9. Строение, функции и свойства скелетных мышц. Классификация скелетных мышечных волокон. Строение, свойства и функции гладких мышц. Строение мышечного волокна кратко
9. Строение, функции и свойства скелетных мышц. Классификация скелетных мышечных волокон. Строение, свойства и функции гладких мышц.
Скелетная мышца образована поперечнополосатой мышечной тканью, волокна которой скреплены при помощи соединительной ткани в отдельные пучки. Мышца пронизана большим количеством кровеносных сосудов и нервов. Идущая по сосудам кровь приносит мышце питательные вещества и кислород, выносит из неё углекислоту и другие продукты её жизнедеятельности. По нервам проводится возбуждение как к мышце, так и от неё. На концах мышца переходит в сухожильную соединительную ткань, при помощи которой прикрепляется к костям. Структурно-функциональной сократительной единицей миофибриллы является сакромер — повторяющийся участок фибриллы, ограниченный двумя пластинками Z.
Свойства скелетных мышц: растяжимость, эластичность, пластичность, сократимость.
Функции скелетных мышц: 1 - передвижение тела в пространстве, 2 - перемещение частей тела относительно друг друга, 3 - поддержание позы, 4 - передвижение крови и лимфы, 5 – выработка тепла, 6 – участие в акте вдоха и выдоха, 7 – двигательная активность как важнейший антиэнтропийный и антистрессовый фактор, 8 – депонирование воды и солей, 9 – защита внутренних органов
Мышечные волокна делятся на 3 вида: скелетные, сердечные и гладкие. Скелетные волокна подразделяются на фазные (они генерируют ПД) и тонические (не способны генерировать полноценный потенциал действия распространяющегося типа). Фазные волокна делятся на быстрые волокна (белые, гликолитические) и медленные (красные, окислительные). Скелетные мышцы имеют два типа волокон: интрафузальные (находятся внутри мышечного веретена – специализированного мышечного рецептора, располагающегося в толще скелетной мышцы; эти волокна необходимы для регуляции чувствительности рецептора; управляются гамма-мотонейронами) и экстрафузальные (все, принадлежащие данной мышце и не входящие в состав мышечного веретена).
Гладкие мышцы находятся в стенках внутренних органов и кровеносных сосудов. Регуляция их тонуса и сократительной активности осуществляется эфферентными волокнами симпатической и парасимпатической нервной системы, а также местными гуморальными и физическими воздействиями.
Сократительный аппарат гладких мышц, как и скелетных, состоит из толстых миозиновых и тонких актиновых нитей. Вследствие их нерегулярного распределения клетки гладких мышц не имеют характерной для скелетной и сердечной мышцы поперечной исчерченности. Гладкомышечные клетки имеют веретенообразную форму, длину 50-400 мкм и толщину 2-10 мкм. Они отделены друг от друга узкими щелями (60-150 нм). Возбуждение электротонически распространяется по мышце от клетки к клетке через особые плотные контакты (нексусы) между плазматическими мембранами соседних клеток.
Гладкие мышцы делятся на тонические (не способны развивать быстрые сокращения) и фазно-тонические(обладающие автоматией – способные к спонтанной генерации фазных сокращений и не обладающие автоматией).
Свойства гладких мышц: электрическая активность, автоматия, пластичность, растяжимость, сократимость, самовозбудимость, способность к длительным сокращениям.
Функции: обеспечивают функцию полых органов, стенки которых они образуют, осуществляется изгнание содержимого из мочевого пузыря, кишки, желудка, желчного пузыря, матки; обеспечивают сфинктерную функцию – создают условия для хранения содержимого полого органа в этом органе – мочу в мочевом пузыре, плод в матке; в системе кровообращения и лимфообращения – изменяя просвет сосудов, адаптируют региональный кровоток к местным потребностям в кислороде, питательных веществах.
studfiles.net
Строение мышечного волокна и механизм мышечного сокращения. Работа в утомление мышц.
Мышцы являются основной частью опорно-двигательного аппарата. Построены эти мышцы из мышечных волокон. Мышцы удерживают положение тела и его частей в пространстве, перемещают костные рычаги при ходьбе. В каждой мышце разветвляется большое количество кровеносных сосудов, по которым кровь приносит питательные вещества, а уносит продукты обмена. Источником энергии является гликоген, при расщеплении превращается в АТФ. Нервы мышцы содержат чувствительные и двигательные волокна. Мышцы способны возбуждаться. При этом возбуждение быстро распространяется от нервных окончаний до мышечных волокон. В результате мышца сокращается. Структурной единицей ткани является мышечное волокно, каждое мышечное волокно имеет цитоплазму (саркоплазму), двухслойную оболочку (сарколемму) и большое количество ядер. В саркоплазме находятся митохондрии, от которых зависит энергообеспечение мышечной клетки.
Большой интерес представляет тонкая структура волокон- миофибрилл, каждая миофибрилла проходит через тонкие мембраны (телеграфы), расположенные к ней в поперечном направлении. Таким образом, миофибрилла разделена на сарколеммы, а сарколеммы разделены тонкой перегородкой-мезофрагмой. Мезофрагмы и телофрагмы служат для укрепления миофибрилл, которые через них проходят. Участки миофибрилл, прилегающие к телофрагме, состоят из светлого вещества, а участке прилегающие к мезофрагме темными. С помощью электронного микроскопа установлено, что каждая миофибрилла состоит из протофибрилл, имеющих 2 нити: толстые(16 нм) и тонкие( 5-7). Толстая нить содержит молекулу белка – миозин, а тонкая нить содержит актин. Сокращение мышечного волокна происходит за счет вхождения нитей актина между нитями миозина
Утомление мышц- временное понижение работоспособности, которая восстанавливается после отдыха. Развитие утомления в двигательном режиме зависит от факторов. Прежде всего утомление связано с процессами , развивающимися в нервной системе. Ряд причин утомления связан с процессами, происходящими в самой мышце. Это накопление продуктов обмена( молочной кислоты) оказывающих угнетающее действие на работоспособность мышечных волокон.
Билет 15
Вопрос 1: Особенности становления и развития двигательных навыков в восходящем онтогенезе.
Созревание двигательного анализатора наступает в основном в 13-14 лет, проходя ряд этапов совершенствования двигательной функции. Вместе с тем 15-18 лет происходит дальнейший интенсивный рост и дифференциация мышечной ткани. В 4 месяца ребенок настойчиво пытается встать на ножки, в 6 месяцев пытается ползать на четвереньках, в 8 пытается ходить.
У человеческого плода в возрасте около 3 месяцев обнаруживается ряд двигательных рефлексов (открывание рта, сгибание шеи, локальные движения отдельных частей конечностей, примитивный подошвенный рефлекс и т.д.). Вскоре рефлекторные реакции плода приобретают характер обобщенных, генерализованных движений. Раздражение любого ограниченного пункта кожи (например, голени) вызывает не только сгибание и разгибание, привидение и отведение данной конечности, но и двигательные акты другой ноги, обоих рук, туловища и головы. При этом каждый участок кожи может служить рефлексогенной зоной для самых разнообразных двигательных реакций, распространяющихся на большую или меньшую часть организма. Однако у плода более зрелого возраста (после 5-6 месяцев) наклонность к генерализации рефлексов постепенно исчезает и выявляется тенденция к ограничению и специализации рефлексов: при повторном аналогичном раздражении движения становятся ограниченными и сосредоточенными в пределах стимулируемой зоны тела.
