворимых (очень часто простых) и сложных белках — упоминается очень коротко. По своим свойствам и функциям растворимые белки очень разнообразны, иногда это просто питательные вещества для растущих тканей. Значительная часть этих белков наделена специфической биологической активностью — ферменты, антитела, гормоны и др. Важнейшие группы белков, относящиеся к растворимым,— это белки сыворотки крови, белки молока, яиц, растительные протеины, а также протамины и гистоны. [c.37]
Одной из важнейших групп высокомолекулярных органических соединений являются белки, или протеины. Белки, как известно, играют первостепенную роль во всех жизненных процессах и являются той основой, из которой состоят все части отдельной клетки и целого организма. Таким образом, сама жизнь во всех ее неисчислимо многообразных проявлениях, начиная с простейших функций самых примитивных существ и кончая сложнейшими функциями человеческого интеллекта, неразрывно связана с белковыми веществами как высшей ступенью развития материи. [c.171]
Итак, МЫ привели краткие данные о важнейших а-аминокислотах, образующихся при гидролизе белков. Следует задать себе вопрос, что именно дало применение метода гидролиза белков для понимания их химической структуры На поставленный вопрос можно дать следующий ответ в результате применения этого метода установлено, что простые белки (протеины) построены исключительно из а-аминокислот и что различные белки отличаются друг от друга по своему аминокислотному составу (по набору аминокислот и по их количественгюму содержанию). [c.27]
БЕЛКИ. Сложные высокомолекулярные органические соединения,-построенные из аминокислот. Молекулярный вес их колеблется от нескольких десятков тысяч до нескольких миллионов. В их состав входят углерод — 50—55, кислород — 19—24, водород — 6—7, азот —15—19 и сера — 0,2—2,8%. Из всех веществ, входящих в состав живых организмов, Б. являются наиболее сложными по своему строению и наиболее важными в биологическом отношении. Составляют основу всех живых структур. Организм человека и животных в среднем содержит на сухое вещество 45, травянистые растения — 9—16, семена злаков — 10—20, оемена бобовых — 25—35, древесные породы — 1—2, бактерии 50—93% Б. Обладают свойством денатурации (свертывания) при действии кислот, при нагревании. Разделяются на простые Б. (протеины), состоящие только из аминокислот, и сложные Б. (протеиды), в состав которых входят и другие соединения. См. также Протеины. [c.37]
Алифатические амины так же, как и ароматические, имеют большое значение в химии, биологии и технике. Аминогруппу в различных вариантах содержат важнейшие красители, фармацевтические препараты, а также жизненноважные природные вешества, например сложные по своей структуре белки, глюкозамины, липопротеи-ды или относительно простой по своему етроению спермин, определяющий запах семенной жидкости. Низкомолекулярные амины, образующиеся в результате деятельности как растительных, так и животных макро- и микроорганизмов, объединяют под названием биогенных аминов. Они имеют большое значение в жизненных процес сах, которые, правда, детально еще не выяснены. Известно, что в растительном мире эти амины, например, играют роль в первой стадии при синтезе алкалоидов, а в животном организме низшие амины являются первичными продуктами синтезов витаминов и протеинов. Известно, что продукты гниения и разложения, например трупные яды (птомаины , путресцин и кадаверин, также являются низкомолекулярными аминами. Универсальное значение алифатических аминов становится особенно ясным на примере биогенных аминов типа ацетил-холина и адреналина. Значительна также роль фармакологической активности простых алифатических аминов в отношении их действия на сердце и кровообращение. [c.110]
chem21.info
Белки (протеины) - это... Что такое Белки (протеины)?
