Простые и сложные белки. Строение, функции, свойства, характеристика, примеры сложных белков. Сложные белки


определение, состав, строение, структура, функции, классификация и характеристика. Чем отличаются простые белки от сложных?

Сложный белок, кроме собственно белкового компонента, содержит дополнительную группу иной природы (простетическую). В качестве данного компонента выступают углеводы, липиды, металлы, остатки фосфорной кислоты, нуклеиновые кислоты. Чем отличаются простые белки от сложных, на какие виды подразделяют эти вещества, и каковы их особенности, расскажет эта статья. Главное отличие рассматриваемых веществ – их состав.

Сложные белки: определение

Это двухкомпонентные вещества, в состав которых входит простой белок (пептидные цепи) и небелковое вещество (простетическая группа). В процессе их гидролиза образуются аминокислоты, небелковая часть и продукты распада. Чем отличаются простые белки от сложных? Первые состоят только из аминокислот.

сложный белок

Классификация и характеристика сложных белков

Эти вещества делятся на виды в зависимости от типа дополнительной группы. К сложным белкам относятся:

  • Гликопротеины – белки, молекулы которых содержат углеводный остаток. Среди них выделяют протеогликаны (компоненты межклеточного пространства), включающие в свою структуру мукополисахариды. К гликопротеидам относятся иммуноглобулины.
  • Липопротеиды включают липидный компонент. К ним относятся аполипопротеины, выполняющие функцию обеспечения липидного транспорта.
  • Металлопротеины содержат ионы металлов (меди, марганца, железа и др.), связанные через донорно-акцепторное взаимодействие. В эту группу не входят гемовые белки, включающие соединения профиринового кольца с железом и подобные им по структуре соединения (хлорофилл, в частности).
  • Нуклеопротеиды – белки, имеющие нековалентные связи с нуклеиновыми кислотами (ДНК, РНК). К ним относится хроматин – компонент хромосом.
  • 5. Фосфопротеиды, к которым относится казеин (сложный белок творога), включают ковалентно соединенные остатки фосфорной кислоты.
  • Хромопротеины объединяет окрашенность простетического компонента. Данный класс включает гемовые белки, хлорофиллы и флавопротеиды.

Особенности гликопротеинов и протеогликанов

Эти белки являются сложными веществами. Протеогликаны содержат большую долю углеводов (80-85%), у обычных гликопротеидов содержание составляет 15-20%. Уроновые кислоты присутствуют только в молекуле протеогликанов, их углеводы отличаются регулярным строением с повторяющимися звеньями. Какова структура и функции сложных белков гликопротеинов? Их углеводные цепи включают только 15 звеньев и имеют нерегулярное строение. В структуре гликопротеинов связь углевода с белковым компонентом обычно осуществляется через остатки таких аминокислот, как серин или аспаргин.

 чем отличаются простые белки от сложных

Функции гликопротеинов:

  • Входят в состав клеточной стенки бактерий, костной соединительной и хрящевой ткани, окружают волокна коллагена, эластина.
  • Играют защитную роль. Например, данную структуру имеют антитела, интерфероны, факторы свертываемости крови (протромбин, фибриноген).
  • Являются рецепторами, которые взаимодействуют с эффектором – небольшой небелковой молекулой. Последняя, присоединяясь к белку, приводит к изменению его конформации, что приводит к определенному внутриклеточному ответу.
  • Выполняют гормональную функцию. К гликопротеинам относится гонадотропный, адренокортикотропный и тиреотропный гормоны.
  • Транспортируют вещества в крови и ионы через клеточную мембрану (трансферрин, транскортин, альбумин, Na+ ,К+ -АТФаза).

К гликопротеиновым ферментам относятся холинэстераза и нуклеаза.

Подробнее о протеогликанах

Обычно сложный белок протеогликан включает в свою структуру большие углеводные цепи с повторяющимися дисахаридными остатками, состоящими из какой-либо уроновой кислоты и аминосахара. Олиго- или полисахаридные цепи называются гликанами. Первые обычно содержат 2-10 мономерных единиц.

белки являются сложными

В зависимости от структуры углеводных цепей выделяют их различные типы, например, кислые гетерополисахариды с большим количеством кислотных групп или гликозаминогликаны, включающие аминогруппы. К последним относятся:

  • Гиалуроновая кислота, которую активно применяют в косметологии.
  • Гепарин, препятствующий свертываемости крови.
  • Кератансульфаты – компоненты хрящевой ткани и роговицы.
  • Хондроитинсульфаты входят в состав хряща и синовиальной жидкости.

Данные полимеры – компоненты протеогликанов, которые заполняют межклеточное пространство, удерживают воду, смазывают подвижные части суставов, являются их структурными составляющими. Гидрофильность (хорошая растворимость в воде) протеогликанов позволяет им в межклеточном пространстве создавать преграду для крупных молекул и микроорганизмов. С их помощью создается желеобразный матрикс, в который погружены волокна других важных белков, например, коллагена. Его тяжи в среде протеогликана имеют древовидную форму.

Особенности и типы липопротеидов

Сложный белок липопротеид отличается хорошо выраженной двойственной гидрофильной и гидрофобной природой. Ядро молекулы (гидрофобную часть) образуют неполярные эфиры холестерола и триацилглицериды.

Снаружи в гидрофильной зоне располагаются белковая часть, фосфолипиды, холестерол. Выделяют несколько разновидностей белков липопротеидов в зависимости от их структуры.

Основные классы липопротеидов:

  • Сложный белок высокой плотности (ЛВП, α-липопротеины). Перемещает холестерин к печени и периферическим тканям.
  • Низкой плотности (ЛНП, β-липопротеины). Кроме холестерина транспортируют триацилглицериды и фосфолипиды.
  • Очень низкой плотности (ЛОНП, пре-β-липопротеины). Выполняют функцию, подобную ЛНП.
  • Хиломикроны (ХМ). Транспортируют жирные кислоты и холестерин из кишечника после поступления пищи.

к сложным белкам относятся

Такая сосудистая патология, как атеросклероз, возникает в результате неправильного соотношения разных типов липопротеинов в крови. По характеристике состава можно выявить несколько тенденций изменения структуры фосфолипидов (от ЛВП до хиломикронов): уменьшение доли белка (от 80 до 10%) и фосфолипидов, увеличение процента триацилглицеридов (от 20 до 90%).

Среди металлопротеинов много важных ферментов

Металлопротеин может включать в себя ионы нескольких металлов. Их наличие влияет на ориентацию субстрата в активном (каталитическом) центре фермента. Ионы металлов локализуются в активном центре и играют важную роль в проведении каталитической реакции. Часто ион выполняет функцию акцептора электронов.

Примеры металлов, содержащихся в структуре ферментных металлопротеинов:

  • Медь включена в состав цитохромоксидазы, которая наряду с гемом содержит ион данного металла. Фермент участвует в процессе образования АТФ при работе дыхательной цепи.
  • Железо содержат такие ферменты, как ферритин, выполняющий функцию депонирования железа в клетке; трансферрин – переносчик железа в крови; каталаза ответственна за реакцию обезвреживания перекиси водорода.
  • Цинк – металл, характерный для алкогольдегидрогеназы, участвующей в окислении этилового и подобных ему спиртов; лактатдегидрогеназа – фермент в метаболизме молочной кислоты; карбоангидраза, катализирующая образование угольной кислоты из CO2 и h3O; щелочная фосфатаза, выполняющая гидролитическое расщепление эфиров фосфорной кислоты с различными соединениями; α2-макроглобулин – антипротеазный кровяной белок.
  • Селен входит в состав тиреопероксидазы, участвующей в процессе образования гормонов щитовидной железы; глутатионпероксидазы, выполняющей антиоксидантную функцию.
  • Кальций характерен для структуры α-амилазы – фермента гидролитического расщепления крахмала.