Процесс обучения какому-либо движению, направленный на автоматизацию двигательного акта, имеет две фазы. Во время первой фазы, которую условно называют паллидарной, движение чрезмерно, излишне по силе и длительности сокращения мышц. Вторая фаза рационализации движения заключается в постепенной отработке оптимального для данного индивида энергетически рационального, максимально эффективного (при минимальной затрате сил) способа движения.
Основные этапы развития двигательных навыков ребенка после завершения периода развития в грудном возрасте. На 2-м году жизни у детей появляется способность к бегу, перешагиванию через предметы, самостоятельному подъему по лестнице. На 3-м году жизни ребенок начинает подпрыгивать на месте, переступать через препятствия высотой 10-15 см, самостоятельно одеваться, застегивать пуговицы, завязывать шнурки. На данном этапе ведущим уровнем ЦНС, обеспечивающим интеграцию механизмов произвольной моторики, становится теменно-премоторный уровень. В возрасте 3-5 лет появляется игровая деятельность, скачкообразно ускоряющая развитие ВНД. Ребенок начинает рисовать, может обучаться игре на музыкальных инструментах. В 4-5 лет ему становятся доступными сложные движения: бег, прыжки, катание на коньках, гимнастические, акробатические упражнения. Следует помнить, что и в этом возрасте ребенок быстро устает. Для профилактики утомления необходимо время от времени изменять вид занятий (активный отдых). В возрасте 6-7 лет отмечаются еще низкое качество движений, низкая скорость и продолжительная пауза между отдельными движениями в серии, равная по продолжительности самому движению. По мере возрастного развития и совершенствования движений к 9-10 годам значимо увеличивается скорость движения и более чем в 5 раз сокращается пауза, что свидетельствует об изменении функции текущего контроля. Это связано со снижением неопределенности, более четким выбором моторной задачи, а также с более адекватным функциональным обеспечением деятельности. Однако сложившаяся к 9-10 годам функциональная структура организации движений обеспечивает выполнение не столько высоких по качеству, сколько стабильных и быстрых движений. Это определяется доминантной двигательной задачей, ориентированной на высокую скорость, которая в большей мере связана с внешними условиями и требованиями обучения и в меньшей – с функциональными возможностями ребенка. Дальнейшее наращивание количества и качества моторной активности ребенка связано с завершением первичного становления нейронного субстрата в составе кинестетического анализатора, совершенствованием внутрикорковых, корково-подкорковых проводящих путей, функциональных связей между двигательными, ассоциативными областями коры большого мозга, а также подкорковыми структурами. Оптимальный режим работы двигательного аппарата у человека устанавливается к 20-25 годам жизни.
studfiles.net
2.Поперечно-полосатая скелетная мышечная ткань. Строение. Структурные основы сокращения мышечного волокна. Типы мышечных волокон. Миосаттелиты, их значение.
Имеется две основные разновидности поперечнополосатых (исчерченных) тканей — скелетная мышечная ткань и сердечная мышечная ткань.
Скелетная мышечная ткань
Источником развития элементов скелетной (соматической) поперечнополосатой мышечной ткани являются клетки миотомов — миобласты.
Строение
Основной структурной единицей скелетной мышечной ткани является мышечное волокно, состоящее из миосимпласта и миосателлитоцитов, покрытых общей базальной мембраной.
Длина всего волокна может измеряться сантиметрами при толщине всего 50—100 мкм. Комплекс, состоящий из плазмолеммы миосимпласта и базальной мембраны, называют сарколеммой.
Миосимпласт имеет множество продолговатых ядер, расположенных непосредственно под сарколеммой. Их количество в одном симпласте может достигать нескольких десятков тысяч. Миофибриллы заполняют основную часть миосимпласта и расположены продольно.
Саркомер — это структурная единица миофибриллы. Каждая миофибрилла имеет поперечные темные и светлые диски, имеющие неодинаковое лучепреломление (анизотропные A-диски и изотропные I-диски). Каждая миофибрилла окружена продольно расположенными и анастомозирующими между собой петлями агранулярной эндоплазматической сети — саркоплазматической сети, или саркоплазматического ретикулума. Соседние саркомеры имеют общую пограничную структуру — Z-линию (или телофрагму).
Миосателлитоциты - это малодифференцированные клетки, являющиеся источником регенерации мышечной ткани. Они прилежат к поверхности миосимпласта, так что их плазмолеммы соприкасаются. Миосателлитоциты одноядерны, их ядра овальной формы и мельче, чем в симпластах. Они обладают всеми органеллами общего значения (в том числе и клеточным центром).
Типы мышечных волокон. Разные мышцы (как органы) функционируют в неодинаковых биомеханических условиях. Поэтому и мышечные волокна в составе разных мышц обладают разной силой, скоростью и длительностью сокращения, а также утомляемостью. Ферменты По соотношению миофибрилл, митохондрий и миоглобина различают белые, красные и промежуточные волокна. По функциональным особенностям мышечные волокна подразделяют на быстрые, медленные и промежуточные.
3.Цитоплазма, ее строение, химический состав и основные функции.
Внутренняя среда клетки — цитоплазма — сложно организованная система, включающая ядро, мембранные и немембранные органеллы, включения, которые находятся во взвешенном состоянии в гиалоплазме. Последняя представляет собой гель с изменяющейся в зависимости от функционального состояния клетки степенью вязкости.
В составе гиалоплазмы находятся структурные и ферментные белки клетки, различные метаболиты, ионы. Здесь присутствуют ферменты, участвующие в синтезе аминокислот, нуклеотидов, жирных кислот, биосинтезе Сахаров. В гиалоплазме происходят процессы гликолиза и синтез части АТФ, модификация ферментов (например, фосфорилирование), приводящая к их активации, либо инактивации. В гиалоплазме начинается ряд биосинтетических процессов, которые в дальнейшем продолжаются в той или иной внутриклеточной системе.
Органеллы — это обязательно присутствующие в клетке ультрамикроскопические структуры, представляющие собой отграниченные от окружающей гиалоплазмы биологической мембраной отсеки, или компартменты (мембранные органеллы), и расположенные в гиалоплазме рибонуклеопротеиды, биополимеры и их комплексы (немембранные органеллы).
С точки зрения цитофизиологии целесообразно рассмотреть строение и функции внутриклеточных структур в связи с их участием в метаболических процессах, таких как хранение и передача поколениям генетической информации, синтез и транспорт веществ, энергообеспечение метаболических процессов и др.
Билет №48.
studfiles.net
Клеточное строение мышечного волокна — Мегаобучалка
У животных и человека имеются два основных типа мышц: поперечно-полосатыеи гладкие.Поперечно-полосатые мышцы прикрепляются к костям, т. е. к скелету, и поэтому еще называются скелетными. Поперечно-полосатые мышечные волокна составляют также основу сердечной мышцы – миокарда, хотя имеются определенные различия в строении миокарда и скелетных мышц. Гладкие мышцы образуют мускулатуру стенок кровеносных сосудов, кишечника, пронизывают ткани внутренних органов и кожу.
Каждая поперечно-полосатая мышца состоит из нескольких тысяч волокон, объединенных соединительнотканными прослойками и такой же оболочкой - фасцией.Мышечные волокна (миоциты) представляют собою сильно вытянутые многоядерные клетки крупного размера длиной до 2-3 см, а в некоторых мышцах даже более 10 см. Толщина мышечных клеток около 0,1-0,2 мм.
