КЛАСИФІКАЦІЯ БІЛКІВ. Прості білки


Прості білки

Прості білки або протеїни — білки, які побудовані тільки із залишків α-амінокислот (при гідролізі розпадаються тільки на амінокислоти) та не вимагають для функціонування наявності небілкових простетичних груп.

Зміст

  • 1 Назва
  • 2 Групи
    • 2.1 Гістони і протаміни
    • 2.2 Альбуміни і глобуліни
    • 2.3 Глютеліни і проламіни
    • 2.4 Протеїноїди (склеропротеїни)
    • 2.5 Глiкопротеїни
  • 3 Протеїнова інженерія
  • 4 Література
  • 5 Примітки

Назва

До 1920-х років в науковій літературі українською та російською мовою прості білки часто позначалися терміном «протеїни».

Групи

Прості білки по розчинності у воді й сольових розчинах умовно підрозділяються на кілька груп: протаміни, гістони, альбуміни, глобуліни, проламіни, глютеліни.

Гістони і протаміни

Вони є найпростішими білками. Характерною особливістю їх є слабколужні властивості розчинів. Це зумовлено наявністю в складі їх великої кількості діамінокарбонових кислот - аргініну, лізину і гістидину. Наприклад, гістони містять 20-35% основних амінокислот, а протаміни ще більше (50-80%). У зв’язку з цим протаміни виявляють більш лужний характер, ніж гістони. Характерною ознакою провітамінів є й те, що вони мають велику молекулярну масу порівняно з іншими білками.

Гістони і протаміни в значних кількостях містяться у зобній залозі, у спермі й ікрі риб, у селезінці та ін. Назва представників цих класів білків походить від джерела їх добування. Так, протамін, виділений із скумбрії, називають скумбрином, з молоки оселедця - клупеїном і т.п. Гістони і протаміни входять до складу складних білків зокрема нуклеопротеїнових ядер.

Альбуміни і глобуліни

Ці білки дуже поширені в тваринному і рослинному світ і здебільшого зустрічаються разом. Вони становлять основу протоплазми. Їх є багато в плазмі крові, сироватці молока та різних тканинах організму.

Співвідношення між альбумінами і глобулінами у здоровому організму завжди знаходяться в певних межах і називаються альбуміно-глобуліновим (А/Г) коефіцієнтом. Альбуміни відрізняються від глобулінів як хімічним складом, так і фізико-хімічними властивостями. Зокрема, альбуміни на відміну від глобулінів, містять значно меншу кількість глікоколу і більшу кількість сірковмістних амінокислот.

Характерною ознакою альбумінів є менша молекулярна маса порівняно з глобулінами. Наприклад, молекулярна маса альбуміну плазми крові дорівнює 68 000, а глобуліну - 180 000. Глобуліни - більш грубо дисперсні і менш гідрофільні, ніж альбуміни. Тому колоїдні розчини глобулінів не так стійкі, як альбумінів.

Відділяють альбуміни від глобулінів висловлюванням сульфатом амо-нію. Глобуліни випадають в осад при 50%-ному, а альбуміни - при 100%-ному насиченні розчину сульфатом амонію.

Глютеліни і проламіни

Вони є рослинними білками і характеризуються високим вмістом амінокислот проліну і глутаміновоі кислоти. Глютеліни розчиняються в розбавлених кислотах і лугах, тоді як у воді і розбавлених сольових розчинах не розчиняються. Представниками цього класу білків є глютелін (білок кукурудзи), оризенін (білок рису) та інші. Проламіни, як глютеліни, не розчиняються у воді, але добре розчиняються в 70-80-ному етиловому спирті До проламінів належать зеїн (білок кукурудзи), гордеїн (білок ячменю), гліадин (білок пшениці і жита) та ряд інших. Глютеліни і проламіни становлять основну масу білків зернових культур.

Протеїноїди (склеропротеїни)

Це білки опірних і покривних тканин: кісток, хрящів, волосся тощо. Характерною особливістю цих білків є висока стійкість проти різних розчинників. Вони не розчиняються у воді, розчинах нейтральних солей, розбавлених кислотах і лугах. На протеїноїди не діють ферменти. Тому при потраплянні в організм з їжею вони дуже погано засвоюються. Представниками протеїноїдів є фіброїн, кератини, колаген, еластин та ряд інших білків.

Глiкопротеїни

Полiмерні сполуки, які мiстить ковалентно зв’язанi мiж собою сахарид та амiнокислотний залишок, в основному включають протеїни з олiго- й полiсахаридними групами порiвняно низької молекулярної маси(точного визначення границь її немає).

Протеїнова інженерія

Методи синтезу протеїнів зі зміненою чи новою амінокислотною послідовністю. До таких методів належать: хімічна модифікація протеїнів, транскрипція та трансляція, твердофазний поліпептидний синтез.

Література

  • Глосарій термінів з хімії // Й.Опейда, О.Швайка. Ін-т фізико-органічної хімії та вуглехімії ім. Л.М.Литвиненка НАН України, Донецький національний університет — Донецьк: «Вебер», 2008. — 758 с. — ISBN 978-966-335-206-0

Примітки

  1. ↑ Практикум з основ біохімії та біофізики для організації лабораторних, практичних занять і самостійної роботи з дисципліни "Основи біохімії та біофізики" для студентів напрямків підготовки „Біотехнологія” та „Прилади” денної форми навчання/ Уклад. М.В.Ведь, Т.П.Ярошок, М.Д.Сахненко, Т.Ю.Орехова, В.І.Булавін. – Харків: НТУ „ХПІ”, 2004. – 112 с. (стор.: 43)
Це незавершена стаття з біохімії.Ви можете допомогти проекту, виправивши або дописавши її.

Прості білки інформація про

Прості білки

Прості білки Коментарі Про

Прості білкиПрості білки Прості білки Перегляд теми.

Прості білки що, Прості білки хто, Прості білки пояснення

There are excerpts from wikipedia on this article and video

www.turkaramamotoru.com

В яких продуктах є білок: здорове харчування для схуднення

Сьогодні виникає багато питань стосовно вживання білкових продуктів, формування раціону, в яких продуктах є білок. У цій статті ми спробуємо розглянути такі:

  • Що таке білки і навіщо вони нам потрібні?
  • В яких продуктах є білок?
  • Навіщо ще нам потрібні білки? Користь білка.
  • Як визначити дефіцит білка?
  • До чого призводить нестача білка?
  • Шкода білка.
  • Роль білків у схудненні.
  • Як розрахувати денну норму білка?
  • Якими мають бути порції білка протягом дня?

Що таке білки?

Білки (протеїн) – це органічні сполуки, які складаються з амінокислот і є головним будівельним матеріалом нашого тіла (другий хімічний компонент після води). Із білків складаються всі наші м’язи, внутрішні органи, волосся, нігті, шкіра, кістки. Також білки беруть участь у всіх життєво важливих функціях організму: запускають і прискорюють хімічні реакції, забезпечують роботу імунної системи, ріст та відновлення клітин, регулюють апетит і не тільки.

