Продукты распада белков в организме: особенности, описание и способы. На что распадаются белки


Продукты распада белков в организме: особенности, описание и способы

Как происходит процесс распада белков в нашем организме? Эти органические вещества являются основным биологическим материалом для формирования и роста живых клеток. Многочисленные функции, которые выполняют белковые молекулы в живом организме, невозможно компенсировать иными элементами и веществами, так как именно в полипептидах находятся незаменимые аминокислоты. Основным предназначением белков является их участие в репликации молекул РНК и ДНК.

белковое питание

Значимость процесса распада белковых молекул

Невозможно представить себе полноценную жизнь без белковых соединений. Они являются основным материалом для построения новых клеток, органов, различных тканей. Продукты распада белков - аминокислоты. Они необходимы живому существу для синтеза новых белковых молекул, специфичных для данного организма. Аминокислоты, получаемые при распаде белковых молекул, требуются для образования многих гормонов, ферментов, гемоглобина, иных веществ, которые в организме выполняют важные функции.

Незаменимые аминокислоты, которые поступают в организм только с пищей, образуются при гидролизе белковых молекул. Процесс образования нового белка из аминокислотных остатков позволяет организму получать энергию и строительный материал для синтеза новых клеток.

аминокислотное питание

Механизм процесса распада белков

Рассмотрим это явление более подробно. Процесс распада белков связан с биохимическими реакциями, происходящими в полости тонкой кишки. Заболевания тонкой кишки и поджелудочной железы негативно влияют на данный процесс. Распад одного килограмма белка должен сопровождаться выделением 17,6 кДж энергии. После того как полипептид распадется на аминокислоты, процесс не останавливается. Далее идет образование неорганических продуктов: углекислого газа, аммиака, сероводорода, воды.

Особенности

на что распадаются белки

Распад белков в организме – это процесс, который обеспечивает организм необходимым количеством энергии. В составе этих органических соединений находится более двадцати аминокислот, но только восемь из них могут синтезироваться внутри организма. Недостающие аминокислоты называют незаменимыми, они могут попадать в организм только с пищей. Для полного усвоения пищевого белка, аминокислоты должны в нем содержаться в строго определенном соотношении. Оно является индивидуальным для каждого живого организма. При недостатке одной из аминокислот, при распаде белковых молекул нарушается участие остальных аминокислот в синтезе, специфичного для живого организма белка.

Особенности продуктов распада

Организм систематически испытывает недостаток либо дефицит белка. Конечные продукты распада белка – материал для жизнедеятельности живого организма. Экспертами Всемирной организации здравоохранения доказано, что белковая недостаточность – это явление, характерное для слаборазвитых стран. При понижении количества белка в крови уменьшается осмотическое давление крови, она хуже забирает у тканей воду, появляются голодные отеки.

Сущность процесса

цепочка белка

Гидролиз белка происходит под воздействием протеолитических ферментов (биологических катализаторов). Он протекает при несущественных значениях температур. Все ферменты желудочно-кишечного тракта воздействуют на пептидную связь, но каждый подбирает «свои» связи, которые образуют определенные аминокислоты.

К примеру, пепсин быстро разрушает связи между остатками серина и аланина, а трипсин «распознает» группы лизина и аргинина.

В желудке разрушение осуществляется под воздействием кислой среды желудочного сока, а также благодаря воздействию пепсина. Он разрывает в белковой молекуле внутренние связи, продуктом взаимодействия будут крупные обломки белкового полимера – пептоны. Они идут в двенадцатиперстную кишку, где идет их последующее превращение под воздействием ферментов: химоптрипсина, трипсина, пептидаз. Распад белка связан с разрушением пептидных связей, на которые воздействует фермент. После обработки химотрипсином больше половины пептидных связей оказываются гидролизованными.

Последующий распад белка осуществляется в тонком кишечнике под воздействием ферментов пептидаз.

Карбоксипептидазы способны отщеплять аминокислоты от остатков белковой структуры с карбоксильного конца, а аминопептидазы действуют с той стороны, где присутствует свободная аминогруппа, расщепляя дипептиды до свободных аминокислот.

Благодаря совместному действию группы ферментов в разных отделах желудочно-кишечного тракта происходит полный распад белка пищи на свободные аминокислоты.

Они всасываются через стенки мелких капилляров, оказываются в крови. Большая часть этих аминокислот разносится по всему живому организму, поступает к органам и тканям. В клетках из них происходит строительство новых белков, которые специфичны для данного организма. Это используется медиками при проведении процедуры переливании крови, чтобы не возникало отторжения донорского материала.

Качество белков

В живом организме постоянно, пусть и с разной скоростью, осуществляются процессы обновления и разрушения клеток, а также внеклеточного вещества, в составе которого есть белковые молекулы.

Процесс распада белков сопровождается выделением значительного количества энергии.

белковая пища

Безбелковое питание приводит к смерти, так как организм не получает необходимых аминокислот. Важно не только количество белков, которое потребляется с пищей, но и их качество. К примеру, чтобы компенсировать распавшийся в организме белок, нужно, чтобы с пищей пришел 1 г аминокислоты метионина. Белки волос, перьев, шерсти содержат полноценный аминокислотный состав. К 1915 году было выяснено, что белок зеин, который входит в состав кукурузы, не стимулирует рост клеток. При добавлении к нему аминокислоты триптофана живые организмы полноценно растут.

Белки разных органов, тканей, организмов имеют существенные отличия по молекулярной массе, заряду, аминокислотному составу, а также другим параметрам. Белок одного организма является чужим для другого. Распад белка приводит к образованию аминокислот, которые нужны для питания.

fb.ru

Обмен белков (метаболизм белков) в организме человека: этапы и процессы

На основе чего стояться практически все планы питания? На белке! Хочешь похудеть – ешь больше белка. Хочешь набрать мышечную массу – ешь больше белка. Как работает этот универсальный нутриент? Давайте попробуем разобраться в таком вопросе, как обмен белков в организме человека.

Общие сведения

Как и в случае с другими нутриентами, процесс белкового обмена осложнен тем, что это – не конечный продукт метаболизма, а, значит, он должен пройти первичную трансформацию, благодаря которой приобретет нормальный вид для организма. Все дело в структуре молекулы белка. В первую очередь – это сложная структура с большим количеством внутренних связей. Как ни странно, но практически все органические соединения состоят из белковых тканей, или связаны теми или иными видами аминокислот.

Аминокислота – это базовая единица. Для простейшего сравнения мы можем проводить аналогии с глюкозой или ненасыщенными жирными кислотами, до которых распадается наша пища. Если все углеводы распадаются на одинаковые элементы, как и жиры, то, на какие аминокислоты распадется белок, зависит от его изначального состава и способа приготовления.

Так, изначально белок находиться в своей завершенной сложной структуре. И в этом виде, наш организм не способен его усваивать вовсе. Пробовали ли вы есть сырое мясо или яйца? Сколько всего вы можете съесть такого продукта в граммах, чтобы вам не стало плохо? Обычно, для нормального человека – это ограничивается 100-150 граммами, а то и меньше. Поэтому традиционно белок готовят на огне. В этот момент, под воздействием температуры, происходит его денатурация. Разрушение связей, которые удерживают молекулу в стабильном состоянии, называют денатурацией. Только в сильно денатурированном виде, наш организм способен справиться с дальнейшим разложением белка на аминокислоты. И даже в этом случае он прилагает значительные усилия для разрыва связей, чтобы не повредить сами аминокислоты, так как в случае повреждения, аминокислоты пережигаются до уровня простых углеводов.

Общие сведения про обмен белков

Этапы распада белков в организме

Естественно, что первичный процесс переваривания, как и синтез новых тканей, происходит не одномоментно. Есть определенные ограничения, как в скоростном, так и в объемном метаболизме белков в клетках организма. Постараемся рассмотреть подробнее.