Фосфопротеины

Что входит в состав сложных белков фосфопротеинов? Для данной категории характерно присутствие фосфатной группы, которая связана с белковой частью через аминокислоты с гидроксилом (тирозин, серин или треонин). Какие функции выполняет фосфорная кислота, находясь в структуре белка? Она изменяет структуру молекулы, придает ей заряд, повышает растворимость, влияет на свойства белка. Примерами фосфопротеинов являются казеин молока и яичный альбумин, но в основном к данной категории сложных белков относятся ферменты.

сложный белок творога

Фосфатная группа играет важную функциональную роль, так как многие белки связаны с ней не постоянно. В клетке все время происходят процессы фосфорилирования и дефосфорилирования. В результате выполняется регуляция в работе белков. Например, если гистоны – белки, соединенные с нуклеиновыми кислотами переходят в фосфорилированное состояние, то активность генома (генетического материала) возрастает. От фосфорилирования зависит активность таких ферментов, как гликогенсинтаза и гликогенфосфорилаза.

Нуклеопротеины

Нуклеопротеины – белки, соединенные с нуклеиновыми кислотами. Они – неотъемлемая часть хранения и регуляции генетического материала, работы рибосом, выполняющих функцию синтеза белка. Самые простейшие формы жизни вирусов можно назвать рибо- и дезоксирибонуклеопротеинами, так как они состоят из генетического материала и белков.

Как происходит взаимодействие дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК) и гистонов? В хроматине выделяют 2 вида белков, связанных с ДНК (гистоновые и негистоновые). Первые участвуют на начальной стадии компактизации ДНК. Молекула нуклеиновой кислоты обвивается вокруг протеинов с формированием нуклеосом. Образовавшаяся нить похожа на бусины, из них формируются суперспирализованная структура (хроматиновая фибрилла) и суперспираль (хромонема интерфазы). За счет действия гистоновых белков и протеинов более высоких уровней обеспечивается сокращением размерности ДНК в тысячи раз. Достаточно сравнить размер хромосом и длину нуклеиновой кислоты, чтобы оценить важность белков (6-9 см и 10-6 мкм, соответственно).

Какие бывают хромопротеины

Хромопротеины содержат весьма разнообразные группы, которые объединяет только одно – наличие окраски в простетическом компоненте. Сложные белки данной категории подразделяются на: гемопротеины (содержат в структуре гем), ретинальпротеины (витамин А), флавопротеины (витамин В2), кобамидпротеины (витамин В12).

состав сложных белков

Гемопротеины классифицируются в зависимости от функций на не ферментативные (гемоглобиновый и миоглобиновый белок) и ферменты (цитохромы, каталазы, пероксидазы).

Флавопротеины содержат в качестве простетического компонента производные витамина В2 флавинмононуклеотид (ФМН) или флавинадениндинуклеотид (ФАД). Данные ферменты также участвуют в окислительно-восстановительных превращениях. К ним относятся оксидоредуктазы.

Что такое цитохромы?

Как было описано выше, гем состоит из порфирина. В его структуру входят 4 пиррольных кольца и двухвалентное железо. Особая группа гемовых ферментов – цитохромы, различающиеся составом аминокислот и числом пептидных цепей, специализированы на проведении окислительно-восстановительных реакций, за счет которых обеспечивается перенос электронов в дыхательной цепи. Данные ферменты участвуют в микросомальном окислении – начальных реакциях биотрансформации ксенобиотиков, приводящих к их обезвреживанию, и обмене многих экзогенных и экзогенных веществ, например, стероидов, насыщенных жирных кислот.

Влияние простетической группы

Простетическая группа, входящая в состав сложных белков, влияет на его свойства: изменяет его заряд, растворимость, термопластичность. Например, таким действием обладают остатки фосфорной кислоты или моносахаридов. Углеводная часть, включенная в состав сложного белка, защищает его от протеолиза (разрушения в результате процесса гидролиза), влияет на проникновение молекул через клеточную мембрану, их секрецию и сортировку. Липидный фрагмент позволяет создавать белковые каналы для транспорта плохо растворимых в воде (гидрофобных) соединений.

сложные белки определение

Строение и функции сложных белков полностью зависят от простетической группы. Например, с помощью железосодержащего гема в гемоглобине происходит связывание кислорода и углекислого газа. За счет нуклеопротеидов, формируемых в результате взаимодействия гистонов, протаминов с ДНК или РНК, происходит защита генетического материала, его компактное хранение, связывание РНК в процессе синтеза белков. Нуклеопротеидами называют устойчивые комплексы белков и нуклеиновых кислот.

Заключение

Таким образом, сложные белки выполняют большой спектр функций в организме. Поэтому потребление макро- и микроэлементов так важно для поддержания здоровья. Металлы входят в состав многих ферментов. Зная биохимию, особенности своего здоровья и экологическое состояние места проживания, можно скорректировать режим собственного питания. Например, выделяют территории, отличающиеся дефицитом какого-либо элемента. Его дополнительное внесение в рацион в виде добавок позволяет восполнить недостаток.

fb.ru

8 Простые и сложные белки

Простые белки построены из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на свободные аминокислоты.

Сложные белки – это двухкомпонентные белки, которые состоят из какого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого про-стетической группой. При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты ее распада.

Простые белки в свою очередь делятся на основании некоторых условно выбранных критериев на ряд подгрупп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и др. Классификация сложных белков (см. главу 2) основана на химической природе входящего в их состав небелкового компонента. В соответствии с этим различают фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту), хромопротеины (в состав их входят пигменты), нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты), гликопротеины (содержат углеводы),липопротеины (содержат липиды) и металлопротеины (содержат металлы).

Простые:

Протамин (protamine)- Низкомолекулярный (4-12 кД) основный ядерныйбелок. У многих животныхпротаминнаряду сгистонамисодержится всперматозоидах, а у некоторых (например, у рыб) полностью замещаетгистоны. ПрисутствиепротаминазащищаетДНКот действиянуклеази придаетхроматинукомпактную форму.

ГИСТОНЫ(от греч. histos-ткань), группа сильноосновных простыхбелков(р/ 9,5-12,0), содержащихся вядрах клетокживотных и растений. Предполагают, что Г. участвуют в переводе чрезвычайно длинныхмолекулхромосомнойДНКв форму, удобную для пространств. разъединения отдельныххромосоми их перемещения в ходеделенияклетки. Полагают также, что Г. участвуют в механизмахтранскрипцииирепликации.

АЛЬБУМИНЫ(от лат. albumen, род. падеж albuminis- белок), водорастворимые глобулярныебелки, входящие в составсыворотки крови,цитоплазмыклетокживотных и растений,молока. наиб. известны сывороточный и яичный А., а также лактальбумин (гл. компоненты соотв.сыворотки крови, яичногобелкаи молока).

Глобулин (globulin) - Глобулины – семейство глобулярных белков, растворимых в растворах солей, кислот и щелочей (полипептидные цепи свернуты в сферические или эллипсоидные структуры – глобулы). Глобулины участвуют в иммунных реакциях (иммуноглобулины), в свертывании крови (протромбин, фибриноген) и т.п.

ПРОЛАМИНЫ, запасные белки семян злаков (у пшеницы эти белки наз. птиалинами, у кукурузы-зеинами, у ячменя-гордеинами, у ржи-секалинами, у овса-авснинами). П. делятся на две группы-серосодержащие (S-богатые) и серо-несодержащие (S-бедные). Все эти белкикодируются семействами родственных генов, имеющих общего предшественника. Часто к П. относят также родственные им белки-глютенины (глутелины, или HMW). Все эти группы белков различаются по аминокислотному составу, содержат много остатковглутамина и пролина, мало остатков основных аминокислот (см. табл.).