Как и любая клетка, миоцит содержит такие обязательные органоиды, как ядра, митохондрии, рибосомы, цитоплазматическую сеть и клеточную оболочку. Особенностью миоцитов, отличающих их от других клеток, является наличие сократительных элементов - миофибрилл.
Ядраокружены оболочкой - нуклеолеммой и состоят в основном из нуклеопротеидов. В ядре содержится генетическая информация для синтеза белков.
Рибосомы- внутриклеточные образования, являющиеся по химическому составу нуклеопротеидами. На рибосомах происходит синтез белков.
Митохондрии- микроскопические пузырьки размером до 2-3 мкм, окруженные двойной мембраной. В митохондриях протекает окисление углеводов, жиров и аминокислот до углекислого газа и воды с использованием молекулярного кислорода (кислорода воздуха). За счет энергии, выделяющейся при окислении, в митохондриях осуществляется синтез АТФ. В тренированных мышцах митохондрии многочисленны и располагаются вдоль миофибрилл.
Цитоплазматическая сеть(саркоплазматическая сеть, саркоплаз-матический ретикулум) состоит из трубочек, канальцев и пузырьков, образованных мембранами и соединенных друг с другом. Саркоплазматическая сеть с помощью особых трубочек, называемых Т-системой, связана с оболочкой мышечной клетки - сарколеммой. Особо следует выделить в саркоплазматической сети пузырьки, называемые цистернамии содержащие в большой концентрации ионы кальция. В цистернах содержание ионов Са2+ примерно в тысячу раз выше, чем в цитозоле. Такой высокий градиент концентрации ионов кальция возникает вследствие функционирования фермента - кальциевой аденозинтри-фосфатазы(кальциевая АТФаза), встроенного в стенку цистерны. Этот фермент катализирует гидролиз АТФ и за счет выделяющейся при этом энергии обеспечивает перенос ионов кальция вовнутрь цистерн. Такой Механизм транспорта ионов кальция образно называется кальциевым насосом,или кальциевой помпой.
Цитоплазма(цитозоль, саркоплазма) занимает внутреннее пространство миоцитов и представляет собой коллоидный раствор, содержащий белки, гликоген, жировые капли и другие включения. На долю белков саркоплазмы приходится 25-30% от всех белков мышц. Среди саркоплазматических белков имеются активные ферменты. К ним в первую очередь следует отнести ферменты гликолиза, расщепляющие гликоген или глюкозу до пировиноградной или молочной кислоты. Еще один важный фермент саркоплазмы - креатинкиназа, участвующий в энергообеспечении мышечной работы. Особого внимания заслуживает белок саркоплазмы миоглобин, который по строению идентичен одной из субъединиц белка крови – гемоглобина. Состоит миоглобин из одного полипептида и одного гема. Функция миоглобина заключается в связывании молекулярного кислорода. Благодаря этому белку в мышечной ткани создается определенный запас кислорода. В последние годы установлена еще одна функция миоглобина - это перенос 02 от сарколеммы к мышечным митохондриям.
Кроме белков в саркоплазме имеются небелковые азотсодержащие вещества. Их называют, в отличие от белков, экстрактивными веществами, так как они легко экстрагируются водой. Среди них - адениловые нуклеотиды АТФ, АДФ, АМФ и другие нуклеотиды, причем преобладает АТФ. Концентрация АТФ в покое примерно 4-5 ммоль/кг. К экстрактивным веществам также относятся креатинфосфат,его предшественник - креатин и продукт необратимого распада креатинфосфата - креатинин. Впокое концентрация креатинфосфата обычно 15-25 ммоль/кг. Из аминокислот в большом количестве имеются глутаминовая кислота и глутамин.
Основной углевод мышечной ткани - гликоген.Концентрация гликогена колеблется в пределах 0,2-3%. Свободная глюкоза в саркоплазме содержится в очень малой концентрации - имеются лишь ее следы. В процессе мышечной работы в саркоплазме происходит накопление продуктов углеводного обмена - лактата и пирувата.
Протоплазматический жирсвязан с белками и имеется в концентрации 1%. Запасной жирнакапливается в мышцах, тренируемых на выносливость.
Структура сарколеммы
Каждое мышечное волокно окружено клеточной оболочкой - сарколеммой.Сарколемма представляет собою лилопротеидную мембрану толщиной около 10 нм. Снаружи сарколемма окружена сетью из переплетенных нитей белка коллагена. При мышечном сокращении в коллагеновой оболочке возникают упругие силы, за счет которых при расслаблении мышечное волокно растягивается и возвращается в исходное состояние. К сарколемме подходят окончания двигательных нервов. Место контакта нервного окончания с сарколеммой называется нервно-мышечный синапс,или концевая нервная пластинка.
Сократительные элементы - миофибриллы- занимают большую часть объема мышечных клеток, их диаметр около 1 мкм. В нетренированных мышцах миофибриллы расположены рассеянно, а в тренированных они сгруппированы в пучки, называемые полями Конгейма.
megaobuchalka.ru
Глава 2.1. Строение мышечного волокна — МегаЛекции
Часть 2. БИОХИМИЯ ДВИЖЕНИЯ
В мышцах происходит эффективное преобразование химической энергии в кинетическую (механическую).
В организме позвоночных существует три вида мыщц: скелетные, сердечные и гладкие. В скелетных и сердечных мыщцах при микроскопическом исследовании видны поперечные полосы, отсутствующие в гладких мышцах.
Глава 2.1. Строение мышечного волокна
Клетка поперечнополосатой мышцы является многоядерной и окружена электровозбудимой мембраной - сарколеммой. При микроскопическом исследовании обнаруживается, что мышечная клетка представляет собой пучок параллельно расположенных миофибрилл, погруженных во внутриклеточную жидкость - саркоплазму (рис. 2.1). Миофибрилла является функциональной единицей мышечного волокна, занимает практически всю цитоплазму мышечного волокна и оттесняет ядра на периферию. Каждая миофибрилла имеет периодическое строение из толстых и тонких филаментов. Повторяющаяся структура в составе миофибриллы называется саркомером. Саркомеры следуют друг за другом вдоль оси фибриллы, повторяясь через каждые 1,5-2,5 мкм, а саркомеры соседних миофибрилл расположены друг против друга, отчего все мышечное волокно приобретает также периодическое строение.