В первую очередь, идет процесс первичного переваривания. В отличие от метаболизма жиров или карбогидратов. Даже этот этап можно разделить на 2: первичное денатурирование белков до более простых кислот и дальнейшее всасывание в кишечнике.

Запомните: именно кишечник, а не желудок, отвечают за преобразование белков в аминокислоты и их дальнейшее всасывание.

Дальше у белка есть 2 пути. Первый путь – это когда в организме имеется недостаток в калориях. В этом случае, все аминокислоты, попавшие в кровь, закрывают дыры в разрушенных тканях, а оставшиеся пережигаются на энергию. В случае, если баланс калорийности и трат положительный, или организм имеет достаточно разогнанный метаболизм, то здесь ситуация другая. В этом случае аминокислоты проделают сложный путь и трансформируются во все необходимые для поддержание нормального функционирования сегменты, а из остатка будет синтезирован избыток мышечной ткани.

Факторы, влияющие на скорость и объем синтеза белка из внешних аминокислот

Рассматривая белковый обмен, как комплексный процесс, нужно учесть все факторы, которые влияют на синтез новых белковых структур из стандартных аминокислот. Так как при нарушении любого из них, все полученные путем сложной ферментации и денатурации аминокислоты просто уйдут в качестве энергии.

  1. Тестостерон. Он отвечает за потребность синтеза тканей, отвечающих за качество мышечной массы.
  2. Холестерин. Отвечает за синтез из белковых структур коллагена, косвенно влияет на уровень половых гормонов.
  3. Протеаза. От количества этого фермента зависит, как долго будет перевариваться белок и денатурировать. Если имеется недостаток протеазы, белок может выйти из кишечника так до конца и не переварившись.
  4. Уровень базального метаболизма. От этого зависит базовая потребность и расход внутренних запасов белка в течение дня. Для людей с большим уровнем базального метаболизма нужно больше белка в день для поддержания всех функций.
  5. Скорость метаболических процессов. От этого зависит базовая потребность и расход внутренних запасов белка в течение дня. Для людей с большим уровнем базального метаболизма нужно больше белка в день для поддержания всех функций
  6. Дефицит/избыток энергии. Если имеется избыток калорийности, то белок будет заполнять и создавать новые структуры. В случае дефицита – он будет просто закрывать дыры. А в случае экстремального дефицита калорийности, белок просто будет пережжен до уровня простейшей энергии.

Виды белков

Несмотря на кажущуюся простоту, структура белковой ткани настолько сложна, что характеризуют их исключительно по аминокислотному составу. В то же время, существуют упрощенные классификации:

  1. По типу. Здесь находятся растительные и животные белки. На самом деле, их различие в наличии полного или неполного аминокислотного состава.
  2. По источнику белка. В этом случае, классификация использует политику полезных нутриентов, которые содержаться в тканях помимо аминокислот.
  3. По скорости восприятия.

Рассмотрим полную классификацию белковых продуктов для того, чтобы понять, как те или

 

иные изделия метаболизируются в нашем организме.

Тип белка Источник белковой ткани Скорость усвоения Аминокислотный состав Входящие аминокислоты
Сывороточный Сыворотка, и классический сывороточный протеин. Относительно высокая Полный Изолейцин, лейцин, валин, гистидин, аргинин, фенилаланин, триптофан, лизин.
Молочный Любые молочные продукты. Начиная от молока и заканчивая сыром. Относительно высокая Полный Изолейцин, лейцин, валин, гистидин, аргинин, фенилаланин, триптофан, лизин.
Мясной Мышечные ткани животного происхождения. Относительно высокая Полный Изолейцин, лейцин, валин,триптофан, лизин.
Яичный Яйца различных животный. Относительно невысокая Полный Изолейцин, лейцин, валин.
Соевый Синтезируется или добывается из растительной сои. Относительно невысокая Неполный Изолейцин, лейцин, валин, триптофан, лизин.
Растительный В основном, это тот белок, который мы получаем с крупами, макаронами и выпечкой. Предельно низкая Неполный Изолейцин, гистидин, аргинин, лейцин, валин.
Другие источники белка В основном, это орехи или продукты синтезированного белка. Вариативно Зависит от самого источника белка Изолейцин, лейцин, валин. Остальное зависит от самого источника белка.

Белок и спорт

 

Для поддержания нормального уровня белкового метаболизма обычному человеку нужно употреблять порядка 1-го грамма чистого белка полного аминокислотным составом на килограмм тела. В то же время, спортсменам белок более важен. Поэтому они не только употребляют значительно большее количество белка, но и делят его на разные типы и употребляют в разное время. Так, в частности из-за возможности белковых тканей полностью останавливать катаболизм в мышечных тканях, очень часто быстрым источником белка является сыворотка или синтетический белок с предельной скоростью усваивания. В то же время, для замедления ночного катаболизма, спортсмены используют белок с низкой скоростью усваивания, которая помогает в ночное время поддерживать нормальный аминокислотный баланс в организме. Традиционно для этого используют творог или его субстраты.

Однако для чего спортсменам белок? Все очень просто. Для спортсмена обмен белков – это:

  1. Возможность замедлить катаболические реакции.
  2. Естественный строительный материал.
  3. Способ увеличить энергоемкость мышечных структур.
  4. Возможность ускорить восстановление.
  5. Возможность увеличить силовые показатели.
  6. Предшественник саркоплазматической и миофибриллярной гипертрофии.

Факторы, влияющие на скорость метаболизма белка

Нарушение обмена белковых тканей

Очень часто, рассматривая хронические и клинические нарушения обмена метаболизма у человека, люди не затрагивают процессы нарушения обмена белков. А ведь его намного легче получить, чем нарушение метаболизма в целом. Нарушение обмена белков получается в виду следующих причин:

  1. Нарушение кислотной среды желудка и кишечника. В этом случае происходит распад не всех белков на аминокислоты, в виду чего возникает вздутие и проблемы со стулом.
  2. Дисферментация в желудке. Белки не усваиваются организмом в целом. Для решения проблемы нужно обратиться к гастроэнтерологу, в качестве временной меры может выступить прием ферментов. Однако дисферментация – серьезная проблема человека, которая может привести к более сложным для лечения последствиям.
  3. Нарушение синтеза белковых тканей. Это связано с гормональными нарушениями. При этом синтез белковых тканей внутренних органов обычно не затрагивается. Затрагивается синтез мышечной ткани. Обычно свидетельствует о недостатке гормона тестостерона или проблем, связанных с расщеплением белков и транспортировкой некоторых видов аминокислот.
  4. Нарушение выделения гормонов. Внешние проявления проявляются в виде чрезмерного синтеза мышечной ткани или недостаточного. Однако стоит помнить, что, если это нарушение не было вызвано искусственно, то такое нарушение может привести к образованию опухолей и раковых новообразований
  5. Нарушение уровня холестерина. При переизбытке холестерина, белки связывают его, тем самым используясь не по назначению. Кроме того переизбыток холестерина является нарушением в планировании питания, и может привести к таким осложнениям как инфаркт и инсульт.

В зависимости от причины, нарушение обмена белков может привести к разным последствиям. Однако в отличие от нарушения жирового обмена, он приведет не только к тому, что вы наберете лишние килограммы, но и может полностью вывести ваш организм из строя. Некоторые болезни, связанные с нарушением белкового обмена – панкреатит и панкреонекроз, могут и вовсе привести к смертельному исходу. Поэтому не стоит пренебрегать качественной белковой пищей в вашем рационе.

sportfito.ru

Превращение белков в организме » Привет Студент!