Белки, протеины, высокомолекулярные природные органические вещества, построенные из аминокислот и играющие фундаментальную роль в структуре и жизнедеятельности организмов. Именно Б. (ферменты и др.) осуществляют обмен веществ и энергетические превращения, неразрывно связанные с активными биологическими функциями. Б. входят в состав сложных клеточных структур ‒ органелл. И хотя органеллы содержат также другие вещества (липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты, неорганические компоненты), Б. особенно важны; они ‒ основные структурообразователи и играют ведущую роль в выполнении физиологических функций. Например, благодаря соответствующей организации различного рода Б. биологические мембраны, покрывающие клетки, активно (с затратой энергии) переносят в клетку или из клетки определённые молекулы и ионы. В частности, транспорт катионов создаёт электрическую поляризацию, необходимую для процессов возбуждения. В двигательных аппаратах ‒ мышечных волокнах и других ‒ комплексы специфических Б. осуществляют сокращение, превращая химическую энергию в механическую работу. Деятельность Б. во многом связана с разными небелковыми веществами, из которых наибольшее биологическое значение имеют нуклеиновые кислоты. Однако решающим фактором молекулярных механизмов всех активных проявлений жизнедеятельности являются Б. В этом смысле подтверждено и детализировано известное положение Ф. Энгельса о Б. как основе биологической формы движения материи (см. «Анти-Дюринг», 1966, с. 78). Молекулы Б. в структурном отношении бесконечно разнообразны ‒ жёсткость и точность уникальной организации сочетаются в них с гибкостью и пластичностью (см. ниже Структура Б.). Всё это создаёт необозримые функциональные потенции; поэтому Б. и явились тем исключительным материалом, который послужил основой возникновения жизни на Земле. Б. ‒ один из основных продуктов питания человека и животных (см. Белковые корма), они служат источником восстановления и обновления цитоплазмы клеток, образования ферментов, гормонов и др. (см. Белковый обмен).Изоэлектрическая точка различных Б. неодинакова: для альбумина плазмы крови она равна 4,7, для зеина кукурузы 6,2. Б. имеют электрический заряд, изменяющийся в зависимости от структуры Б. и реакции среды. В электрическом поле растворённые Б. движутся (электрофорез), причём направление и скорость движения неодинаковы для различных Б. Растворимость Б. варьирует не меньше, чем другие их свойства. Одни Б. легко растворяются в воде, другие требуют для растворения небольших концентраций солей, третьи переходят в раствор только под воздействием сильных щелочей и т.п. Из растворов Б. неодинаково осаждаются органическими веществами (например, спиртами) или высокими концентрациями солей (высаливаются). Существенные различия в растворимости и других свойствах используются при выделении индивидуальных Б. из тех сложных систем, в которых они встречаются в природе. После очистки многие Б. способны кристаллизоваться.
Структура Б. Белок всех организмов состоит из 20 видов аминокислот. Каждый Б. характеризуется определённым ассортиментом и количественным соотношением аминокислот. В молекулах Б. аминокислоты соединены между собой пептидными связями (‒СО‒NH‒) в линейной последовательности (рис. 1), составляющей так называемую первичную структуру Б.
Аминокислотные (полипептидные) цепи, содержащие аминокислоту цистин, в местах его расположения скреплены дисульфидными связями (‒S‒S‒). Между аминокислотами в Б., как правило, не существует иных химических связей, кроме пептидных и дисульфидных. Для каждого Б. не только состав, но и последовательность аминокислот в полипептидной цепи ‒ первичная структура ‒ строго индивидуальны; любое звено цепи ‒ вполне определённая аминокислота. Все многочисленные виды Б., существующие в природе, различаются по первичной структуре; потенциально возможное их число практически неограниченно. Индивидуальная первичная структура каждого Б. сохраняется в поколениях благодаря точной передаче соответствующей наследственной информации (см. ниже Биосинтез Б.). Для анализа первичной структуры Б. разработаны специальные методы. При переваривании определёнными ферментами, например трипсином, каждый Б. даёт свой набор фрагментов (пептидов). При соответствующем их разделении на листе бумаги получается «пептидная карта», которая, подобно отпечатку пальца, характерна для данного Б. Разделение на пептиды и определение строения каждого из них в отдельности ‒ основной путь расшифровки первичной структуры Б.
Кроме пептидных и дисульфидных связей, в молекуле Б. есть многочисленные связи с меньшей энергией взаимодействия, имеющие большое значение для внутренней организации и функции Б. Среди этих связей наиболее существенны так называемые гидрофобные связи, создаваемые неполярными боковыми группами аминокислот. Эти группы, лишённые сродства к воде, имеют тенденцию контактировать между собой внутри молекулы Б. Кроме того, в молекуле Б. имеются водородные связи, образуемые полярными группами, например ‒СО‒NH‒, а также электростатические взаимодействия между группами, несущими электрические заряды.