При рассмотрении окрашенного препарата скелетной или сердечной мышечной тканив оптический микроскоп в проходящем свете видно, что мышечные клетки (мышечные волокна) имеют поперечную исчерченность. Исчерченность связана с наличием в миофибриллах мышечных клеток чередующихся зон: темных - анизотропных зон (A-зон, anisotropic band) и светлых - изотропных зон (I-зон, isotropic band). Анизотропные зоны обладают двойным лучепреломлением. При рассмотрении в поляризованном свете они выглядят прозрачными, если поляризованный свет проходит вдоль длинной оси миофибриллы, и непрозрачными, если поляризованный свет проходит перпендикулярно оси миофибриллы (рис. 2.1 и 2.2). I-зона - это участок миофибриллы, расположенный между двумя анизотропными зонами и не обладающий двойным лучепреломлением. Они разделены на две половины тонкими темными полосками, которые являются границами между двумя саркомерами и носят название Z-диска (от нем. Zwischenscheibe). Таким образом Z‑диски являются структурой, общей для двух соседних саркомеров. Они состоят из мышечных белков a-актинина и десмина. С двух противоположных плоскостей Z‑диска к белковым молекулам a-актинина
Рис. 2.1. Структура поперечнополосатой мышцы (согласно [7])
Рис. 2.2. Структура саркомера (согласно [7])
присоединяются концы нитей основного белка тонких филаментов - актина, простирающиеся вдоль миофибриллы. В изотропных зонах располагаются только актиновые нити. В А-зоне происходит перекрывание нитей актина и белка толстых филаментов миофибрилл - миозина. В центре А-зоны имеется светлый участок - H-зона (по первой букве имени первооткрывателя - германского физиолога В. Хенсена - V. Hensen). Здесь миозиновые нити расположены изолированно, не перекрываются с актиновыми нитями. В центре Н-зоны на электронных микрофотографиях обнаруживается очень тонкая темная полоска - M-зона (от слова mesophragma - «средостение, перегородка, находящаяся посредине»). Эта структура, построенная из белков, удерживает миозиновые нити в виде упорядоченного пучка в середине саркомера, подобно тому, как Z‑диски удерживают в виде упорядоченных пучков актиновые нити по краям саркомеров. Установлено, что в М-зоне локализованы ферменты (например, креатинкиназа), обеспечивающие метаболизм миофибриллы. На поперечном срезе миофибриллы видно, что каждый тонкий филамент занимает симметричное положение между тремя толстыми филаментами, а каждый толстый филамент симметрично окружен шестью тонкими филаментами (рис. 2.3).
Актиновые нити построены из молекул F-актина (фибриллярного актина). F-актин образуется из a-актина (разновидности глобулярного G-актина) путем полимеризации. С каждой молекулой глобулярного актина связан один ион кальция, стабилизирующий его конформацию. Молекула глобулярного актина состоит из двух доменов (рис. 2.4). Исторически домены называются большим и малым, хотя их размеры практически одинаковы. N-конец и С-конец полипептидной цепи находятся в малом домене. Каждый из доменов также имеет в своем составе два субдомена. По определению, субдомен 1 (остатки 1-32, 70-144 и 338-372) и субдомен 2 (остатки 33-69) составляют малый домен, большой домен состоит из субдомена 3 (остатки 145-180 и 270-337) и субдомена 4 (остатки 181-269). Домены разделены глубокой щелью.
Рис. 2.3. Схема продольного разреза участка миофибриллы: 1 - диск А, 2 - диск I, 3 - пластинка Z, 4 - саркомер; внизу показана схема поперечного среза миофибриллы: 5 - только нити миозина, 6 - нити актина и миозина, 7 - только нити актина (согласно [11])
Актин является высококонсервативным белком, повсеместно экспрессирующимся в эукариотических клетках.
Молекула глобулярного актина содержит одну молекулу прочно связанной АТР, которая может свободно обмениваться с нуклеотидом в растворе и замещаться другими нуклеотидами. В растворах с низкой ионной силой сродство АТР к актину на несколько порядков превышает сродство АДР к актину, при физиологических условиях это различие значительно уменьшается. Пространственные структу
Рис. 2.4. Структура глобулярного актина (в щели между большим и малым доменами изображена молекула АТР) (согласно [13])
ры мономеров актина, содержащие АТР и АДР, сходны. Нуклеотид расположен в щели между доменами, что видно на схеме пространственной структуры глобулярного актина, представленной на рис. 2.4. При этом адениновое основание входит в карман, образованный Lys-213, Glu-214, Thr-303, Met-305, Tyr-306 и Lys-336. Гидроксильные группы рибозного кольца и фосфатные группы нуклеотида участвуют в образовании водородных связей с гидроксильными и амидными группами аминокислотных остатков субдоменов 1 и 3, расположенных в области щели.
Важным свойством глобулярного актина является его способность к полимеризации в присутствии ионов кальция или магния с образованием линейного полимера F-актина (рис. 2.5). Процесс полимеризации актина строго упорядочен, а мономеры актина упаковываются в полимер только в определенной ориентации (рис. 2.6). Поэтому мономеры, расположенные на одном конце полимера, повернуты к растворителю одним концом, а мономеры, расположенные на другом конце полимера, обращены к растворителю другим концом. Вероятность присоединения мономера на том или другом концах полимера различна. Тот конец полимера, где скорость полимеризации больше, называется плюс-концом, а противоположный конец полимера - минус-концом. Основное взаимодействие между мономерами актина вдоль спирали осуществляется за счет контакта между субдоменом 4 одного мономера и субдоменом 3 лежащего выше мономера.
Процесс полимеризации актина включает в себя две стадии: нуклеацию и элонгацию. На первой, более медленной стадии - нуклеации, происходит объединение небольшого числа мономеров в агрегат, называемый затравкой, или зародышем. Вторая, более быстрая стадия - элонгация, заключается в присоединении новых мономеров к образовавшимся затравкам.
Рис. 2.5. Полимеризация глобулярного актина с образованием линейного полимера F-актина (согласно [2])
Два противоположных конца актинового филамента различаются по скорости присоединения к ним новых субъединиц. Структурно
Рис. 2.6. Полярная нить актина в реакции его полимеризации. Присоединение мономеров происходит с оперенного (плюс) конца нити, а их более медленная диссоциация - с заостренного (минус) (согласно [3])
различить концы актинового филамента можно с помощью субфрагментов мышечного миозина, содержащих головку миозиновой молекулы. Декорированный фрагментами миозина актиновый филамент как бы усеян наконечниками стрел (см. рис. 2.1). В зависимости от направления этих стрел один конец называется «острым», а другой - «оперенным». Скорость элонгации на оперенном конце актинового филамента оказалась существенно выше скорости элонгации на остром конце. Для полимеризации необходима нейтрализация отрицательного заряда молекулы актина. Добавление мономеров на «быстром» конце нити сопровождается преимущественной диссоциацией мономеров на «медленном» конце, вследствие чего происходит перемещение, или транслокация, мономера вдоль нити от «быстрого» к «медленно» растущему концу. Предполагается, что транслокационный характер полимеризации актина связан с гидролизом АТР, который сопровождает полимеризацию, но происходит медленнее, чем добавление мономеров. При высокой концентрации мономеров скорость удлинения нити намного превышает скорость гидролиза АТР, в результате чего на обоих концах нити накапливается значительное количество субъединиц, содержащих АТР или сравнительно долго живущий промежуточный комплекс АDР-Р. В равновесном состоянии концентрация мономеров и соответственно скорость их добавления резко падают, субъединицы, содержащие АТР или АDР-Р, остаются только на «быстром» конце нити. Критическая концентрация полимеризации актина на концах нити, содержащих АТР, снижается, причем на «быстром» конце сильнее, чем на «медленном», и такая «блокировка» «быстрого» конца нити создает условия как для деполимеризации на «медленном» конце, так и для регуляции динамики полимеров. Возможно, молекулярной основой подобной регуляции являются конформационные изменения актина при превращении АТР в АDР.
