1.10.1. Простые белки (протеины). Протеиды и протеины

Белки и протеиды - Справочник химика 21

К сложным белкам — протеидам относятся следующие. [c.502]

Молекулярная масса белков колеблется от 10000 до 50 миллионов. Простые белки (протеины) состоят только из аминокислот другие белки, называемые сложными белками, (протеидами), построены из простых белков в сочетании с биохимическими структурами других типов. Белки преимущественно состоят из следующих элементов углерода (50-55%), водорода (7%), кислорода (23%) и азота (16%). Сера присутствует в большинстве белков в количестве 1-2%, фосфор отсутствует вообще или содержится в очень незначительных количествах. [c.444]

Белии — важнейшие компоненты живого вешества, входящие в состав клеточной ткани и участвующие в процессах биосинтеза. Белки — это сложные полимеры, построенные индивидуальными аминокислотами. Простые белки — протеины — состоят только из аминокислот сложные белки — протеиды — помимо аминокислот содержат другие структурные элементы. Большинство белков состоят из 20 аминокислот (аланин, глицин, лейцин и др.). Все [c.100]

Кроме того, недостаток этого витамина приводит к ухудшению ночного зрения (куриная слепота). Существуют два механизма зрения один использует колбочки сетчатки глаза, которые сосредоточены главным образом вблизи центральной ямки (центр зрения), другой — палочки сетчатки. Восприятие цвета, свойственное обычному зрению, возможно только при нормальном освещении и оно осуществляется при помощи колбочек сетчатки. Сумеречное, или ночное, зрение при очень небольшой интенсивности света осуществляется с участием палочек сетчатки глаза, которые неспособны воспринимать цвет. Было установлено, что определенный белок, зрительный пурпур, содержащийся в палочках, участвует в процессе восприятия слабого света при сумеречном освещении — он поглощает свет и активирует зрительный нерв. В колбочках содержатся три других окрашенных вещества, которые поглощают свет в трех диапазонах спектра видимого света и обеспечивают тем самым способность цветного видения. Все эти четыре вещества являются сложными белками, протеидами, в состав которых входит витамин А или одно из его производных. [c.410]

СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ (ПРОТЕИДЫ) [c.54]

Часть ферментов представляет собой сложные белки — протеиды, содержащие кроме белковой части — апофермента, еще и небелковую (простетическую) часть — кофермент. [c.29]

Ферменты делятся на однокомпонентные и двухкомпонентные. Однокомпонентные относятся к простым белкам протеинам двухкомпонентные, состоящие из белкового и небелкового компонентов, относятся к сложным белкам— протеидам. В молекулу этих ферментов в качестве небелкового компонента нередко входят витамины. Большинство гидролитических ферментов относится к простым белкам. Ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные процессы, принадлежат к сложным белкам. [c.62]

Для аналитического и препаративного выделения и исследования свойств высокомолекулярных биополимеров — белков, протеидов, полипептидов и нуклеиновых кислот, а также для отделения взвешенных в жидкости частиц, не отделяемых фильтрацией, используют эффект электрофореза — движения под действием внешнего электрического поля дисперсных частиц, находящихся во взвешенном состоянии в жидкой или газообразной среде. Электрофоретические приборы описаны в табл. 24. [c.278]

К какой же группе белков принадлежат ферменты Являются ли они по своему химическому строению простыми белками (протеинами) или сложными белками (протеидами) [c.121]

Гистоны — белки, близкие к протаминам они также являются щелочными белками, но у них щелочность выражена слабее. Некоторые из них входят в состав сложных белков (протеидов) например, белок глобин входит в состав гемоглобина крови, [c.344]

Белок молока — казеин — относится к группе сложных белков (протеидов) и содержит остатки фосфорной кислоты, связанные сложноэфирной связью с остатками серина. В молоке казеин находится в виде кальциевой соли. [c.230]

Из органических высокомолекулярных соединений построено большое количество биологически и технически важных веществ. К ним относятся вещества, из которых состоят растения и природные волокна,— целлюлоза и другие полисахариды, шерсть, шелк к ним принадлежат также коллаген и эластин, основная часть белков — протеиды и нуклеотиды, гликоген и крахмал, натуральные полипрены — каучук и гуттаперча. Синтетические высокомолекулярные соединения охватывают область пластических масс и синтетических волокон. Химия высокомолекулярных соединений изучает методы синтеза, характеристики и исследования этих веществ, а также превращения природных и синтетических полимеров в их производные. Если учесть значение перечисленных выше соединений, то представляется обоснованным выделение химии высокомолекулярных органических соединений в особую область органической химии. В строении макромолекул полимеров, а также в их химических и физических свойствах и в методах идентификации и характеристики этих соединений имеется столько особенностей, что необходимо самостоятельное рассмотрение этих вопросов. Однако следует учесть, что как для высокомолекулярных, так и для низкомолекулярных органических соединений в основном характерны одни и те же типы связи атомов в молекуле. Таким образом, все законы органической химии в полной мере относятся также и к химии высокомолекулярных соединений. [c.11]

Установлено, что собственно белковые молекулы за счет функциональных групп ответвлений полипептидных цепей часто соединяются с различными небелковыми веществами (углеводами, фосфорной кислотой, гетероциклическими соединениями и др.), образуя сложные белки (протеиды, см.). [c.333]

К сложным белкам, протеидам, относят [c.413]

По химическому составу белки классифицируют на простые белки протеины) и сложные белки протеиды). Простые белки содержат только а-аминокислоты. Б состав сложных белков, кроме аминокислот, входит небелковая часть, так называемая простетическая группа. [c.24]

Ферменты представляют собой либо простые белки (однокомпонентные ферменты), либо сложные белки — протеиды (двух- и многокомпонентные ферменты). В отличие от неактивных белков ферменты имеют в своей структуре особый участок — активный центр. [c.195]

Сложные белки (протеиды). К группе протеидов относятся белки, в составе молекул которых, кроме белковой части, имеются вещества небелковой природы. Эти небелковые компоненты [c.55]

Важнейший белок молока казеиноген относится к числу сложных белков — протеидов. Небелковым компонентом казеиногена является фосфорная кислота. Основное количество фосфорной кислоты в казеиногене связано эфирной связью с остатком серина. Казеиноген — типичный представитель фосфопротеидов. Содержание фосфорной кислоты в казеиногене составляет около 0,9%. [c.536]

Двухкомпонентные ферменты (сложные белки, протеиды) наряду с белком содержат небелковую часть, ответственную за каталитическую активность и называемую агоном, простетичес-кой группой или коферментом. Простетическая группа прочно связана с белком, кофермент, наоборот, легко отделяется, например, при нагревании, диализе и способен к самостоятельному существованию. Белковая часть служит носителем (фероном, апоферментом) активной группы и одновременно резко повышает ее каталитическую активность. В свою очередь кофермент и простетическая группа стабилизируют белковую часть и делают ее менее уязвимой к денатурирующим агентам. [c.116]