Сложные:

ГЛИКОПРОТЕИНЫ(гликопротеиды), соед., вмолекулахк-рых остатки олиго- илиполисахаридовковалентно связаны (О- или N-гликозидными связями) с полипептидными цепямибелка. Г. широко распространены в природе. К ним относятся важные компонентысыворотки крови(иммуноглобулины, трансферины и др.), групповые в-ва крови, определяющие групповую принадлежность крови человека и животных,антигенымн.вирусов(гриппа, кори, энцефалита и др.), нек-рыегормоны,лектины,ферменты.

ИПОПРОТЕИНЫ(липопротеиды), комплексы, состоящие избелков(аполипопротеинов; сокращенно - апо-Л.) илипидов, связь между к-рыми осуществляется посредством гидрофобных и электростатич. взаимодействий. Л. подразделяют на свободные, или р-римые вводе(Л.плазмы крови,молока, желтка яиц и др.), и нерастворимые, т. наз. структурные (Л.мембранклетки, миелиновой оболочки нервных волокон,хлоропластоврастений). Нековалентная связь в Л. междубелкамиилипидамиимеет важное биол. значение. Она обусловливает возможность своб. обменалипидови модуляцию св-в Л. ворганизме. Среди своб. Л. (они занимают ключевое положение в транспорте иметаболизмелипидов) наиб. изучены Л.плазмы крови, к-рые классифицируют по их плотности.

studfiles.net

Простые и сложные белки. Строение, функции, свойства, характеристика, примеры сложных белков

Одно из определений жизни звучит следующим образом: «Жизнь есть способ существования белковых тел». На нашей планете все без исключения организмы содержат такие органические вещества, как протеины. В данной статье будут описаны простые и сложные белки, определены различия в молекулярном строении, а также рассмотрены их функции в клетке.

Что такое белки

С точки зрения биохимии - это высокомолекулярные органические полимеры, мономерами которых являются 20 видов различных аминокислот. Они соединяются между собой ковалентными химическими связями, иначе называемые пептидными. Так как мономеры белка являются амфотерными соединениями, они содержат как аминогруппу, так и карбоксильную функциональную группы. Химическая связь СО-NH возникает между ними.

сложные белки

Если полипептид состоит из остатков аминокислотных звеньев, он образует простой белок. Молекулы полимера, дополнительно содержащие ионы металлов, витамины, нуклеотиды, углеводы - это сложные белки. Далее мы рассмотрим пространственное строение полипептидов.

Уровни организации белковых молекул

Они представлены четырьмя различными конфигурациями. Первая структура - линейная, она наиболее проста и имеет вид полипептидной цепи, во время её спирализации происходит образование дополнительных водородных связей. Они стабилизируют спираль, которая называется вторичной структурой. Третичный уровень организации имеют простые и сложные белки, большинство растительных и животных клеток. Последняя конфигурация - четвертичная, возникает при взаимодействии нескольких молекул нативной структуры, объединенных коферментами, именно такое строение имеют сложные белки, выполняющие в организме разнообразные функции.

Разнообразие простых белков

Эта группа полипептидов немногочисленна. Их молекулы состоят только из аминокислотных остатков. К протеинам относятся, например, гистоны и глобулины. Первые представлены в структуре ядра и объединены с молекулами ДНК. Вторая группа - глобулины - считаются главными компонентами плазмы крови. Такой белок, как гамма-глобулин, выполняет функции иммунной защиты и является антителом. Эти соединения могут образовывать комплексы, в состав которых входят сложные углеводы и белки. Такие фибриллярные простые белки, как коллаген и эластин, входят в состав соединительной ткани, хрящей, сухожилий, кожи. Их главные функции - строительная и опорная.

Белок тубулин входит в состав микротрубочек, которые являются компонентами ресничек и жгутиков таких одноклеточных организмов, как инфузории, эвглены, паразитические жгутиконосцы. Этот же белок входит в состав многоклеточных организмов (жгутики сперматозоидов, реснички яйцеклеток, реснитчатый эпителий тонкого кишечника).

простые и сложные белки

Белок альбумин выполняет запасающую функцию (например, белок куриных яиц). В эндосперме семян злаковых растений – ржи, риса, пшеницы - накапливаются молекулы белков. Они называются клеточными включениями. Эти вещества использует зародыш семени в начале своего развития. Кроме того, высокое содержание белка в зерновках пшеницы является очень важным показателем качества муки. Хлеб, испеченный из муки богатой клейковиной, имеет высокие вкусовые качества и более полезен. Клейковину содержат так называемые твердые сорта пшеницы. В плазме крови глубоководных рыб содержатся белки, препятствующие их гибели от холода. Они обладают свойствами антифриза, предотвращая гибель организма при низких температурах воды. С другой стороны, в составе клеточной стенки термофильных бактерий, живущих в геотермальных источниках, содержатся белки, способные сохранять свою природную конфигурацию (третичную или четвертичную структуру) и не денатурировать в интервале температур от +50 до + 90 °С.

Протеиды

Это сложные белки, для которых характерно большое разнообразие в связи с различными функциями, выполняемыми ими. Как отмечалось ранее, эта группа полипептидов, кроме белковой части, содержит простетическую группу. Под влиянием различных факторов, таких как высокая температура, соли тяжелых металлов, концентрированные щелочи и кислоты, сложные белки могут изменять свою пространственную форму, упрощая её. Это явление называется денатурацией. Строение сложных белков нарушается, водородные связи рвутся, а молекулы теряют свои свойства и функции. Как правило, денатурация носит необратимый характер. Но у некоторых полипептидов, выполняющих каталитическую, двигательную и сигнальную функции, возможна ренатурация - восстановление природной структуры протеида.

свойства сложных белков

Если действие дестабилизирующего фактора происходит продолжительное время, белковая молекула разрушается полностью. Это приводит к разрыву пептидных связей первичной структуры. Восстановить протеин и его функции уже невозможно. Такое явление называется деструкцией. Примером может служить варка куриных яиц: жидкий белок – альбумин, находящийся в третичной структуре, полностью разрушается.

Биосинтез белков

Еще раз напомним, что в состав полипептидов живых организмов входит 20 аминокислот, среди которых есть незаменимые. Это лизин, метионин, фенилаланин и т. д. Они поступают в кровь из отделов тонкой кишки после расщепления в ней белковых продуктов. Чтобы синтезировать заменимые аминокислоты (аланин, пролин, серин), грибы и животные используют азотсодержащие соединения. Растения, являясь автотрофами, самостоятельно образуют все необходимые составные мономеры, представляющие сложные белки. Для этого в реакциях ассимиляции у них используются нитраты, аммиак или свободный азот. У микроорганизмов некоторые виды обеспечивают себя полным аминокислотным набором, а у других синтезируются только некоторые мономеры. Этапы биосинтеза белков протекают в клетках всех живых организмов. В ядре происходит транскрипция, а в цитоплазме клетки - трансляция.

характеристика сложных белков

Первый этап – синтез предшественника иРНК происходит при участии фермента РНК-полимеразы. Он разрывает водородные связи между цепями ДНК, и на одной из них по принципу комплиментарности собирает молекулу пре-иРНК. Она подвергается слайсингу, то есть созревает, и далее выходит из ядра в цитоплазму, образуя матричную рибонуклеиновую кислоту.

Для осуществления второго этапа необходимо наличие специальных органелл – рибосом, а также молекул информационных и транспортных рибонуклеиновых кислот. Еще одним важным условием является наличие молекул АТФ, так как реакции пластического обмена, к которым принадлежит биосинтез белков, происходят с поглощением энергии.

сложные белки состоят из

Ферменты, их строение и функции

Это большая группа белков (около 2000), выполняющих роль веществ, влияющих на скорость протекания биохимических реакций в клетках. Они могут быть простыми (трепсин, пепсин) или сложными. Сложные белки состоят из кофермента и апофермента. Специфичность самого белка относительно соединений, на которые он воздействует, определяет кофермент, а активность протеидов наблюдается только в том случае, когда белковый компонент связан с апоферментом. Каталитическая активность фермента зависит не от всей молекулы, а только от активного центра. Его строение соответствует химической структуре катализируемого вещества по принципу «ключ-замок», поэтому действие ферментов строго специфично. Функции сложных белков заключаются как в участии в метаболических процессах, так и в использовании их в качестве акцепторов.

