Строение и механизм сокращения скелетных мышц. Сокращение миофибрилл и мышечного волокна происходит благодаря

Строение и механизм сокращения скелетных мышц.

3. Механизм мышечного сокращения и расслабления.

Подвижность является характерным свойством всех форм жизни. Направленное движение имеет место при расхождении хромосом в процессе клеточного деления, активном транспорте молекул, перемещении рибосом в ходе белкового синтеза, сокращении и расслаблении мышц. Мышечное сокращение – наиболее совершенная форма биологической подвижности. В основе любого движения, в том числе и мышечного, лежат общие молекулярные механизмы.

У человека различают несколько видов мышечной ткани. Поперечно-полосатая мышечная ткань составляет мышцы скелета (скелетные мышцы, которые мы можем сокращать произвольно). Гладкая мышечная ткань входит в состав мышц внутренних органов: желудочно-кишечного тракта, бронхов, мочевыводящих путей, кровеносных сосудов. Эти мышцы сокращаются непроизвольно, независимо от нашего сознания.

В данной лекции мы рассмотрим строение и процессы сокращения и расслабления скелетных мышц, поскольку именно они представляют наибольший интерес для биохимии спорта.

Механизм мышечного сокращения до настоящего времени раскрыт не полностью.

Достоверно известно следующее.

1. Источником энергии для мышечного сокращения являются молекулы АТФ.

2. Гидролиз АТФ катализируется при мышечном сокращении миозином, обладающим ферментативной активностью.

3. Пусковым механизмом мышечного сокращения является повышение концентрации ионов кальция в саркоплазме миоцитов, вызываемое нервным двигательным импульсом.

4. Во время мышечного сокращения между тонкими и толстыми нитями миофибрилл возникают поперечные мостики или спайки.

5. Во время мышечного сокращения происходит скольжение тонких нитей вдоль толстых, что приводит к укорочению миофибрилл и всего мышечного волокна в целом.

Гипотез объясняющих механизм мышечного сокращения много, но наиболее обоснованной является так называемая гипотеза (теория) «скользящих нитей» или «гребная гипотеза».

В покоящейся мышце тонкие и толстые нити находятся в разъединенном состоянии.

Под воздействием нервного импульса ионы кальция выходят из цистерн саркоплазматической сети и присоединяются к белку тонких нитей – тропонину. Этот белок меняет свою конфигурацию и меняет конфигурацию актина. В результате образуется поперечный мостик между актином тонких нитей и миозином толстых нитей. При этом повышается АТФазная активность миозина. Миозин расщепляет АТФ и за счет выделившейся при этом энергии миозиновая головка подобно шарниру или веслу лодки поворачивается, что приводит к скольжению мышечных нитей навстречу друг другу.

Совершив поворот, мостики между нитями разрываются. АТФазная активность миозина резко снижается , прекращается гидролиз АТФ. Однако при дальнейшем поступлении нервного импульса поперечные мостики вновь образуются, так как процесс, описанный выше, повторяется вновь.

В каждом цикле сокращения расходуется 1 молекула АТФ.

В основе мышечного сокращения лежат два процесса:

спиральное скручивание сократительных белков;
циклически повторяющееся образование и диссоциация комплекса между цепью миозина и актином.

Мышечное сокращение инициируется приходом потенциала действия на концевую пластинку двигательного нерва, где выделяется нейрогормон ацетилхолин, функцией которого является передача импульсов. Сначала ацетилхолин взаимодействует с ацетилхолиновыми рецепторами, что приводит к распространению потенциала действия вдоль сарколеммы. Все это вызывает увеличение проницаемости сарколеммы для катионов Na+, которые устремляются внутрь мышечного волокна, нейтрализуя отрицательный заряд на внутренней поверхности сарколеммы. С сарколеммой связаны поперечные трубочки саркоплазматического ретикулума, по которым распространяется волна возбуждения. От трубочек волна возбуждения передается мембранам пузырьков и цистерн, которые оплетают миофибриллы на участках, где происходит взаимодействие актиновых и миозиновых нитей. При передаче сигнала на цистерны саркоплазматического ретикулума, последние начинают освобождать находящийся в них Са2+. Высвобожденный Са2+ связывается с Тн-С, что вызывает конформационные сдвиги, передающиеся на тропомиозин и далее на актин. Актин как бы освобождается из комплекса с компонентами тонких филаментов, в котором он находился. Далее актин взаимодействует с миозином, и результатом такого взаимодействия является образование спайки, что делает возможным движение тонких нитей вдоль толстых.

Генерация силы (укорочение) обусловлена характером взаимодействия между миозином и актином. На миозиновом стержне имеется подвижный шарнир, в области которого происходит поворот при связывании глобулярной головки миозина с определенным участком актина. Именно такие повороты, происходящие одновременно в многочисленных участках взаимодействия миозина и актина, являются причиной втягивания актиновых филаментов (тонких нитей) в Н-зону. Здесь они контактируют (при максимальном укорочении) или даже перекрываются друг с другом, как это показано на рисунке.

Рисунок. Механизм сокращения: а – состояние покоя; б – умеренное сокращение; в – максимальное сокращение

Энергию для этого процесса поставляет гидролиз АТФ. Когда АТФ присоединяется к головке молекулы миозина, где локализован активный центр миозиновой АТФазы, связи между тонкой и толстой нитями не образуется. Появившийся катион кальция нейтрализует отрицательный заряд АТФ, способствуя сближению с активным центром миозиновой АТФазы. В результате происходит фосфорилирование миозина, т. е. миозин заряжается энергией, которая используется для образования спайки с актином и для продвижения тонкой нити. После того как тонкая нить продвинется на один «шаг», АДФ и фосфорная кислота отщепляются от актомиозинового комплекса. Затем к миозиновой головке присоединяется новая молекула АТФ, и весь процесс повторяется со следующей головкой молекулы миозина.

Затрата АТФ необходима и для расслабления мышц. После прекращения действия двигательного импульса Са2+ переходит в цистерны саркоплазматического ретикулума. Тн-С теряет связанный с ним кальций, следствием этого являются конформаци-онные сдвиги в комплексе тропонин-тропомиозин, и Тн-I снова закрывает активные центры актина, делая их неспособными взаимодействовать с миозином. Концентрация Са2+ в области сократительных белков становится ниже пороговой, и мышечные волокна теряют способность образовывать актомиозин.

В этих условиях эластические силы стромы, деформированной в момент сокращения, берут верх, и мышца расслабляется. При этом тонкие нити извлекаются из пространства между толстыми нитями диска А, зона Н и диск I приобретают первоначальную длину, линии Z отдаляются друг от друга на прежнее расстояние. Мышца становится тоньше и длиннее.

Скорость гидролиза АТФ при мышечной работе огромна: до 10 мк моль на 1 г мышцы за 1 мин. Общие запасы АТФ невелики, поэтому для обеспечения нормальной работы мышц АТФ должна восстанавливаться с той же скоростью, с какой она расходуется.