Общие сведения. К классу оксидорсдуктаз относится многочисленные ферменты, катализирующие реакции биологического окислении. Это- -сложные белки (протеиды), в состав простетических групп которых входят витамины группы В (рибофлапип, амид пикотиновой кислоты и др.), металлы (железо, медь), нуклеотиды. [c.121]

Молекулы некоторых белков содержат также небелковые остатки, называемые простетическими группами такие белки называйтся сложными белками (протеидами). Характер простетической группы теснейшим образом связан со специфической биологической ролью белка. [c.1055]

Методы получения кристаллических ферментов тождественны методам, применяемым при очистке и кристаллизации белков. По существу, все полученные до настоящего времени кристаллические ферменты оказались либо простыми, либо сложными белками (протеидами) с определенной простетической группой. [c.793]

Ферментами, или энзимами, называются катализаторы, обеспечивающие протекание всевозможных биохимических реакций в живых организмах. Все без исключения ферменты относятся к классу белков. В одних случаях ферментативная активность присуща простым белкам — протеинам, состоящим только из полипептидных цепей. Другие простые белки — апоферменты — проявляют каталитическую активность лишь в присутствии определенных органических промоторов, называемых коферментами. Встречаются среди ферментов также сложные белки, протеиды, состоящие из полипептидной части, соединенной с так называемой простетической группой, относящейся к другим классам соединений. Существуют ферменты, активные только в присутствии определенных ионов, обычно ионов металла, называемь1Х ионным кофактором. [c.427]

Среди белков, наделенных ферментативными свойствами, можно обнаружить не только простые белки, не имеющие обособленных простетических групп (к числу которых принадлежат, например, различные гидролизы), но и типичные сложные белки (протеиды), состоящие из белкового компонента и небелковой простетической группы. К числу таких ферментов — протеидов — относится, в частности, ряд ферментов, катализирующих различные окислительно-восстановительные процессы. [c.68]

Наиболее распространена в настоящее время классификация, предложенная в начале века и разделяющая белковые вещества на три основные группы простые, сложные и производные белков. К простым белкам, иначе называемым протеинами, относят те, которые при полном гидролизе образуют только аминокислоты, т. е. не содержат небелковых составных частей. В состав их входят следующие группы альбумины, глобулины, проламины, протамины, гистоны, склеропротеины, глютелины. К сложным белкам (протеидам) относят различные типы комплексов простых белков с небелковыми компонентами, такими как углеводы, нуклбиновыб кислоты, липиды, гетероциклические соединения, фосфорная кислота и др. В зависимости от природы небелковой части протеиды подразделяют на нуклеопротеиды, включающие нуклеиновые кислоты хромопротеиды, в состав которых входят различные окрашенные вещества гликопротеиды, содержащие углеводы липопротеиды, содержащие липиды металлопротеиды, включающие металлы фосфопротеиды, содержащие фосфорную кислоту. Это разделение на группы далеко не точно, так как, например, в составе характерных простых белков часто содержится некоторое количество небелковых компонентов (в альбуминах — углеводы) и т. д. Производные белки представляют собой группу, которая охарактеризована в наименьшей степени. Чаще всего здесь раньше имели в виду продукты, получающиеся в результате тех или иных изменений белков, например их энзиматического гидролиза. В последние годы из названий веществ этой группы наиболее применяются (сохранились) два — про-теозы и пептоны. И те, и другие являются продуктами неполного [c.36]

ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА — небелковый компонент, входящий в состав сложного белка (протеида). П. г. различных протеидов имеют разную химич. природу, начиная от простых неорганич. веществ, напр, ионов металла, и кончая сложными органич. соединениями. Так, П. г. фосфонротеидов является фосфорная к-та, соединенная сложноэфирной связью с окси-грунпой остатка аминокислоты серина или треонина, входящих в состав полипептидной цепи белковой молекулы П. г. гемопротеидов являются различные железонорфирины, напр, железонротопорфирин в цитохромах группы В и гемоглобине. Различные по природе П. г. входят в состав многих белков ферментов, являясь составной частью активного центра последних. [c.184]

Белки, их химические и физико-химические свойства. Методы выделения и очистки белков классические — диализ, высаживание из растворов современные — распределительное и ионообменное хроматографирование, хроматографирование на молекулярных ситах, электрофорез. Индивидуальность белков.. Цветные реакции белков биуретовая, ксантопротеиновая, сульфгидрильная, Милона, нингидринная. Первичная, вторичная и третичная структуры белков, факторы, определяющие эту структуризацию. Проблема установления первичной структуры белка. Вторичная структура а-спираль и Р-структура, третичная структура. Классификация белков простые и сложные. Простые белки альбумины, глобулины, проламины, прот амины, гистоны и склеропротеины. Сложные белки (протеиды) нуклеопротеиды, глюкопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды, хромопротеиды, металлопротеиды. Заменимые инезаменимые аминокислоты. Проблема синтеза искусственной пищи. [c.189]

При гидролизе особо сложных белков (протеидов) в продуктах гидролиза, кроме аминокислот, найдены углеводы, фосфорная кислота, пуриновые основания и другие соединения. Н. Д. Зелинскому с учениками удалось при автоклавном гидролизе доказать наличие в гидролизате и циклических соединений—дикетопиперазинов и их производных. [c.338]

Сложные белки, содержащие, кроме белковой части молекулы, еще и небелковую часть (простетическую группу), прочно связанную с белком. Протеиды подразделяются по характеру простетической группы. [c.441]

Большинство ферментов являются сложными белками — протеидами. Их молекула состоит из двух частей 1) белковая часть — называется носителем или апоферментом 2) небелковый компонент, обладающий каталитической активностью, — называется кофермен-том, или простетической группой. Активность этой группы, отделенной от апофермента, невелика. Белковый носитель увеличивает активность ко рмента и определяет специфичность его действия. Роль коферментов часто выполняют витамины или соединения, содержащие их. [c.52]

Так построены в общих чертах молекулы простых белков. В составе некоторых белков наряду с аминокислотными остатками содержатся в качестве структурных единиц остатки фосфорной кислоты, красящих веществ, углеводов и других соединений. Такие белки называются сложными или протеидами. В их молекуле различают две части белковую (полипептидная цепь) и небелковый компонент, называемый простетической группой. Таким образом, молекула сложного белка-протеида состоит из простого белка и простетической группы. [c.118]

Протеины в растительном организме являются запасными белками, а сложные белки — протеиды — основными компоиен- [c.357]

Столь же несовершенна и классификация белков. В зависимости от положенного в основу классификации признака среди белков выделяют те или иные узкие или широкие группы. Так, характеризуя белки по степени сложности, среди них вьщеляют две большие группы простые и сложные белки. К простым белкам, или протеинам, относят белки, дающие при гидролизе только аминокислоты. Сложными белками называют вещества, состоящие из протеина (простого белка) и добавочной группы небелковой природы. Поэтому ранее было принято называть сложные белки протеидами, т. е. подобными протеинам. Однако сейчас от этого термина отказались, и в зависимости от химической природы добавочной группы эти белки называют хромопротеинами, липопротеинами, гликопротеинами, нуклеопротеинами, металлопротеинами и т. п. Простые белки часто обозначают как однокомпонентные, а сложные— как двухкомпонентные. [c.80]

chem21.info

ОТЛИЧИТЕЛЬНЫЕ И ОБЩИЕ ЧЕРТЫ протеинов и протеидов.