Превращение белков в организме

Биологическое значение белков

В процессе обмена веществ благодаря своему поистине всеобъемлющему участию в жизненно важных процессах белок непрерывно расходуется. Следовательно, для обеспечения важнейших физиологических функций организма человека и животных, их жизнедеятельности необходимо доставлять белок с пищей. Белок является чрезвычайно важной и обязательной составной частью пищи. Для определения его роли в питании существенно также и то, что ни в функциональном отношении, ни как пластический материал белок не может быть заменен другими пищевыми веществами. В то же время белок может в довольно широких пределах замещать собой жиры и углеводы, т. е. идти на синтез этих соединений в организме.

Организм часто испытывает недостаток или дефицит белка. Эксперты Всемирной организации здравоохранения считают, что примерно половина населения земного шара находится в состоянии белкового голодания, а мировая нехватка пищевого белка составляет около 15 млн. т в год. Выраженная белковая недостаточность — явление обычное в слаборазвитых странах. Особенно широко распространена скрытая, т. е. еще не приводящая к болезни, так называемая субклиническая, белковая недостаточность. Она встречается во всех возрастных группах, но чаще всего наблюдается у детей в период грудного вскармливания и первые годы жизни. Заболевание детей вследствие белковой недостаточности получило название квашиоркора, что в переводе с одного из африканских языков означает «отнятый от груди». Причем на каждый случай заболевания приходится около ста случаев скрытой формы белковой недостаточности. Помимо детей, другой чрезвычайно уязвимой группой в отношении нарушений, вызываемых низким потреблением белка, являются беременные женщины и кормящие матери.

Белковая недостаточность чаще всего возникает при общем недостатке пищи. При этом понижается количество белка в крови, понижается осмотическое давление крови, кровь начинает хуже отбирать воду у тканей, возникают так называемые голодные отеки. Дефицит белка на фоне общего недоедания приводит к состоянию, носящему название алиментарной (пищевой) дистрофии.

Различные пищевые вещества содержат неодинаковое количество белка. Его больше всего в мясе, рыбе, сыре, яйцах, сое, орехах, горохе. Большинство других пищевых веществ содержит мало белка. В то же время для организма человека и животных крайне важно достаточное поступление белка. И дело здесь даже не в том, какое количество энергии может получиться при распаде белков. Эту энергию вполне могут компенсировать жиры и углеводы. Важнее другое: недостаточное поступление белка с пищей приводит к серьезным нарушениям в организме, а безбелковое питание неизбежно кончается смертью подопытных животных.

В организме постоянно, хотя и с различной скоростью, происходит обновление и разрушение клеток, внеклеточного вещества и других структурных компонентов, в состав которых входят белки. Это постоянное обновление организма и требует непрерывного поступления белков или аминокислот. Поэтому пластическая роль белков в отличие от энергетической просто незаменима. К тому же, как известно из предыдущих разделов, без белков и аминокислот невозможно обновление таких важных для живого организма веществ, как гормоны и ферменты.

Основная масса азота в пищевых продуктах приходится на белки. Если введенного в организм с пищевыми продуктами азота больше, чем выведенного в виде конечных продуктов, то происходит накопление белков в организме. Это наблюдается в молодом растущем организме, при восстановлении организма после болезни, во время беременности. В случае избыточного выведения азотистых продуктов в сравнении с количеством поступившего азота можно говорить о распаде белков, что происходит при заболевании или белковом голодании.

Важным для организма является не только количество белка, потребляемого с пищей, но и его качество. Например, для компенсации распавшегося в организме белка необходимо, чтобы с пищей поступил 1 г аминокислоты метионина. В одних продуктах такое количество метионина содержится в 50 г белка, в других — в 200 г белка, т. е. биологическая ценность первого белка выше, его требуется меньше для покрытия потребностей организма в метионине. Наиболее нужными для человека являются белки мяса, молока, яиц, картофеля. Некоторые белки имеют полноценный аминокислотный состав, но они плохо расщепляются в пищеварительном тракте. Это белки шерсти, перьев, волос и пр.

Неодинаково значение различных аминокислот в белке. Если исключить некоторые аминокислоты из пищи, то организм «не заметит» их отсутствия, т. е. они могут синтезироваться в организме из других соединений: углеводов, жиров, кетокислот. Недостаток же других аминокислот приводит к нарушению синтеза белка, расстройству нервной системы, болевым явлениям, потере массы и трудоспособности.

К 1915 г. выяснили, что белок зеин, основной белок кукурузы, не способствует росту, и животные погибали, если их кормили только этим белком. Если же к зеину добавлять аминокислоту триптофан, то животные жили гораздо дольше, хотя и этого не было достаточно для их нормального роста. Если же к зеину добавить, помимо триптофана, еще одну аминокислоту — лизин, то животные нормально росли и развивались. Такие эксперименты доказали, что питательная ценность белка зависит от его аминокислотного состава.

Не все аминокислоты, входящие в состав белковой молекулы, являются равноценными. Оказалось, что часть из них не может быть синтезирована в организме человека и они должны обязательно поступать в организм с пищей. Эти аминокислоты принято называть незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, изолейцин, лизин, триптофан, треонин, фенилаланин, метионин. Для детей необходимы также аргинин и гистидин. Следовательно, организму требуются белки, содержащие необходимое количество незаменимых аминокислот. Большинство аминокислот, встречающихся в пищевых белках, могут синтезироваться в теле человека. К ним относятся аланин, гликокол, глутаминовая кислота, серии, тирозин, цистеин и др. Они получили название заменимых. Однако нельзя недооценивать их роли в организме, так как они входят непременными компонентами в состав белков нашего организма. Отсутствие или недостаточность заменимых аминокислот в пище ведет к необходимости их синтеза в организме, причем нужный для этих целей азот черпается в таком случае из незаменимых аминокислот, поступающих с пищей. Наилучшим соотношением заменимых и незаменимых аминокислот для человека отличается белок куриных яиц. Он считается эталонным, т. е. содержит полный достаточный набор аминокислот. В других белках может быть меньшее по сравнению с эталонным относительное количество той или иной незаменимой аминокислоты.

Чаще всего не хватает следующих аминокислот: триптофана, лизина, реже метионина. Поэтому организму требуется эталонного белка меньше всего, а других белков больше. И чем хуже соотношение аминокислот, тем больше требуется белка. Если же в белке не хватает какой-нибудь незаменимой аминокислоты (хотя бы одной), то покрыть потребности организма он не может, сколько бы его ни поступало. Так, нехватка одной незаменимой аминокислоты приведет к тому, что в организме не смогут синтезироваться молекулы белков, в составе которых содержится эта незаменимая аминокислота.

В настоящее время считается, что для взрослого человека нужно в сутки около 115 г белка. Если же использовать белок куриного яйца, то достаточно 40 г, а смеси незаменимых аминокислот—13 г. Зная примерный аминокислотный состав различных пищевых продуктов, специалисты помогают составить диету таким образом, чтобы компенсировать недостаток аминокислот в одних продуктах за счет высокого содержания этих аминокислот в других.

Опыты на животных показали, что при белковом голодании не все органы уменьшают свою массу равномерно. Белки мышц, печени, плазмы крови расходуются при белковом голодании в первую очередь. Эти белки выполняют многообразные жизненные функции, но в критический период голодания они становятся белковыми источ

никами для жизненно наиболее важных органов: мозга, сердца, эндокринных желез. Особенно большим колебаниям в концентрации белка подвержена плазма крови: в случае уменьшения поступления белка с пищей уменьшается и количество белка в крови, при хорошем белковом питании идет быстрое восстановление содержания белка в плазме.

Распад белков в организме до аминокислот

Белки различных органов, тканей и тем более организмов очень отличаются друг от друга по молекулярной массе, аминокислотному составу, заряду, форме макромолекулы и многим другим параметрам. В связи с этим белок одного организма является чужим для другого. Поэтому пищевой белок никогда не используется организмом в нерасщепленном виде. К тому же на чужеродные белки, если они как-то попали в клетку в неизменном виде, выработались бы антитела, иммунитет лишил бы их видовой специфичности, т. е. попытался расщепить. Организм использует для питания клеток не сам белок, а аминокислоты, его составляющие.