Расслабление мышцы происходит после прекращения поступления длительного нервного импульса. При этом проницаемость стенки цистерн саркоплазматической сети уменьшается, и ионы кальция под действием кальциевого насоса, используя энергию АТФ, уходят в цистерны. Удаление ионов кальция в цистерны ретикулума после прекращения двигательного импульса требует значительных энерготрат. Так как удаление ионов кальция происходит в сторону более высокой концетрации, т.е. против осмотического градиента, то на удаление каждого иона кальция затрачивается две молекулы АТФ. Концентрация ионов кальция в саркоплазме быстро снижается до исходного уровня. Белки вновь приобретают конформацию характерную для состояния покоя.

Таким образом, и процесс мышечного сокращения и процесс мышечного расслабления – это активные процессы, идущие с затратами энергии в виде молекул АТФ,

В гладких мышцах нет миофибрилл, которые состоят из нескольких сотен саркомеров. Тонкие нити присоединяются к сарколемме, толстые находятся внутри волокон. Ионы кальция также играют роль в сокращении, но поступают в мышцу не из цистерн, а из внеклеточного вещества, поскольку в гладких мышцах отсутствуют цистерны с ионами калькия. Этот процесс медленный и поэтому медленно работают гладкие мышцы.

—

Рисунок. Схема расположения толстых и тонких нией в гладких мышечных волокнах.

studfiles.net

Молекулярные механизмы сокращения мышечного волокна.

При расслабленом состоянии миоцита в канальцах его агранулярной эндоплазматической сети аккумулируются ионы кальция. Потенциал действия, распостраняясь по цитолемме и Т-трубочкам, способствует высвобождению ионов кальция, которые поступают к миофибриллам и взаимодействуют с регуляторными белками - тропонином и тропомиозином. Вследствие этого молекулы тропомиозина сдвигаются и открывают участки актина, который получает возможность взаимодействовать с миозином и перемещаться друг на встречу другу.В результате такого встречного движения нити актина и миозина телофрагмы сближаются, а так как они прикреплены к цитолемме происходит укорачивание всего миоцита.

Энергия, необходимая для сокращения мышц, используется в виде АТФ. Головки миозина способны связывать молекулы АТФ, а также имеют АТФ-азную активность (т.е. способны расщеплять АТФ). Комплекс актин - миозин - АТФ не стабильный, и очень быстро распадается на актин, миозин, АТФ. Вероятно, что боковые мостики отсоединяются в тот момент, когда головка миозина присоединяет молекулу АТФ. Этот цикл повторяется со скоростью 50-100 раз в секунду. После смерти синтез АТФ прекращается, отсоединения актина от миозина не происходит, и актомиозиновый комплекс стабилизируется на несколько часов. При этом филаменты фиксируются в соединенном положении. Этот процесс получил название трупного окоченения.

Скелетная поперечнополосатая мышечная ткань

Гистогенез - источником развития этой ткани являются клетки миотомов дорсальной мезодермы. Одни из них дифференцируются на месте, другие мигрируют из миотомов в мезенхиму. Они уже детерминированы в направлении развития элементов мышечной ткани, хотя внешне не отличаются от других клеток мезенхимы. Их дифференциация продолжается на местах закладки будущих мышц.

Дифференциация клеток предшественников сходна как в области самих миотомов, так и после миграции.

Дифференциация происходит в двух направлениях:

Клетки первого направления сливаются, образуя симпластические структуры мышечные трубочки (миотубы), которые в дальнейшем формируют дефенетивные образования миосимпласты;

Клетки второго направления остаются самостоятельными, дифференцируясь в миосателлитоциты;

Строение мышечного волокна

Основным структурным элементом скелетной мышечной ткани является мышечное волокно, которое образовано миосимпластом и миосателлитоцитами.

Форма мышечного волокна - представляет особый цилиндр с округленными, косыми или зубчатыми конусами, диаметр 9 - 150 мкм, длина соответствует длине мышци.

Сарколемма - образована базальной мембраной, в которую вплетены ретикулярные и тонкие коллагеновые волокна окружающей соединительной ткани. Сарколемма окружает мышечное волокно снаружи. Внутренним слоем сарколеммы является плазмолемма миосимпласта.

Миосимпласт - покрыт плазмолеммой, по которой распостраняется мембранный потенциал действия, переходящий на мембрану Т-трубочек.

Ядра локализованы под плазмолеммой, количество их в миосимпласте достигает нескольких десятков тысяч. Форма ядра вытянутая, содержат ядрышки, незначительное количество гетерохроматина.

Цитоплазма симпласта имеет специальное название - саркоплазма.

Саркоплазма содержит три группы организованых структур:

органеллы общего назначения;
органеллы специального назначения - миофибриллы;
включения - жировые, углеводные, пигментные.

¨Органеллы общего назначения расположены главным образом возле полюсов ядер, митохондрии большие, многочисленные, гранулярная эндоплазматическая сеть развита слабо, агранулярная хорошо и имеет название саркоплазматической сети. Эта сеть представляет собой систему компонентов различной формы - от трубочек до сплющенных цистерн, которые окружают миофибриллы. Комплекс этих компонентов образует подобие манжеты вокруг саркомера. Полость этой манжетки соединяется с полостями этого уровня соседних миофибрилл. Следовательно, на любом уровне волокна все саркомеры, которые принадлежат разным миофибриллам окружены единой системой манжетов саркоплазматической сети.

Строение манжеты. Она состоит из трех компонентов:

1) терминальных цистерн ;

2) саркотубул;

3) центральной части, в которой саркотубулы образуют многочисленные анастомозы;

Между двумя соседними терминальными цистернами располагается поперечная трубочка (Т-трубочка). Митохондрии образуют цепочки вокруг специальных органелл - миофибрилл. Здесь же имеются включения гликогена и липидов. Включения миоглобина распределены по цитоплазме равномерно.

¨Миофибриллы располагаются вдоль мышечного волокна, их длина совпадает с длиной волокна. Толщина 1-2мкм.

studfiles.net

Механизм мышечных сокращений кратко :: SYL.ru

Процессы мышечной работы представляют собой многоуровневый комплекс физиологических и биохимических функций, жизненно важных для полноценной работы человеческого организма. Внешне подобные процессы можно наблюдать на примерах произвольных движений при ходьбе, беге, изменении мимики и т. д. Однако они охватывают гораздо больший спектр функций, в числе которых также значится работа дыхательного аппарата, органов пищеварения и выделительной системы. В каждом случае механизм мышечных сокращений подкрепляется работой миллионов клеток, в которой задействуются химические элементы и физические волокна.

Структурная организация мышцы

Мышцы формируются множеством волокон ткани, которые имеют узлы крепления к костям скелета. Они располагаются параллельно и в процессе мышечной работы взаимодействуют между собой. Именно волокна при поступлении импульсов обеспечивают механизм мышечного сокращения. Кратко структуру мышцы можно представить как систему, состоящую из молекул саркомер и миофибрилла. Важно понимать, что каждое мышечное волокно образуется множеством субъединиц миофибрилл, располагающихся продольно по отношению друг к другу. Теперь стоит отдельно рассмотреть саркомеры и филаменты. Поскольку они играют важную роль в двигательных процессах.