Все белковые соединения можно разделить на собственно белки — протеины и протеиды. Протеины состоят из аминокислот, в структуре протеидов содержатся, кроме того, сложные вещества небелковой природы (нуклеиновые кислоты и др.). Аминокислотный состав белков пищевых продуктов определяет их биологическую ценность для животного организма, что связано с особенностями обмена белков организма. Существенное отличие белкового обмена от углеводного или жирового обмена заключается в том, что в животном организме белки, а точнее многие составляющие их аминокислоты не могут синтезироваться из органических веществ и из аммиака.

Синтез аминокислот возможен лишь при наличии в организме соответствующей а-кетокислоты, образующейся в качестве промежуточного продукта метаболизма углеводов и жиров. Аминокислоты, которые могут быть синтезированы в животном организме, называются заменимыми (аланин, глутаминовая кислота, тирозин и др.). Заменимые аминокислоты синтезируются в значительном количестве независимо от поступления их с белками пищи. Другие — незаменимые аминокислоты (лейцин, триптофан, фенилаланин и др.) не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей. В зависимости от содержания в белках пищи незаменимых аминокислот эти белки делят на биологически полноценные (с полным набором незаменимых аминокислот) и неполноценные (при отсутствии одной или нескольких незаменимых аминокислот).

Отличительная особенность белкового обмена заключается в том, что в организме нет депо белковых соединений. Весь белок организма входит в структуру клеточных элементов тканей и жидкостей организма. Поэтому при отсутствии регулярного притока белковых веществ наблюдается частичное разрушение различных клеточных структур, т. е. появляются признаки «белкового голодания».После расщепления белков в пищеварительном тракте образовавшиеся аминокислоты всасываются в кровь. В кровь всасывается также незначительное количество полипептидов - соединений, состоящих из нескольких аминокислот. Из аминокислот клетки нашего тела синтезируют белок, причем белок, который образуется в клетках человеческого организма, отличается от потребленного белка и характерен для человеческого организма.Образование нового белка в организме человека и животных идет беспрерывно, так как в течении всей жизни взамен отмирающих клеток крови, кожи, слизистой оболочки, кишечника и т. д. создаются новые, молодые клетки. Для того чтобы клетки организма синтезировали белок, необходимо, чтобы белки поступали с пищей в пищеварительный канал, где они подвергаются расщеплению на аминокислоты, и уже из всосавшихся аминокислот будет образован белок.Если же, минуя пищеварительный тракт, ввести белок непосредственно в кровь, то он не только не может быть использован человеческим организмом, он вызывает ряд серьезных осложнений. На такое введение белка организм отвечает резким повышением температуры и некоторыми другими явлениями. При повторном введении белка через 15-20 дней может наступить даже смерть при параличе дыхания, резком нарушение сердечной деятельности и общих судорогах.Белки не могут быть заменены какими-либо другими пищевыми веществами, так как синтез белка в организме возможен только из аминокислот.Для того чтобы в организме мог произойти синтез присущего ему белка, необходимо поступление всех или наиболее важных аминокислот.Из известных аминокислот не все имеют одинаковую ценность для организма. Среди них есть аминокислоты, которые могут быть заменены другими или синтезированными в организме из других аминокислот; наряду с этим есть и незаменимые аминокислоты, при отсутствии которых или даже одной из них белковый обмен в организме нарушается.Белки не всегда содержат все аминокислоты: в одних белках содержится большее количество необходимых организму аминокислот, в других - незначительное. Разные белки содержат различные аминокислоты и в разных соотношениях.Белки, в состав которых входят все необходимые организму аминокислоты, называются полноценными; белки, не содержащие всех необходимых аминокислот, являются неполноценными белками.

Оцени ответ

shkolniku.com

протеиды - это... Что такое протеиды?

ПРОТЕИДЫ — сложные белки, содержащие небелковый компонент простетическую группу. В зависимости от химической природы последней протеиды подразделяются на нуклеопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды и др. К протеидам относятся многие ферменты … Большой Энциклопедический словарь

ПРОТЕИДЫ — (от греч. protos первый, важнейший и eidos вид), сложные белки, содержащие небелковый компонент простетическую группу. В зависимости от химич. природы последней П. подразделяют на нуклеопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды и др. К П. относятся… … Биологический энциклопедический словарь

протеиды — сложные белки, содержащие небелковый компонент простетическую группу. гликопротеиды. протромбин. мукоиды. муцины. мукопротеиды. иммуноглобулины. липопротеиды. нуклеопротеиды. фосфопротеиды. казеин. хромопротеиды. гемоглобин. миоглобин. каталаза.… … Идеографический словарь русского языка

протеиды — ов; мн. (ед. протеид, а; м.). [от слова прот(еин) и греч. eidos вид] Биохим. Сложные белки, представляющие собой соединения простого белка (протеина) с небелковым веществом. * * * протеиды сложные белки, содержащие небелковый компонент … … Энциклопедический словарь

Протеиды — Сложные белки (протеиды, холопротеины) двухкомпонентные белки, в которых помимо пептидных цепей (простого белка) содержится компонент неаминокислотной природы простетическая группа. При гидролизе сложных белков, кроме свободных аминокислот,… … Википедия

протеиды — ПРОТЕИДЫ, ов, мн (ед протеид, а, м). Спец. Вещество сложной структуры белки, состоящие из протеинов и небелкового вещества. Протеиды играют важнейшую роль в процессе жизнедеятельности живых организмов … Толковый словарь русских существительных

протеиды — (протеины + греч. eidos вид; син. белки сложные) белки, в молекуле которых, помимо собственно белкового компонента, имеется низкомолекулярный компонент небелковой природы … Большой медицинский словарь

Протеиды — сложные белки; состоят из простого белка протеина (См. Протеины) и компонента небелковой природы, называется простетической группой (См. Простетическая группа). В зависимости от характера простетической группы П. подразделяют на… … Большая советская энциклопедия