Мы уже знаем из предыдущих разделов, что для получения из белка смеси аминокислот необходимо их продолжительно кипятить с кислотами или щелочами. В организме же процесс гидролиза белка идет под действием пищеварительных протеолитических ферментов при невысоких температурах. Все протеолитические ферменты желудочно-кишечного тракта действуют на пептидную связь —СО—NH—, но каждый из ферментов выбирает «свои» связи, образованные определенными аминокислотами. Например, пепсин быстрее разрывает связи между двумя остатками аланина или между аланином и серином, а трипсин «узнает» группы аргинина и лизина.

В отличие от углеводов белки в ротовой полости не подвергаются никаким изменениям, так как слюна не содержит ферментов, расщепляющих белки. Разрушение их начинается в желудке под действием двух мощных фaктopoв: сильно кислой реакции желудочного сока и активного фермента пепсина. pH желудочного сока — 1,5—2,5. Это очень кислая среда, в которой пепсин наиболее активен. Кислотность желудочного сока создает соляная кислота, роль которой многообразна: она стимулирует превращение неактивного пепсиногена в активный пепсин, создает оптимальную концентрацию Н+ для действия пепсина, вызывает денатурацию и набухание белков и предотвращает гниение в желудке.

Превращение неактивного пепсиногена в пепсин, как и в случае с трипсином, происходит при отщеплении части молекул полипептида с молекулярной массой около 7000. Об активности пепсина можно судить по скорости переваривания яичного белка или нитей фибрина. Пепсин разрывает в белке преимущественно внутренние связи, хотя находят и небольшое количество отдельных аминокислот, полученных при гидролизе концевых участков белковой нити. Однако основными продуктами гидролиза белка после обработки пепсином являются крупные обломки белковой молекулы — пептоны. Это все еще высокомолекулярные соединения. Они не всасываются в желудке, а поступают в двенадцатиперстную кишку. Здесь происходит дальнейшее превращение этих веществ под действием кишечного сока, в котором находится несколько разных ферментов: трипсин, химотрипсин, различные пептидазы.

Трипсин, как и пепсин в желудке, выделяется в неактивной форме, затем от него отщепляется небольшой пептид, что делает трипсин активным. Выделение пищеварительных ферментов в неактивной форме имеет очень важное значение: ведь в кишечном соке есть много других белков-ферментов, которые трипсин сразу же переварил бы, если бы он выделялся в активной форме. Трипсин гидролизует тоже не все пептидные связи в белке, а примерно 1/3 общего их количества. Он воздействует также на целые белковые молекулы, которые почему-то не расщепились в желудке.

Химотропсин расщепляет те связи, на которые не действует трипсин, прежде всего связи, образованные тирозином, фенилаланином, триптофаном и метионином. После обработки химотрипсином гидролизоваиными оказываются больше половины пептидных связей. Химотрипсин может воздействовать (как и трипсин) на негидролизованные пепсином белки. Поэтому операция полного удаления желудка не исключает возможности усвоения белков пищи.

Дальнейший распад белков происходит под действием ферментов пептидаз в тонком кишечнике. Они выделяются стенкой кишечника тоже в неактивной форме. Карбоксипептидазы отщепляют аминокислоты от обрывков белковой молекулы с СООН-конца, аминопептидазы — с того конца, где имеется свободная Nh3-группа. Дипептидазы расщепляют дипептиды на свободные аминокислоты.

Таким образом, совместное действие группы ферментов в различных отделах желудочно-кишечного тракта приводит к полному распаду белков пищи до свободных аминокислот.

Пути превращения аминокислот

Аминокислоты, образовавшиеся при гидролизе белка в желудке и кишечнике, всасываются через стенки капилляров и попадают в кровь. Ранее считали, что частично могут всасываться и нерасщепленные белки. Эксперименты опровергли эти предположения. Для проверки в кровь вводили чужеродный белок. На него вырабатывались антитела и шли реакции, направленные на уничтожение такого белка. Всасывание белка в кишечнике возможно при приеме большого количества сырого белка (например, яичного белка). При этом белок появляется даже в моче. Но такой опыт сопровождается явлениями отравления, т. е. всасывание белка — ненормальное физиологическое состояние.

Аминокислоты же не только хорошо всасываются, но их можно прямо вводить в кровь. Этот прием используется, когда больной не в состоянии какое-то время нормально питаться, например при операциях на пищеводе. Часть аминокислот не всасывается в кишечнике, а используется там же в качестве питания микроорганизмами, которые всегда населяют кишечник. Микроорганизмы нижних отделов кишечника участвуют в процессе гниения белков. Среди ядовитых продуктов гниения белков можно назвать фенол, который образуется из аминокислоты фенилаланина:

Количество веществ, получающихся из белков при гниении в кишечнике, велико и разнообразно по химическом составу.

Аминокислоты, всосавшиеся в кровь через стенку кишечника, попадают в печень, где они претерпевают различные превращения, а также идут на синтез белка.

Значительная часть аминокислот разносится кровью дальше ко всем органам и тканям. В клетках из них строятся белки, специфические для данной ткани.

Общая схема путей превращения аминокислот дана на рисунке 1.

Основные реакции, по которым идет распад аминокислот,— декарбоксилирование, дезамирование, переаминирование.

 

 

Рис. 1. Пути превращения аминокислот в организме.

 

Декарбоксилирование, связанное с отщеплением карбоксильной группы от аминокислоты, приводит к образованию аминов:

 

 

Ферменты, которые катализируют этот процесс, названы декарбоксилазами.

При различных видах дезаминирования получаются кислоты, кетокислоты, гидроксикислоты и отщепляется аммиак.

1. Восстановительное дезаминирование:

 

 

2. Окислительное дезаминирование:

3. Гидролитическое дезаминирование:

В 1937 г. советские ученые А. Е. Браунштейн и М. Г. Крицман открыли реакцию переаминирования, в результате которой под действием ферментов трансаминаз из одних аминокислот в организме могут быть получены другие аминокислоты путем переноса аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту:

В тканях животных есть набор ферментов, расщепляющих белки прямо в клетках. Эти ферменты называют тканевыми протестами. Они наиболее активны в слабокислой среде. По своему действию эти ферменты соответствуют пепсину, трипсину, пептидазам. Многие из них локализованы в лизосомах, субклеточных частицах, которые в клетках отвечают за переваривание белков. Лизосомальные мембраны нестабильны. Под влиянием различных факторов они разрываются, а гидролазы, находящиеся в них, выходят в клетку и аутолизируют ее содержимое.

Та часть аминокислот, которая не была использована организмом для синтеза белка, ферментов, новых аминокислот или гормонов, распадается и выводится из организма. Конечными, продуктами распада аминокислот являются аммиак, оксид углерода (IV), вода, мочевина.

Аммиак образуется из аминсодержащих соединений при дезаминировании. В свободном виде он токсичен, и поэтому организм научился его обезвреживать. Наиболее восприимчивы и чувствительны к аммиаку клетки головного и спинного мозга, а также другие нервные ткани. В нормальных (неповрежденных) клетках за обезвреживание аммиака в какой-то степени отвечают прежде всего глутаминовая и аспарагиновая аминокислоты, имеющие по две карбоксильные группы. Они поглощают аммиак и образуют безвредные амиды. Этот путь обезвреживания Nh4 особенно важен для растений:

У человека и высших млекопитающих распад аминокислот идет через ряд реакций, и из аммиака и оксида углерода (IV) в несколько стадий с участием АТФ синтезируется мочевина:

Это конечный продукт, выделяющий аммиак в безвредной форме с мочой.

Беглый обзор путей превращения аминокислот был бы неполным, если, рассказав об основных путях распада, не остановиться на синтезе аминокислот в клетках. Как мы уже говорили, синтезироваться могут не все, а только заменимые аминокислоты. У растений же все аминокислоты могут синтезироваться из аммиака, нитратов и оксида углерода (IV).