Саркомеры и филаменты

Саркомеры представляют собой сегменты волокон, которые отделяются так называемыми Z-пластинами, содержащими бета-актинин. От каждой пластины отходят актиновые филаменты, а промежутки заполняются толстыми миозиновыми аналогами. Актиновые элементы, в свою очередь, похожи на ниточки бус, закрученных в двойную спираль. В этой структуре каждая бусинка является молекулой актина, а в участках с углублениями в спирали находятся молекулы тропонина. Каждая из этих структурных единиц формирует механизм сокращения и расслабления мышечного волокна, связываясь друг с другом. Ключевую роль в возбуждении волокон играет клеточная мембрана. В ней заключены поперечные трубочки-инвагинации, которые активизируют функцию саркоплазматического ретикулума – это и будет возбуждающий эффект для мышечной ткани.

Двигательная единица

Теперь стоит отойти от углубленной структуры мышцы и рассмотреть двигательную единицу в общей конфигурации скелетной мышцы. Это будет совокупность мышечных волокон, иннервируемых отростками мотонейрона. Работа ткани мышцы независимо от характера действия будет обеспечиваться волокнами, включенными в состав одной двигательной единицы. То есть при возбуждении мотонейрона срабатывает механизм мышечных сокращений в рамках одного комплекса с иннервируемыми отростками. Такое разделение на мотонейроны позволяет целенаправленно задействовать конкретные мышцы, не возбуждая без надобности соседние двигательные единицы. По сути, вся мышечная группа одного организма делится на сегменты мотонейронов, которые могут объединяться в работе над сокращением или расслаблением, а могут действовать разнопланово или поочередно. Главное, что они независимы друг от друга и работают только с сигналами своей группы волокон.

Молекулярные механизмы мышечной работы

В соответствии с молекулярной концепцией о скольжении нитей, работа мышечной группы и, в частности, ее сокращение реализуется в ходе скользящего действия миозинов и актинов. Реализуется сложный механизм взаимодействия этих нитей, в котором можно выделить несколько процессов:

Центральная часть миозиновой нити соединяются со связками актинов.
Достигнутый контакт актина с миозином способствует конформационному перемещению молекул последнего. Головки вступают в фазу активности и разворачиваются. Таким образом осуществляются молекулярные механизмы мышечного сокращения на фоне перестройки нитей активных элементов по отношению друг к другу.
Затем происходит взаимное расхождение миозинов и актинов с последующим восстановлением головной части последних.

Весь цикл выполняется несколько раз, в результате чего происходит смещение вышеупомянутых нитей, а Z-сегменты саркомеров сближаются и укорачиваются.

Физиологические свойства работы мышц

Среди основных физиологических свойств мышечной работы выделяют сократимость и возбудимость. Эти качества, в свою очередь, обуславливаются проводимостью волокон, пластичностью и свойством автоматии. Что касается проводимости, то она обеспечивает распространение процесса возбудимости между миоцитами по нексусам – это специальные электропроводящие контуры, отвечающие за проведение импульса сокращения мышцы. Однако после сокращения или расслабления тоже совершается работа волокон.

За их спокойное состояние в определенной форме отвечает пластичность, определяющая сохранение постоянного тонуса, в котором на текущий момент находится механизм мышечного сокращения. Физиология пластичности может проявляться как в виде сохранения укороченного состояния волокон, так и в их растянутом виде. Интересно и свойство автоматии. Она определяет способность мышц входить в рабочую фазу без подключения нервной системы. То есть миоциты самостоятельно вырабатывают ритмически повторяющиеся импульсы для тех или иных действий волокон.

Биохимические механизмы мышечной работы

В работе мышц участвует целая группа химических элементов, среди которых кальций и сократительные белки наподобие тропонина и тропомиозина. На базе этого энергетического обеспечения и выполняются рассмотренные выше физиологические процессы. Источником же этих элементов выступает аденозинтрифосфорная кислота (АТФ), а также ее гидролиз. При этом запас АТФ в мышце способен обеспечивать сокращение мышцы лишь в течение доли секунды. Несмотря на это, волокна могут отвечать на нервные импульсы в постоянном режиме.

Дело в том, что биохимические механизмы мышечного сокращения и расслабления с поддержкой АТФ связаны с процессом выработки резервного запаса макроэрга в виде креатинфосфата. Объем этого резерва в несколько раз превышает запас АТФ и в то же время способствует его генерации. Также помимо АТФ энергетическим источником для мышцы может выступать гликоген. К слову, на мышечные волокна приходится около 75% всего запаса данного вещества в организме.

Сопряжение возбудительных и сократительных процессов

В спокойном состоянии нити волокон не взаимодействуют друг с другом посредством скольжения, так как центры связок закрываются молекулами тропомиозина. Возбуждение может иметь место только после электромеханического сопряжения. Данный процесс также делится на несколько этапов:

При активации нейромышечного синапса на мембране миофибриллы формируется так называемый постсинаптический потенциал, накапливающий энергию для действия.
Возбуждающий импульс благодаря системе трубок расходится по мембране и активизирует ретикулум. Этот процесс в итоге способствует снятию барьеров с каналов мембраны, по которым выпускаются ионы, связывающиеся с тропонином.
Белок тропонин, в свою очередь, открывает центры связок актина, после чего становится возможным механизм мышечных сокращений, но для его начала также потребуется соответствующий импульс.
Использование открывшихся центров начнется в момент, когда к ним присоединятся головки миозина по описанной выше модели.

Полный цикл этих операций происходит в среднем за 15 мс. Период от начальной точки возбуждения волокон до полного сокращения называется латентным.

Процесс расслабления скелетной мышцы

При расслаблении мышц происходит обратный перенос ионов Са++ с подключением ретикулума и кальциевых каналов. В процессе выхода ионов из цитоплазмы количество центров связки сокращается, в результате чего происходит разъединение актиновых и миозиновых филаментов. Иными словами, механизмы мышечного сокращения и расслабления подключают те же функциональные элементы, но оперируют ими разными способами. После расслабления может наступать процесс контрактуры, при котором отмечается устойчивое сокращение мышечных волокон. Это состояние может сохраняться до момента, пока не наступит очередное действие раздражающего импульса. Бывает и контрактура краткого действия, предпосылками для которой становится тетаническое сокращение в условиях скопления ионов с большими объемами.

Фазы сокращения

Когда мускулатура приводится в действие раздражающим импульсом сверхпороговой силы, происходит одиночное сокращение, в котором можно выделить 3 фазы:

Уже упомянутый выше период сокращения латентного типа, в процессе которого волокна накапливают энергию для совершения последующих действий. В это время проходят процессы электромеханического сопряжения и открываются центры связок. На данной стадии подготавливается механизм сокращения мышечного волокна, который активизируется после распространения соответствующего импульса.
Фаза укорочения – длится 50 мс в среднем.
Фаза расслабления – также длится примерно 50 мс.