Протеиды — см. Белковые тела … Энциклопедический словарь Ф.А. Брокгауза и И.А. Ефрона

ПРОТЕИДЫ — сложные белки, содержащие пебелковый компонент простетическую группу. В зависимости от хим. природы последней П. подразделяются на нуклеопротеиды, липопро теиды, фосфопротеиды и др. К П. относятся мн. ферменты … Естествознание. Энциклопедический словарь

dic.academic.ru

Белки сложные протеиды - Справочник химика 21

Если простой белок соединен с небелковым веществом, то такие белки называют сложными (протеиды). Сложные белки классифицируют и называют по небелковому компоненту. [c.360]

Понятие о химическом строении белков. Как мы неоднократно имели случай убедиться, наиболее устойчивыми к воздействию химических реактивов в органических молекулах являются углерод-углеродные связи. Нагревание вещества с водными растворами кислот или щелочей обычно не нарушает этих связей гидролиз, как правило, приводит к расщеплению связей у кислорода или азота. Таковы реакции гидролитического расщепления сложных эфиров (например, жиров) и амидов. Белковые вещества при гидролизе распадаются в конечном итоге до а-аминокислот. Если в состав белка входят только различные а-аминокислоты, то мы имеем дело с так называемыми собственно белками, или протеинами Но существуют и сложные белки, или протеиды, в состав которых входят остатки соединений, принадлежащих к иным классам органических и неорганических соединений. [c.393]

Среди белков выделяют простые белки, или протеины, пептидные цепи которых создаются только а-аминокислотами, и сложные белки, или протеиды, состоящие из остатков а-аминокислот и небелковых веществ. [c.448]

Сложные белки или протеиды являются соединениями белков с небелковой частью. В зависимости от природы небелковой части различают следующие группы протеидов. [c.428]

По химическому составу белки делятся на две группы а) простые белки — протеины, которые при гидролизе распадаются только на аминокислоты б) сложные белки или протеиды, образующие при гидролизе аминокислоты и вещества небелковой природы (углеводы, нуклеиновые кислоты и др.) это соединения белковых веществ с небелковыми. [c.353]

Группу сложных белков, или протеидов, обычно также подразделяют на несколько подгрупп в зависимости от характера содержащихся в них небелковых компонентов. [c.49]

Сложные белки, или протеиды. Представителями этого класса являются, как уже указывалось выше, соединения между белком и небелковой компонентой, называемой простетической группой. Протеиды имеют большое физиологическое значение. В зависимости от характера простетической группы различают несколько классов. [c.451]

Белки подразделяются на две большие группы простые белки, илн протеины, и сложные белки, или протеиды. [c.626]

Понятно, что на химический характер белка оказывают влияние и другие функциональные группы, которые могут присутствовать в радикалах, например, гидроксильные группы и остатки неорганических кислот. В последнем случае белки будут обладать резко выраженным кислотным характером. Так, например, белок казеина содержит остатки фосфорной кислоты. Белки, содержащие в себе, кроме чисто белковых образований, еще другие, определенным образом связанные с ними небелковые частицы, называются сложными белками, или протеидами, в отличие от простых белков, или протеинов. В протеидах могут содержаться не только остатки кислот (как в фосфопротеиде казеине), но и остатки молекул других веществ — углеводов (глюкопротеиды), окрашенных веществ (хромопротеиды, например гемоглобин крови) и т. п. [c.229]

Белки — макромолекулярные природные вещества (биополимеры), структурную основу которых составляют полипептидные цепи, построенные из а-аминокислотных остатков. По составу белки делят на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки), вторичная структура Б. — форма укладки полипептидных цепей, которая может быть вытянутой в нити, свернутой в клубок или скрученной в спираль [c.45]

От обычных белков, состоящих исключительно из протеиногенных аминокислот, следует отличать сложные белки, называемые также конъюгированными белками или протеидами. Это вещества, содержащие помимо белковой части небелковый органический или неорганический компонент, необходимый для функционирования, могущий быть связанным с полипептидной цепью ковалентно, гетерополярно или координационно и вместе с аминокислотами присутствующий в гидролизате. Важнейшие представители сложных белков гликопроТеины (простетическая группа — нейтральные сахара (галактоза, манноза, фукоза), аминосахара (N-aцeтилглюкoзa-мин, N-aцeтилгaлaктoэaмин) или кислые производные моносахаридов (уро-новые или сиаловые кислоты)), липопротеины, содержащие триглицериды, фосфолипиды и холестерин, металлопротеины с ионом металла, связанным ионной или координационной связью, фосфопротеины, связанные эфирной связью через остаток серина или треонина с фосфорной кислотой, нуклеопротеины, ассоциирующиеся с нуклеиновыми кислотами в рибосомах или вирусах, а также хромопротеины, содержащие в качестве просте-тической группы окрашенный компонент. Обзор структур важнейших белков см. в разд. 3.8. [c.345]

Белки представляют собой биополимеры а-аминокислот. Если при гидролизе белковые вещества распадаются в конечном итоге до а-аминокислот, то мы имеем дело с так называемыми простыми белками, или протеинами. Но существуют и сложные белки, или протеиды, в состав которых входят остатки соединений, принадлежащих к иным классам органических и неорганических веществ (простетические группы). [c.500]

Сложные белки, или протеиды. Эти соединения помимо собственно белковой части содержат компоненты соверщенно иной природы. Фосфопротеи,аы (казеин) имеют фосфорсодержащие группы, глюкопротеиды (мущ1Н, овальбумин) содержат углеводы, нуклеопро-теиды — нуклеиновые кислоты. [c.395]

Белковые вещества делятся на простые белки, или протеины, и сложные белки, или протеиды. [c.212]

Простыми называют белки, которые при гидролизе распадаются исключительно на аминокислоты сложными — белки, которые при гидролизе наряду с аминокислотами дают соединения другого характера, например нуклеиновые кислоты, углеводы, фосфорную кислоту и пр. Сложные белки, или протеиды, состоят, таким образом, из собственно белковой части в сочетании с другими, небелковыми веществами. [c.48]

Вторую группу составляют белки, которые при гидролизе помимо аминокислот дают и другие компоненты. Их называют сложными белками (или протеидами). Неаминокислотная часть сложного белка именуется простетической группой, по которой и осуществляется классификация таких белков. [c.425]

Классификация белков. Белки разделяются на протеины (простые белки), в состав которых входят только остатки аминокислот, и сложные белки, или протеиды. Последние дают при гидролизе аминокислоты и какие-либо другие вещества, например, ( фор-ную кислоту, глюкозу, гетероциклические соединения и т. д. [c.335]