Классы сложных белков

Они были разработаны биохимиками, исходя из 3 критериев: физико-химических свойств, функциональных особенностей и специфики структурных признаков протеидов. К первой группе относятся полипептиды, различающиеся электрохимическими свойствами. Они делятся на основные, нейтральные и кислые. По отношению к воде белки могут быть гидрофильными, амфифильными и гидрофобными. Ко второй группе относятся ферменты, которые были рассмотрены нами ранее. Третья группа включает полипептиды, различающиеся химическим составом простетических групп (это хромопротеиды, нуклеопротеиды, металлопротеиды).

группы сложных белков

Рассмотрим свойства сложных белков более подробно. Так, например, кислый белок, входящий в состав рибосом, содержит 120 аминокислот и является универсальным. Он находится в белоксинтезирующих органеллах, как прокариотических, так и эукариотических клеток. Еще один представитель этой группы - белок S-100, состоит из двух цепей, связанных ионом кальция. Он входит в состав нейронов и нейроглии - опорной ткани нервной системы. Общее свойство всех кислых белков - это высокое содержание двухосновных карбоновых кислот: глутаминовой и аспарагиновой. К щелочным белкам относятся гистоны - протеины, входящие в состав нуклеиновых кислот ДНК и РНК. Особенностью их химического состава является большое количество лизина и аргинина. Гистоны вместе с хроматином ядра образуют хромосомы - важнейшие структуры наследственности клеток. Эти белки участвуют в процессах транскрипции и трансляции. Амфифильные протеины широко представлены в клеточных мембранах, образуя липопротеиновый бислой. Таким образом, изучив выше рассмотренные группы сложных белков, мы убедились в том, что их физико-химические свойства обусловлены строением белкового компонента и простетических групп.

Некоторые сложные белки клеточных мембран способны узнавать различные химические соединения, например антигены, и реагировать на них. Это сигнальная функция протеидов, она очень важна для процессов избирательного поглощения веществ, поступающих из внешней среды, и для её защиты.

Гликопротеины и протеогликаны

Они являются сложными белками, отличающимися между собой биохимическим составом простетических групп. Если химические связи между белковым компонентом и углеводной частью - ковалентно-гликозидные, такие вещества называются гликопротеинами. Апофермент у них представлен молекулами моно- и олигосахаридов, примерами таких белков служат протромбин, фибриноген (белки, участвующие в свертывании крови). Кортико- и гонадотропные гормоны, интерфероны, мембранные ферменты также являются гликопротеинами. В молекулах протеогликанов белковая часть составляет всего 5%, остальное приходится на простетическую группу (гетерополитсахарид). Обе части соединены гликозидной связью группы ОН-треонина и аргинина и группы NH₂-глутамина и лизина. Молекулы протеогликанов играют очень важную роль в водно-солевом обмене клетки. Ниже представлена таблица сложных белков, изученных нами.

ГликопротеиныПротеогликаны
Структурные компоненты простетических групп
1. Моносахариды (глюкоза, галактоза, манноза)1. Гиалуроновая кислота
2. Олигосахариды (мальтоза, лактоза, сахароза)2. Хондроитиновая кислота.
3. Ацетилированные аминопроизводные моносахаридов3. Гепарин
4. Дезоксисахариды
5. Нейраминовые и сиаловые кислоты

Металлопротеиды

Эти вещества содержат в составе своих молекул ионы одного или нескольких металлов. Рассмотрим примеры сложных белков, относящихся к вышеназванной группе. Это прежде всего ферменты, такие как цитохромоксидаза. Она располагается на кристах митохондрий и активизирует синтез АТФ. Феррин и трансферрин - протеиды, содержащие ионы железа. Первый депонирует их в клетках, а второй является транспортным белком крови. Еще один металлопротеид - альфаамелаза, она содержит ионы кальция, входит в состав слюны и сока поджелудочной железы, участвуя в расщеплении крахмала. Гемоглобин является как металлопротеидом, так и хромопротеидом. Он выполняет функции транспортного белка, перенося кислород. В результате образуется соединение оксигемоглобин. При вдыхании монооксида карбона, иначе называемого угарным газом, его молекулы образуют с гемоглобином эритроцитов очень стойкое соединение. Оно быстро разносится по органам и тканям, вызывая отравление клеток. В итоге при длительном вдыхании угарного газа наступает смерть от удушья. Гемоглобин частично переносит и углекислый газ, образовавшийся в процессах катаболизма. С током крови диоксид карбона поступает в легкие и почки, а из них - во внешнюю среду. У некоторых ракообразных и моллюсков транспортным белком, переносящим кислород, служит гемоцианин. Вместо железа он содержит ионы меди, поэтому кровь животных имеет не красный, а голубой цвет.

таблица сложных белков

Функции хлорофилла

Как мы уже упоминали ранее, сложные белки могут образовывать комплексы с пигментами – окрашенными органическими веществами. Их цвет зависит от хромоформных групп, которые избирательно поглощают определённые спектры солнечного света. В клетках растений есть зеленые пластиды – хлоропласты, содержащие пигмент хлорофилл. В его состав входят атомы магния и многоатомный спирт фитол. Они связаны с белковыми молекулами, а сами хлоропласты содержат тилакоиды (пластинки), или мембраны, связанные в стопки – граны. В них находятся фотосинтезирующие пигменты – хлорофиллы - и дополнительные каротиноиды. Здесь же находятся все ферменты, используемые в фотосинтетических реакциях. Таким образом, хромопротеиды, к которым относится и хлорофилл, выполняют важнейшие функции в обмене веществ, а именно в реакциях ассимиляции и диссимиляции.

Вирусные белки

Их содержат представители неклеточных форм жизни, входящие в Царство Вира. Вирусы не имеют собственного белоксинтезирующего аппарата. Нуклеиновые кислоты, ДНК или РНК, могут вызывать синтез собственных частиц самой клеткой, инфицированной вирусом. Простые вирусы состоят только из белковых молекул, компактно собранных в структуры спиральной или многогранной формы, как, например, вирус табачной мозаики. Сложные вирусы имеют дополнительную мембрану, составляющую часть плазматической оболочки клетки-хозяина. В неё могут входить гликопротеиды (вирус гепатита В, вирус оспы). Основная функция гликопротеидов — это узнавание специфических рецепторов на мембране клетки хозяина. В состав дополнительных вирусных оболочек входят и белки-ферменты, обеспечивающие редупликацию ДНК или транскрипцию РНК. Исходя из вышесказанного, можно сделать следующий вывод: белки оболочек вирусных частиц имеют специфическое строение, зависящее от мембранных белков клетки-хозяина.

В данной статье нами была дана характеристика сложных белков, изучены их строение и функции в клетках различных живых организмов.

fb.ru

Сложные белки (добавка) 2015

Сложные белки.

Белки, которые, кроме аминокислот, содержат небелковые компоненты называются сложными (холопротеинами или протеидами). Небелковую часть таких двухкомпонентных систем называют простетической группой, а белковую – апопротеином. Холопротеин может диссоциировать на компоненты: холопротеин  апопротеин + простетическая группа. Направление данной реакции зависит от прочности связи этих составляющих холопротеина.

Простетическая группа может быть представлена различными по химической природе соединениями. В зависимости от ее строения и свойств сложные белки подразделяются на:

1) хромопротеины, содержащие в качестве небелковой части окрашенный компонент;

2) гликопротеины, включающие в свой состав углеводы и их производные;

3) нуклеопротеины, простетическая группа которых представлена нуклеиновыми кислотами;

4) липопротеины, представляющие собой комплексы липидов и белков;

5) фосфопротеины, в состав которых входит остаток ортофосфорной кислоты;

6) металлопротеины, имеющие в составе своей молекулы ионы металлов.