Незважаючи на те, що в клітинах і тканинах живих організмів є сотні амінокислот, у формуванні білків бере участь 21 різновид амінокислот, які поділяються на:

Незамінні амінокислоти – ті амінокислоти, які організм не може синтезувати самостійно. Їх можна отримати тільки з їжею (валін, гістидин, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, треонін, триптофан, фенілаланін).

Умовно незамінні амінокислоти – організм може синтезувати самостійно з ІНШИХ амінокислот, що надходять з їжею, але не завжди в достатній кількості (цірозін, тістеін, аргінін, глютамін).

Замінні амінокислоти – організм може синтезувати самостійно з ІНШИХ амінокислот, що надходять з їжею (аланін, аспарагін, гліцин, карнітин, орнітин, пролін, серин, таурин).

Усі білки потрапляють в організм з їжею, потім в кишечнику вони розпадаються на амінокислоти, а амінокислоти потрапляють в печінку, де і відбувається синтез власних білків, необхідних для життєдіяльності.

В яких продуктах є білок?

Отже, білки бувають тваринного (м’ясо, риба, птиця, яйця, молочні продукти) і рослинного (бобові, горіхи, насіння, зернові, овочі) походження. Лідерами за вмістом білка в 100 г продукту є м’ясо, риба, птиця, кисломолочні продукти, а також бобові (соя, квасоля) і горіхи. Тільки коефіцієнт засвоєння і швидкість перетравлення білків тваринного походження набагато вищі (таблиця вмісту білка в продуктах, коефіцієнт засвоєння і швидкість перетравлення).

таблиця українською

Також білки поділяються на повноцінні, які містять весь комплекс незамінних амінокислот, і неповноцінні, в яких відсутня або знаходиться в недостатній кількості та чи інша незамінна амінокислота.

Характерно, що в тваринних білках міститься повний комплекс незамінних амінокислот, тоді як в білках рослинного походження – неповний. Це зовсім не означає, що неможливо забезпечити організм всіма необхідними поживними речовинами з рослинних білків. Це можливо! Тільки треба розуміти, які незамінні амінокислоти входять до складу тих чи інших продуктів рослинного походження, щоб грамотно складати свій денний раціон. Таблиця «вміст незамінних амінокислот в рослинних продуктах» додається.

таблиця українською 2

* 3- достатня кількість амінокислоти, 2-середня кількість, 1-недостатня кількість

З таблиці можемо бачити, що злаки і горіхи багаті триптофаном і сірковмісними амінокислотами (цистеїном і меоніном), а бобові й гриби багаті ізолейцином і лізином. Звідси висновок, що для того, щоб отримати повний комплекс незамінних амінокислот із рослинних продуктів, необхідно поєднувати боби/гриби зі злаками/горіхами.

Навіщо ще нам потрібні білки? Користь білка

Білки виконують дуже багато життєво важливих функцій в організмі. Є структурні білки, які формують сполучну тканину і м’язові волокна, забезпечують еластичність. Є білки, які сприяють скороченню м’язів (актин і міозин), завдяки чому ми маємо здатність рухатися.

Більшість ферментів і гормонів (гормони росту, інсулін) в організмі мають білкове походження, тому білки виконують ферментативну функцію – запускають і прискорюють хімічні реакції в організмі, і регуляторну функцію – регулюють процеси життєдіяльності (сприймають сигнал, здійснюють міжклітинну реакцію, регулюють процеси всередині клітин) .

Також білки виконують транспортну функцію. Найяскравіший приклад – це білок гемоглобін, який переносить кисень з легень до решти тканин, і вуглекислий газ від тканин до легень.

А ще білки захищають наш організм від інфекцій, тому що антитіла – це теж білки, створені нашими імунними клітинами для боротьби з мікробами.

І цей список можна продовжити! Білки потрібні нам, як повітря!

Як визначити дефіцит білка?

Дефіцит білка дуже легко визначити. Для цього достатньо пройти тест нижче (відповідайте на питання «так» або «ні»):

1) Ламкі нігті?

2) Січеться волосся?

3) В’ялі м’язи?

4) Є які-небудь проблеми зі шкірою? (дерматити, висипи)?

5) Вага більше, ніж на 30% перевищує норму?

6) Ви часто хворієте (застуди, алергія)?

7) Ви швидко втомлюєтеся? Нестійкі до стресів?

Якщо ви відповіли на два або більше питань ствердно, тоді впевнено можете підозрювати у себе дефіцит білка. Але, щоб знати на 100%, необхідно зробити аналіз крові (азот сечовини), що відображає стан білкового обміну.

Підсумуємо: до чого ж приводить недолік білка?

Відсутність або нестача білка в їжі може призвести до катастрофічних порушень роботи всіх систем організму і викликати розвиток артрозу і остеопорозу, хвороби печінки і нирок, втрату м’язової маси, зниження імунітету, погіршення роботи серцево-судинної і дихальної систем, порушення роботи нервової системи, зниження мозкової активності і ожиріння.

ШКОДА БІЛКА:

Чи може надмірне вживання білка викликати захворювання нирок?

Сьогодні не існує досліджень, які б доводили, що надмірна кількість білка негативно позначається на роботі нирок і може спровокувати утворення каменів у нирках. Все ж варто бути дуже обережними і дотримуватися рекомендацій лікаря щодо вживання білка в тих випадках, коли у людини вже є захворювання нирок.

Що стосується здорових людей, то рекомендація єдина – не варто випробовувати свій організм і споживати надто багато білка. Якщо дотримуватися норми білка (1-2 г білка на 1 кг ваги), то жодних проблем зі здоров’ям виникнути не повинно.

Вплив надмірного вживання білка на організм все ще залишається актуальною темою для майбутніх досліджень.

Чи може надмірне вживання білка стати причиною розвитку остеопорозу?

Отже, остеопороз – це захворювання, коли щільність кісток знижується, кістки стають крихкими і зростає ймовірність переломів. Чи може надлишок білка викликати розвиток остеопорозу? Ні, не може! Адже кістки стають крихкими у разі дефіциту колагену – структурного білка, який організм виробляє сам. Щоб наш організм синтезував достатньо колагену, необхідно вживати достатню кількість білка з їжею. Звідси випливає, що нестача (а не надлишок) білка в раціоні може стати причиною розвитку остеопорозу! І це підтверджено дослідженнями. (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15293701)

Чи може білок викликати розлад травлення і запори?

Так, надмірне вживання білка може викликати порушення травлення і стати причиною запорів. У таких випадках необхідно відкоригувати харчування, додавши в раціон більше клітковини.

Також у деяких людей буває індивідуальне несприйняття тих чи інших видів білка. У результаті може виникнути алергічна реакція або розлад травлення. Як правило, причина полягає в тому, що в організмі недостатньо ферментів для розщеплення цього виду білка.