По данным электронной микроскопии, актиновые филаменты состоят из двух цепей глобулярных молекул, напоминающих две нитки бус, закрученные в двойную левую спираль с шагом 5,9 нм (см. рис. 2.5), на каждый виток которой приходится 13,5 молекулы. Каждая «бусинка» - это мономерная молекула G-актина диаметром ~ 5,5 нм. При этом большой домен актина находится ближе к центру нити, а малый - на ее периферии. Каждая «бусинка» имеет активный центр (сайт), обладающий большим сродством к соответствующему центру на головке миозиновой нити, взаимодействующей с актиновой нитью. Расстояние между одинаковыми элементами по ходу спирали составляет ~ 73 нм, по прямой ~ 35,5 нм. Эти цепи образуют основу тонких филаментов скелетных мышц, которые, кроме актина, содержат также несколько других белков. Все нити актина в саркомере имеют постоянную длину и правильную ориентацию, при этом плюс-концы филаментов располагаются в Z-диске, а минус-концы - в центральной части саркомера. Вследствие такой упаковки нити актина, расположенные в левой и правой частях саркомера, имеют противоположную направленность.
Актин является уникальным строительным материалом, широко используемым клеткой для построения различных элементов цитоскелета и сократительного аппарата. Использование актина для строительных нужд клетки обусловлено тем, что процессы полимеризации и деполимеризации актина можно легко регулировать с помощью специальных, связывающихся с актином белков. Есть белки, связывающиеся с мономерным актином (например, профилин). Эти белки, находясь в комплексе с глобулярным актином, препятствуют его полимеризации. Есть специальные белки, которые, как ножницы, разрезают уже сформировавшиеся нити актина на более короткие фрагменты. Некоторые белки преимущественно связываются и формируют шапочку («кепируют», по-англ. - «шапка») на плюс-конце полимерного актина. Другие белки кепируют минус-конец актина. Существуют белки, которые могут сшивать уже сформировавшиеся нити актина. При этом образуются либо крупноячеистые гибкие сети, либо упорядоченные жесткие пучки нитей актина (см. рис. 2.5).
В продольных бороздках актиновой спирали лежат молекулы белка тропомиозина (рис. 2.7). Каждая молекула тропомиозина контактирует не только с семью мономерами актина, но и с предыдущей и последующей молекулами тропомиозина, вследствие чего внутри всей канавки актина формируется непрерывный тяж молекул тропомиозина. Таким образом, внутри всего актинового филамента проложен своеобразный кабель, образованный молекулами тропомиозина.
Рис. 2.7. Структура фибриллярного актина в комплексе с тропомиозином и тропонином (TnI, TnC, TnT - cубъединицы тропонина) (согласно [9])
В поперечнополосатой (скелетной и сердечной) мышце к каждой молекуле тропомиозина прикреплен комплекс молекул трех глобулярных белков под общим названием тропонин. Клетки гладкой мышечной ткани тропонина не содержат. Тропониновые комплексы образуют выступы вдоль актинового филамента с интервалами ~ 40 нм. Тропонин и тропомиозин играют важную роль в управле- нии сокращением и расслаблением миофибриллы.
Толстые филаменты мышц состоят из миозина, представляющего собой асимметричный гексамер с молекулярной массой ~ 460 000 (рис. 2.8).
Рис. 2.8. Миозин: а - строение молекулы миозина скелетных мышц, б - упрощенная схема одной из возможных моделей упаковки миозина в биполярный толстый филамент (согласно [2])
Гексамер содержит одну пару тяжелых цепей (молекулярная масса ~ 200 000), состоящих из фибриллярного суперспирализованного хвоста и глобулярной маленькой компактной грушевидной головки, и две пары легких цепей (молекулярная масса ~ 15 000-27 000). Спирализованные хвосты тяжелых цепей миозина скручены между собой наподобие каната (см. рис. 2.8). Этот канат обладает довольно высокой жесткостью, и поэтому хвост молекулы миозина образует палочкообразные структуры. В нескольких местах жесткая структура хвоста нарушена. В этих местах располагаются так называемые шарнирные участки, обеспечивающие подвижность отдельных частей молекулы миозина. Эти участки легко подвергаются расщеплению под действием протеолитических (гидролитических) ферментов, что приводит к образованию фрагментов, сохраняющих определенные свойства неповрежденной молекулы миозина (рис. 2.9).
Рис. 2.9. Ферментативное расщепление миозина под действием трипсина на легкий (LMM) и тяжелый (HMM) меромиозин, а тяжелого меромиозина под действием папаина - на фрагменты S1 и S2. Heavy chain - тяжелая цепь миозина, RLC - регуляторная легкая цепь, ELC - каталитическая легкая цепь миозина (согласно [12])
Если миозин обработать трипсином, его молекулы расщепляются на легкий (ЛММ, LMM) и тяжелый меромиозин (ТММ, HMM). Легкий меромиозин входит главным образом в состав фибриллярной части молекулы, а тяжелый - в состав глобулярной части и шейки молекулы (см. рис. 2.9). Короткие легкие цепи миозина располагаются в области шейки, т. е. при переходе грушевидной головки тяжелой цепи миозина в спиральный хвост. С каждой головкой тяжелой цепи миозина связаны одна регуляторная и одна существенная (или щелочная) легкая цепь миозина. Укоренившееся в литературе название «щелочные легкие цепи» для существенных легких цепей связано с тем, что до начала 1980-х гг. легкие цепи этого класса удавалось отделить от миозина лишь в жестких условиях, например, в присутствии мочевины, гуанидина хлорида или при рН 11 (отсюда название «щелочные легкие цепи»), что всегда приводило к необратимой потере миозином его главных свойств. Обе легкие цепи миозина тем или иным способом влияют на его способность взаимодействовать с актином и участвуют в регуляции мышечного сокращения.
Рис. 2.10. Спонтанное формирование толстых филаментов из миозиновых нитей и их расположение в толстом филаменте (согласно [7])
При гидролизе тяжелого меромиозина папаином образуются S1- и S2-фрагменты. Глобулярная часть обладает сродством к F-актину и способностью гидролизовать АТР (АТР-азная активность). Легкий меромиозин не обладает АТР-азной активностью и не связывается с F-актином. Молекулы миозина, как и молекулы G-актина, «самопроизвольно» агрегируют и полимеризуются. При этом происходит воссоздание из молекул миозина миозиновых нитей (рис. 2.10). Вначале совмещаются две молекулы миозина так, что образуют полярную пару с глобулярными частями, обращенными к противоположным полюсам. Эта операция многократно повторяется, так что нить «растет», достигая длины ~ 1,5 мкм и диаметра ~ 12 нм. Один филамент содержит 300-400 молекул миозина.