К группе сложных белков, или протеидов, относятся такие белки, в состав которых, кроме белковой части, входит та или иная небелковая группа, прочно связанная с белком. Отделение белка от небелковой части достигается лишь после полного или частичного гидролиза протеидов. Все протеиды [c.221]

Весь обширный класс белковых веществ принято прежде всего разделять на две большие группы простые белки, или протеины, и сложные белки, или протеиды. [c.49]

Белки в соответствии с их физическими и химическими свойствами подразделяют на две группы простые белки — протеины и сложные — протеиды. [c.10]

Белки картофеля состоят из двух групп простые белки — протеины и сложные — протеиды. Первые при гидролизе в качестве конечных продуктов дают только аминокислоты, вторые — наряду с аминокиелотамн и другие вещества— липоиды, нуклеиновые кислоты. Из липопротеидов образована протоплазма, из нуклеопротеи-дов — ядра клеток. Сложные белки нерастворимы в воде и в солевых растворах. [c.14]

А — простые белки или протеины, состоящие из одних аминокислог Б — сложные белки или протеиды, в которых собственно белковая молекула соединена с другими компонентами, например, металлами, кислотами, углеводами, красящими веществами, нуклеиновыми кислотами и т. д. [c.435]

Белки разделяют на две большие группы простые белки — протеины и сложные — протеиды. Простые белки не содержат небелковых групп, они в основном состоят из аминокислот. Сложные белки содержат, кроме собственно белка, еще и небелковую (простетическую) группу. К простым белкам относятся альбумины, глобулины, прола-мины, глютелины, протамины, гистоны и протеиноды. Больше всего альбуминов — в зеленых частях растений. Глобулины являются самой распространенной группой природных тел. В растениях глобулины встречаются в основном как отложения в семенах. Глобулины в отличие от альбуминов нерастворимы в воде. В семенах пшеницы и ржи из проламинов содержится глиадин, в семенах ячменя — гордеин. В семенах злаковых и в зеленых частях растений наряду с другими белками есть глютелины. Глиадин и глютенин составляют белки клейковины. [c.35]

Белки представляют собой соединения, в полипептидных цепях которых содержится более 50 аминокислотных остатков. Они делятся на белки, состоящие только из остатков аминокислот (простые белки, или протеины) и на белки, в состав которых, помимо аминокислот, входят остатки соединений, относящихся к другим классам (сложные белки, или протеиды). Небелковая (т.е. не аминокислотная) часть молекулы протеида называется простетической группой и определяет подразделение белков на [c.66]

К группе сложных белков, или протеидов, как уже отмечалось, относятся такие белки, в состав которых, помимо белковой части, входит та или иная небелковая группа. Этот небелковый компонент протеида обычно называется простетической группой (греч. pros-theto — присоединяю, прибавляю). [c.54]

Классификация белков. Строгая классификация белков на основании их химического строения затруднительна. Известны две большие группы белков простые белки, или протеины (от греч. трютоС — протос — первый), и сложные белки, или протеиды. Протеины состоят из одних аминокислот. Протеиды наряду с аминокислотами содержат небелковые составные части, которые называются простетическими группами ими могут быть гетероциклические соединения, фосфорные кислоты, углеводы, липиды. Классификация протеинов преимущественно основана на их растворимости в воде и растворах солей. По морфологическому признаку можно выделить две большие группы белков. [c.275]

БЕЛКИ. Сложные высокомолекулярные органические соединения,-построенные из аминокислот. Молекулярный вес их колеблется от нескольких десятков тысяч до нескольких миллионов. В их состав входят углерод — 50—55, кислород — 19—24, водород — 6—7, азот —15—19 и сера — 0,2—2,8%. Из всех веществ, входящих в состав живых организмов, Б. являются наиболее сложными по своему строению и наиболее важными в биологическом отношении. Составляют основу всех живых структур. Организм человека и животных в среднем содержит на сухое вещество 45, травянистые растения — 9—16, семена злаков — 10—20, оемена бобовых — 25—35, древесные породы — 1—2, бактерии 50—93% Б. Обладают свойством денатурации (свертывания) при действии кислот, при нагревании. Разделяются на простые Б. (протеины), состоящие только из аминокислот, и сложные Б. (протеиды), в состав которых входят и другие соединения. См. также Протеины. [c.37]

Белки делятся на простые (протеины), состоящие только из аминокислот, и сложные (протеиды), которые представляют соединения простых белков с разными небелковыми веществами. Лишь некоторые наиболее простые растительные белки (альбумины) растворяются в воде, большинство же простых белков растворяется либо только в солевых растворах (глобулины), либо в спиртовых (п р о л а м и п ы), либо в щелочных (глютелин ы). Из простых белков состоят запасные белковые вещества растений, например фазеолин семян фасоли, гордеин семян ячменя, оризенин семян риса и т. д. [c.14]

Состай клетки живого организма белк (простые—протеины II сложные —протеиды-), углеводы, жиры, вода (до 90 о). л иперальныЭлементарный состав летки (. О, Н, N. 5. Р, С . п.. lg, Ре, Са, К и др [c.36]

chem21.info

Классификация простых и сложных белков

Классификация белков в значительной мере условна и построена на различных, часто случайных, признаках. Белки разделяют на животные, растительные и бактериальные, на фибриллярные и глобулярные, мышечные, нервной ткани и т. п. Учитывая исключительное многообразие белков, ни одну классификацию нельзя считать удовлетворительной, поскольку многие индивидуальные белки не подходят ни к одной группе. Обычно принято делить белки на простые (протеины), состоящие только из остатков аминокислот, и сложные (протеиды), содержащие также простетические (небелковые) группы.

I. Простые белки (протеины).

Альбумины — глобулярные белки. Растворимы в чистой воде и солевых растворах. Осаждаются при насыщении раствора сернокислым аммонием. Типичные представители: яичный альбумин, альбумин сыворотки крови (см. Альбумины).

Глобулины — глобулярные белки, но более высокого молекулярного веса. Растворимы в разведенных растворах солей, не растворимы в чистой воде. Осаждаются в полунасыщенном растворе сернокислого аммония. К этой группе относятся глобулины сыворотки крови, молока, эдестин конопли и ряд других животных и растительных белков. (см. Глобулины).

Проламины (глиадины) — белки семян злаков. Растворимы в 70—80% спирте и не растворимы в воде. Относительно богаты пролином и глютаминовой кислотой. Типичные представители: глиадин пшеницы, гордеин ячменя, зеин кукурузы.

Глютелины — белки злаков. Растворимы в разведенных кислотах или щелочах, но не в нейтральных растворах.