Режимы мышечного сокращения

Работа при одиночном сокращении была рассмотрена как пример «чистой» механики мышечных волокон. Однако в естественных условиях такая работа не совершается, поскольку волокна находятся в постоянном отклике на сигналы двигательных нервов. Другое дело, что в зависимости от характера этого отклика может происходить работа в следующих режимах:

Сокращения возникают при пониженной частоте импульсов. Если электрический импульс распространяется после завершения расслабления, то следует серия одиночных актов сокращения.
Высокая частота импульсных сигналов может совпадать с расслабляющей фазой предшествующего цикла. В этом случае амплитуда, в которой работал механизм сокращения мышечной ткани, будет суммироваться, что обеспечит длительное сокращение с неполными актами расслабления.
В условиях повышения частоты импульсов новые сигналы будут действовать в периоды укорочения, что спровоцирует длительное сокращение, которое не будет прерываться расслаблениями.

Оптимум и пессимум частоты

Амплитуды сокращений определяются частотой импульсов, которые раздражают мышечные волокна. В этой системе взаимодействия сигналов и откликов можно выделить оптимум и пессимум частоты. Первым обозначается частота, которая в момент действия будет накладываться на фазу повышенной возбудимости. В таком режиме может активизироваться механизм сокращения мышечного волокна с большой амплитудой. В свою очередь, пессимум определяет более высокую частоту, импульс которой приходится на фазу рефрактерности. Соответственно, в этом случае амплитуда уменьшается.

Виды работы скелетной мышцы

Мышечные волокна могут осуществлять работу динамически, статически и динамически-уступающе. Стандартная динамическая работа является преодолевающей – то есть мышца в момент сокращения перемещает объекты или его составные части в пространстве. Статическое действие мышцы в некотором роде избавлено от нагрузок, поскольку в этом случае не предусматривается изменение его состояния. Динамически-уступающий механизм мышечного сокращения скелетной мышцы срабатывает, когда волокна функционируют в условиях растяжения. Потребность в параллельном растяжении также может быть обусловлена тем, что работа волокон предполагает выполнение операций со сторонними телами.

В заключение

Процессы организации мышечного действия подключают самые разные функциональные элементы и системы. В работе задействуется сложный комплекс участников, каждый из которых выполняет свою задачу. Можно видеть, как в процессе активации механизма мышечных сокращений срабатывают и косвенные функциональные блоки. Например, это касается процессов генерации энергетического потенциала для совершения работы или системы блокировки центров связок, через которые происходит соединение миозинов и актинов.

Основная же нагрузка приходится непосредственно на волокна, которые выполняют те или иные действия по командам двигательных единиц. Причем характер выполнения определенной работы может быть разным. На него будут влиять параметры направляемого импульса, а также текущее состояние мышцы.

www.syl.ru

Теория мышечного сокращения

В. А. Энгелыардт и М. Н. Любимова еще в 1939 г. установили, что структурный белок миофибрилл — миозин — обладает свойствами фермента аденозинтрифосфатазы, расщепляющей АТФ. Под влиянием АТФ нити миозина сокращаются. Вскоре после этого открытия венгерский биохимик Л. Сцент-Дьорди показал, что в мышце имеется также белок актин. При взаимодействии с миозином он образует комплекс — актомиозин, ферментативная активность которого почти в 10 раз выше активности миозина. Теория мышечного сокращения получила дальнейшее развитие под названием теории скользящих нитей. В сократительной единице мышцы — миофибрилле — длина саркомера изменяется в результате скольжения актиновых нитей вдоль миозиновых, но сами нити при этом не укорачиваются. В расслабленной, а тем более растянутой мышце актиновые нити располагаются дальше от центра саркомера, и длина саркомера больше.

При изотоническом сокращении мышцы актииовые нити скользят по направлению к центру саркомера вдоль миозиновых нитей. Нити актина прикреплены к Z-мембране. тянут ее за собой, и саркомер укорачивается. Суммарное укорачивание всех саркомеров вызывает укорочение миофибрилл, и мышца сокращается.

Механизм скольжения нитей актина окончательно не выяснен. Считают, что скольжение происходит в результате движений поперечных мостиков миозиновых нитей. В настоящее время принята следующая модель скольжения нитей актина.

Механическому сокращению мышцы предшествует ее возбуждение, вызываемое импульсами двигательных нейтронов в области нервно-мышечного синапса — двигательной концевой пластинки. Здесь освобождается медиатор ацетилхолин, который взаимодействует с постсинаптической мембраной, и в мышечном волокне возникает потенциал действия. В состоянии покоя мышцы основная часть ионов кальция хранится в саркоплазматическом ретикулуме. Под влиянием потенциала действия из цистерн саркоплазматического ретикулума освобождается кальций, запускающий механическое сокращение мышцы в определенной последовательности. Ионы кальция связываются с белком тропонином, образуя комплекс. При этом молекула тропонина изменяет свою форму таким образом, что она толкает нити — длинные молекулы белка тропомиозина — в желобки между двумя нитями актина. (Тропомиозин в покоящейся мышце располагается ближе к поверхности актиновой нити и блокирует, то есть препятствует прикреплению головок мостиков миозиновых нитей к нитям актина.) Тропомиозин глубже опускается в желобки, в результате чего прекращается его блокирующее действие и на актиновой нити открываются участки, к которым могут прикрепляться головки мостиков миозиновых нитей. Последние прикрепляются к соседней актиновой нити с наклоном в сторону центра саркомера — головки совершают гребковые движения и продвигают актиновую нить по направлению к центру capкомера. Головок у миозиновых нитей множество, они тянут актиновую нить с объединенной, суммарной силой. При однократном гребковом движении головок саркомер укорачивается примерно на 1% его длины.

После окончания пика потенциала действий активируется кальциевый насос (Са-зависимая АТФ-аза) мембраны саркоплазматического ретикулума. За счет энергии, выделяющейся при расщеплении АТФ, кальциевый насос перекачивает ионы кальция обратно в цистерны саркоплазматического ретикулума. Концентрация ионов кальция в цитоплазме мышечного волокна уменьшается, комплекс тропонин — кальцин распадается и восстанавливается первоначальная форма тропонина, характерная для покоящейся мышцы. Тропомиозин выходит из желобков между актиновыми нитями и опять блокирует процесс прикрепления головок мостиков миозиновой нити к нити актина. Головки мостиков миозиновой нити отсоединяются и отпускают актиновую нить. Под влиянием нового потенциала действия снова выделяются ионы кальция и процесс прикрепления головок мостиков миознновой нити повторяется. Такие ритмические прикрепления головок уже к другим участкам актиновой нити, гребковые движения головок и отсоединения продвигают актиновую нить к центру саркомера. Эта ритмическая активность головок возможна до тех пор, пока происходит активация АТФ-азы и расщепление АТФ.

В результате суммации минимальных укорочений последовательно расположенных саркомеров в миофибриллах наступает изотоническое сокращение мышцы. При этом мышца может укоротиться до 50 % своей длины. Мышечное сокращение происходит тем быстрее, чем больше гребковых движений делают головки в единицу времени.