Рис. 2.11. Расположение актиновых и миозиновых филаментов при сокращении поперчнополосатой мышцы: 1 - актиновая нить, 2 - сайт связывания актиновой нити с головкой миозиновой нити, 3 - миозиновая нить, 4 - головка миозиновой нити, 5 - Z‑диск; А - связывание актиновой нити с головкой миозиновой нити; Б - проталкивание актинового филамента относительно миозинового филамента; В - гидролиз АТР и отсоединение головки миозина от актинового филамента; Г - тонкие и толстые филаменты мышцы в покое (вверху) и при сокращении (внизу) (согласно [12])
Две тяжелые цепи миозина взаимодействуют между собой за счет взаимодействия между гидрофобными остатками, в результате образуется двойная спираль, на поверхности которой периодически распределены остатки, несущие положительные и отрицательные заряды. Электростатические взаимодействия между этими остатками и лежат в основе взаимодействия между стержневыми частями молекул миозина при сборке миозина в филаменты, при этом периодичность распределения зарядов на поверхности молекул важна для упорядоченной сборки филаментов, поскольку мутации, нарушающие периодичность (такие, как делеции целых участков или даже одиночные замены остатков, несущих заряды, на неполярные остатки или наоборот), приводят к полной потере миозином способности к образованию филаментов. Молекулы миозина при сборке толстых филаментов могут располагаться либо параллельно, либо антипараллельно друг другу. Параллельные молекулы миозина смещены на определенное расстояние. Хвосты молекул миозина упакованы в глубь филамента, а головки выходят наружу в виде выступов, регулярно расположенных на поверхности. Комбинация параллельной и антипараллельной упаковок приводит к формированию так называемых биполярных (т. е. двухполюсных) филаментов миозина. Половина молекул миозина повернута головками в одну сторону, а вторая - в другую. В центре филамента молекулы миозина агрегированы хвост к хвосту, в результате чего образуется зона, не несущая головок (см. рис. 2.10). По обеим сторонам от центра филамента молекулы миозина агрегированы полярно (хвост к голове). Согласно теории скольжения нитей во время сокращения мышцы длина толстых и тонких филаментов не меняется, но Н-зона и I-диски укорачиваются. Это свидетельствует о сокращении мышцы в результате скольжения филаментов актина вдоль филаментов миозина. Благодаря периодическому присоединению головок миозина к актиновым филаментам (рис. 2.11), т. е. образованию поперечных мостиков, и сгибанию молекулы миозина в шарнирных участках происходит «проталкивание» актиновых филаментов. Расслабление происходит в результате разрыва поперечных контактов миозина и актина и возвращения филаментов в исходное положение.
megalektsii.ru
Строение мышечных волокон и механизм мышечных сокращений
Статическая сила, динамическая сила, статическая силовая выносливость, динамическая силовая выносливость… - физические качества, уровень развития которых определяет спортивный результат в подтягивании.
Миофибриллы, митохондрии, саркоплазматический ретикулум… - структурные элементы мышечной клетки, участвующие в преобразовании потенциальной химической энергии в полезную механическую работу или мышечное напряжение.
Креатинфосфатная реакция, гликолиз, аэробное окисление – механизмы энергообеспечения, которые служат делу обеспечения непрерывного ресинтеза АТФ в работающих мышцах.
Медленные окислительные, быстрые гликолитические, быстрые окислительно-гликолитические – типы мышечных волокон, отличающихся по скорости сокращения, активности ферментов ресинтеза АТФ, преимущественным механизмам энергопродукции.
Попробуем увязать между собой физические качества спортсмена, физиологию мышечного сокращения и биохимические процессы, происходящие в мышечных клетках.
Для этого предварительно рассмотрим строение мышечного волокна и механизм мышечного сокращения в той степени, в которой это необходимо для подтягиваний.
Строение и химический состав скелетных мышц
Скелетная мышца состоит из мышечных волокон (миоцитов). Мышечные волокна представляют собой гигантские многоядерные клетки длиной от 0,1 до 2-3 сантиметров, а в некоторых мышцах миоциты достигают 12 сантиметров. Площадь поперечного сечения мышечных клеток составляет от 3 до 10 квадратных микрометров.
Волокно покрыто эластичной оболочкой — сарколеммой и состоит из саркоплазмы, структурными элементами которой являются такие органоиды, как митохондрии, рибосомы, трубочки и пузырьки саркоплазматической сети (ретикулума) и так называемая Т-система а также различные включения. В саркоплазме условно выделяют две части – саркоплазматический матрикс и саркоплазматический ретикулум.
Саркоплазматический ретикулум, представляющий собой определённым образом организованную сеть соединяющихся цистерн (содержащих в большой концентрации ионы кальция) и трубочек, играет важную роль в механизмах сокращения и расслабления мышцы. Кроме того, к части ретикулума прикреплены рибосомы, специальные сферические образования, на которых и при участии которых происходит биосинтез белков. Саркоплазматическая сеть с помощью особых трубочек, называемых Т-системой, связана с оболочкой мышечной клетки. Т-система также имеет прямое отношение к мышечному сокращению, так как по ней передаётся изменение электрического потенциала поверхностной мембраны элементам ретикулума, что приводит к освобождению ионов кальция, поступающих к миофибриллам и запускающих процесс мышечного сокращения [24].
Рисунок 7.3 Строение Т-системы и саркоплазматического ретикулума мышечного волокна
[из [24] по: Кроленко, 1975].
Саркоплазматический матрикс представляет собой коллоидный раствор, содержащий белки, гликоген, жировые капли и другие включения [11]. Миофибриллы – сократительные элементы мышечных клеток – также находятся в саркоплазматическом матриксе.
Кроме того, в саркоплазме находятся ферменты гликолиза, расщепляющие гликоген или глюкозу до пировиноградной или молочной кислоты и креатинкиназа – фермент, ускоряющий креатинфосфатную реакцию. Особый белок саркоплазмы – миоглобин – обеспечивает некоторый запас кислорода в мышечной ткани, а также участвует в переносе кислорода от сарколеммы к митохондриям.
Мышечная клетка имеет не одно, а множество ядер, которые располагаются на её периферии – под сарколеммой. Внутри каждого ядра находится ДНК, являющаяся носителем носледственной информации и состоящая из генов, в которых закодирована структура всех синтезируемых мышечными волокнами белков.
Лизосомы, представляющие собой микроскопические пузырьки, содержат в растворённом виде различные ферменты, способные в условиях кислой реакции среды расщеплять различные высокомолекулярные вещества. Такая необходимость может возникать в мышечных клетках, например, при очень напряжённой мышечной деятельности.
Митохондрии
Митохондрии, одни из важнейших структурных компонентов мышечного волокна, располагаются цепочками вдоль миофибрилл (рисунок 7.3), тесно соприкасаясь с мембранами ретикулума. В митохондриях протекает аэробное окисление углеводов, жиров и аминокислот, а за счёт энергии, выделяющейся при окислении, происходит ресинтез АТФ.
Митохондрии ограничены двумя мембранами (рисунок 7.4). Наружняя митохондриальная мембрана имеет ровные контуры, не образует выпячиваний или складок. Наружную мембрану от внутренней отделяет межмембранное пространство. Внутренняя мембрана ограничивает внутреннее содержимое митохондрии, ее матрикс. Характерной чертой внутренней мембраны митохондрий является их способность образовывать многочисленные выпячивания внутрь митохондрий. Такие выпячивания чаще всего имеют вид плоских гребней, или крист, существенно увеличивая поверхность внутренней мембраны. Мембраны митохондрий построены из белка и содержащих фосфорную кислоту жироподобных веществ - фосфолипидов. На внутренней мембране в определённом порядке расположены биологические катализаторы – ферменты, при помощи которых происходят окислительные процессы, а также компоненты дыхательной цепи – главной системы превращения энергии в митохондриях. На внешней мембране митохондрий в определённом порядке расположены ферменты, не имеющие отношения к дыхательной цепи. Немало ферментов в растворённом виде содержится и в матриксе. Кроме того, матрикс митохондрий содержит рибосомы и митохондриальную ДНК.