Склеропротеины (альбуминоиды, протеиноиды) — нерастворимые в воде, солевых растворах, разведенных кислотах и щелочах белки, главным образом животного происхождения, несущие структурные (чаще опорные) функции. Склеропротеины — обычно фибриллярные белки, весьма устойчивые к действию пищеварительных ферментов. К ним относятся фибриллярные белки соединительной ткани, коллагены, содержащиеся в костях, коже, сухожилиях. Для коллагенов характерно образование при нагревании с водой желатины, которая застывает в гель при охлаждении, плавится при нагревании. Коллагены содержат много пролина и особенно оксипролина. Другую группу соединительнотканных белков представляют эластины. К склеропротеинам относятся также кератины волос, шерсти, богатые цистином, и фиброины шелка, паутины и т. п.

Протамины — это белки основного характера, содержащиеся в сперме некоторых рыб и других животных в виде комплексов с ДНК. Имеют сравнительно небольшой мол. вес, содержат очень много аргинина и немного некоторых моноаминомонокарбоновых кислот. Иногда в их состав входят лизин и гистидин. Наиболее изучены клупеин (протамин из спермы сельди), сальмин (из спермы лосося).

Гистоны — это белки менее выраженного основного характера, богатые диаминомонокарбоновыми кислотами. Входят в состав нуклеопротеидов клеточных ядер.

II. Сложные белки (протеиды).

Нуклеопротеиды — комплексы белков с нуклеиновыми кислотами (см.). Имеют очень высокий молекулярный вес. Играют важнейшую роль в биосинтезе белков в организме, в передаче наследственных признаков и т. п.

Мукопротеиды — белки, содержащие мукополисахариды — углеводные группировки кислого характера (муцины, мукоиды). Содержатся главным образом в слизях, слюне, синовиальной жидкости и т. п. (см. Мукопротеиды).

Фосфопротеиды содержат фосфорную кислоту, обычно в виде сложного эфира с оксигруппой серина. Главные представители: казеин молока, вителлин яичного желтка (см. Фосфопротеиды).

Металлопротеиды — это комплексы белков с металлами или органическими группировками, содержащими атомы металлов. К ним относятся многие хромопротеиды (белки, содержащие окрашенные группировки), например гемоглобин (см.) и другие пигменты крови, многие ферменты, например оксидазы, содержащие железо или медь, и др.

Липопротеиды — комплексы белков с различными липидами. В крови играют большую роль в переносе липидов. Входят в состав клеточных оболочек и внутренних мембран клеточных структур (см. Липопротеиды).

www.medical-enc.ru

Протеиды простетическая группа - Справочник химика 21

Все указанные ферменты обнаружены в бактериях и являются протеидами, простетические группы у них такие тиамннпирофосфат — в карбокси-лиазах кетокислот и пиридоксальфосфат — в карбокси-лиазах аминокислот. Реакция декарбоксили-роваиия кетокислоты идет при участии тиаминпирофосфата (см. раздел Витамины , Витамин В ). Механизм реакции декарбоксилировании аминокислот с помощью кар-боксилазы с пиридоксальфосфатом в качестве кофермента в общем близок механизму, действующему при переаминировании аминокислот. Здесь также возникает шиффово основание. В нем электронная плотность у а-углеродного атома аминокислоты очень мала, вследствие чего сильно ослабляется связь этого углеродного атома с карбоксильной группой, которая легко отщепляется. [c.101] Белки разделяют на две главные группы протеины, или простые белки, не содержащие небелковых групп, и протеиды, или сложные белки, содержащие, помимо собственно белка, еще и небелковую (простетическую) группу. [c.8]

Группа протеидов. Протеиды делятся на подгруппы в зависимости от характера содержащихся в них простетических групп. [c.214]

Протеиды построены из протеинов, соединенных с молекулами другого типа (простетическими группами). [c.626]

Протеиды (сложные белки) — белки, состоящие из остатков аминокислот и различных небелковых веществ (простетических групп) типа нуклеиновых кислот, полисахаридов, липидов, пигментов, катионов металлов, витаминов и др. [c.245]

На основании некоторых явлений, не находящихся в непосредственной связи с катализом, известно, что в результате связывания с белком свойства вещества могут подвергаться глубокому изменению. Так, гем представляет собой нерастворимое в воде и нез стойчивое вещество, быстро превращающееся при соприкосновении с воздухом в гематин вследствие окисления Ре " в Ке " . Наоборот, гемоглобин, образующийся в результате связывания гема с белком — глобином, является растворимым в воде веществом, образующим обратимое соединение с молекулами кислорода — оксигемоглобин, в котором железо сохраняет двухвалентное состояние. Известны и другие протеиды, содержащие связанный гем, но с другими белками, чем с глобином, например пероксидаза, каталаза, цитохром и дыхательный фермент Варбурга. Ни один из этих протеидов не связывается обратимо с кислородом, но некоторые из них обратимо окисляются в формы с трехвалентным железом. Естественно, что эти различия в поведении обусловлены характером соответствующих белков, так как простетическая группа — гем — одна и та же во всех случаях. [c.799]

Классификация белков. Среди белков различают две основные группы веществ а) протеины, или простые белки, состоящие только из аминокислот и при гидролизе почти не образующие других продуктов б) протеиды, или сложные белки, состоящие из сббственно белковой части, построенной из а-аминокислот, и из соединенной с ней небелковой части, иначе называемой простетической группой-, при гидролизе эти белки, кроме а-аминокислот, образуют и другие вещества углеводы, фосфорную кислоту, гетероциклические соединения ИТ. п. [c.297]

Протеиды. Подразделяются на подгруппы в зависимости от характера простетической группы, отщепляющейся при гидролизе от собственно белковой части. [c.297]

Помимо белков, дающих при гидролизе исключительно аминокислоты, существуют белки более сложного строения — протеиды, являющиеся по существу соединениями белков с небелковой частью, называемой в биохимии простетической группой. Такие белки имеют очень большое физиологическое значение. В зависимости от природы простетической группы различают [c.347]

Четвертичные структуры белка образуются тогда, когда молекула белка включает в свою структуру химически связанные комплексы хлорофилла, протопорфирина железа (II), или гема, группировки из ионов металлов (Ре, Си, 2п, Со, Мо и др.), углеводы, фосфорную кислоту, жиры и т. д. В этом случае белки являются не простыми, а сложными и называются протеидами. К числу протеидов (сложных белков) относятся хромопротеиды (белок связан с молекулой — хромофором), гликопротеиды (белок связан с углеводами), липопротеиды (белок связан с липидом), фосфопротеиды (белок этерифицирован фосфорной кислотой, как, например, в казеине молока), нуклео-протеиды (белок связан с нуклеиновой кислотой). Небелковая часть молекулы протеида называется простетической группой. [c.722]