Один из путей синтеза новых аминокислот мы уже приводили — это переаминирование. Другой путь — прямое аминирование кетокислот. Углеродный скелет для таких аминокислот чаще всего берется из продуктов неполного распада углеводов или жирных кислот. Например, аминокислота аланин легко получается из продукта углеводного обмена — пировиноградной кислоты:

Как видно из этого примера, нельзя проводить резкие границы между обменами аминокислот, жиров и углеводов. Продукты распада одного класса веществ могут служить иcходным материалом для синтеза другой группы соединений.

Еще один путь внутриклеточного синтеза аминокислот у человека и животных — превращение незаменимых аминокислот в заменимые. Например, гликокол может образоваться из треонина и серина. Этот путь подтвержден опытами с использованием меченых атомов.

Строго говоря, незаменимые аминокислоты тоже в какой-то степени могут образовываться. Но это лишь в том случае, если в организме есть соответствующие им кетокислоты. Тогда из них путем прямого аминирования могли бы получиться аминокислоты. Таких соединений в клетке мало, к тому же они чаще всего образуются из незаменимых аминокислот.

Биосинтез белка в клетке

Механизмы внутриклеточного связывания аминокислот в белки были выяснены только после того, как в области синтеза белка применили метод меченых атомов. До этого считалось, что в клетке сначала синтезируются короткие пептиды, которые затем каким-то образом связываются между собой в длинные полипептиды. Современными методами установили, что все белки обновляются с разной скоростью. Белки органов и тканей с высоким уровнем, обмена веществ, например печень, обновляются за несколько дней, белки волос, рогов, ногтей — в несколько месяцев. Ученые выяснили основные этапы синтеза белка и компоненты, необходимые для осуществления этого процесса. Определили, что включение аминокислот в белок и синтез макромолекулы осуществляется в клетке за несколько секунд. На искусственный синтез даже самого простого белка в лаборатории уходят многие месяцы кропотливой работы.

Как же осуществляется синтез? Какие вещества необходимы для проведения всех его стадий? Откуда берется энергия для этого химического процесса?

Исследователи предположили, что высокая скорость синтеза белка может быть обеспечена наличием шаблона или модели (матрицы), с которой считывается информация. Большая точность воспроизводства совершенно одинаковых молекул любого белка тоже подтверждает гипотезу существования матрицы. В настоящее время последовательность основных этапов логической цепи белкового синтеза известна. Четко доказана роль ДНК (дезоксирибонуклеиновой кислоты): если разрушить ДНК в клеточном ядре, то синтез белка прекратится. В других опытах ДНК из одного штамма микроорганизмов, внедренная в клетки другого штамма, вынуждает его синтезировать некоторые белки, характерные только для первого. Значит, в ДНК заложена информация о специфических белках, которые могут синтезироваться в новых клетках по «старой» ДНК. Это только один из многих примеров, подтверждающих роль ДНК в хранении информации для синтеза совершенно определенных белков. Классическим примером является поражение бактериальной клетки вирусом. Вирус прикрепляется к оболочке бактерии и впрыскивает внутрь ее свою ДНК. В клетке бактерии начинается синтез чужих вирусных белков. Считывание информации о синтезе необходимого клетке белка начинается с расплетения на определенном участке двойной спирали ДНК. Напомним, что ДНК представляет собой две цепочки, построенные из нуклеотидов, состоящих из трех компонентов: азотсодержащего основания, дезоксирибозы, фосфорной кислоты. Например, адениловый нуклеотид выглядит так:

Такие трехкомпонентные нуклеотиды являются мономерами одной нити ДНК. Они упакованы друг над другом в виде столбика из монет. Параллельно первой нити в ДНК имеется другая, отличающаяся азотистыми основаниями. Между двумя такими нитями устанавливаются водородные связи, которые и поддерживают всю молекулу ДНК в двунитчатом спирализованном состоянии.

Важную роль в синтезе белка играют различные типы уже упоминавшихся нами РНК. Например, крупная информационная (матричная) РНК (иРНК) имеет относительную молекулярную массу 1 млн. Предполагается, что каждая иРНК соответствует одному белку. Это значит, что клетка, содержащая 2500 различных белков, должна иметь столько же разновидностей иРНК, а каждая из них — тысячи нуклеотидов, чтобы «записать» информацию о составе белка, который на ’ней должен быть синтезирован.

Другой тип рибонуклеиновых кислот — транспортные (тРНК). Они отличаются от информационных прежде всего низкой молекулярной массой (30 000—35 000). Транспортные нуклеиновые кислоты не связаны с белками. Они находятся в растворимой части клеток в свободном виде и потому нередко называются еще растворимыми. Считают, что видов тРНК не меньше, чем разновидностей аминокислот, т. е. каждая аминокислота имеет свою тРНК. Для прикрепления аминокислоты в тРНК имеется определенный участок (рис. 2). Доказано, что все тРНК построены однотипно, имеют и другие характерные участки и напоминают по форме кленовый лист.

Около 90 % всех РНК содержится в рибосомах. Их так и называют — рибосомальные РНК. Они наиболее высокомолекулярны (около 2 млн.), всегда связаны с белками. Тело рибосомы состоит из комплекса РНК+белок, а сама рибосома по форме представляет собой грибовидное образование, состоящее из двух субъединиц: шляпки и ножки разной массы.

Каким же образом взаимодействуют между собой РНК в системе синтеза белка? Роль их доказана такими же убедительными опытами, как и для ДНК. Если РНК обработать ферментом рибонуклеазой, т. е. разрушить ее, то синтез белка в клетке прекращается. Если рибосомы обработать рибонуклеазой, то синтез белка в таких рибосомах тоже не идет. Это же подтверждается исследованиями, проведенными на вирусах. Многие вирусы содержат не ДНК, а РНК, окруженную белковой оболочкой — капсулой. Известно, что при внедрении такого вируса в клетку идет синтез белка, заданный вирусной РНК. Если извлечь РНК из вируса, обработать ее химическими методами и изменить нуклеотидный состав, а затем измененную РНК ввести в клетку, то изменится и аминокислотный состав белка, синтезируемого в клетке. Этот изящный, но достаточно трудоемкий опыт доказывает неопровержимо, что РНК каким-то образом диктует, какой белок и какого состава должен синтезироваться в данный момент в клетке.

 

 

 

 

Рис. 2. Структура транспортных РНК: 1 — участок РНК, связывающий аминокислоту; 2 — аминокислота; 3 — участки двойной спирализации РНК; 4 — антикодон (участок РНК, соответствующий определенному участку информационной РНК— кодону).

 

В настоящее время выяснено, что ДНК в ядре клетки расплетается на значительном участке и получаются две одиночные цепи. На одной из этих расплетенных цепей из нуклеотидов, имеющихся в растворимой части клетки, синтезируется полинуклеотидная цепь. Она полностью считывает информацию с одиночной нити ДНК и образует при участии фермента полимеразы иРНК, т. е. РНК, считавшую информацию с ДНК. После синтеза иРНК освобождается от ДНК и выходит из ядра в цитоплазму — растворимую часть клетки.

В настоящее время механизм синтеза белка представляют следующим образом. Аминокислогы, растворенные в клеточном содержимом, вовлекаются в синтез белка не прямо, а после предварительной активации. Активация заключается в том, что к карбоксильной группе аминокислоты присоединяется АТФ. Теперь аминокислота способна преодолеть энергетический барьер в процессе синтеза белка, т. е. она переходит на более высокий энергетический уровень. Запасенной энергии будет достаточно для образования пептидной связи. Активация идет при обязательном участии активирующих ферментов — синтетаз, индивидуальных для каждой аминокислоты.