Рисунок 7.4Схема строения митохондрии
(по А.Кузнецов, [29])
Великое множество миофибрилл, содержащихся в мышечных волокнах, требуют большого количества АТФ, которое должно быть доставлено к каждому саркомеру миофибрилл. На продольных ультратонких срезах скелетных мышц в электронном микроскопе видны многочисленные округлые мелкие сечения митохондрий, располагающихся в соседстве с саркомерами. Если же исследовать поперечные срезы мышечных волокон на уровне Z-дисков (см. п.7.2.1.2), то видно, что мышечные митохондрии представляют собой не мелкие шарики или палочки, а как бы паукообразные структуры, отростки которых могут ветвиться и простираться на большие расстояния, иногда через весь поперечник мышечного волокна. При этом разветвления митохондрий окружают каждую миофибриллу в мышечном волокне, снабжая их АТФ, необходимой для мышечного сокращения. Следовательно, в плоскости z-диска митохондрии представлены типичным митохондриальным ретикулумом – единой митохондриальной системой. Такой пласт или этаж митохондриального ретикулума повторяется дважды на каждый саркомер, а все мышечное волокно имеет тысячи поперечно расположенных поэтажных пластов митохондриального ретикулума. Было обнаружено, что между этажами вдоль миофибрилл располагаются нитчатые митохондрии, соединяющие эти митохондриальные пласты. Тем самым создается трехмерная картина митохондриального ретикулума, проходящего через весь объем мышечного волокна [28].
Предполагается, что с помощью специальных межмитохондриальных соединений или контактов может происходить функциональное объединение отдельных митохондрий и митохондриальных ретикуломов в единую энергетическую систему, позволяющую всем миофибриллам в мышечном волокне сокращаться синхронно по всей длине, поскольку механизм взаимодействия митохондрий посредством межмитохондриальных контактов может обеспечить синхронное поступление АТФ во все участки сокращающегося мышечного волокна.
Механизм кооперации и синхронизации работы митохондрий позволяет вести синтез АТФ в любой точке поверхности внутренней мембраны таких разветвлённых митохондрии, обеспечивая энергией для сокращения те участки мышечного волокна, где в этом возникает необходимость. Но связывание отдельных митохондрий в единую цепь с помощью межмитохондриальных контактов наряду с очевидными преимуществами имеет и существенный недостаток. Дело в том, что при функциональном объединении митохондрий в единую митохондриальную систему любое существенное повреждение (пробой) её внутренней мембраны приводит к потере способности к ресинтезу АТФ сразу у всей объединённой группы митохондрий.
При проведении серии развивающих тренировок по подтягиванию направленных на развитие статической выносливости мышц-сгибателей кисти нередко используется метод выполнения нагрузки «до отказа». Если тренировки разделены недостаточным для восстановления интервалом отдыха, после проведения 4-5 развивающих тренировок подряд, в ходе которых может наблюдаться существенный прирост времени виса (т.е. увеличение аэробных возможностей мышц), неожиданно наступает срыв адаптации и возврат времени виса к первоначальному уровню.
Например, если спортсмен форсирует тренировочный процесс и выполняет через день по 4-6 подходов до отказа, подняв за 2 недели вис с подтягиванием в темпе 1 раз в 8 секунд с 2 до 4 минут (такое возможно у квалифицированных спортсменов, например, после длительного вынужденного перерыва в тренировках), то внезапно – без видимых причин - время виса может упасть до прежних двух минут и даже меньше.
Долгое время было непонятно, почему так происходит. В качестве одной из возможных причин называлась перегрузка нервной системы тренировками до отказа. Но срыв адаптации обычно происходил на фоне эмоционального подъёма от быстрого прогресса тренировочных результатов и связанного с этим желания тренироваться всё больше и больше и имел мало общего с нервным срывом.
Возможно, что резкое падение результатов происходит из-за пробоя внутренней мембраны митохондриальной системы мышечного волокна, вследствие, например, чрезмерного закисления мышц на предшествующей срыву адаптации тренировке. В этом случае повреждение небольшого по площади участка любой из митохондрий, входящих в митохондриальную сеть, должно приводить к отключению механизма аэробного окисления сразу во всей сети.
Тренировки с облегчением в 5-7% от веса тела позволяют резко (в 1,5 – 2 раза) увеличить объём тренировочной работы за счёт увеличения количества подтягиваний в подходе с соответствующим увеличением времени выполнения подхода. При этом энергопродукция смещается в сторону аэробного окисления, всё в большей степени активизируя работу митохондриальной системы. Серия развивающих тренировок с облегчением без должного интервала отдыха между ними также может привести к скачкообразному падению результатов, что также может быть объяснено повреждением внутренних мембран митохондрий продуктами метаболизма.
Можно ли каким-либо образом почувствовать приближение момента срыва адаптации и, снизив нагрузку, предотвратить это нежелательное явление?
Биологическое окисление, протекающее в митохондриях, состоит в окислении органических субстратов, например глюкозы, до углекислого газа и воды с выделением около 680 ккал (в расчёте на 1 моль, т.е. 180 г глюкозы), которая в дальнейшем идёт на создание макроэнергетической связи в молекуле АТФ (фосфорилирование АДФ). Окисление и фосфорилирование – это два, в принципе, независимых процесса, которые для эффективного ресинтеза АТФ должны быть сопряжены. Сопряжение окисления и фосфорилирования происходит на внутренних мембранах митохондрий. Поэтому, когда мембраны повреждены, происходит разобщение этих процессов. Реакции окисления глюкозы продолжают идти, а ресинтез АТФ замедляется или прекращается. И сейчас даже неважно, что является причиной повреждения мембран – избыток молочной кислоты, недостаток кислорода или повышенное его потребление, свободнорадикальное окисление или это происходит по каким-то иным причинам. Важно, что при повреждении мембран митохондрий в результате чрезмерного воздействия тренировочных нагрузок нарушается процесс ресинтеза АТФ, а энергия, выделяющаяся в процессе биологического окисления, теперь может превращаться только в тепло, приводя к локальному нагреву мышечной ткани.
Но одним из отдалённых признаком перетренированности является внезапная испарина, выступающая не только на лбу, но и на рабочих мышцах спортсмена в начале выполнения даже не очень напряжённой нагрузки. Возможно, таким образом организм реагирует на начинающийся процесс разобщения окисления и фосфорилирования, связанный с повреждением мембран митохондрий. Поэтому, если после серии развивающих нагрузок на очередной тренировке вы начинаете по непонятным причинам сильно потеть, стоит задуматься: а не перебрали ли вы с нагрузкой?
В любом случае безопасным (но в то же время обеспечивающим прогресс) считается вариант, когда тяжёлые развивающие тренировки проводятся не чаще одного раза в 5 – 7 дней.
Экспериментальные данные говорят в пользу того, что увеличение числа митохондрий происходит путём роста и деления предшествующих митохондрий. Более того, митохондрии обладают собственным генетическим аппаратом, т.е. обладают полной системой авторепродукции, хотя и находящейся под генетическим контролем со стороны клеточного ядра [28].
Все митохондрии в теле человека наследуются от матери, а не от отца, поэтому способность к длительному выполнению упражнений передаётся по материнской линии.
По форме и размеру митохондрии напоминают бактерий; они содержат собственную ДНК и размножаются делением. Эти и другие факты привели к возникновению гипотезы о том, что много миллионов лет назад бактерии проникли в более высокоразвитые клетки и прочно обосновались в них, потеряв былую самостоятельность и со временем превратившись в клеточные органеллы, которые теперь называют митохондриями [30].
Миофибриллы
Сократительные элементы – миофибриллы – занимают большую часть объёма мышечных клеток. Миофибриллы состоят из многочисленных параллельно расположенных нитей – филаментов. Перегородки, называемые Z – пластинками, разделяют их на отдельные участки, называемые саркомерами. Строение саркомера мышечного волокна показано на рисунке 7.5.