В литературе до сих пор употребляются и другие наименования компонентов сложных ферментов, в частности фермент-протеид , белковый компонент (апофермент), кофермент (коэнзим) и простетическая группа . Под коферментом часто подразумевают дополнительную группу, легко отделяемую от апофермента при диссоциации. Предполагают, что простетическая группа может быть связана с белком ковалентными и нековалентными связями. Так, в молекуле ацетилкоэнзим-А-карбоксилазы кофактор биотин ковалентно связан с апоферментом посредством амидной связи (см. главу 7). С другой стороны, химические связи между кофакторами и пептидными цепями могут быть относительно слабыми (например, водородные связи, электростатические взаимодействия и др.). В таких случаях при выделении ферментов наблюдается полная диссоциация обеих частей, и изолированый белковый компонент оказывается лищенным фер- [c.120]

Протеиды являются белковоподобными веществами, в которых с белком связаны составные части небелкового характера, так называемые простетические группы. К хромопротеидам относят ферменты дыхания и гемоглобин. В них иростетической группой служит красящее [c.657]

Классификация по форме молекул была уже рассмотрена, остановимся несколько подробнее на классификации по степени сложности. По этому принципу белки делят на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой (апобелок) и небелковой частей (простетическая группа). [c.15]

Нуклепротеиды, простетическая группа — нуклеиновые кислоты, содержатся в клеточных ядрах и плазме животных и растений в хромосомах именно они являются носителями генетической информации (см. ниже). Протеиды вирусов — это главная, а часто единственная их составная часть. [c.550]

Ферменты, или энзимы, являются биологическими катализаторами, ускоряю-шимн химические процессы обеспечения жизнедеятельности любых организмов. Все ферменты относятся к белкам, и их разделяют на два типа вещества чисто белковой природы и соединения, в которых белковая часть связана с небелковыми компонентами — оферлектали. В качестве кофермента могут выступать простетические группы, входящие в состав фермента — протеида либо другие ниэкомолекулярные органические соединения, чаще всего витамины, связанные с белком в комплекс. В последнем случае биологическая активность белковой структуры проявляется только в соединении с небелковой частью молекулы. [c.559]

Металлопротеиды. Протеиды, содержащие в качестве простетической группы Си, Ре, 2п. Сюда относятся такие ферменты, как фенолоксидазы (тирозиназы), и такие дыхательные пигменты беспозвоночных, как гемоцианины, представляющие собой Си-протеиды. Инсулин — гормон поджелудочной железы, по многим свойствам сходный с альбуминами, но резко отличаю- [c.177]

Макрогетероциклические красители — многочисленные производные пор-финн. Природные красители и синтезируемые искусственно. К,этим красителям относятся гемоглобин — красный краситель крови человека и животных, является протеидом, окраску которого обеспечивает простетическая группа гем — железопорфирнновый комплекс хлоропластин — зеленый краситель листьев, является протеидом, окраску которого обеспечивает простетическая группа хлорофилл — магнийпорфириновый комплекс кобаламины — вещества темно-красного цвета, витамин Ви (см. 40.3) билирубин — оранжевый краситель желчи, не содержит металлов, образуется в печени из гемоглобина при разрыве порфинового кольца. [c.566]

Важнейшие белки. Выше была приведена классификация белков на растворимые и нерастворимые, или склеропротеины. Третьим обширным классом являются протеиды (сложные белки), представляющие собой соединения между белком и небелковым компонентом — так называемой простетической группой. По своим свойствам протеиды походят скорее на растворимые белки. [c.443]

Металлопротеиды. Дыхательные пигменты крови моллюсков и членистоногих (улиток, крабов, каракатиц, скорпионов и т.д.), называемые гемоцианинами, являются протеидами, содержащими медь. Этот металл, по-видимому, непосредственно связан с белком, а пе через органическую простетическую группу. Медь можно удалить синильной кислотой и вновь ввести при помощи хлористой меди. Гемоцианины характеризуются чрезвычайно высокими молекулярными весами, значения которых лежат в пределах 500 ООО и 10 ООО ООО. Они не содержатся в корпускулярных частицах, как гемогдобины, а растворены в плазме крови. Медь связана с белком, вероятно, в виде одновалентного иона. В неокисленном состоянии гемоцианины бесцветны или окрашены в желтоватый цвет, а в окисленном — голубые. При уменьшении парциального давления кислорода оксигемоцианины выделяют поглощенный кислород. [c.454]

В отличие от протеидов других классов простетические группы нуклеопротеидов— нуклеиновые кислоты, или полинуклеотиды, — являются макромолекулярными соединениями. Они имеют сложное строение и дают в результате гидролиза фосфорную кислоту, пентозу и пиримидиновые и пуриновые основания. Строение нуклеиновых кислот будет описано ниже (см. Нуклеиновые кислоты ). В плазме клетки (цитоплазме) было обнаружено также очень большое число шарообразных частиц, называемых микросомами, с молекулярными весами порядка нескольких миллионов, также состоящих из нуклеиновых кислот (рибонуклеиновой кислоты) и белков, В этих микросомах происходит синтез белков. Нуклеиновые кислоты микросомов действуют как матрицы или клише (гены), служащие для синтеза специфичных белков и для своего собственного воспроизведения (Н. Е, Паладе, 1955 г,), В этом синтезе участвуют также и ферменты, связывающие аминокислоты с аденозиимонофосфорпой кислотой (М, Хогланд, 1956 г.). [c.455]

II и другие см. ниже), имеющих строение протеидов с флавинаденин-динуклеотидом (ФАДН) в качестве простетической группы. Это соединение представляет собой динуклеотид, в котором молекула пирофосфор-пой кислоты этерифицирована аденозином, с одной стороны, и рибофлавином, с другой [c.790]

Состоят из двух компонентов собственно белкового вещества и вещества небелкового характера, так называемой простетической группы. Простетическая группа протеидов в большинстве случаев может быть сравнительно легко отщеплена от белковой части молекулы. Некоторые из этих соединений по своему характеру сходны с солями. [c.176]

Хромопротеиды. Протеиды, содержащие, наряду с белковым компонентом, окрашенное соединение (пигмент). Простетическая группа отщепляется при нагревании с щелочами или кислотами. К этой группе относятся красные дыхательные пигменты эритроцитов позвоночных животных, представляющие соединения гема с белками типа гистонов — глобинами. Гемоглобины растворимы в воде и осаждаются или при полном насыщении, или при полунасыщении сернокислым аммонием. [c.177]

chem21.info

1.10.1. Простые белки (протеины)

К протеинам (простым белкам) относят белки, состоящие только из аминокислот.

Они, в свою очередь, делятся на группы в зависимости от физико-химических свойств и особенностей аминокислотного состава. Выделяют следующие группы простых белков:

альбумины;
глобулины;
протамины;
гистоны;
проламины;
глютелины;
протеиноиды

Альбумины

Альбумины – широко распространённая группа белков в тканях организма человека.