Следующий этап синтеза белка — взаимодействие активированной аминокислоты с растворенными в цитоплазме тРНК. В каждой из них есть участки, которые «узнают» свою аминокислоту. Например, тРНК, которая переносит валин, может столкнуться с активированным аланином, или метионином, или еще какой-то аминокислотой, но результативного взаимодействия не получится. Это объясняется не только специфическим отношением РНК именно к валику, но и существованием отдельных ферментов, катализирующих перенос определенной активированной аминокислоты на определенную тРНК. Таким образом, на 20 разновидностей аминокислот необходимо не менее 20 различных транспортных РНК и 20 специфических ферментов.

Далее было установлено, что, несмотря на различные нуклеотиды в составе тРНК, за прикрепление к активированной аминокислоте отвечает один и тот же триплет (три нуклеотида): цитозин — цитозин — аденозин, соединенные через остатки фосфорной кислоты. Этот концевой участок (ЦЦА) обнаружен у всех тРНК. Отщепление его от рибонуклеиновой кислоты делает прикрепление активированной молекулы аминокислоты к тРНК невозможным. Свойство же различать именно свою аминокислоту зависит от других участков молекул РНК.

Следующий этап синтеза белка — перенос тРНК с прикрепленной к ней активной аминокислотой на рибосомы. Рибосомы считаются основным местом синтеза белка в клетке. Эти частицы, состоящие из двух субъединиц, могут диссоциировать в клетке на тяжелую и легкую субъединицы и соединяться вновь вместе. Часто рибосомы образуют агрегаты из двух, трех и более рибосом. Полимеры, образованные многими рибосомами, назвали тяжелыми рибосомами, или полисомами. Если в клетке снизить концентрацию ионов Mg22+, то рибосомы начинают распадаться на субъединицы, а если концентрацию этих ионов увеличить, то рибосомы начинают объединяться в пары. Ученые выделили рибосомы из клеток различных органов и тканей животного и растительного происхождения. Найдены рибосомы и в клетках бактерий. В основном в клетке рибосомы локализованы в цитоплазме, но их находят и в митохондриях, и в ядрах, и в пластидах, и в других субклеточных структурах. Такая универсальная распространенность рибосом подтверждает их жизненно важную биологическую функцию — синтез белка. Процессы синтеза белка идут и в ядре, где необходимы специфические ядерные белки, и в митохондриях, где можно найти много белков-ферментов. Если выделить рибосомы в тот момент, когда в них идет синтез белка, то можно обнаружить, что полипептидная нить синтезируемого белка связана с рибосомой до тех пор, пока к полипептиду не присоединится последняя аминокислота. Тогда вновь образованный белок освобождается от рибосомы, синтез одной нити закончен и рибосома готова начать синтез следующей полипепгидной цепи.

Каков же механизм самого процесса синтеза белка? иРНК, которая была синтезирована в ядре на ДНК как на матрице, несет всю закодированную в нуклеотидной последовательности информацию из ядра в цитоплазму, а точнее к рибосоме (рис. 3). Чтобы начался синтез белка в рибосоме, необходимо несколько условий, главные из которых таковы: рибосома должна присоединиться к иPHK; в окружающей среде должны быть РНК, связанные с активными аминокислотами; в растворе должны быть ионы Mg2+ и некоторые другие ионы (К+, Nh5+) и определенные белки-ферменты.

 

Превращение белков в организме

 

Рис. 3. Схема биологического синтеза белка.

 

иРНК как лента транспортера или магнитофонная лента протаскивается через рибосому или полисомы. Каждые три нуклеотида на мРНК соответствуют присоединению одной аминокислоты; например триплет, состоящий из трех цитозинов (ЦЦЦ), кодирует включение в белковую цепь аминокислоты пролина. А на тРНК, несущей к месту синтеза белка аминокислоту пролин, есть участок — антикодон, который «узнает» свое место в иРНК, т. е. триплет ЦЦЦ. После отдачи аминокислоты тРНК освобождается из рибосомы, оторвавшись от иРНК, готова опять связаться с пролином, находящимся в цитоплазме, и нести его в рибосому, дожидаясь нового участка иРНК, кодирующего пролин, т. е. ЦЦЦ.

В каждый момент времени в рибосоме, синтезирующей белок, находятся две молекулы тРНК: одна только что вошла в рибосому и прикрепилась своим антикодоном к кодону (иРНК), зашифровавшему очередную аминокислоту, вторая тРНК пришла раньше первой и уже перебросила принесенную ею аминокислоту на растущую полипептидную цепь. При этом какой-то механизм (сравните с зубчатой шестеренкой) протянет иРНК на один триплет через рибосому, что приведет к освобождению предыдущей тРНК и выходу ее из рибосомы, а аминокислота, принесенная второй тРНК, приблизится к недостроенному белку, и установится пептидная связь за счет запасенной ранее от АТФ энергии. В иРНК есть кодоны, которые не кодируют какую-то определенную аминокислоту, а сообщают о конце синтеза белка. Получив такую информацию, рибосома прекращает синтез, и белок готов для выполнения предназначенной ему функции. Следовательно, в основные стадии синтеза белка в клетках на рибосомах входят: а) активирование аминокислот с помощью АТФ и специальных ферментов; б) связывание активных аминокислот с тРНК; в) перенос активных аминокислот на иРНК в рибосому к месту синтеза белка; г) синтез пептидных связей в рибосоме и удлинение полипептидной цепи еще на одну аминокислоту; д) отрыв готовой полипептидной цепи от рибосомы и формирование третичной структуры белка.

Рассказ о синтезе белка занимает гораздо больше времени, чем идет сам процесс. Если проследить за синтезом молекулы гемоглобина, то окажется, что все стадии от активации аминокислот до получения молекулы гемоглобина длятся около полутора минут. А если представить себе, сколько ферментов, гормонов белковой природы, структурных белков и полипептидов необходимо синтезировать в одно и то же время, то не может не удивить быстрота, слаженность и четкость прохождения сложнейших внутриклеточных реакций.

Интересно, что если исследователи вместо природной иРНК давали в систему синтеза белка синтетическую полинуклеотидную нить, то рибосома все равно синтезировала пептидную цепь по такой матрице. Этот факт подтверждает, что основные наши представления о пути синтеза белка в клетке соответствуют действительности.

Рассмотренная схема синтеза белка называется матричной потому, что безошибочное воспроизведение информации о первичной структуре белка происходит в клетке, как копирование текста с заготовленного заранее шаблона — матрицы. А локализация синтеза белка в рибосоме дала процессу другое название — рибосомальный синтез.

Наряду с общепризнанным путем синтеза белка доказано существование другого механизма синтеза, не связанного с нуклеиновыми кислотами,— мультиферментный путь. Принцип этой схемы состоит в следующем. В присутствии АТФ, ионов Mg2+ и набора аминокислот происходит активирование необходимых аминокислот — образование их аминоациладенилатов:

Образование пептидной связи между двумя очередными аминокислотами осуществляется комплексом, состоящим из нескольких ферментов,— мультиферментным комплексом. В переносе аминоацильных групп большую роль играют SH-группы ферментных субъединиц. Так синтезируются, например, антибиотики грамицидин, тироцидин, микобациллин, представляющие собой небольшие полипептиды. Так как мультиферментный путь синтеза белка в бактериях сосуществует с рибосомальным путем, считается, что в эволюции сначала был только мультиферментный механизм сборки полипептидов. Ф. Липман предложил объединить элементы матричного и мультиферментного пути синтеза белка в единую теорию.

Проблема получения пищевого белка

В настоящее время основным источником белка в питании населения земного шара являются зерновые продукты, и прежде всего пшеница, рис, кукуруза, за счет которых получается около 40 млн. т белка в год. 12 млн. т белка поступает за счет бобовых культур и 25 млн. т за счет животных белков. Но данного количества (77 млн. т) недостаточно для удовлетворения потребности населения в белке. Следовательно, проблему белкового питания, как и питания в целом, нельзя считать решенной. Особую остроту она имеет в отсталых и развивающихся странах Африки, Азии и Латинской Америки. Однако дефицит питания, иногда граничащий с голоданием, существует среди необеспеченных слоев населения и в таких экономически развитых странах, как Англия и США.