2S2A6217

Роль білків у схудненні

Часто ми чуємо від фітнес-інструкторів:

«Ви хочете набрати м’язову масу? Їжте продукти, в якиї є білок!  »

або ще варіант:

«Ви хочете схуднути? Їжте більше білка! »

Як таке може бути? Адже це нонсенс, коли дві абсолютно різні цілі досягаються одним і тим же способом! Для відповіді на це питання розберемо кілька тверджень:

  • Недостатнє вживання білка призводить до ожиріння!

Здавалося б, відмовившись від достатнього вживання білка, ми просто зобов’язані почати худнути. Адже це логічно? Відмова від їжі призводить до втрати жирових відкладень. Чому ж часто ми стикаємося із зворотною реакцією?

Якщо ми не отримуємо достатньо білка з їжею, то ми тим самим уповільнюємо наш обмін речовин. Це відбувається через те, що організм, починає використовувати, як паливо, внутрішні запаси білка. Тобто організм починає з’їдати сам себе! У першу чергу це відбивається на м’язах – вони слабшають і руйнуються. А чим менше у нас м’язів, тим повільніший обмін речовин. У якийсь момент обмін речовин сповільнюється настільки, що ми починаємо витрачати енергії менше, ніж ми звикли отримувати з їжею. Як результат – ожиріння!

  • Вживання білка в межах норми в рамках програми раціонального харчування сприятиме схудненню!

Найчастіше ми стикаємося з проблемами зайвої ваги тільки через те, що зловживаємо вуглеводами і жирами та їмо недостатньо білкової їжі. Як правило, перехід на раціональне харчування з грамотним поєднанням білків, жирів і вуглеводів (30%, 20%, 50%) вирішує проблему. Але, на жаль, раціональне харчування не вирішує проблему відсутності фізичних навантажень. Рано чи пізно через відсутність тренувань або одноманітності рухової активності тіло втрачає закладені природою функціональні можливості! Це призводить до порушень постави, погіршення метаболізму, болю у спині та інших наслідків.

Підіб’ємо підсумки: вживання достатньої кількість білкової їжі позитивно впливає на роботу всіх систем організму, прискорює метаболізм, нормалізує рівень цукру і тим самим сприяє схудненню. Для гарантованого успіху схуднення і для здоров’я в цілому важливо поєднувати раціональне харчування із фізичними навантаженнями!

  • Підвищене вживання білка в поєднанні з грамотно підібраними тренуваннями буде сприяти набору м’язової маси.

Так, дійсно підвищене вживання білка в поєднанні з тренуваннями буде сприяти набору м’язової маси! Звучить просто, але досягти цього дуже складно, адже режим харчування і тренувань тут набагато суворіший, ніж при схудненні. Для успішного набору м’язової маси білки треба вживати кожні 2-3 години. Крім білків, харчування має обов’язково включати складні вуглеводи і ненасичені жири! Що стосується тренувань, то, як правило, це силові тренування з великою вагою і невеликою кількістю повторень. Дуже важливою складовою є повноцінний відпочинок між тренуваннями, так як м’язова маса росте саме на етапі відновлення.

2S2A1824

Як розрахувати денну норму білка?

Необхідна денна норма білка безпосередньо залежить від рівня фізичної активності. За останніми міжнародними стандартами, нормою для середньостатистичної здорової людини прийнято вважати 0,8 г білка на 1 кг ваги (Dietary Reference Intakes http://www.nal.usda.gov/fnic/DRI/DRI_Tables/macronutrients.pdf). Це та кількість білка, яка необхідна для уникнення дефіциту білка. Наприклад, людина вагою 64 кг, повинна вживати 58 г білка в день. Але є один нюанс – тут йдеться про повноцінний білок. Тобто, якщо не весь білок, який ви їсте, повноцінний (частково ваш раціон складається з рослинного білка), то норма автоматично буде більшою (близько 1,0 – 1,2 г на кг ваги).

Також є градація за віком:

Діти до 1 року = 1,5 г/кг

Діти від 1 року до 3-х років = 1 г/кг

Діти 4 – 13 років = 0,95 г/кг

Підлітки 14 -18 років = 0,85 г/кг

Дорослі = 0,8 г/кг

Вагітні та в період лактації = 1,1 г/кг

Ще раз хочу зазначити, що це базова норма білка, необхідна для основного обміну. У розрахунок брався повноцінний білок. Людям, які ведуть активний спосіб життя і регулярно тренуються, літнім людям, а також тим, хто відновлюється після травм ,необхідно більше білка – в середньому 1,4 – 2 г на 1 кг ваги.

Звичайно ж, всі ці норми і рекомендації – це дуже індивідуально! Для того, щоб точно визначити свою норму білка, необхідно здати аналізи. А другий хороший, але менш надійний спосіб – це прислухатися до свого організму і до його потреб. Ваше тіло підкаже вам відповіді на всі питання. Наприклад, якщо ви робите зусилля над собою, щоб їсти більше білка, це вірний знак, що треба зменшити порцію. І навпаки, якщо ви відчуваєте слабкість, нервове напруження, частий голод і при цьому вам весь час хочеться білкових продуктів, збільшуйте денну норму білка.

Якими мають бути порції білків протягом дня?

Давайте розберемося, що краще – з’їсти один величезний стейк за один раз або розбити на кілька порцій? Рекомендуємо розбити денну норму білка на кількість прийомів їжі з кількох причин:

1) Продукти, в яких є білок, досить довго перетравлюються, і організму буде простіше справлятися з меншими порціями білка.

2) Дробове харчування сприяє схудненню, оскільки зменшується об’єм шлунку і нормалізується рівень цукру в крові.

Отже, якою ж має бути разова порція? Результати декількох досліджень підтвердили, що кращий синтез білка в м’язах досягається при вживанні 20-30 г білка за один раз. Тобто оптимально для синтезу білка, якщо порція буде саме такою. Щоб було просто зорієнтуватися, в 100 г риби, птиці, м’яса, сиру міститься в середньому 20 г білка.

Чи означає це, що ми завжди повинні їсти 20-30 г білка за раз? Зовсім ні! Краще відштовхуватися від своєї денної норми білка і ділити її на кількість прийомів їжі. Якщо загальна кількість прийомів 5 або 6, то білок слід додати мінімум до 3-х із них.

Наприклад, середньостатистична людина важить 70 кг. Якби вона харчувалася тільки повноцінним білком (містить всі незамінні амінокислоти в достатній кількості), то її норма білка на кг маси тіла була б 0,8 г. Але давайте припустимо, що вона, як і багато хто з нас, не завжди харчується тільки повноцінним білком, тренується помірно. Звідси випливає, що її денна норма білка становить 1,2 г * 70 кг = 84 г білка. Це означає, що в ідеалі має бути 4 прийому їжі по 21 г білка або 3 прийому – по 28 г білка.

Що може трапитися, якщо з’їсти більше білка за один раз? Якщо ви їсте більше білка за раз, але в межах своєї денної норми, то ніяких негативних наслідків бути не повинно. Просто організму знадобиться більше зусиль на перетравлення, зросте навантаження на печінку і нирки. Скоріш за все ви відчуєте це у вигляді сонливості і втоми.