Гликопротеиды

- это сложные белки, простетической группой которых являются углеводы или их производные. У некоторых гликопротеидов углеводная часть непрочно связана с белком может легко от него отделяться. Простетические группы некоторых гликопротеидов могут встречаться в тканях и в свободном состоянии.

В состав углеводной группы могут входить гексозы, гексозамины, гексуроновые кислоты, фукоза, сиаловые кислоты, хондроитинсульфаты, гепарин, гепаринсульфаты, гиалуроновая кислота, именуемые гликозаминогликанами (или мукополисахаридами).

В зависимости от состава различают кислые и нейтральные мукополисахариды. К кислым относятся гиалуроновая кислота и гепарин. Молекула гиалурновой кислоты построена из остатков глюкуроновой кислоты и ацетилглюкозамина. Гиалуроновая кислота входит в состав соединительной ткани, роговицы глаза, сердечных клапанов. В состав нейтральных мукополисахаридов входят нейтральные сахара (галактоза, манноза). Нейтральные мукополисахариды входят в состав слизистых секретов – слюны, желудочного сока, плазмы крови.

Углевод-белковые комплексы делятся на гликопротеиды и протеогликаны. Углеводная часть гликопротеидов представлена небольшими гетерополисахаридами или олигосахаридами нерегулярного строения. Белок в них составляет 80-90% массы макромолекулы. Для гликопротеидов типична ковалентная гликозидная связь, которая возникает между углеводным компонентом и амидной группой аспарагина в белках (N-гликозидная связь; например в иммуноглобулинах, ферментах и гормонах) или О-гликозидная, когда моносахарид связан с ОН-группой серина или треонина (в муцинах), а иногда с ОН-группой гидроксилизина или гидроксипролина (коллагены). Простетическая группа протеогликанов представлена гликозаминогликанами – гетерополисахаридами, имеющими регулярное строение. На долю белковой части при этом приходится всего 2-10% массы макромолекулы.

Между белковыми и углеводными компонентами в протеогликанах могут возникать как ковалентные гликозидные, так и ионные связи вследствие того, что их углеводный фрагмент имеет большой отрицательный заряд при физиологических значениях рН. Основная масса протеогликанов сосредоточена в соединительной ткани, составляя основное ее вещество. Интересно заметить, что вещества групп крови, у которых полисахариды составляют до 80% массы макромолекулы, но имеют нерегулярное строение, не могут быть полностью отнесены ни к гликопротеидам, ни к протеогликанам. Поэтому их можно выделить в отдельную группу углевод-белковых комплексов.

Определения концентрации сиаловых кислот в сыворотке крови (колориметрический метод Гесса)

Сиаловые кислоты представляют собой N-ацетил- и N-глицилпроизводные нейраминовой кислоты. Эти соединения рассматриваются как нормальные компоненты всех тканей и биологических жидкостей организма человека и животных и являются важной составной частью углевод-белковых (гликопротеинов) и углевод-липидных (гликолипидов) комплексов, в которых занимают обычно краевое положение.

После отщепления от гликопротеидов свободные сиаловые кислоты инактивируют многие бактериальные и вирусные болезнетворные агенты. Поэтому увеличение содержания в крови сиалогликопротеинов может быть проявлением компенсаторной, защитной воспалительной реакции. В свободном виде производные нейраминовой кислоты присутствуют в крови, ликворе, слизистой оболочке желудка, щитовидной железе и др.

Для определения концентрации сиаловых кислот в сыворотке крови обычно используется колориметрический метод Гесса

В норме содержание сиаловых кислот составляет 135-200 усл.ед., или 62-73 мг% (0,62-0,73 г/л), или 2,00-2,36 ммоль/л -ацетилнейраминовой кислоты. При инфекционных, аллергических состояниях и некробиотических процессах нарушается тканевой метаболизм с деполимеризацией гликопротеиновых комплексов. В результате этих изменений в сыворотке крови в большом количестве появляются продукты расщепления белково-углеводных комплексов и в связи с этим резко нарастает доля сиаловых кислот.

Гиперсиалемия (повышение уровня сиаловых кислот в сыворотке крови) наблюдается при опухолях головного мозга, инфаркте миокарда, ревматизме, туберкулезе, раке, эндокардите, лейкемии, лимфогранулематозе, нефротическом синдроме, остеомиелите и других заболеваниях (преимущественно воспалительного характера, а также сопровождающихся распадом соединительной ткани). У больных с активным туберкулезом содержание нейраминовых кислот нередко составляет 5,74 ммоль/л, с подострым бактериальным эндокардитом – 3,3 ммоль/л, с далеко зашедшей раковой опухолью – 4,58 ммоль/л. Их концентрация возрастает также при заболеваниях, связанных с поражением паренхимы печени и коллагенозах.

Гипосиалемия или снижение доли сиаловых кислот в крови отмечается при пернициозной анемии, гемохроматозе, болезни Вильсона-Коновалова и дегенеративных процессах в центральной нервной системе, что, видимо, связано с нарушением биосинтеза гликопротеиновых комплексов.

Фосфопротеиды

- сложные белки, содержащие в качестве простетических групп остатки фосфорной кислоты (0,5-0,9%). Фосфорная кислота связывается с белком по месту расположения в полипептидной цепи оксиаминокислот (серина, треонина, тирозина) сложноэфирной связью. К фосфопротеидам относятся казеиноген молока, вителлин, вителленин и витин из яичных желтков, ихтулин из икры рыб, некоторые ферменты (пепсин, фосфоглюкомутаза, фосфорилаза и др.).

Биологическая роль фосфопротеидов заключается в том, что они служат типичным материалом для растущих организмов. Так, казеиноген (казеин) молока содержит все незаменимые аминокислоты и фосфорную кислоту (0,9%). Следовательно, вместе с казеиногеном в организм поступает фосфорная кислота, необходимая для развития скелета и обмена веществ. Казеиноген в молоке представлен кальциевой солью.

Два важных минеральных вещества - фосфор и кальций - доставляются в организм вместе с казеиногеном, и чем больше в молоке казеиногена, тем больше в нем кальция и фосфора. Молоко включает эти два минеральных вещества в физиологически оптимальных соотношениях, поэтому они хорошо усваиваются организмом. Кроме этого, биологическое значение фосфопротеидов важно в регуляции метаболизма, причем этот механизм регуляции включается как при быстром, так и при долгосрочном ответе клетки на изменения условий внешней или внутренней среды. Так, фермент липаза, локализующаяся в жировой ткани, становится активной при переходе ее в фосфорилированную форму (т. е. фосфопротеид).

При стрессовых ситуациях создаются условия для перевода липазы в фосфопротеин, что увеличивает расщепление триглицеридов в жировой ткани и обеспечивает различные органы и ткани свободными жирными кислотами как источниками энергии. Фосфорилирование ядерных белков имеет следствием изменение процессов репликации, транскрипции, трансляции, и также обеспечивает приспособление клетки к изменяющимся условиям среды.

studfiles.net

Сложные белки (протеиды)

К сложным белкам (протеидам) относят белки, в которых помимо белковой части содержатся небелковые вещества (простетические группы).

Сложные белки классифицируют по химическому составу их простетической группы.

Выделяют следующие группы сложных белков:

1. хромопротеиды;

2. нуклеопротеиды;

3. липопротеиды;

4. гликопротеиды;

5. фосфопротеиды;

6. металлопротеиды

Хромопротеиды

Хромопротеидысодержат в качестве простетической группы окрашенные небелковые соединения. В группе хромопротеидов выделяют гемопротеиды и флавопротеды.