Головки поперечных мостиков миозиновой нити содержат каталитические активные центры фермента аденозинтрифосфатазы — АТФ-азы. При прикреплении головки к актиновой нити АТФ-аза активируется в присутствии ионов магния и АТФ расщепляется. В каждом цикле прикрепления — отсоединения головок одна молекула АТФ расщепляется до АДФ и за счет выделившейся энергии головка совершает гребковое движение. Когда головка отсоединяется, с ней связывается новая молекула АТФ. Циклическая активность поперечных мостиков миозиновой нити, то есть ритмическое прикрепление и отсоединение головок, их гребковые движения, обеспечивающие мышечное сокращение, возможны только до тех пор, пока происходит активация АТФ-азы и расщепление АТФ. Если расщепление АТФ блокировано, поперечные мостики миозинозой нити перестают работать и мышца расслабляется.

В случае изометрического сокращения головка поперечных мостиков миозиновой нити прикрепляется к актиновой нити под прямым углом, а затем она поворачивается на шейке примерно под углом 45а. Шейка головки приходит в состояние напряжения и развивает упругую силу, При этом поперечные мостики тянут соседние актиновые нити с объединенной силой, создавая суммарную упругую силу. Но поперечные мостики не находятся в состоянии постоянного напряжения. Отдельные головки мостиков уже через сотые или десятые доли секунды отпускают актниовую нить. Однако фаза отсоединения так же коротка, как и фаза прикрепления, за ней следует новое прикрепление головок к актиновой нити. Несмотря на ритмическую смену прикрепления и отсоединения головок поперечных мостиков с частотой 5-50 Гц, сила, развиваемая мышцей в физиологических условиях, не изменяется, так как большое количество головок поперечных мостиков находится в прикрепленном состоянии, обусловливающем напряжение мышцы.

Химизм мышечного сокращения. Для мышечного сокращения необходима АТФ, энергия которой используется в мышце для различных процессов: работы натрий-калиевого насоса, поддерживающего постоянство градиента концентрации ионов натрия и калия по обе стороны клеточной мембраны; скольжения актиновых нитей между нитями миозина, ведущего к укорочению мышц; работы кальциевого

Рис. 9. Механизм сокращения мышечных волокон

studfiles.net

Лекция 4. Физиология мышечного сокращения

4-1. Скелетная мышца: строение мышечного волокна, понятие о структурной и функциональной единице изолированной мышцы, физиологические свойства скелетной мышцы и ее функции.

Ультраструктура скелетной мышцы. Поперечно-полосатая мышца состоит из множества функциональных единиц – мышечных волокон или мышечных клеток. Они имеют цилиндрическую форму и расположены параллельно друг другу. Волокна состоят из большого количества миофибрилл, создающих характерную поперечно-полосатую исчерченность. Миофибрилла включает белковые нити двух типов – актиновые (тонкие) и миозиновые (толстые). Между миофибриллами находится множество митохондрий. Цитоплазма волокна или саркоплазма содержит сеть внутренних полостей, окруженных мембранами – саркоплазматический ретикулум (СПР). Отдельная замкнутая везикула СПР часто называется цистерной.

Поперек волокна между миофибриллами проходит система трубочек, представляющих впячивания сарколеммы, называемые Т-системой. В определенных местах трубочки располагаются между двумя цистернами. Комплекс, состоящий из одной Т-трубочки и двух, тесно примыкающих к ней цистерн, представляет триаду. Трубочки и цистерны соединены между собой поперечными мембранными мостиками. Саркоплазматический ретикулум, являясь хранилищем Са2+, выполняет функцию регулятора уровня свободных катионов Са2+ в саркоплазме.

В световой микроскоп видна только поперечная исчерченность миофибрилл, включающая светлый диск I, темный диск А и Z–линию, разделяющую зону I. Участок между двумя полосками Z называется саркомером. При гораздо большем увеличении, которое дает электронный микроскоп, видно, что такая картина полосатости обусловлена определенным расположением нитей актина и миозина.

Рис. 6. Схематическое изображение тонкой актиновой нити , показывающее локализацию тропомиозина и тропонина на его поверхности. I, C, T - белок тропонин, состоящий из трех полипептидных цепей (тропонины I, C, T)

Молекула миозина состоит из длинного участка – хвоста и глобулярной части из двух головок. Молекулы миозина так расположены в миозиновой нити, что головки равномерно распределены по ее длине, кроме небольшого участка в середине, где они отсутствуют. Для механизма сокращения принципиально, что в местах перекрытия нитей актина и головок миозина они могут взаимодействовать между собой, вызывая укорочение мышцы. Энергия для совершения такой работы черпается из АТФ, поэтому неудивительно, что миозиновые головки обладают АТФ-азной активностью.

Тропонин участвует в Са2+ - зависимой регуляции сокращения. Тропонин Т имеет участок для связывания тропомиозина и ответственен за прикрепление всего комплекса к актиновому филаменту. Если к тропонину Т и тропомиозину добавить тропонин I, образуется комплекс, препятствующий взаимодействию актина с миозином даже в присутстви катионов Са2+. Дополненный тропонином С, этот комплекс продолжает блокировать актин-миозиновое взаимодействие, но только в отсутствии Са2+ ; при наличии в среде свободных катионов кальция тропонин С связывает четыре катиона Са2+ и таком состоянии снимает блокаду. именно этот эффект и лежит в основе индукции мышечного сокращения катионами кальция.

Актиновые филаменты имеют сложный состав и структуру. Каждая актиновая нить состоит из двух спиральных тяжей, каждый из которых образован молекулами глобулярного G-актина. Комплекс из двух нитей называется F-актином. Кроме того, в актиновом филаменте содержатся вспомогательные регуляторные белки тропомиозин и тропонин.

Типы мышечных волокон. По способу ответа на возбуждающие нервные импульсы скелетные поперечно-полосатые мышцы подразделяют на тонические и фазные волокна. Тонические волокна имеют множественную иннервацию, т.е. на одном волокне по всей его длине располагаются несколько синапсов. Каждый импульс приводит к освобождению только небольшого количества ацетилхолина, поэтому степень деполяризации зависит от частоты стимуляции, а механический ответ носит градуальный характер. Тонические волокна участвуют в сохранении позы.

Фазные волокна, наоборот, сокращаются по принципу «все или ничего». Как только нервный импульс достигнет надпороговой силы, происходит генерация распространяющегося потенциала действия, максимальное освобождение Са2+ из везикул и максимальное (одиночное) по силе сокращение, которое уже не возрастает при увеличении интенсивности раздражения.

Вместе с тем, при электрическом раздражении целой мышцы (при наложении на нее электродов) сила сокращения мышцы зависит от интенсивности стимула. Стимул, едва превышающий порог, вызовет ответ по принципу «все или ничего» только в ближайших волокнах, где плотность тока максимальна. При этом при небольшой силе раздражения возбуждаются более возбудимые волокна. Для возбуждения всех волокон требуется много большая интенсивность стимула. Причина такого положения в том, что каждое волокно электрически изолировано друг от друга.