Автор статті – Катя Цьовх, тренер проекту onlinefitnesstv

Пов’язано

onlinefitness.tv

КЛАСИФІКАЦІЯ БІЛКІВ | ORBK_WIKI

У природі існує велика кількість білків рослинного і тваринного походження, різних за хімічним складом і структурою, фізико-хімічними та біологічними властивостями. Незважаючи на успішний розвиток хімії і біохімії білків, єдиної науково обґрунтованої системи їх класифікації поки що немає. Не розроблено також єдиного критерію, на основі якого можна було б ділити білки на окремі групи. Тому їх часто класифікують за випадковими ознаками — джерелом виділення, формою молекул білка, розчинністю в певних розчинниках, локалізацією у відповідних органах і тканинах, амінокислотним складом та ін. Проте така класифікація недосконала, оскільки у багатьох випадках до однієї і тієї групи належать зовсім різні білки.Для класифікації білків часто використовують функціональний принцип, тобто їх класифікують виходячи з основних функцій, які вони виконують під час метаболізму.

За цим принципом білки поділяють на такі групи: каталітично-активні, білки-гормони, білки-регулятори активності генному, захисні, токсичні, транспортні, мембранні, скоротливі, рецепторні, білки-інгібітори ферментів, білки вірусних оболонок, білки з іншими функціями. Хоча функціональна класифікація теж має деякі недоліки, зокрема при класифікації біфункщональних білків, проте вважають, що вона дає змогу глибше зрозуміти взаємозв’язок структури, властивості і функції молекул білка, закономірності їх еволюції та взаємодії з іншими речовинами. Але в разі захворювання радимо пройти тест ифа – це тест на крові.

Зараз усі білки класифікують переважно за фізико-хімічними властивостями та хімічним складом. За цими ознаками білки поділяють на дві групи — прості (протеїни) і складні (протеїди). Протеїни — це білки, до складу яких входять лише залишки амінокислот. Протеїди — складні білки, молекули яких крім залишків амінокислот містять ще й інші компоненти— простетичні групи. Протеїни і протеїди, в свою чергу, поділяють на ряд класів, які характеризуються різними фізико-хімічними властивостями.

Прості білки (протеїни)

Прості білки поділяють на такі класи: альбуміни, глобуліни, протаміни, гістони, проламіни, глутеліни і протеноїди.Альбуміни. Ці білки дуже розповсюджені у тваринному і рослинному світі. Вони входять до складу цитоплазми клітин та різних рідин організму — сироватки крові, лімфи, ліквору. У вищих тварин альбуміни становлять основну частину плазми крові (>50 %). Альбуміни входять також до складу продуктів харчування рослинного і тва¬ринного походження — молока, яєць, зерна злакових і бобових культур.Залежно від локалізації альбумінів їх називають: молочний аль¬бумін — лактоальбумін (lact — молоко), яєчний альбумін — овоальбумін, сероальбумін (serum — сироватка крові). Найбільш розповсюдженими рослинними альбумінами є лейкозин (виділений із зародків пшениці) і легумелін (виділений із бобових). Певна частина альбумінів міститься також у вегетативних частинах рослин.Молекулярна маса альбумінів 35–70 тис. Молекули їх мають еліпсовидну форму, яка більш компактна і симетрична, ніж у глобулінів. Альбуміни належать до гідрофільних білків, вони добре розчиняються у воді і розчинах солей. Для їх осадження необхідне 100 %-не насичення розчинів нейтральними солями.

За хімічним складом альбуміни характеризуються високим вмістом лейцину (15 %), а також значним вмістом сірковмісних амінокислот, лізину, аспарагінової і глутамінової кислот і незначним вмістом гліцину. Деякі альбуміни зовсім не містять цієї амінокислоти (альбумін сироватки крові). Одна з основних функцій альбумінів — регуляція осмотичних процесів. Вміст їх у плазмі крові становить 75— 80 %. Близько 40 % альбумінів входить до складу крові, решта — до складу позаклітинної рідини, м’язів, шкіри, кишок.Альбуміни виконують важливу роль у транспорті різних речовин, зокрема тих, які погано розчинні у воді. При зниженні вмісту альбумінів (альбумінемії) порушується транспорт ліпідів, зокрема вільних жирних кислот з печінки в периферичні тканини. Альбуміни регулюють також вміст у плазмі іонів Са2+, стероїдних гормонів, триптофану, деяких лікарських препаратів (дикумарину, пеніциліну, аспірину), утворюючи комплекси з цими речовинами.

Глобуліни, як і альбуміни, досить розповсюджені у складі тваринних і рослинних тканин. Особливо велика кількість їх входить до складу зерна злаків, насіння соняшника, льону, бавовнику та бобових рослин. Широко відомі, наприклад, такі глобуліни, як фазеолін квасолі, легумін гороху, гліцидин сої. У тваринних тканинах найбільш розповсюдженими є лактоглобулін молока, фібриноген крові тощо.На відміну від альбумінів, глобуліни у концентрованих розчинах нейтральних солей не розчиняються. Із тваринних і рослинних тканин їх виділяють при екстрагуванні 10 %-м розчином солей. При підвищенні концентрації солей розчинність глобулінів зменшується, — а у 50 %-му розчині вони випадають в осад.Молекулярна маса глобулінів 0,9—1,5 млн. Вони більш грубодисперсні і менш гідрофільні, ніж альбуміни, що пояснюється меншою стійкістю їх розчинів. За хімічним складом глобуліни дещо відрізняються від альбумінів — містять більше гліцину (~5 %) і меншу кількість сірковмісних амінокислот. Співвідношення між альбумінами і глобулінами в організмі людини і тварин завжди є важливою характеристикою його фізіологічного стану; воно знаходиться у визначених межах і має назву альбумін-глобулінового коефіцієнта. Для здорового організму альбумін-глобуліновий коефіцієнт (А/Г-кое-фіцієнт) дорівнює 1,7—2,3.

При електрофорезі білки сироватки крові залежно від рухливості поділяють на ряд фракцій, серед яких фракція альбумінів становить 54—58 %, фракція глобуліну не однорідна і поділяється на α1-глобуліни (6—7 %), α2-глобуліни (8—9 %), β1-глобуліни (13—14 %), γ-глобуліни (11—12 %). За допомогою сучасних методів, зокрема диск-електрофорезу та імуноелектрофорезу, білки сироватки крові можна розділити на 16—19 фракцій, кожна з яких виконує певну роль у процесах метаболізму. До α- і β-глобулінових фракцій належить основна маса глікопротеїдів — білків, які відіграють в організмах людини і тварин досить важливу роль. Так, до α2-глобулінової фракції належить білок глікопротеїдної природи — церулоплазмін, який містить у своєму складі 0,34 % міді і є медіатором вмісту і транспорту даного елемента. β-Глобулінова фракція містить як основний компонент трансферин, що забезпечує транспорт заліза в тканини (особливо в ретикулоендотеліальну систему), де він вивільняється без зміни структури білка (переносника). Отже, трансферин бере участь у регуляції вмісту вільного заліза в плазмі, запобігаючи надмірному нагромадженню його в тканинах і втраті з сечею. γ-Глобулінові фракції містять більшу частину антитіл і відіграють важливу роль у процесах імунітету.