Пространственная конфигурация (конформация) полипептидной цепи Б. определяется его первичной структурой и условиями среды. При обычных условиях (температура не выше 40°С, нормальное давление и т.д.) Б. характеризуются внутримолекулярной упорядоченностью. «Хребет» полипептидной цепи
местами может закручиваться спиралью или образовывать полностью вытянутые отрезки (вторичная структура). В обоих случаях возникает система водородных связей. Но в значительной части «хребта» геометрическая регулярность может отсутствовать. Полипептидная цепь в целом «упаковывается» и жестко фиксируется с помощью взаимодействий боковых групп аминокислот (третичная структура). В зависимости от укладки полипептидных цепей форма молекул Б. варьирует от фибриллярной (вытянутой, нитеобразной) до глобулярной (округлой). Детальная конфигурация глобулярных молекул сложна и своеобразна для каждого Б. В молекуле превалирует совершенная упорядоченность, распространяющаяся на положение отдельных атомов. Однако некоторые периферические участки могут быть закреплены менее жестко, а погруженные в растворитель гидрофильные боковые группы остаются вполне гибкими. Конформация некоторых Б., например лизоцима (рис. 2), раскрыта рентгеноструктурными исследованиями. Создание упорядоченной прочной конформации Б. определяется целыми системами взаимодействий, находящихся во взаимной зависимости. Смены конформации Б., вызываемые изменениями среды или реакциями, в которые Б. вступают, связаны с изменением ряда взаимодействий. Конформационные переходы охватывают молекулу Б. целиком или ограничиваются определёнными районами. При нагревании, резком подкислении среды и других сильных воздействиях происходит «плавление» молекулы Б. ‒ переход в состояние беспорядочного клубка. Это, как правило, влечёт за собой ряд других превращений, общий результат которых обозначают как денатурацию Б. (см. Биополимеры). При этом понижается растворимость Б., усиливается вязкость их растворов, теряются ферментативные и другие биологические свойства.
Каждый из бесчисленного множества существующих Б. имеет особую наследственно детерминированную первичную структуру, присущую только ему. Это обусловливает строго индивидуальную систему внутримолекулярных связей, т. е. уникальную конформацию Б. Поэтому каждый Б. характеризуется собственной «химической топографией» и своеобразными сочетаниями пространственно сближенных химических групп. Часть таких сочетаний служит функциональными центрами молекул Б. Благодаря структурному соответствию, напоминающему отношение ключа к замку (комплементарности), функциональные центры «узнают» и избирательно присоединяют вещества, на которые соответствующие Б. «установлены». Функциональные ‒ активные центры Б.-ферментов специфически присоединяют субстраты и активируют их, ускоряя и направляя химические превращения. При помощи особых центров взаимного связывания («контактных площадок») определённые Б. соединяются по нескольку вместе (структура 4-го порядка) или создают значительно более сложные системы (самосборка крупных белковых структур). Процессы самосборки существенны для морфогенеза.
Изучение структуры Б. даёт возможность переходить к их синтезу. В 1955 была выяснена структура инсулина, молекула которого состоит из двух сравнительно коротких полипептидных цепей (21 и 30 аминокислотных остатков). Вслед за этим была раскрыта первичная структура гемоглобина, рибонуклеазы, трипсина и ряда других Б. (рис. 3). Путём химического синтеза сначала были получены сложные пептиды со свойствами гормонов, затем удалось синтезировать гормон инсулин, наконец ‒ фермент рибонуклеазу. Правильность химической формулы инсулина и рибонуклеазы подтвердилась тем, что синтетические Б. не отличались от Б., продуцируемых организмом, ни по физико-химическим свойствам, ни по биологической активности. Установлена полностью или частично первичная структура свыше 200 Б.
фосфопротеиды (содержащие фосфорные кислоты) и хромопротеиды (имеющие пигментные металлосодержащие группы).
В. А. Белицер
.Биосинтез Б. ‒ процесс образования Б. из аминокислот в клетках живых организмов. Выяснение механизма этого процесса, имеющего огромное биологическое значение, можно отнести к важнейшим достижениям науки 20 в. Биосинтез Б. идёт при помощи особых сложных механизмов, обеспечивающих упорядоченное воспроизведение специфических Б. уникальной структуры. Механизмы эти едины или весьма сходны для самых разнообразных клеток и организмов, в них принимают участие нуклеиновые кислоты, в особенности рибонуклеиновые кислоты (РНК). Этот процесс идёт с использованием энергии, накопленной в виде аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ) (см. Биоэнергетика).