В гемопоротеидах простетической группой является гем – органическое, железосодержащее вещество, придающее белку красный цвет. Гем соединяется с белком глобином за счёт координационных и гидрофобных связей. Примерами гемопротеидов являются белок эритроцитов гемоглобин, белок мышц миоглобин, тканевые белки цитохромы, ферменты каталаза, пероксидаза. Гемопротеиды участвуют в переносе кислорода и в окислительных процессах в тканях.

В флавопротеидах содержится простетическая группа жёлтого цвета. В качестве простетической группы могут быть представлены нуклеотиды ФАД, ФМН. К флавопротеидам относится фермент сукцинатдегидрогеназа. Некоторые флавопротеиды содержат в своём составе металлы – металлофлавопротеиды. Флавопротеиды участвуют в окислительных процессах в организме.

Нуклеопротеиды

Нуклеопротеидысостоят из белковой части и нуклеиновых кислот: ДНК или РНК. В ядре локализованы дезоксирибонуклеопротеиды, в цитозоле – рибонуклеопротеиды. Белки в нуклепротеидах ядра представлены в основном гистонами. Белковая и небелковые части нуклеопротеидов связаны ионными и гидрофобными связями. При полном гидролизе нуклеопротеидов образуются аминокислоты, фосфорная кислота, углевод и пуриновые или пиримидиновые азотистые основания. Нуклеопротеиды участвуют в хранении и воспроизведении генетической информации.

Липопротеиды

Липопротеиды в качестве простетической группы содержат различные липиды (триацилглицерины, фосфолипиды, холестерин и др.). Между белком и липидом формируются гидрофобные и ионные связи. Липопротеиды принято делить на структурные, входящие в состав клеточных мембран, и транспортные, осуществляющие перенос липидов кровью. Транспортные липопротеиды представляют собой сферические частицы, внутри которых находятся гидрофобные жиры, а на поверхности – фосфолипиды и гидрофильные белки. Примером липопротеида может служить фактор свёртывания крови – тромбопластин.

Фосфопротеиды

Фосфопротеидысодержат остатки фосфорной кислоты, соединённые с радикалами остатков серина, реже треонина белковой части сложноэфирными связями. Присоединение фосфорной кислоты к белку может носить обратимый характер и сопровождаться формированием или разрывом ионных связей фосфорной кислоты и заряженных групп белка, что меняет структуру и биологическую активность фосфопротеида. К фосфопротеидам относятся структурные белки костной ткани, казеиноген молока, ововителлин белка куриного яйца, некоторые ферменты (фосфорилаза, гликогенсинтетаза, ТАГ-липаза).

Гликопротеиды

Гликопротеиды содержат, как правило,прочно присоединенные гликозидными связями остатки углеводов (моносахаридов, олигосахаридов). Гликопротеиды обычно имеют мозаичную структуру, в которой чередуются углеводные и белковые фрагменты.

Углеводная часть придаёт специфичность гликопротеидам и определяет их устойчивость к тканевым ферментам. Гликопротеиды широко представлены в организме человека. Они содержатся как в тканях, так и в биологических жидкостях. Муцин слюны содержит в своём составе до 15% маннозы и галактозы. Гликопротеидами являются некоторые гормоны, например, гонадотропины гипофиза. Некоторые транспортные белки крови относятся к гликопротеидам (трансферрин). Гликопротеидом является фактор свёртывания крови фибриноген, Все виды иммуноглобулинов содержат углеводные фрагменты. Углеводы придают специфичность тканевым рецепторам. Адгезивные белки (фибронектин, ламинин), будучи гликопротеидами, обеспечивают взаимодействие клеток, волокон, гликозаминогликанов соединительной ткани.

Металлопротеиды

Металлопротеиды– сложные белки, в состав которых входят металлы. Например, гемосидерин и ферритин содержат железо, фермент алкогольдегидрогеназа содержит цинк.

В последнее время предложена классификация белков на семейства- группы близких по структуре и функциям белков, имеющие гомологичные последовательности аминокислот. Например, выделяют семействосериновых протеаз, содержащих в активном центре аминокислоту серин и участвующих в расщеплении различных белков. В это семейство входят трипсин, химотрипсин, эластаза, многие ферменты свёртывания крови (тромбин), антисвёртывающей системы (фибринолизин). Семейство иммуноглобулинов включает все виды основных и минорных иммуноглобулинов. Иммуноглобулины имеют вилкообразную структуру, состоящую из двух тяжелых (Н) цепей и двух лёгких цепей (L). Иммуноглобулины, в свою очередь, входят в состав суперсемейства, включающего иммуноглобулины, рецепторы к Т-антигенам, белки гистиосовместимости.

Похожие статьи:

poznayka.org

Сложные белки

В состав сложных белков входит белковая часть и какая-либо небелковая (простетическая) группа. В зависимости от химической природы простетической группы различают: хромопротеины, фосфопротеины, липопротеины, гликопротеины, металлопротеины, нуклеопротеины.

Х р о м о п р о т е и н ы состоят из простого белка,  связанного с каким-либо окрашенным соединением небелкового характера. Эти белки обладают высокой биологической активностью. Одни из них участвуют в окислительно-восстановительных реакциях, другие  -  в процессе фотосинтеза, третьи  -  в переносе кислорода и диоксида углерода и т.д.

 

Окрашенными небелковыми компонентами хромопротеинов могут быть производные каротина, изоаллоксазина, порфиринов и др.

Хорошо  изученным  представителем  хромопротеинов  является    г е м о г л о б и н  -  белок, играющий важную роль в дыхательной функции крови теплокровных (транспорт кислорода и диоксида углерода). Молекула гемоглобина состоит из белка глобина и небелковой группы гема. Видовая специфичность гемоглобина человека и животного обусловлена глобином; гем у всех гемоглобинов имеет одинаковое строение.

 
  Сложные белки
         В основе химической структуры гема лежит протопорфирин IX (1,3,5,8-тетраметил-2,4-дивинил-6,7-дипропионовокислый порфирин), представляющий собой производное порфирина  -  ароматического макроцикла, состоящего из пиррольных колец, соединенных метиновыми группами (-СН= ). Протопорфирин IX,

соединенный с двухвалентным железом, является гемом. Приводим формулы каждого из этих соединений.    

Гемоглобин обладает очень интересной и биологически важной особенностью. Он легко соединяется не только с кислородом, но и с СО, NO и другими газами. При воздействии окислителей к железу гемоглобина присоединяется группа   -ОН  и оно становится трехвалентным.

М и о г л о б и н  -  относительно небольшой глобулярный, кислород-связывающий, белок (мол. масса 16700) мышечных клеток. Его молекула состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 153 аминокислотных остатка с установленной последовательностью и одного гема.

Ф о с ф о п р о т е и н ы  -  белки, содержащие в своем составе ортофосфорную кислоту, присоединенную сложноэфирной связью к остаткам серина, реже треонина.

  Фосфопротеины играют важную роль в питании как зародышей животных, так и молодого, растущего животного организма. Важными представителями этой группы белков являются казеин  -  главный белок молока, вителлин и фосфовитин  -  белки яичного желтка, ихтулин, выделенный из икры рыб и некоторые другие.

Л и п о п р о т е и н ы  -  это сединения, состоящие из липидов и специфических белков, связанных между собой посредством гидро-фобных и электростатических взаимодействий. Из липидов в составе липопротеинов обнаружены ацилглицерины, жирные кислоты, фосфолипиды, холестерин и его эфиры.

Среди липопротеинов различают структурные (нерастворимые) и свободные (растворимые в воде). Структурные липопротеины входят в состав мембран клетки и ее структурных образований,оболочки нервных волокон и жировых шариков молока, пластид растительной клетки (хлоропластов) и др. Структурные  липопротеины обеспечивают проницаемость мембран.

Свободные липопротеины содержатся в плазме крови, молоке, желтке яиц и др. Они занимают ключевое место в транспорте и обмене липидов. Наиболее изученными являются липопротеины крови.