Протаміни. Це група простих білків з характерним складом амінокислот. Вони відзначаються високим вмістом діаміномонокарбонових кислот, тому розчини їх мають лужні властивості. Ці білки добре розчиняються у воді і не осаджуються при кип’ятінні.

Значна кількість протамінів входить до складу паренхіматозних органів та залоз внутрішньої секреції, які містять велику кількість ядерної речовини. У ядрах протаміни утворюють нуклопротеїдні комплекси. До протамінів належить клумін, що міститься у спермі (молоках) оселедців. Його молекулярна маса 5000, він має різко виражені лужні властивості. Поліпептидний ланцюг цього білка містить 30 залишків амінокислот, із них 21 залишок аргініну, решта припадає на аланін, валін, пролін, серин. Іншим представником протамінів єсальмін, виділений із молоків семги. Він також містить у своєму складі в основному аргінін, пролін, валін, серин і не містить інших амінокислот.

Гістони, як і протаміни, містяться в паренхіматозних тканинах багатих ядрами,— печінці, селезінці, нирках, зобній залозі. Значна кількість гістоні-в міститься також у рослинах. Уперше їх було виділено у 1910 р. А. Косселем. Гістони теж містять велику кількість діаміномонокарбонових кислот, хоча і значно менше, ніж протаміни. Так, до їх складу входить у середньому 26 % аргініну, 8—10 % лізину, що зумовлює лужний характер. Залежно від складу амінокислот (вмісту лізину і гістидину) гістони поділяють на п’ять фракцій.

Основна маса гістонів входить до складу хромосом ядер клітин, утворюючи комплексну сполуку з ДНК — нуклеогістон. Вважають, що гістони відіграють важливу роль у стабілізації структури ДНК. Певну роль дані білки відіграють також у процесах синтезу білків оскільки вони входять до складу дезоксирибонуклеотидів ядра.

Проламіни. Ця група простих білків досить розповсюджена у рослинному світі. Вони входять до складу насіння злакових культур. Представниками їх є гліадин пшениці, орозеїн рису, гордеїн ячменю, зеїн кукурудзи, авенін вівса тощо. Назва «проламіни» була запропонована в зв’язку з тим, що до їх складу входить значна кількість проліну. Крім проліну проламіни містять також глутамінову кислоту і незначну кількість інших амінокислот. Для проламінів характерним є те, що вони зовсім не містять лізину.

Компонентний склад проламінів (гліадину) генетично детермінований і визначає сорт рослин. Для виділення проламінів їх екстрагують із подрібнених тканин 70 %-м розчином спирту, який потім відганяють під вакуумом, а в’язку масу розчиняють у спирті і добавляють подвійний об’єм ацетону. Проламіни при цьому випадають в осад,, який відокремлюють і висушують.

Глутеліни, як і проламіни,— білки рослинного походження, значна кількість їх міститься в зелених частинах рослин та насінні. Характерною особливістю білків є те, що до їх складу входить велика кількість глутамінової кислоти і лізину. Ці білки погано розчинні у воді і добре розчинні в розбавлених розчинах лугів. Молекулярна маса їх коливається в досить широких межах.

Протеїноїди. Ці білки входять до складу тваринних тканин і ви-конують в основному механічну та опірну функції. Вони не розчиня¬ються у воді, розчинах солей та розчинах кислот і лугів. Для цих білків характерним є високий вміст сірковмісних амінокислот. Про¬теїноїди входять до складу білків волосся, рогів, хрящів, покривних тканин. Усі вони відзначаються високою міцністю і еластичністю. Протеїноїди повільно розщеплюються ферментами травного каналу, тому погано засвоюються і сприяють процесам гниття у кишках.До протеноїдів належать фіброїн шовку, кератин, колаген, ела¬стин тощо.

Колаген — волокнистий фібрилярний білок. Він становить значну частину білків організму (~25 %) І виконує досить важливу структурну функцію. Він є основним компонентом хрящів, сухожилля, зв’язок, шкіри, кісток. При тривалому кип’ятінні у воді колаген гідролізує, утворюючи желатину, яка при охолодженні переходить у гель, що використовується у медицині і харчовій промисловості. Для колагену досить характерним є амінокислотний склад — він містить велику кількість проліну, гліцину, а також оксипроліну та оксилізину, яких немає у складі інших білків, і зовсім не містить сірковмісних амінокислот та метіоніну. Встановлено, що колаген утворюється із проколагену, причому цей процес проходить за участю вітаміну С. Молекули колагену мають витягнуту   ниткоподібну форму.Кератин входить до складу сполучної і покривної тканин, волосся, пір’я, рогів. У складі його молекул міститься велика кількість поперечних дисульфідних зв’язків, що зумовлює його значну міцність і стійкість проти дії різних факторів. Зокрема, кератин не розчи¬няється у воді, кислотах і лугах, розчинах солей, органічних розчинах.

Якщо число дисульфідних зв’язків зменшується при відновленні {обробці сульфідами) або гідролізі, то розчинність кератину збільшується і він перетворюється на кератеїн. На цьому грунтується видалення волосяного покриву при обробці шкур. Цей процес має зворотний характер, оскільки сульфгідрильні групи легко перетворюються на дисульфідні. Крім міцних дисульфідних зв’язків у молекулі кератину містяться також водневі та іонні зв’язки, які легко руйнуються при нагріванні і молекула білка скорочується у поздовжньому на¬прямку, тобто відбувається згортання поліпептидних молекул у клубок.Еластин входить до складу тканин, які виконують структурну функцію. З нього побудовано внутрішні оболонки судин — артерій і вен. До складу поліпептидного ланцюга еластину входить велика кількість гліцину, проліну, валіну і лейцину. Він не містить сірковмісних і ароматичних амінокислот, а також оксилізину і метіоніну. На відміну від колагену, еластин при кип’ятінні не утворює желатини. Після тривалої кулінарної обробки він може частково розщеплюватися гідролітичними ферментами і частково засвоюватися організмом. Еластин можна виділити із сполучної тканини при лужному гідролізі або нагріванні. Нативні витки еластину побудовано з відносно невеликих молекул, сполучених у волокнисті тяжі за допомогою жорстких поперечних зшивок.Фіброїн і серицин — білки натурального шовку, які виділяються гусеницями тутового і дубового шовкопрядів, залозами павуків та ін.