Основной путь решения данной проблемы — развитие сельского хозяйства на высокой научной и технической основе, использование земель, не вовлеченных в процесс сельскохозяйственного производства, повышение урожайности, интенсификация и рационализация всех отраслей сельского хозяйства. Равным образом необходимо развитие отраслей промышленности, связанных с переработкой пищевых продуктов, их хранением и транспортировкой. Важное значение при этом приобретает реализация научных достижений, полученных в разных областях науки. Некоторые из них, например промышленное производство белка и других питательных веществ, открывают новые перспективы, дающие основания надеяться на радикальное решение извечной задачи человечества — обеспечение достаточным и рациональным питанием.

Хотя основным поставщиком белка в настоящее время являются зерновые, известно, что в качественном отношении белки, содержащиеся в них, значительно уступают белкам животного происхождения. Они довольно далеки по составу незаменимых аминокислот от идеала, т. е. от белка, принятого за эталон. Высокая биологическая ценность животных белков, сочетающаяся с лучшим вкусом, стимулирует развитие животноводческой отрасли сельского хозяйства. Меры к этому принимаются в большинстве стран мира, а доля продуктов этой отрасли в пищевом балансе постепенно повышается. Однако следует учитывать такой экономический фактор, как высокая себестоимость производства большинства продуктов животноводства: мяса, яиц и пр., что создает трудности для быстрого развития этой отрасли сельского хозяйства. Большая питательная ценность белков животного происхождения и их дефицитность диктуют необходимость особо бережного к ним отношения и рационального использования.

Большие потенциальные возможности получения белков высокого качества заключены в промысле рыб и других обитателей морей и океанов. В большинстве стран в годовом рыбном рационе одного человека содержится пока только не более 2 кг белка.

Биологическая неполноценность белков зерновых продуктов выдвинула важную научно-практическую задачу — разработку способов исправления их аминокислотного состава. Улучшение зерновых белков, доведение их качества по аминокислотному составу до уровня белков животного происхождения открыли бы возможности тем же количеством продуктов удовлетворить потребность гораздо большего числа людей. Можно сразу сказать, что решение подобной задачи при современном уровне наших знаний возможно не только в научном аспекте, но и в практическом. Несколько путей ведут к практической реализации этих задач. Так, исследования, проведенные по анализу биологической ценности различных растительных белков, показали высокую ценность белков ржи, риса, овса, гречихи. Использование этих и подобных им растений является одним из способов решения задач улучшения белкового питания.

Другой важный путь, ведущий к этой цели, заключается в селекции и выведении сортов растений с наилучшим аминокислотным составом белков. Эта задача вполне реальна, так как среди имеющихся сортов растений, например пшеницы, есть сорта, белки которых лучше сбалансированы по составу аминокислот по сравнению с другими. К настоящему времени выведены сорта кукурузы, чрезвычайно богатые триптофаном и лизином, а также сорта высоколизиновой пшеницы. Есть все основания полагать, что агрохимики могут вывести и внедрить сорта с лучшим соотношением аминокислот, т. е. с более высококачественным белком, учитывая, что на аминокислотый состав растительных белков влияют условия выращивания: почва, удобрения, количество осадков и т. д.

Улучшение качества белка хлебных изделий возможно за счет добавки при их выпечке отходов молочной промышленности или их обогащения дефицитными аминокислотами.

В настоящее время из отходов нефтяной промышленности производится синтез микробного белка, который используется на корм скоту, что значительно снижает себестоимость продуктов животноводства. Бурный прогресс химической науки позволил осуществить дешевый синтез лизина. В настоящее время химики работают над разработкой дешевого способа производства триптофана. Для производства различных аминокислот, в том числе и незаменимых, широко применяется метод их микробиологического синтеза, для которого выводятся специальные штаммы микроорганизмов, усиленно синтезирующие ту или иную аминокислоту.

 

Скачать реферат: У вас нет доступа к скачиванию файлов с нашего сервера. КАК ТУТ СКАЧИВАТЬ

Пароль на архив: privetstudent.com

privetstudent.com

на какие составные части распадаются белки жиры и сложные углеводы

Белки Белки — незаменимая часть пищи. Они идут на построение новых клеток и замену износившихся, активно участвуют в обмене веществ, непрерывно происходящем в организме. Диетологи недаром называют их «протеинами» - от греческого слова «протео» , что означает «занимающий первое место» , или «первенствующий» . Ведь белки организма образуются только из белков пищи. Основными источниками белка животного происхождения являются мясо, рыба, творог, яйца. В растительных продуктах тоже содержатся протеины, особенно богаты ими бобовые и орехи. Человек получает белок, употребляя животную и растительную пищу, однако белки пищи отличаются от тех, из которых состоит человеческое тело. В процессе пищеварения белки распадаются на аминокислоты, которые всасываются и используются организмом для образования собственного белка. Наиболее важных аминокислот 22. Из них восемь считаются незаменимыми. Они называются так потому, что организм не может синтезировать их самостоятельно — он получает их только с пищей, Остальные аминокислоты расцениваются как заменимые. Различные белки содержат разные комплексы аминокислот, поэтому очень важно, чтобы организм постоянно получал полный набор необходимых белков. В природе не существует такого продукта, который по своему аминокислотному составу совпадал бы с белками тканей Homo sapiens. Поэтому в рацион необходимо включать белковые продукты как животного, так и растительного происхождения. При этом животных белков должно быть не менее 1/3. Средняя норма белка в суточном рационе взрослого человека составляет 100—120 г, при тяжелой физической работе ее следует увеличить до 150—160 г. Рациональное питание подразумевает сочетание животных и растительных продуктов, такая комбинация обеспечивает сбалансированность аминокислот, способствует лучшему обмену веществ. Наиболее быстро перевариваются белки молочных продуктов. Хорошо усваиваются рыба и мясо (при этом говядина значительно быстрее, чем свинина и баранина) . Далее следуют хлеб и крупы. Лучше всего перевариваются белки пшеничного хлеба из муки высших сортов, а также блюда из манной крупы. Продукты, содержащие белок Пищевые продукты с повышенным содержанием белков (в расчете на 100 г продукта) ПродуктКоличество белка, г Сыры, творог нежирный, мясо животных и птиц, большинство рыб, соя, горох, фасоль, орехиболее 15 Творог жирный, свинина, колбасы вареные, сосиски, яйца, крупа манная, гречневая, овсяная, пшено, мука пшеничная, макароныот 10 до 15 Хлеб ржаной и пшеничный, крупа перловая, рис, зеленый горошекот 5 до 9,9 Молоко, кефир, сметана, мороженое, шпинат, цветная капуста, картофельот 5 до 9,9 Все остальные овощи, фрукты, ягоды и грибыот 0,4 до 1,9 Однако не следует забывать, что избыток белка в питании может привести к перегрузке печени и почек продуктами его распада. Излишки протеинов приводят к усилению гнилостных процессов в кишечнике, а также накоплению продуктов азотистого обмена в кислотную сторону. Ограничивать потребление белка, безусловно, следует тем, кто страдает подагрой, заболеваниями почек и печени. Жиры Жиры - наиболее мощный источник энергии. Кроме того, жировые отложения («депо» жира) защищают организм от потери тепла и ушибов, а жировые капсулы внутренних органов служат им опорой и защитой от механических повреждений. Депонированный жир является основным источником энергии при острых заболеваниях, когда аппетит снижается и усвоение пищи ограничивается. Источником жира являются животные жиры и растительные масла, а также мясо, рыба, яйца, молоко и молочные продукты. Жиры содержат насыщенные и ненасыщенные жирные кислоты, жирорастворимые витамины А, В, Е, лецитин и ряд других веществ, необходимых организму. Они обеспечивают всасывание из кишечника ряда минеральных веществ и жирорастворимых витаминов. Жировые ткани - активный резерв энергетического материала. Жиры улучшают вкус пи¬щи и вызывают чувство сытости. Они могут образовываться из углеводов и белков, но в полной мере ими не заменяются.

education.ques.ru

метаболизм белков в организме - Estet-Portal

Белки – одна из важнейших групп макромолекул в организме человека, представленных в целом разнообразии форм: клеточные рецепторы, сигнальные молекулы, структурные элементы, ферменты, переносчики кислорода и углекислого газа (гемоглобин) – и это далеко не полный список. Белок является составной частью костей, мышц, связок, служит для роста и восстановления тканей организма.