Они имеют сравнительно невысокую молекулярную массу 50 –70 тыс. д. Альбумины в физиологическом диапазоне рН имеют отрицательный заряд, так как в силу высокого содержания глютаминовой кислоты в их составе находятся в изоэлектрическом состоянии при рН 4,7. Имея невысокую молекулярную массу и выраженный заряд, альбумины перемещаются при электрофорезе с достаточно высокой скоростью. Аминокислотный состав альбуминов разнообразен, они содержат весь набор незаменимых аминокислот. Альбумины – высоко гидрофильные белки. Они растворимы в дистиллированной воде. Вокруг молекулы альбуминов формируется мощная гидратная оболочка, поэтому для высаливания их из растворов необходима высокая 100% концентрация сульфата аммония. Альбумины выполняют в организме структурную, транспортную функцию, участвуют в поддержании физико–химических констант крови.

Глобулины

Глобулины – широко распространённая гетерогенная группа белков, обычно сопутствующая альбуминам. Они имеют более высокую, чем альбумины молекулярную массу – до 200 и более тыс. д., поэтому медленнее перемещаются при электрофорезе. Изоэлектрическая точка глобулинов находится при рН 6,3 – 7. Они отличаются разнообразным набором аминокислот. Глобулины не растворимы в дистиллированной воде, но растворимы в солевых растворах КCl,NaClв концентрации 5 – 10 %. Глобулины менее гидратированы, чем альбумины, поэтому высаливаются из растворов уже при 50% насыщении сульфатом аммония. Глобулины в организме выполняют в основном структурную, защитную, транспортнуе функции.

Гистоны

Гистоны имеют небольшую молекулярную массу (11-24 тыс. д.). Они богаты щелочными аминокислотами лизином и аргинином, поэтому находятся в изоэлектрическом состоянии в резко щелочной среде при рН 9,5 – 12. В физиологических условиях гистоны имеют положительный заряд. В различных видах гистонов содержание аргинина и лизина варьирует, в связи с чем они делятся на 5 классов. Гистоны Н1и Н2 богаты лизином, гистоны Н3- аргинином. Молекулы гистонов полярны, очень гидрофильны, поэтому с трудом высаливаются из растворов. В клетках положительно заряженные гистоны, как правило, связаны с отрицательно заряженными ДНК в составе хроматина. Гистоны в хроматине формируют остов, на который накручивается молекула ДНК. Основные функции гистонов – структурная и регуляторная.

Протамины

Протамины – низкомолекулярные щелочные белки. Молекулярная масса их составляет 4 – 12 тыс. д. Протамины в своём составе содержат до 80% аргинина и лизина. Они содержатся в составе таких нуклеопротеидов молоки рыб как клупеин (сельдь), скумбрин (скумбрия).

Проламины, глютелины

Проламины, глютелины – растительные белки, богатые глютаминовой кислотой (до 43%) и гидрофобными аминокислотами, в частности, пролином (до 10 – 15%). В силу особенностей аминокислотного состава проламины и глютелины не растворимы в воде и солевых растворах, но растворимы в 70% этиловом спирте. Проламины и глютелины являются пищевыми белками злаковых культур, составляя так называемые глютеновые белки. К глютеновым белкам относятся секалин (рожь), глиадин (пшеница), гордеин (ячмень), авенин (овёс). В детском возрасте может наблюдаться непереносимость глютеновых белков, к которым в лимфоидных клетках кишечника вырабатываются антитела. Развивается глютеновая энтеропатия, снижается активность кишечных ферментов. В связи с этим, злаковые отвары детям рекомендуется вводить после 4-х месячного возраста. Не содержат глютеновых белков рис и кукуруза.

Протеиноиды

Протеиноиды (белковоподобные) – фибриллярные, водонерастворимые белки опорных тканей (костей, хрящей, сухожилий, связок). Они представлены коллагеном, эластином, кератином, фиброином.

Коллаген (рождающий клей) – широко распространённый в организме белок, составляет около трети всех белков организма. Входит в состав костей, хрящей, зубов, сухожилий и других видов соединительной ткани.

К особенностям аминокислотного состава коллагена относится, прежде всего, высокое содержание глицина (1/3 всех аминокислот), пролина (1/4 всех аминокислот), лейцина. В составе коллагена присутствуют редкие аминокислоты гидроксипролин и гидроксилизин, но отсутствуют циклические аминокислоты.

Полипептидные цепи коллагена содержит около 1000 аминокислот. Различают несколько видов коллагена в зависимости от сочетания в нём различных видов полипептидных цепей. К фибриллообразующим видам коллагена относятся коллаген первого типа (преобладает в коже), коллаген второго типа (преобладает в хрящах) и коллаген третьего типа (преобладает в сосудах). У новорожденных детей основная масса коллагена представлена IIIтипом, у взрослых людей-IIиIтипами.

Вторичная структура коллагена представляет особую «ломаную» альфа-спираль, в витке которой укладывается 3,3 аминокислоты. Шаг спирали равен 0,29 нм.

Три полипептидные цепи коллагена уложены в виде тройного закрученного каната, фиксированного водородными связями, и образуют структурную единицу коллагенового волокна – тропоколлаген. Тропоколлагеновые структуры размещаются параллельными, смещёнными по длине рядами, фиксированными ковалентными связями, и формируют коллагеновое волокно. В промежутках между тропоколлагеном в костной ткани откладывается кальций. Коллагеновые волокна содержат в своём составе углеводы, которые стабилизируют коллагеновые пучки.

Кератины - белки волос, ногтей. Они не растворимы в растворах солей, кислот, щелочей. В составе кератинов имеется фракция, которая содержит большое количество серосодеоржащих аминокислот (до 7 – 12%), образующих дисульфидные мостики, придающие высокую прочность этим белкам. Молекулярная масса кератинов очень высока, достигает 2 000 000 д. Кератины могут иметь α– структуру и β- структуру. В α - кератинах три α - спирали объединяются в суперспираль, формирующую протофибриллы. Протофибриллы объединяются в профибриллы, затем в макрофибриллы. Примером β - кератинов является фиброин шёлка.

Эластин –белок эластических волокон, связок, сухожилий. Эластин не растворим в воде, не способен к набуханию. В эластине высока доля глицина, валина, лейцина (до 25 – 30%). Эластин способен растягиваться под действием нагрузки и восстанавливать свои размеры после снятия нагрузки. Эластичность связана с присутствием в эластине большого количества межцепочечных сшивок при участии аминокислоты лизина. Две цепи образуют связь лизил – норлейцин, четыре цепи образуют связь – десмозин.

studfiles.net