До їх складу входить лише чотири амінокислоти — гліцин, аланін, серин, тирозин. Особливо високий вміст гліцину (~44 %). Ці білки досить стійкі до гідролізу. Фіброїн — високомолекулярний білок, побудований з лінійних поліпептидних ланцюгів, які розміщуються вздовж осі волокна, щільно прилягаючи один до одного. Між ними утворюється велика кількість водневих зв’язків. У чистому вигляді фіброїн добувають нагріванням коконів шовкопряда з розчином соди або мила. Серицин за цих умов розчиняється.

www.orbk.net

Білки » Все про здоров'я

Білки – незамінні речовини, без яких неможливі не тільки ріст і розвиток організму, а й саме життя. Повноцінність і кількість білка в їжі є обов’язковою умовою для підтримки високого рівня функціональних здібностей організму, його працездатності, а також стійкості до шкідливих для здоров’я впливів. В організмі білки є основним пластичним матеріалом для побудови зростаючих і відтворення руйнують тканин організму. Вони необхідні для синтезу постійно расходующихся травних соків, гормонів, гемоглобіну крові та імунних тіл, що забезпечують несприйнятливість до інфекційних захворювань.

Білки в організмі не накопичуються про запас і при надмірному надходженні з їжею окислюються з вивільненням енергії або перетворюються в жирову тканину. Перенасичення організму білками і виникає при цьому напруженість білкового обміну ведуть до погіршення самопочуття і зниження працездатності.

Оптимальні норми споживання білка враховують стать, вік та інтенсивність праці людини. Чоловікам у віці 18-29 років залежно від тяжкості виконуваного праці потрібно на добу 90-118 г білка, жінкам – від 77 до 87 р. З віком потреба в білку знижується і в 30-39 років для чоловіків становить 87-113 г, для жінок 74-84 р. Більше білка потрібно в другій половині вагітності, при годуванні груддю, при важкій фізичній праці, частих стресах, хворобах. При розрахунках індивідуальної потреби в білку приймаються оптимальні рівні харчових речовин на одну мегакалорію (на 1 тис. ккал). Для білка це становить 30 г. Так можна отримати досить точну інформацію про раціоні будь енергетичної цінності. Приміром, на 3250 ккал потрібно 3,25 × 30 = 97,5 г білка. Наведені рекомендації враховують не тільки забезпечення запитів організму в звичайних життєвих умовах, а й непередбачені ситуації, що супроводжуються підвищеною потребою в білку. Це переохолодження, перевтома, вплив шкідливих для здоров’я виробничих факторів, стреси, хвороби і предболезненное стану.

Мінімальний рівень білка в раціоні (так званий білковий мінімум) визначається найменшим його кількістю в їжі, необхідним для збереження азотистого рівноваги в організмі. Він становить всього лише 0,34 г повноцінного білка на 1 кг маси тіла, або 24 г для людини з масою тіла 70 кг. Проте орієнтуватися на білковий мінімум не слід. У ряді випадків рекомендується навіть помірно підвищене споживання білка. Такими обставинами можуть бути особливо важкі або шкідливі умови праці, період одужання після інфекційних захворювань, травм, хірургічних операцій та т.п.

До повноцінним харчовим білок відносяться білки, в яких містяться всі незамінні амінокислоти у кількості і співвідношеннях, які забезпечують нормальну життєдіяльність організму, його зростання і розвиток. Такими білками є переважно білки тваринного походження, що містяться в м’ясі, рибі, сирі і молочних продуктах, яйцях, сирі і т.д. Їх амінокислотний склад ближче до хімічного складу білків організму людини, ніж у білків рослинного походження. Повноцінність білкової їжі рослинного походження (горох, квасоля, пшоно, гречана крупа та ін) значно нижче, засвоюється вона гірше, ніж тваринні білки, у зв’язку з чим різні системи вегетаріанства можуть рекомендуватися лише як короткочасне засіб за призначенням лікаря. Рекомендується, щоб білки тваринного походження становили не менше 55% від їх загального вмісту в раціоні.

Білкова недостатність виникає від різкого зменшення білків в їжі при повному або частковому голодуванні; систематичного надходження в організм білків низької біологічної цінності; тривалого обмеження прийому їжі (у алкоголіків, наркоманів, при хворобах шлунково-кишкового тракту), що веде до недостатнього перетравлювання і всмоктуванню харчових білків ; втрати білків і порушення їх синтезу в організмі при різних хворобах.

healt.blog.net.ua

Класифікація білків

Класифікація білків значною мірою умовна і побудована на різних, часто випадкових, ознаках. Білки поділяють на тваринні, рослинні і бактеріальні, на фібрилярні і глобулярні, м'язові, нервової тканини і т. п. Враховуючи виняткове різноманіття білків, жодну класифікацію не можна вважати задовільною, оскільки багато індивідуальні білки не підходить ні до однієї групи. Зазвичай прийнято ділити Б. на прості (протеїни), що складаються тільки із залишків амінокислот, і складні (протеиды), які містять також простетические (небелковые) групи.I. Прості білки (протеїни).Альбуміни - глобулярні білки. Розчинні у чистій воді і сольових розчинах. Осаджуються при насиченні розчину сірчанокислим амонієм. Типові представники: яєчний альбумін, альбумін сироватки крові (див. Альбуміни).Глобуліни - глобулярні білки, але більш високої молекулярної ваги. Розчинні в розведених розчинах солей, не розчинні у чистій воді. Осаджуються в полунасыщенном розчині сірчанокислого амонію. До цієї групи відносяться глобуліни сироватки крові, молока, эдестин конопель і ряд інших тварин і рослинних Б. (див. Глобуліни).Проламины (глиадины) - білки насіння злаків. Розчинні у 70-80% спирті і не розчинні в воді. Щодо багаті пролін і глютамінової кислоти. Типові представники: гліадин пшениці, гордеин ячменю, зеїн кукурудзи.Глютелины - білки злаків. Розчинні в розведених кислотах або лугах, але не в нейтральних розчинах.Склеропротеины (альбуміноіди, протеиноиды) - нерозчинні у воді, сольових розчинах, розведених кислотах і лугах Б., головним чином тваринного походження, що несуть структурних (частіше опорні) функції. Склеропротеины - зазвичай фібрилярні білки, досить стійкі до дії травних ферментів. До них відносяться фібрилярні Б. сполучної тканини, колаген, що містяться в кістках, шкірі, сухожиллях. Для колагенів характерне утворення при нагріванні з водою желатини, яка застигає в гель при охолодженні, плавиться при нагріванні. Колагени містять багато проліну і особливо оксипроліну. Іншу групу сполучнотканинних Б. представляють эластины. До склеропротеинам відносяться також кератины волосся, вовни, багаті цистином, і фиброины шовку, павутини і т. п.Протамины - Б. основного характеру, що містяться в спермі деяких риб і інших тварин у вигляді комплексів з ДНК. Мають порівняно невеликий мовляв. вага, містять дуже багато аргініну і трохи деяких моноаминомонокарбоновых кислот. Іноді до їх складу входять лізин та гістидин. Найбільш вивчені клупеин (протамин з сперми оселедця), салмін (зі сперми лосося).Гистоны - Б. менш вираженого основного характеру, багаті диаминомонокарбоновыми кислотами. Входять до складу нуклеопротеїдів клітинних ядер.II. Складні білки (протеиды).Нуклеопротеиды - комплекси Б. з нуклеїновими кислотами (див.). Мають дуже високий молекулярний вагу. Грають найважливішу роль в біосинтезі Б. в організмі, у передачі спадкових ознак і т. п.Мукопротеїди - білки, що містять мукополісахариди - вуглеводні угруповання кислого характеру (муцини, мукоиды). Містяться головним чином в слизях, слині, синовіальної рідини і т. п. (див. Мукопротеїди).Фосфопротєїди містять фосфорну кислоту, зазвичай у вигляді складного ефіру з оксигруппой серину. Головні представники: казеїн молока, вителлин яєчного жовтка (див. Фосфопротєїди).Металлопротеиды - комплекси білків з металами або органічними угрупованнями, містять атоми металів. До них відносяться багато хромопротеиды (Б., містять пофарбовані угруповання), наприклад гемоглобін (див.) та інші пігменти крові, багато ферменти, наприклад оксидази, що містять залізо або мідь, і ін.Ліпопротеїди - комплекси Б. з різними ліпідами. У крові відіграють велику роль у перенесенні ліпідів. Входять до складу клітинних оболонок і внутрішніх мембран клітинних структур (див. Ліпопротеїди).