Фазные волокна по скорости развития напряжения подразделяют на «медленные» – волокна I типа и «быстрые» – волокна II типа. Различие между быстрыми и медленными волокнами легко заметно даже гистологически: как правило, быстрые волокна содержат мало митохондрий и очень мало миоглобина, поэтому окрашены слабо. В силу этого их часто называют «белыми». Поскольку мощность ресинтеза АТФ в них невелика (преобладает анаэробный гликолиз), то они быстро утомляются, но способны развивать большое напряжение.

Быстрые волокна подразделяются как минимум также на две группы. Одна группа – это быстрые гликолитические волокна II B типа, вторая – быстрые окислительные волокна II A типа, способные использовать как окислительное фосфорилирование, так и гликолиз. Волокна типа II А присутствуют у некоторых млекопитающих, но у человека имеются в небольших количествах. Медленные волокна содержат много митохондрий и миоглобина, имеют больше капилляров, вследствие этого имеют выраженное красноватое окрашивание и называются «красными». В силу большой мощности аэробного ресинтеза АТФ в окислительном фосфорилировании утомляются мало, но развивают относительно небольшое напряжение.

У млекопитающих и некоторых других видов часть мышц представлена почти исключительно волокнами одного типа. Например, длинный разгибатель пальца включает только быстрые волокна, а камбаловидная мышца – только медленные. У человека же мышцы, включая отмеченные, преимущественно смешанные. Но все же в длинном разгибателе пальца доминируют быстрые, а в камбаловидной мышце медленные волокна.

4-2. Современная теория мышечного сокращения и расслабления. Электромеханическое сопряжение.

Механизм мышечного сокращения. В присутствии АТФ, но при низкой концентрации Са2+, составляющей 10–8 моль/л и меньше, волокно находится в расслабленном состоянии, т.е. головки миозина не образуют связи с актином. В момент увеличения концентрации Са2+ вблизи головок до 10–6-10–5 моль/л ферментативная активность головок многократно увеличивается и в той же мере возрастает гидролиз АТФ. В скелетных мышцах тяжи тропомиозина закрывают активные участки актинового филамента, препятствуя взаимодействию миозиновых головок с мономерами актина, тем самым предотвращая сокращение. Повышение концентрации Са2+ сопровождается его связыванием с тропонином. При этом молекулы комплекса тропонин-тропомиозин изменяют свое расположение таким образом, что обнажают активные участки на актиновом филаменте.

Рис. 7. Функция поперечных мостиков. А. Модель механизма сокращения: миозиновая нить с поперечными мостиками, прикрепленными к соседним актиновым нитям; вверху - до, внизу - после "гребка" мостиков (на самом деле они функционируют асинхронно). Б. Модель генерирования силы поперечными мостиками; слева - до, справа - после "гребка". Поперечные мостики химически соответствуют субфрагменту миозина - "тяжелому меромиозину", который состоит из субфрагментов I (головка) и II (ножка).

За счет освобождающейся энергии происходит связывание головок с нитью актина, изгибание «ножки» и вследствие этого актиновые филаменты продольно перемещаются относительно центрального миозинового стержня. Уменьшение же концентрации Са2+ до прежнего минимального уровня вызывает размыкание поперечных мостиков и возвращение

Описанное взаимодействие глобулярной головки миозина и активным участком молекулы актина называют циклом поперечного мостика. Один цикл поперечного мостика происходит в следующей последовательности:

 активация миозиновой головки;

 обнажение активного участка молекулы актина в присутствии кальция;

 самопроизвольное формирование поперечного мостика;

 поворот глобулярной головки, сопровождающийся продвижением актиновой нити и укорочением саркомера;

 разрыв поперечного мостика.

Цикл после завершения может повториться или остановиться. Если бы все поперечные мостики в отдельной мышце прошли одновременно только один цикл, мышца укоротилась бы всего на 1% от ее длины в состоянии покоя. Однако многие мышцы способны укорачиваться до 60% длины покоя. Это показывает, что цикл поперечного мостика происходит в них многократно. При этом каждый раз миозин захватывает и тянет новый участок актина. Именно такая многократность повторения цикла замыкания-размыкания мостика вызывает более выраженное укорочение и генерирует бόльшую силу.

В результате циклов поперечных мостиков саркомер укорачивается, и концы мышцы подтягиваются к ее центру. Прочная соединительнотканная фасциальная оболочка, прикрепляющая мышцу посредством сухожилия к костям, передает вызываемую сокращением силу костям. Линейно направленная мышечная сила тянет кость и вызывает ее вращение в плоскости, перпендикулярной оси сустава. Поскольку мышца обычно проходит, по крайней мере, через один сустав, более свободный сегмент костного скелета будет перемещаться, вызывая вращательное движение в суставе.

Электромеханическое сопряжение. Трансформация возбуждения в сокращение, по существу представляющая передачу сигнала о начале сокращения от возбужденной сарколеммы, называется электромеханическим сопряжением.

Электромеханическое сопряжение происходит посредством распространения возбуждения (потенциала действия) по системе поперечных трубочек внутрь волокна. При этом информация о возбуждении (фактически о перезарядке мембраны) очень быстро достигает продольной системы СПР, в конечном итоге вызывая открытие в мембране цистерн Са2+ -каналов и залповый выброс катиона, быстро диффундирующего к миофибриллам. Ключевое значение в процессе передачи этого сигнала имеет разница электрических потенциалов по разные стороны мембраны Т-трубочки. Предполагают, что развивающаяся при передаче потенциала действия по Т-трубочке деполяризация вызывает конформационные изменения белков ножки концевой цистерны. Эти конформационные изменения приводят к открытию Са2+ -каналов в СПР и обеспечивают выход ионов Са2+ в цитоплазму по электрохимическому градиенту.

Остановка сокращения. Сигналом к остановке сокращения скелетной мышцы служит прекращение нервного импульса в двигательной концевой пластинке нервно-мышечного соединения. Прекращение импульса означает устранение сигнала к высвобождению Са2+, которое прекращается. Однако действие остающегося в саркоплазме Са2+ может все еще продолжаться. Поэтому при одиночном нервном импульсе и соответственно одиночном сокращении генерация силы (укорочение) саркомером только останавливается. Чтобы сила, генерируемая саркомером, уменьшилась до величины в состоянии покоя, и произошло расслабление саркомера, необходимо многократное уменьшение Са2+ вблизи миозиновых головок. Это происходит вследствие откачки Са2+, усиливающейся по мере его выхода в саркоплазму, поскольку катионы Са2+ все сильнее начинают активировать Са2+ -насос (Са2+ -АТФазу) мембран саркоплазматического ретикулума. В результате «накачивания» Са2+ в цистерны СПР его концентрация вблизи головок резко уменьшается и поперечные мостики размыкаются – мышечное волокно расслабляется.

Циклическое образование поперечных мостиков продолжается до тех пор, пока в волокне имеются в достаточном количестве свободных катионов кальция и АТФ. Все, что снижает концентрацию Са2+ и АТФ, будет ослаблять мышечное сокращение, что происходит при утомлении мышцы. Таковыми факторами, например, является низкая концентрация калия, яды и токсины, нарушающие выработку АТФ в окислительном фосфорилировании.