Г л и к о п р о т е и н ы  -  белки, содержащие в  качестве небелковой группы углеводы и их производные (галактозу, маннозу, аминосахара, олигосахариды, гетерополисахариды и др.) Углеводный и белковый компоненты в гликопротеинах соединены О- или  N-гликозидными связями. В образовании О-гликозидных связей между углеводным компонентом и белком участвуют остатки серина, треонина, гидроксилизина и гидроксипролина. В образовании N-гликозидной углевод-белковой связи могут участвовать глюкозамины (или N-ацетилглюкозамины) и амидная группа аспарагина пептидной цепи. Углеводная часть в молекуле гликопротеина может составлять менее 1%, а может достигать 30% и более.

М е т а л л о п р о т е и н ы   -   сложные белки, в состав которых входят ионы какого-либо одного или нескольких металлов, соединенные с белковой частью посредством комплексной связи. Ионы металлов в металлопротеинах можно отделить от белка  только при энергичном воздействии. К металлопротеинам относятся  ф е р р и т и н, содержащий железо,  ц е р у л о п л а з м и н   и   п о л и ф е н о л о к с и д а з а, содержащие медь,  а м и л а з а, содержащая кальций и др.

Некоторые металлопротеины, особенно из группы ферментов, содержат в качестве простетической группы несколько различных веществ. Так, например, в сукцинатдегидрогеназе, наряду с производным флавина, содержится железо, ксантиноксидаза содержит производное флавина и молибден, алкогольдегидрогеназа  -  производные пиридина и цинк и т.д.

Н у к л е о п р о т е и н ы  -  это комплексы нуклеиновых кислот с белками. Они содержатся в каждой клетке и выполняют важнейшие специфические функции, связанные с хранением и реализацией генетической информации. Белковой составляющей нуклеопротеинов могут быть гистоны, протамины и так называемые негистоновые белки. Природа негистоновых белков пока не выяснена. Из нуклеиновых кислот в состав нуклеопротеинов входят дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) или рибонуклеиновая кислота  (РНК).

Нуклеопротеины, содержащие ДНК называют дезоксирибонуклео-протеинами (ДНП), а содержащие РНК  -  рибонуклеопротеинами (РНП).

К нуклеопротеинам относят вирусы - паразиты, способные проникать в клетку специфического хозяина и , размножаясь, вызывать заболевание. Вирусы в виде чистых препаратов (вне клетки хозяина) не способны к самовоспроизведению.

 

biohimist.ru

Классификация белковых веществ

Все белковые соединения, встречающиеся в природе, разделяются на две большие группы: простые ─ протеины и сложные ─ протеиды. В простых белках содержатся только аминокислоты. В состав сложных белков, кроме аминокислот, входят ещё и вещества различной природы: углеводы, липоиды, пигменты, нуклеиновые кислоты и т. д.

В схеме приведённой ниже, даны основные представители белков, встречающихся в животных тканях.

Сложные (протеиды)

Альбумины, гистоны, протамины, нуклеротеиды, хромопротеиды, глюкопротеиды, глобулины, склеропротеины фосфопротеиды, липопротеиды

Простые белки (протеины)

Альбумины и глобулины

Альбумины и глобулины широко распространены в природе. Их много в плазме крови, сыворотке молока и в тканях организмов. В сыворотке крови между альбуминами и глобулинами имеется определённое соотношение ─ альбумино-глобулиновый коэффициент (А\Г). Альбумины отличаются от глобулинов незначительным содержанием гликокола и большим количеством серусодержащих аминокислот. Альбумины легко растворяются в воде, в то время как глобулины в воде практически нерастворимы, но легко растворяются в растворах слабой солевой концентрации, чем и пользуются для отделения альбуминов от глобулинов. Альбумины находятся в более мелком дисперсном состоянии, чем глобулины, поэтому, они труднее выпадают в осадок. Их молекулярный вес меньше, чем у глобулинов.

В практике получения белковых препаратов чаще используется метод высаливания сернокислым аммонием. Так, для получения антитоксичной сыворотки (противодифтерийной, против полиемилита, противококлюшной и др. ) используется метод осаждения белков сернокислым аммонием, так как антитоксины по своей химической природе являются α - глобулинами крови.

Опытами с меченой по сере молекулой альбумина Мюллер в 1954 г. доказал превращение альбулина в глобулин. В биологических жидкостях (кровь, спиномозговая жидкость) всегда содержится альбуминов больше, чем глобулинов.

Гистоны

Гистоны широко распространены в природе в составе сложных белков, главным образом в ядерных белках.

Молекулярный вес их значительно меньше по сравнению с альбуминами и глобулинами - около 14300. Они состоят в основном из диаминокислот: аргинина, гистидина и лизина и содержат очень мало триптофана и серусодержащих аминокислот. Благодаря содержанию диаминокислот эти белки имеют резко щелочной характер.

Установлено, что гистоны ─ это белки, которые на 80% состоят из гексоновых оснований, т. е. аминокислот, содержащих 6 углеродных атомов, — аргинина, лизина и гистидина. Представителем гистонов является белок глобин, входящий в состав белка крови гемоглобина. Через молекулу гистидина этот белок соединён с гемом, образуя гемоглобин.

Протамины

Протамины были открыты в 1868 г. Мишером в сперматозоидах, а их белковая природа была расшифрована Косселем в 1886 г. Получают их в чистом виде при помощи пикратов. Молекулярный вес колеблется от 2000 до10000. Содержание азота составляет 30%, в то время как в других простых белках азота всего 16-17%. Основное ядро в этих белках составляет пептидная цепочка из аргинина, поэтому они легко вступают в реакцию с соеди- нениями кислого характера.

Склеропротеины (протеноиды)

В последнее время придают большое значение белкам, относящимся к склеропротеинам. Эти белки трудно растворимы в воде и солевых растворах и почти не подвергаются воздействию ферментов. Такие белки обладают особой эластичностью и прочностью. Сюда относятся кератины - белки кожи и коллагены - белки соединительной ткани. В этих белках содержится наибольшое количество моноаминомонокарбоновых аминокислот.

Кератины получены из кожи, волос, рогов и копыт. Они выполняют очень важную защитную функцию. В кератинах содержится очень много аминокислоты цистина.

Коллаген - белок, выделенный из соединительной ткани. В составе коллагена нет цистина, тирозина и триптофана, а поэтому он не является полноценным белком (желатина, как и коллаген, выделены из соединительной ткани и также является неполноценным белком).

К группе склеропротеинов относят белки, известные под названием фиброина, корнеина и спонгила. Фиброин образуется шелкопрядами и содержит 44% гликокола, 26% аланина, 13, 6% серина и 13% тирозина.

Корнеин содержится в костном скелете кораллов, а спонгин выделен из морских губок. Оба белка богаты йодом и бромом. Ещё в 1896 г. из морских губок были выделена йодторгоновая кислота, представляющая собой 3, 5-дийодтирозин.

Сложные белки

В группу сложных белков входят такие соединения, которые при гидролизе распадаются не только на аминокислоты, но и небелковую часть.

Нуклепротеиды

В лаборатории Гоппе-Зейлера в Германии в конце прошлого века Мишер выделил из спермы вещество, которое он назвал нуклеином. В нуклеине основной частью являются белковые вещества. Позднее было установлено, что эти белковые вещества относятся к группе гистонов и протаминов, обладающими щелочными свойствами.

По данным современных исследований, нуклеопротеиды встречаются и в составе цитоплазмы клеток.

Нуклеопротеиды относятся к числу наиболее важных в биологическом отношении белковых веществ: с ними связаны процессы деления клеток и передача наследственных свойств; из нуклеинов построены фильтрующиеся

вирусы, вызывающие заболевание.

Нукленопротеиды состоят из белка и нуклеиновых кислот. Нуклеиновые кислоты представляют собой сложное соединения, при гидролизе распадающиеся на простые нуклеиновые кислоты (мононуклеиды), которые построены из азотистых оснований, углеводов (пентоз) и фосфорной кислоты.