Биосинтез Б. происходит на особых рибонуклеопротеидных частицах ‒ рибосомах, состоящих из почти равных количеств рибосомной РНК (р-РНК) и белков. Первичная структура (последовательность аминокислот) синтезирующихся полипептидных цепочек обеспечивается соединением с рибосомами особой матричной, или информационной, рибонуклеиновой кислоты (и-РНК, или м-РНК), которая содержит информацию о специфическом строении Б., «закодированную» в виде последовательного расположения нуклеотидов, составляющих и-РНК. Эту информацию и-РНК получает от дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК), хранящей и передающей её по наследству. Аминокислоты, прежде чем попасть в рибосомы, активируются, получая энергию от АТФ и образуя соединение с адениловой кислотой. (Активированные аминокислоты представляют собой смешанный ангидрид аминокислоты и адениловой кислоты ‒ аминоациладенилат.) Далее, остаток данной аминокислоты переносится на соответствующую транспортную рибонуклеиновую кислоту (т-РНК). Оба эти процесса катализируются одним и тем же ферментом (аминоациладенилатсинтетазой, или аминоацилт-РНК-синтетазой), специфическим для каждой аминокислоты. Определённой аминокислоте соответствуют одна или несколько специфичных для неё т-РНК. Все т-РНК сравнительно низкополимерны, содержат около 80 нуклеотидных остатков. Они построены по общему плану: в начале цепи находится 5-гуаниловая кислота, а в конце ‒ часто обменивающаяся группировка из двух остатков цитидиловой кислоты и аденозина, к которому и присоединяется остаток аминокислоты. Остаток аминокислоты, соединённый с т-РНК, далее переносится на рибосомы, где и происходит образование полипептидной цепочки Б. (рис. 4). Т. о., рибосомная стадия ‒ центральный этап биосинтеза Б. В процессе биосинтеза Б. рибосомы соединяются в цепочки при помощи и-РНК, образуя активные белоксинтезирующие структуры ‒полирибосомы, или полисомы.
и-РНК синтезируется на матрице ДНК. В уникальной последовательности нуклеотидов ДНК линейно «записана» генетическая информация о последовательности аминокислотных остатков в полипептидных цепочках Б.
В новообразованной и-РНК получается нуклеотидная последовательность, соответствующая матричной ДНК, ‒ комплементарная последовательность, которая определяет первичную структуру синтезирующейся полипептидной цепочки. Включение каждой аминокислоты обусловливается (кодируется) определёнными группами из трёх нуклеотидных остатков (триплетами). Каждой аминокислоте соответствует несколько триплетов, или кодонов, для которых теперь установлены состав и последовательность нуклеотидов (см. Генетический код).
В полисомах т-РНК, нагруженная аминокислотой, присоединяется к соответствующим кодонам и-РНК. Это присоединение совершается внутри рибосомы в силу взаимодействия комплементарных оснований: аденина с урацилом или тимином и гуанина с цитозином. При этом т-РНК присоединяется к кодону содержащимся в ней комплементарным триплетом, называемым антикодоном. По мере продвижения рибосомы по нуклеотидной цепочке и-РНК к соседним кодонам присоединяются новые молекулы т-РНК, нагруженные аминокислотами. Предыдущая т-РНК при этом освобождается, присоединяя свою аминокислоту карбоксильным концом к аминогруппе новой аминокислоты с образованием пептидной связи. Т. о., полипептидная цепочка растет по мере продвижения рибосомы по и-РНК и освобождается по завершении своего синтеза, пройдя соответствующий участок и-РНК, комплементарный данному структурному гену (цистрону) ДНК.
Процесс биосинтеза Б. не исчерпывается образованием полипептидных цепочек, т. е. созданием первичной структуры Б. Далее происходит свёртывание цепочек в спирали, их «укладка» и взаимодействие, и образование вторичной, третичной и, иногда, четвертичной структуры. Однако возможно, что приведённая схема не исчерпывает всех путей биосинтеза Б.
Весьма важна проблема регуляции биосинтеза Б., определяющей включение или выключение синтеза тех или иных Б. под влиянием внутренних (в том числе дифференцировки клеток и тканей) или внешних импульсов и создающей условия для синтеза Б. в данной дифференцированной клетке.
Теоретическая и экспериментальная разработка проблемы биосинтеза Б. имеет не только важнейшее теоретическое, но и практическое значение, поскольку, открывая подходы к воздействию на этот процесс, она намечает пути лечения ряда заболеваний, а также влияния на продуктивность многих сельскохозяйственных растений и животных.
В связи с важным значением Б. разрабатываются новые методы получения Б. и аминокислот путём промышленного микробиологического синтеза, т. е. выращиванием микробов (например, дрожжей и др.) на дешёвом сырье (например, нефти, газе и др.).
И. Б. Збарский.
Лит.:
Волькенштейн М. В., Молекулы и жизнь, М., 1965, гл. 3‒5; Гауровиц Ф., Химия и функции белков, пер. с англ., [2 изд.], М., 1965; Биосинтез белка и нуклеиновых кислот, под ред. А. С. Спирина, М., 1965; Сисакян Н. М. и Гладилин К. Л., Биохимические аспекты синтеза белка, в кн.: Успехи биологической химии, т. 7, М., 1965, с. 3; Молекулы и клетки. [Сб. ст.], пер. с англ., М., 1966, с. 7‒27, 94‒106; Шамин А. Н., Развитие химии белка, М., 1966; Введение в молекулярную биологию, пер. с англ., М., 1967.Большая советская энциклопедия. — М.: Советская энциклопедия. 1969—1978.
dic.academic.ru