Полное отсутствие АТФ вызывает устойчивое сокращение, называемое трупным окоченением. Такое состояния устойчивого сокращения обусловлено двумя обстоятельствами. Во-первых, в отсутствие АТФ невозможна откачка Са2+ и саркоплазмы в везикулы СПР. Во-вторых, без АТФ не может произойти повторная активация миозиновой головки, требующаяся для разрыва поперечного мостика между актином и миозином. В итоге поперечные мостики остаются замкнутыми, а мышца в сокращенном состоянии.

4-3. Виды и режимы мышечного сокращения. Одиночное сокращение. понятие о тетанусе. Механизм длительного сокращения в естественных условиях.

Типы сокращения скелетных мышц. В ответ на раздражение мышца развивает напряжение и сокращается. Возможны два случая – сокращение с укорочением и без укорочения. Если мышца развивает напряжение без изменения длины, то развивается изометрическое сокращение. Такое сокращение возникает в двух случаях: когда оба конца мышцы жестко закреплены; когда закреплен один конец, но развиваемая мышцей сила недостаточна для передвижения нагрузки, прикрепленной к другому концу. В отсутствие укорочения работа в физическом смысле не совершается, поскольку отсутствует передвижение. Но в физиологическом отношении мышца работу совершает, так как в ней происходят изменения, характеризующие физиологическую работу: происходит гидролиз АТФ, повышается температура и совершается ряд других изменений.

Когда мышца укорачивается, преодолевая постоянную нагрузку, говорят об изотоническом сокращении. Большинство сокращений в организме представляют комбинацию изотонического и изометрического компонентов. Изометрическая фаза продолжается до тех пор, пока мышца не разовьет силу, достаточную для перемещения нагрузки. С этого момента начинается изотоническая фаза, и мышца сокращается с постоянной силой, перемещая нагрузку. С увеличением нагрузки скорость и степень укорочения мышцы во время изотонического сокращения уменьшается, а продолжительность изометрической фазы сокращения увеличивается.

Одиночное сокращение и тетанус. Одиночный стимул спустя короткое время, около 50 мс, называемое латентным периодом, вызывает сокращение мышцы, и в ней развивается напряжение. Фаза сокращения длится примерно 100 мс. У быстрых фазных мышц она намного короче, чем у медленных. Например, время сокращения быстрых волокон наружной головки четырехглавой мышцы бедра молодых мужчин составляет 30 мс, а медленных – 80 мс. Вслед за сокращением наступает более медленная фаза расслабления, длящаяся до 200 мс.

Рис. 8. Суммация и слияние одиночных сокращений до тетануса (зубчатого) при повышении частоты раздражения. Частота толчков тока 5, 10 и 20 Гц. Изометрическое напряжение калибровано в Н/см2 площади поперечного сечения мышцы.

Если следующий нервный импульс приходит к волокну раньше, чем закончилось расслабление предыдущего одиночного сокращения, происходит суперпозиция (наложение) механических ответов. При ритмической стимуляции мышца все время будет развивать силу, но она будет переменной, так как за межимпульсные интервалы будет происходить расслабление за счет депонирование Са2+ в СПР. Такая форма сокращения называется зубчатым тетанусом (рис. 8). На внутриволоконном уровне это означает, что выходящий из саркоплазматического ретикулума Са2+ только частично успевает вновь «закачаться» Са2+-насосом в цистерны. Явление последовательного увеличения амплитуды (силы) сокращения скелетной мышцы до величины плато во время частой стимуляции после периода покоя называется эффектом лестницы

При достаточно высокой частоте стимуляции выходящий из ретикулума Са2+ не успевает вернуться в цистерны, а мышца поэтому будет постоянно находиться в состоянии максимальной активации. Возникающий при этом вид сокращения называется гладким тетанусом. Существенно, что повышение частоты стимуляции сопровождается увеличением силы, развиваемой мышцей. При гладком тетанусе напряжение, развиваемое мышцей, обычно в 2-4 раза больше, чем при одиночном сокращении. В естественных условиях для скелетных мышц характерны режимы тетанических, а не одиночных сокращений.

Сила сокращения скелетных мышц. Двигательная единица. Под двигательной единицей понимают каждую группу мышечных волокон вместе с иннервирующим ее аксоном. Количество мышечных волокон, входящих в двигательную единицу, неодинаково в разных мышцах. Например, у человека двигательная единица передней большеберцовой мышцы содержит 500-600 волокон, двигательная единица внутренней головки икроножной мышцы – 1500-2000 волокон, мышцы кисти – 100-300, глазные мышцы от 13 до 20 волокон.

Тонкое управление мышечной активностью достигается регуляцией напряжения, развиваемого каждой отдельной мышцей. Такая регуляция осуществляется одним из двух способов (или обоими одновременно):

- изменением числа мышечных волокон, возбуждающихся в данный момент. Развиваемая мышцей сила будет тем больше, чем больше мышечных волокон (и, следовательно, двигательных единиц) будет стимулировано;

- изменением частоты нервных импульсов. Чем выше частота приходящих нервных импульсов, тем больше развиваемая сила.

Максимальная сила мышц. Абсолютная сила, развиваемая разными мышцами, неодинакова. Она определяется: 1) поперечным сечением мышцы, 2) ее длиной, 3) типом сокращения, 4) характером сокращения.

Для сравнения силы разных мышц используют понятие относительной максимальной силы. Ее измеряют при изометрическом тетанусе небольшой продолжительности (1,5-5 с) и выражают в килограммах (кг) или ньютонах (Н) на площадь поперечного сечения. Этот показатель определяется числом миофибрилл на площади поперечного сечения и количеством поперечных мостиков, т.е. исходной длиной саркомера, точнее толстого миозинового филамента. Максимальная сила у разных мышц разных животных достигает верхнего предела в 4-6 кг/см2, хотя имеются мышцы и со значительно меньшей силой. Очень большую силу развивает аддуктор устрицы – 12 кг/см2. В то же время сердечная мышцы крысы развивает силу всего до 0,016 кг/см2. В относительном масштабе максимальная сила целой мышцы ниже таковой отдельного мышечного волокна (на единицу площади сечения).

studfiles.net

38.4.Структура миофибриллы

Миофибриллы имеют вид нитей диаметром 12 мкм и длиной, сопоставимой с протяженностью волокна. Их количество в отельном волокне варьирует в широких пределах (от нескольких десятков до 2000 и более). Они обладают собственной поперечной исчерченностью, причем в мышечном волокне они располагаются столь упорядоченно, что А- и I-диски одних миофибрилл точно совпадают с аналогичными дисками других, обусловливая поперечную исчерченность всего волокна. Структурно-функциональной единицей миофибриллы является саркомер (миомер).

Саркомер (миомер) представляет собой участок миофибриллы, расположенный между двумя телофрагмами (Z-линиями) и включающий A-диск и две половины I-дисков по одной половине с каждой стороны. В расслабленной мышце длина саркомера составляет около 2-3 мкм, а ширина его участков выражается соотношением Н : А : I = 1:3:2; при сокращении мьшшы саркомер укорачивается до 1.5 мкм. Миофибрилла типичного мышечного волокна человека длиной около 5 см насчитывает порядка 20 тыс. последовательно расположенных саркомеров.