В составе нуклеотидов встречаются производные пуриновых и пиримидиновых оснований - аденин (6-амино-пурин), гуанин (2-амино-6-оксипурин), цитозин (2-окси-6-пиримидин), урацил (2, 6-диоксипиримидин), тимин (2, 6-диокси-5-метилпиримидин).

Строение нуклеиновых кислот

Строение простых нуклеиновых кислот (нуклеотидов) в настоящее время хорошо изучено. Уставлено, что адениловая кислота при гидролизе распадается на углевод (пентозу), фосфорную кислоту и азотистое основание - аденин. В адениловой кислоте мышечной ткани фосфорная кислота находится у 5-го углеродного атома рибозы.

Адениловые кислоты - АМФ, АДФ и АТФ играют важную роль в обмене веществ.

Существуют пять видов нуклеотидов, которые встречаются в составе полинуклеиновых кислот, РНК и ДНК, это адениловая, гуаниловая, цитидиловая, уридиловая и тиамидиловая кислоты. Указанные кислоты содержатся в полинуклеидах в эквивалентном количествах. В свободном виде эти кислоты встречаются и могут содержать по одному, по два и по три остатка фосфорных кислот. В связи с этим различают моно, —ди, - и триофосфорныепроизводные нуклеитидов.

Уотсон и Крик, изучая состав и строение ДНК, выдвинули идею о том, что молекула ДНК представляет собой двойную, закрученную вокруг своей оси, спираль двух нуклеотидных цепочек. При этом одному из одному пуриновых оснований противостоит пиримидиновое основание.

Исследователи показали, что один виток спирали содержит десять пар оснований, при этом последовательность оснований в одной цепи полностью определяет последовательность в другой. Это позволяет понять, каким образом воспроизведение химически специфичной живой материи в процессе деления клеток.

В начале происходит раскручивание спирали, вслед за тем цепочки полинуклеитидов разъединяются и отходят одна от другой. Из окружающей среды происходит присоединение соответствующих мононуклеотидов, которое заканчивается образованием двух новых спиралей. Этот процесс повторяется бесконечно число раз.

Дезоксирибонуклеиновая кислота называется ядерной, так как её много содержится в ядре клетки, а рибонуклеиновая - протоплазматической, так как её много в протоплазме клеток.

Изомеризация полинуклеинов кислот будет зависеть от порядка чередования простых нуклеиновых кислот.

Особо важную роль играют две полинуклеиновые кислоты: рибонуклеиновая кислота (РНК) и дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК).

Как видно из названия, эти кислоты отличаются друг от друга углеводными компонентами. РНК содержит рибозу, ДНК - дезоксирибозу, т. е. рибозу, в которой С2 нет атома кислорода. В составе РНК не найдено тимина, а в составе ДНК - урацила.

Установлено, что в состав РНК входит до 4000-5000 мононуклеотидов, в состав ДНК - значительно больше, так как молекулярный вес её достигает 2 млн. Мононуклеотиды расположены в молекулах РНК и ДНК в виде цепочек.

В каждой молекуле РНК и ДНК имется строго упорядоченная структура, т. е. чередование мононуклеотидов.

В настоящее время считают, что ДНК является геном, т. е. соединением, обуславливающим передачу наследственных свойств организма.

Хромопротеиды

К хромопротеидам относятся сложные белковые вещества, содержащие, кроме белка, небелковый компонент─ красящее вещество ─ гем. К числу хромопротеидов относятся гемоглобин, миоглобин и геминовые ферменты ─ каталаза, пероксидаза и цитохромы. Сюда же относятся и сложные белки ─ флавопротеиды, в состав которых входят красящие вещества - флавины.

Большинство сложных белков содержат в своём составе тот или иной металл. Гемоглобин крови и геминовыеферменты (каталаза, пероксидаза, цитохромоксидаза) содержат железо, а аскорбинксидаза, тирозиназа и др. - медь.

Металлопротеиды и флавопртеиды играют важную роль в процессах биологического окисления в тканях.

Гемоглобин

Приоритет в изучении химической природы красящего вещества гемоглобина принадлежит М. В. Ненцкому. Им было установлено, что в основе красящего вещества крови содержится порфиновое кольцо, состоящее из четырёх пирроловых колец, связаных друг с другом при помощи метиновых групп (=CH-). Гемоглобин благодаря наличию в нём 4 атомов железа обладает способностью переносить кислород из лёгких к тканям, обеспечивая дыхательную функцию крови. В настоящее время доказано, что гемоглобины отдельных видов животных различаются между собой не красящим веществом, а белковыми компонентами. Имеется гемоглобин А, гемоглобин S, гемоглобин F.

Миоглобин

В составе мышечной ткани имеется гемопротеид - миоглобин, который и придаёт мышцам красную окраску. Белок миоглобина хоть и близок к составу гемоглобина, но отличается от него аминокислотным составом. Кроме того, миоглобин более прочно связан с кислородом. Это имеет важное значение для мышечной ткани. В молекуле миоглобина содержится один атом железа, а значит одно порфировое кольцо. В мышцах находится в видеоксимиоглобина 14% миоглобина, что обеспечивает резерв кислорода в мышцах и предотвращает кислородное голодание. У некоторых морских животных содержание оксимиоглобина составляет более 50%, что даёт им возможность долгое время находиться под водой без кислорода воздуха (тюлени и другие морские животные).

Глюкопротеиды

К глюкопротеидам относятся сложные белки, в составе которых, кроме белка, имеется простетическая группа, содержащая различные производные углеводов: D-глюкозамин, D-галактозамин, D-глюкуроновая кислота, соединённых с серной и уксусной кислотами. Представителями этих белков являются муцин (слюны, желудка, слизистой кишечника, стекловидного тела глаза), гепарин, хондроитин костной ткани и групповые вещества крови и др.

Глюкопротеиды в отличие от других сложных белков легко выпадают в осадок при действии крепких растворов уксусной кислоты, чем и пользуются при их разделении.

При гидролизе глюкопротеидов возникают мукаполисахариды, гиалуроновая и хондротинсерная кислоты. Гиалуроновая кислота, находящееся в стенках кровеносных сосудов обеспечивает нормальную проницаемость их.

Фосфопротеиды

К фосфопртеидам относятся белки, в составе которых наряду с аминокислотами встречается фосфорная кислота. Фосфопротеиды отличаются от нуклеопротеидов тем, что в их составе нет нуклеиновых кислот, но есть фосфорная кислота, связанная с белком через гидроксильную группу аминокислот серина и треонина.

К этой группе белков относятся казеинооген молока и вителлин яичного желтка. Эти белки служат питательным материалом для развития эмбрионов. Наличие фосфорной кислоты в указанных выше белках обеспечивает нормальное развитие костного скелета.

Липопротеиды

Липопротеидами называются сложные белки, которые при гидролизе распадаются на аминокислоты, нейтральные жиры, фосфатиды и стерины. Они являются важнейшей составной частью структурных образований клеток и жидкостей организма. Так, например, в крови липоиды связаны с альбуминами и глобулинами и дают комплексы разной устойчивости. Обычными жировыми растворителями - эфиром, хлороформом - извлекаются они с трудом, но после предварительного разрушения этих комплексов липоиды уже легко переходят в раствор.

Липодопротеидные комплексы белка с холестерином и фосфатидами играют большую роль.

В состав α - липротеидных комплексов входят α- глобулин крови и липоиды (холестерин и фосфатиды) в соотношении 1:1. В состав α - липопротеидных комплексов α - глобулины крови, причем соотношение между белками и липоидами 1:4.

Образование комплекса белка с липоидами способствует растворимости липоидов и транспортировке в их в ткани. Большинство витаминов, растворимых в жирах (А, Е и каротины), также транспортируются в ткани при помощи белков сыворотки крови - a2-глобулинов.



biofile.ru


.