medical-enc.com.ua

Прості білки - Gpedia, Your Encyclopedia

Прості́ білки́, або протеї́ни — білки, які побудовані тільки із залишків α-амінокислот (при гідролізі розпадаються тільки на амінокислоти) та не вимагають для функціонування наявності небілкових простетичних груп.[1]

Назва

До 1920-х років у науковій літературі українською та російською мовою прості білки часто позначалися терміном «протеїни» на противагу складним білкам, які називали «протеїдами». Наразі термін протеїни використовують для усіх білків, не залежно від їхнього хімічного складу.

Групи

Прості білки за розчинністю у воді й сольових розчинах умовно поділяються на кілька груп: протаміни, гістони, альбуміни, глобуліни, проламіни, глютеліни.

Гістони і протаміни

Вони є найпростішими білками. Характерною особливістю їх є слабколужні властивості розчинів. Це зумовлено наявністю в складі їх великої кількості діамінокарбонових кислот — аргініну, лізину і гістидину. Наприклад, гістони містять 20-35 % основних амінокислот, а протаміни ще більше (50-80 %). У зв'язку з цим протаміни виявляють більш лужний характер, ніж гістони. Характерною ознакою провітамінів є й те, що вони мають велику молекулярну масу порівняно з іншими білками.

Гістони і протаміни в значних кількостях містяться у зобній залозі, у спермі й ікрі риб, у селезінці тощо. Назва представників цих класів білків походить від джерела їх добування. Так, протамін, виділений зі скумбрії, називають скумбрином, з молок оселедця (лат. Clupea) — клупеїном тощо. Гістони і протаміни входять до складу складних білків зокрема нуклеопротеїнових ядер.

Альбуміни і глобуліни

Ці білки дуже поширені в тваринному і рослинному світі і здебільшого зустрічаються разом. Вони становлять основу протоплазми. Їх є багато в плазмі крові, сироватці молока та різних тканинах організму.

Співвідношення між альбумінами і глобулінами у здоровому організму завжди знаходяться в певних межах і називаються альбуміно-глобуліновим (А/Г) коефіцієнтом. Альбуміни відрізняються від глобулінів як хімічним складом, так і фізико-хімічними властивостями. Зокрема, альбуміни на відміну від глобулінів, містять значно меншу кількість глікоколу і більшу кількість сірковмісних амінокислот.

Характерною ознакою альбумінів є менша молекулярна маса порівняно з глобулінами. Наприклад, молекулярна маса альбуміну плазми крові дорівнює 68 000, а глобуліну — 180 000. Глобуліни — більш грубо дисперсні і менш гідрофільні, ніж альбуміни. Тому колоїдні розчини глобулінів не такі стійкі, як в альбумінів.

Відділяють альбуміни від глобулінів висолюванням сульфатом амонію. Глобуліни випадають в осад при 50%-ному, а альбуміни — при 100%-ному насиченні розчину сульфатом амонію.

Глютеліни і проламіни

Вони є рослинними білками і характеризуються високим вмістом проліну і глутамінової кислоти. Глютеліни розчинні в розбавлених кислотах і лугах, тоді як у воді і розбавлених сольових розчинах — ні. Представниками цього класу білків є глютелін (білок кукурудзи), оризенін (білок рису) тощо. Проламіни, як глютеліни, не розчинні у воді, але добре розчиняються в 70-80%-ному етиловому спирті. До проламінів належать зеїн (білок кукурудзи), гордеїн (білок ячменю), гліадин (білок пшениці та жита) та ряд інших. Глютеліни і проламіни становлять основну масу білків зернових культур.

Протеїноїди (склеропротеїни)

Це білки опірних і покривних тканин: кісток, хрящів, волосся тощо. Характерною особливістю цих білків є висока стійкість проти різних розчинників. Вони не розчиняються у воді, розчинах нейтральних солей, розбавлених кислотах і лугах. На протеїноїди не діють ферменти. Тому при потраплянні в організм з їжею вони дуже погано засвоюються. Представниками склеропротеїнів є фіброїн, кератини, колаген, еластин та ряд інших білків.

Глікопротеїни

Полімерні сполуки, які містять ковалентно зв'язані мiж собою сахарид та амінокислотний залишок, в основному включають протеїни з оліго- й полісахаридними групами порівняно низької молекулярної маси (точного визначення границь її немає).

Протеїнова інженерія

Методи синтезу протеїнів зі зміненою чи новою амінокислотною послідовністю. До таких методів належать: хімічна модифікація протеїнів, транскрипція та трансляція, твердофазний поліпептидний синтез.

Література

  • Глосарій термінів з хімії // Й. Опейда, О. Швайка. Ін-т фізико-органічної хімії та вуглехімії ім. Л. М. Литвиненка НАН України, Донецький національний університет. — Донецьк: Вебер, 2008. — 758 с. — ISBN 978-966-335-206-0

Примітки

  1. ↑ Практикум з основ біохімії та біофізики для організації лабораторних, практичних занять і самостійної роботи з дисципліни «Основи біохімії та біофізики» для студентів напрямків підготовки «Біотехнологія» та «Прилади» денної форми навчання/ Уклад. М. В. Ведь, Т. П. Ярошок, М. Д. Сахненко, Т. Ю. Орехова, В. І. Булавін. — Харків: НТУ «ХПІ», 2004. — 112 с. (стор.: 43)

www.gpedia.com

Білка звичайна

Білка звичайна

Звичайна білка - це один з найвідоміших гризунів, до якого багато людей ставляться із симпатією. Спочатку вона була мешканцем хвойних лісів. Нині її можна зустріти в міських садках і парках.
&nbsp&nbsp Ряд - Гризуни &nbsp&nbsp Родина - Білячі &nbsp&nbsp Рід/Вид - Sciurus vulgaris

&nbsp&nbsp Основні дані: РОЗМІРИ Довжина: 20-32 см. Довжина хвоста: 19-31 см. Маса: 200-1 000 г, залежно від пори року (влітку білка важить менше).