Мышечные нити – филаменты бывают двух типов: толстые и тонкие.Толстые имеют диаметр около 10 нм (1 нм = 10-9 м), а тонкие – около 5 нм. Толстые нити, состоящие из белка миозина, расположены в дисках А (рис. 7.3, 7.5), а тонкие, основным белком которых является актин, находятся в дисках I, частично заходя в диск А. Середину диска I пересекает Z – пластинка, соединяющая тонкие нити между собой и с сарколеммой. В поперечном сечении толстые и тонкие нити располагаются правильными шестиугольниками так, что каждая толстая нить окружена шестью тонкими, а каждая тонкая нить может вступать в контакт с тремя толстыми [24].
Рисунок 7.5. Строение саркомера поперечнополосатого мышечного волокна: А — электронная микрофотография (малое увеличение), на которой четко видна структура саркомера; Б — схема саркомера; В — электронная микрофотография с высокой разрешающей способностью; Г — поперечное сечение саркомера на различных уровнях, видно положение толстых и тонких нитей в различных участках покоящегося саркомера (по Х. Хаксли)
Из-за особенностей своих оптических свойств миозиновые нити, находящиеся в середине саркомера, выглядят в световом микроскопе тёмной полосой, а актиновые нити – светлой. Именно в результате такого периодического чередования светлых и тёмных полос в бесчисленных саркомерах миофибриллы выглядят поперечно-полосатыми.
Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском гугл на сайте:
zdamsam.ru
Биохимия мышц и мышечного сокращения. Строение мышечного волокна. Структурная организация сократительных белков.
В организме человека различают три типа мышц: поперечно - полосатые (скелетные), гладкие и сердечная (миокард).
Гладкие мышцы построены из одноядерных клеток и включены в состав дермы, стенок полых органов и кровеносных сосудов. Сокращаются они медленно и несильно, но долго могут находиться в тонусе. Их называют «непроизвольными», так как сознанием они не контролируются.
Поперечно – полосатые мышцы имеют многоядерные, сильно вытянутые в длину клетки. Они быстро и мощно сокращаются, но долго в тонусе находиться не могут. Их называют «произвольные», так как они контролируются сознанием.
Сердечная мышца построена из поперечно – полосатой мышечной ткани. Работа сердечной мышцы не подчиняется нашему сознанию.
Каждая поперечно – полосатая мышца состоит из нескольких тысяч мышечных клеток (волокон), имеющих длину от 0,1 до нескольких сантиметров, а толщина от 0,01 до 0,2 мм.
Мышечная клетка содержит полный набор органоидов, характерный для любой живой клетки, и кроме того, имеет органоиды специального назначения – миофибриллы (сократительные волоконца). Рассмотрим строение и функции органоидов, принимающих участие в мышечном сокращении.
Сарколемма – белково – липидная мембрана, ограничивающая мышечную клетку. Ее прочность и эластичность определяется волокнами белков коллагена и эластина, образующими на поверхности волокна густую сеть. Они относятся к белкам стромы – миостроминам. Сарколемма не только отграничивает мышечное волокно от окружающей среды, но и реализует и избирательно регулирует обмен веществ между этой средой и волокном. Мембрана имеет электрический заряд – мембранный потенциал покоя (90-100 мВ), обусловленный разностью концентрации ионов калия между внутренним и внеклеточным пространством мышечного волокна. На поверхности сарколеммы располагаются нервные двигательные окончания и кровеносные капилляры.
Саркоплазма – белковая коллоидная система, заполняющая внутреннее пространство мышечной клетки. Участвует в обмене веществ и в ней располагаются все органоиды.
Саркоплазматический ретикулум (SR) – система трубочек, мембран и пузырьков, которые соединяют все органоиды, участвует в транспорте веществ, распространении возбуждения от сарколеммы внутрь мышечного волокна, депонирует ионы кальция и обеспечивает их движение при сокращении и расслаблении мышцы. На поверхности SR – ретикулума идет синтез белков, жиров и углеводов.
Митохондрии – энергетические станции клетки, работающие в аэробных условиях. Продукт их работы – молекулы АТФ.
Миофибриллы – органоиды, участвующие в сокращении мышечной клетки. Построены они из толстых (миозиновых) и тонких (актиновых) нитей. Толстые нити упорядоченно и свободно лежат в матриксе миофибриллы, многократно повторяясь по ее длине. Концы толстых нитей с обеих сторон заходят в зону тонких нитей на 1/3 их длины. Тонкие нити также лежат упорядоченно, многократно повторяясь по длине миофибриллы, но посередине они пересечены мембраной (Z), которая соединяет их между собой и прикреплена с обеих сторон к оболочке миофибриллы. Расстояние между двумя ближайшими мембранами Z называется саркомер. Это основная сократительная единица миофибриллы.
Длина саркомера обусловлена генетически и в ходе спортивной тренировки любой направленности не изменяется.
По химическому составу мышечная ткань на 72-80\% состоит из воды, 20-28\% приходится на сухой остаток, включающий 16-21\% белков и 3-4\% небелковых (экстрактивных) веществ.
Мышечное сокращение формируется в ответ на нервный импульс и представляет собою довольно сложный механизм, многие тонкости которого все еще требуют уточнений.
При прекращении поступления двигательных импульсов, как и в промежутках между ними, миозин теряет свои эластические свойства, нарушается связь между миозином и актином. Эластические силы стромы, деформированной в момент сокращения, обеспечивают расслабление мышцы. При этом тонкие нити извлекаются из пространства между толстыми нитями и приобретает первоначальную длину, линии Z отдаляются друг от друга на прежнее расстояние.
Если расслабление мышцы обеспечивается эластичными силами стромы, то удаление ионов кальция в цистерны ретикулума после прекращения двигательного импульса требует значительных энерготрат. Так как удаление ионов кальция происходит в сторону более высокой концетрации, т.е. против осмотического градиента, то на удаление каждого иона кальция затрачивается две молекулы АТФ.
Структурная организация сократительных белков.Белковые молекулы представляют собой продукт полимеризации 20 различных мономерных молекул (аминокислот), соединенных не хаотично, а в строгом соответствии с кодом белкового синтеза.
Белки представляют собой сложные полипептиды, в которых отдельные аминокислоты связаны друг с другом пептидными связями, возникающими при взаимодействии α-карбоксильных СООН- и α-NН2-групп аминокислот. На примере взаимодействия аланина и глицина образование пептидной связи и дипептида (с выделением молекулы воды) можно представить следующим уравнением:
Аналогичным способом к дипептиду могут присоединяться и другие аминокислоты с образованием три-, тетра-, пентапептида и т.д. вплоть до крупной молекулы полипептида (белка). Наименование пептидов складывается из названия первой N-концевой аминокислоты со свободной Nh4-группой (с окончанием -ил, типичным для ацилов), названий последующих аминокислот (также с окончаниями -ил) и полного названия С-концевой аминокислоты со свободной СООН-группой. Например, пентапептид из 5 аминокислот может быть обозначен полным наименованием: глицил-аланил-серил-цистеинил-аланин, или сокращенно Гли–Ала–Сер–Цис–Ала.
Образование пептидных связей, например, из трех разных аминокислот может быть представлено в виде следующей схемы:
Химический синтез полипептидов и современные физико-химические методы исследования белков полностью подтвердили существование пептидных связей в структуре белка.
infopedia.su