Структура саркомера представлена упорядоченной системой толстых и тонких белковых нитей (миофиламентов). Толстые нити (диаметром около 10-12 нм и длиной 1.5-1.6 мкм) связаны с мезофрагмой и сосредоточены в А-диске, а тонкие (диаметром 7-8 нм и длиной 1 мкм) прикреплены к телофрагмам, образуют I-диски и частично проникают в А-диски между толстыми нитями (более светлый участок А-диска, свободный от тонких волокон, называется полоской Н). В саркомере насчитывается несколько сотен толстых нитей. По сечению саркомера толстые и тонкие нити располагаются высокоорганизованно в узлах гексагональной решетки. Каждая толстая нить окружена шестью тонкими, каждая из тонких нитей частично входит в окружение трех соседних толстых.

38.5.Механизм сокращения мышечного волокна

Кроме Са2+ , для взаимодействия актиновых и миозиновых миофиламент, как отмечалось, необходим АТФ (аденозинтрифосфат) –низкомолекулярное вещество, служащее источником энергии. При этом взаимодействии АТФ разрушается (до АДФ и фосфата), благодаря АТФазной активности миозина. В свою очередь, АТФ образуется в реакциях распада гликогена и других энергетических субстратов.

Механизм участия атф в сокращении

Условие: закончился очередной цикл взаимодействия тонких и толстых МФ, но между ними ещё сохраняются мостики

1)Связывание АТФ и разрыв мостиков

Молекулы АТФ связываются с головками миозина (в соотношении 1:1), и только это приводит к отсоединению головок от тонких МФ (т.е. разрыву мостиков). Поэтому после смерти развивается трупное окоченение: в отсутствие АТФ мостики между МФ (образовавшиеся в результате гидролиза последних запасов АТФ) не могут разорваться.

2)Гидролиз АТФ и изменение конформации миозина

Головки миозина гидролизуют АТФ до АДФ и фосфата; при этом каждая головка принимает напряжённую конформацию (за счёт энергии гидролиза АТФ) и сохраняет связь с АДФ.

3)Замыкание мостиков Изменение конформации головок делает возможным их взаимодействие с тонкими МФ - замыкание мостиков.

4)Перемещение МФ Головки миозина, стремясь вернуться в ненапряжённое состояние, развивают тянущее усилие, которое приводит к перемещению толстых и тонких МФ друг относительно друга. Одновременно диссоциирует АДФ, что делает возможным в следующем цикле связывание очередных молекул АТФ и разрыв мостиков.

Таким образом, энергия гидролиза АТФ вначале переходит в энергию напряжённой конформации миозина, которая затем используется для совершения механической работы (относительного перемещения МФ).

studfiles.net

Строение миофибриллы

Миофибрилла состоит из одинаковых повторяющихся элементов - саркомеров.

Саркомер- функциональная единица миофибриллы, он имеет длину от 1500 до 2300 нм.

Саркомер ограничен с двух сторон Z-дисками, образованные α-актинином.
К Z-дискам присоединены «тонкие» филаменты. Тонкие филаменты гладких мышц образованы F-актином и тропомиозином, а поперечнополосатых - F-актином, тропомиозином и тропонинами Т,Iи С. Диаметр тонких филаментов составляет около 6 нм.
В центре саркомера, между «тонкими» филаментами, располагаются «толстые» филаменты. «Толстые» филаменты имеют диаметр около 16нм, они образованы молекулами миозина. На поверхности «толстого» филамента с промежутками в 14 нм располагаются головки миозина, с помощью которых «толстые» филаменты взаимодействуют с актином «тонких» филаментов. В центре «толстых» филаментов на участке в 150 нм миозиновых головок нет.

Каждый «тонкий» филамент занимает симметричное положение между тремя толстыми филаментами, а каждый «толстый» филамент симметрично окружен шестью «тонкими» филаментами.

Расположение филаментов в поперечнополосатой мышце (по Р. Марри, 1993).

В скелетной мышечной ткани мышечные волокна выстраивается таким образом, что саркомеры миофибрилл располагаются параллельно. При этом на срезах наблюдается правильное чередование светлых и темных участков, благодаря которым скелетные мышцы называют поперечнополосатыми.

Темный участок – называется диск А(анизотропная зона), он образован «толстыми» нитями миозина. Его размер постоянен.
Центральная область диска А называется зона Н, она выглядит менее плотной, чем остальная его часть. В зоне Н нет «тонких» нитей актина, в отличие от более темной части, которая образована и «толстыми» и «тонкими» нитями. Размер зоны Н уменьшается при сокращении мышцы.
Полоса Мпересекает центральную область диска А, она образована толстыми нитями, в которых миозин не имеет головок. Полоса М имеет длину 150 нм, в не заходят «тонкие» нити актина.
Светлый участок называется диск I(изотропная зона), он образован «тонкими» нитями актина. Размер дискаIуменьшается при сокращении мышцы.
Диск I делит пополам очень плотная и узкая линия Z, которая образована Z-дисками α-актинина.

Механизмы мышечного сокращения

Мышечное сокращение состоит из циклов присоединения и отсоединения глобулярной «головки» миозина от нити F-актина. Биохимический цикл мышечного сокращения состоит из пяти стадий:

Миозиновая головка может спонтанно гидролизовать АТФ до АДФ и Фн, при этом АДФ и Фн остаются в составе головки. Миозиновая головка, содержащая АТФ или АДФ и Фн, свободно вращается под большими углами.
При достижении нужного положения миозиновая головка с АТФ или АДФ и Фн может связываться с F-актином, образуя актин-миозиновый комплекс, в котором головка миозина располагается к оси фибриллы под углом 90°. Актин значительно ускоряется АТФ-азную активность миозина, в результате весь АТФ гидролизует до АДФ и Фн.
У АДФ и Фн низкое сродство к актин-миозиновому комплексу, поэтому они от него отделяются. При этом головка миозина изменяет свой угол к оси фибриллы с 90° на примерно 45°, продвигая актин (на 10—15 нм) в направлении центра саркомера.
Новая молекула АТФ присоединяется к актин-миозиновому комплексу.
Комплекс актин-миозин-АТФ обладает низким сродством к актину, поэтому миозиновая головка с АТФ отделяется от F-актина. При этом наступает расслабление. Далее цикл возобновляется.

Вследствие такого движения уменьшается длина каждого саркомера (укорачиваются Н-зона и I-диски) и всей мышцы в целом. При такой системе генерации движения, получившей название системы скользящих нитей, длина филаментов не изменяется. Напряжение, развивающееся при сокращении мышцы, пропорционально степени перекрывают филаментов и, следовательно, числу поперечных мостиков. Эффективность такого сокращения около 50%, а двигателя внутреннего сгорания — менее 20%.

studfiles.net

Строение и механизм сокращения скелетных мышц. Сокращение миофибрилл и мышечного волокна происходит благодаря