РОЗМНОЖЕННЯ Статеве дозрівання: з 11 місяців. Шлюбний період: грудень-липень. Вагітність: 38-44 дні. Кількість дитинчат: 1-6. Кількість приплодів: 1-2.

СПОСІБ ЖИТТЯ Звички: живуть на деревах. Тримаються поодинці. Їжа: шишки, кора, сік рослин, горіхи, яйця, гриби і комахи. Звуки: різке „тюк-тюк-тюк". Тривалість життя: зазвичай 2-3 роки.

СПОРІДНЕНІ ВИДИ Білка сіра і багато інших видів.

&nbsp&nbsp У наші дні звичайна білка все ще часто зустрічається в багатьох лісах Європи і Азії. Проте у Великій Британії білки з'являються дедалі рідше. Чисельність цієї популяції білки залежить від наявності кормів. Основна причина цього явища - харчова конкуренція з боку сірої білки.

СПОСІБ ЖИТТЯ
&nbsp&nbsp За допомогою сильних задніх лапок з гострими кігтиками звичайна білка чудово лазить по деревах. Вона віддає перевагу сосновим лісам з багатим підліском, але пристосувалася і до життя в змішаних та листяних лісах. Раніше білки зустрічалися у сільській місцевості, а тепер їх все частіше можна спостерігати у міських садах та парках. Білки, що живуть у міських парках і садках, беруть їжу, яку їм приносять люди, проте їхні лісові родичі прагнуть уникати людей. &nbsp&nbsp За винятком шлюбного періоду, білки ведуть одиночний спосіб життя. У холодні зими іноді в одному гнізді живе декілька тварин; ймовірно, вони зігрівають одне одного своїми тілами. Гніздо білок побудоване з гілок і має кулясту форму. Усередині воно вистелене м'яким рослинним матеріалом. Білки, що не мають свого гнізда, живуть у покинутих дуплах дерев. Окрім покинутого дупла дятла, вони можуть тимчасово поселитися і в порожніх гніздах сорок або ворон. Звичайна білка линяє двічі на рік. Проте хвіст линяє за цей період тільки один раз. Влітку в неї коротка і ніжна рудувато-коричнева шерсть, яку з серпня по листопад поступово замінює густіша і темніша зимова шерсть. Забарвлення цих білок сильно варіює не тільки в залежності від виду, але й у межах одного виду воно міняється залежно від району, сезону, віку тощо.
РОЗМНОЖЕННЯ
&nbsp&nbsp Білка приводить дитинчат тоді, коли у природі є вдосталь їжі. Самка може мати до двох приплодів на рік. У кожному приплоді в середньому буває від 2 до 4 білченят. Спаровування білок може тривати з грудня по липень (час залежить від регіону). У період гону декілька самців переслідують самку. Самка вибирає самця, який їй найбільше подобається, і злучається тільки з ним. Під час вагітності високо на дереві вона влаштовує гніздо з гілок, яке має форму кулі, з двома, розташованими збоку входами. Всередині гніздо вистелене м'якими рослинами та пухом. У перші дні після пологів самка перебуває неподалік від гнізда і регулярно годує білченят. &nbsp&nbsp Через три тижні у дитинчат розплющуються очі і починає рости шерсть. У віці семи тижнів вони починають виходити з гнізда і приймати тверду їжу. Проте мати годує їх молоком ще приблизно три тижні.
ЇЖА
&nbsp&nbsp Білки ведуть активний денний спосіб життя. Вони проводять дні у пошуках їжі, частину якої відразу ж з'їдають, а іншу ховають у схованки, таким чином роблячи запаси на зиму. Коли кількість їжі зменшується, білки виходять на пошуки корму вже з самого ранку. Раціон звичайної і сірої білок дуже подібний. В Англії скоротилося чисельність звичайних білок, оскільки сірі білки, що живуть тут, є їхніми безпосередніми харчовими конкурентами. Протягом всього року білки харчуються насінням дерев - сосновими і кедровими шишками. Більшу частину корму вони ховають у густому чагарнику або у покинутому гнізді-схованці, щоб пізніше повернутися сюди і з'їсти. Багатьом випадало бачити білок, що гризуть шишки. При цьому звір тримає шишку передніми лапками і крутить її, обгризаючи лусочки, під якими заховане насіння. Меню білок залежить від регіону, в якому вони проживають, і, крім насіння, зазвичай складається з квітів, молодих пагонів, комах, горіхів, плодів шипшини і грибів. Білки рідко їдять жолуді. Іноді навесні вони руйнують гнізда дрібних птахів, поїдаючи їхні яйця. Лісники не полюбляють їх за те, що вони, щоб дістатися до соковитого лика, обривають з дерев кору.

&nbsp&nbsp

ЧИ ТОБІ ВІДОМО, ЩО...

  • У більшості видів білок цього роду немає китичок на вухах. Вони ростуть тільки у звичайної і північноамериканської білок.
  • Представники роду білок-крихіток - дуже дрібні звірки. їхня довжина сягає ледве 7-10 см.
  • У Фінляндії і на півночі Росії живе інший родич звичайної білки - летюча білка. Вона може долати невеликі відстані між деревами, планеруючи за допомогою розкритої, вкритою шерстю літальної перетинки.
  • Люди завжди вважали білку приязним звіром. її зображення знайдені на мозаїках романської і деяких азіатських культур.
&nbsp&nbsp
ХАРАКТЕРНІ ОСОБЛИВОСТІ БІЛКИ
&nbsp&nbsp Хвіст: використовується для підтримування рівноваги під час переміщення по гілках. Крім того, білка накривається ним під час сну. Рухи хвоста свідчать про настрій тварини. &nbsp&nbsp Вібриси: довгі і дуже чутливі, допомагають орієнтуватися. Білка має чутливі волоски також на передніх лапках, череві і біля і основи хвоста. &nbsp&nbsp Зір: довгі і дуже чутливі, допомагають орієнтуватися. Білка має чутливі волоски також на передніх лапках, череві і біля і основи хвоста. &nbsp&nbsp Зимова шерсть: Зимова шерсть густіша і темніша, ніж літня. Має попелястий відтінок. Китички на вухах стають довшими. - Ареал білки звичайної МІСЦЯ ПРОЖИВАННЯ На території Євразії від Середземного моря на півдні до Скандинавії на півночі, на сході до Китаю і Кореї. ЗБЕРЕЖЕННЯ Попри те, що популяції білки залежать від наявності джерел їжі, в більшій частині європейських лісів вона є численною. У Великій Британії чисельність звичайних білок значно скоротилася.

www.zoolog.com.ua


.