Помимо этих функций, белки также могут использоваться в качестве источника энергии. Важной особенностью метаболизма белков является неспособность организма хранить их про запас, потому очень важно постоянно употреблять белки с пищей.

Описание метаболизма белков в организме человека

Метаболизм белков начинается в желудке. Когда богатая белком пища попадает в желудок, ее «встречает» фермент пепсин и соляная кислота (HCl, 05%), которая обеспечивает уровень рН 1,5 – 3,5, в котором белки денатурируются. Под воздействием пепсина белки распадаются на полипептиды и составляющие их аминокислоты.

Когда химус (пищевая кашица) попадает в тонкий кишечник, поджелудочная железа выделяет сок с содержанием бикарбоната натрия (соды), который нейтрализует соляную кислоту. Это помогает защитить оболочку кишечника.

Организм синтезирует нужные ему белки из аминокислот, которые мы получаем из продуктов питания, а ненужные белки превращаются в глюкозу или триглицериды и используются для поддержания энергии или увеличения энергетического резерва организма.

Также в тонком кишечнике выделяются пищеварительные гормоны, в том числе секретин и холецистокинин, которые стимулируют дальнейшее расщепление белков. Секретин также стимулирует секрецию сока поджелудочной железы, которая также вырабатывает большинство пищеварительных ферментов, в т.ч. протеазу, трипсин, химотрипсин и эластазу, которые способствуют перевариванию белков.

Вместе эти ферменты «разбивают» сложные белки на отдельные аминоксилоты, которые транспортируются через слизистую кишечника и используются для синтеза новых белков или конвертации в жиры или ацетил-коэнзим А и используются в цикле Кребса.

My default image

Роль пищеварительных ферментов и гормонов в метаболизме белков

Ферменты в желудке и тонком кишечнике расщепляют белки на аминокислоты. НСl в желудке способствует протеолизу, а секретируемые клетками кишечника гормоны регулируют процесс пищеварения.

Чтобы белки поджелудочной железы и тонкого кишечника не расщеплялись, поджелудочная железа также вырабатывает неактивные проферменты, которые активируются только в тонком кишечнике. В поджелудочной железе внутри везикул содержится трипсин, химитрипсин в форме трипсиногена и химотрипсиногена.

После попадания в тонкий кишечник фермент, находящийся в стенках тонкого кишечника (энтерокиназа), связывается с трипсиногеном и превращает его в активную форму – трипсин. После этого трипсин связывается с химотрипсиногеном и конвертирует его в активную форму – химотрипсин.

Трипсин и химиотрипсин расщепляют большие белки на меньшие пептиды в процессе протеолиза. Эти небольшие пептиды расщепляются на составляющие аминокислоты, которые  транспортируются через апикальную поверхность слизистой кишечника при помощи транпортеров аминокислот.

My default image

Эти транспортеры связывают натрий и аминокислоту, после чего переносят ее через оболочку. На базальной поверхности клеток слизистой оболочки натрий и аминокислота высвобождаются. Натрий может повторно использоваться в качестве транспортера, а аминокислоты проникают в кровоток и транспортируются к печени и во все клетки организма для синтеза белков.

Свободные аминокислоты используются для синтеза новых белков. В случае избытка аминокислот организм, не имея механизма их хранения, конвертирует их в глюкозу или кетоны или же расщепляет. В результате расщепления аминокислот образуются углеводороды и азотистые шлаки. Однако азот в высоких концентрациях токсичен, потому в ходе орнитинового цикла он обрабатывается, что способствует выведению азота из организма.

Свободные аминокислоты используются для синтеза новых белков. В случае избытка аминокислот организм, не имея механизма их хранения, конвертирует их в глюкозу или кетоны или же расщепляет.

Орнитиновый цикл - цикл образования мочевины

Орнитиновый цикл – это комплекс биохимический реакций, в результате которого из ионов аммония образуется мочевина с целью предотвращения повышения концентрации аммония в организме до критического уровня. Цикл в большей степени протекает в печени, и в меньшей – в почках.

До начала орнитинового цикла ионы аммония образуются в результате расщепления аминокислот вследствие переноса аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту.

В результате такого трансаминирования образуется молекула, необходимая для цикла Кребса, и ион аммония, который входит в орнитиновый цикл и выводится из организма, объединяясь с СО2, в результате чего образуется мочевина и вода. В свою очередь, мочевина выводится почками в составе мочи.

My default image

Аминокислоты также могут использоваться в качестве источника энергии, в особенности в период голодания. Поскольку в процессе обработки аминокислот образуются промежуточные продукты метаболизма, в том числе пировиноградная кислота, ацетил-коэнзим А, ацетоацетил-КоА, оксалоацетат и альфа-кетоглутарат, аминокислоты могут служить источником энергии, выделяемой в ходе цикла Кребса.

Таким образом, образующиеся в результате метаболизма белков аминокислоты используются либо для синтеза необходимых организму белков, либо используются для получения энергии, либо выводятся за ненадобностью, но не хранятся в организме. Поэтому достаточное количество белков в рационе питания очень важно для роста, восстановления тканей и поддержания состояния здоровья.

estet-portal.com

Симптомы переизбытка белка в организме: на что обратить внимание?

Необходимая суточная норма белка приводит к питанию мышечных тканей и правильному уровню аминокислот в организме. Симптомы переизбытка белка в организме говорят об отравлении тканей продуктами его распада, которое доставляет пациенту внутренний и внешний дискомфорт.

Содержание:

Белок в организме – что это?

Аминокислоты, соединённые между собой особым способом, образуют в организме высокомолекулярные органические соединения - белки. В неизменном виде протеин, поступивший в организм, не усваивается, поэтому происходит его расщепление на аминокислоты.

В организме из аминокислот образуются нужные белки, которые выполняют ряд функций:

  • Соединения являются составляющей частью органоидов и цитоплазм клеток организма. Например, белок соединительной ткани участвует в росте волос, ногтевых пластин, сухожилий и сосудов.

продукты с белком

  • Протеин – ферменты, ускоряющие в организме все биохимические процессы.
  • На сегодняшний день известно более трёх тысяч ферментов. С помощью них происходит расщепление продуктов на более простые составляющие и доставка энергии к клеткам организма.
  • Рецепторная функция белков подразумевает избирательное соединение с гормонами на поверхности мембран и внутри клетки.
  • Регулируют сложные биохимические реакции организма.
  • Гемоглобин – специальный белок крови осуществляет перенос молекул кислорода по всему организму из лёгких.
  • Белки иммунной системы – антитела, защищают организм от инфекций, вирусов, различных ядов. С помощью них кровь при повреждении кожного покрова начинает свёртываться, за счёт чего снижется риск кровотечения.
  • Мышечные сокращения организма контролируются специальными белками – миозином и актином.

В организм белки попадают вместе с пищей. Источниками сложных соединений являются рыба, мясо, молочные продукты, куриные яйца, различные орехи, бобовые культуры, картофель, пшено, гречка.

Все биохимические процессы в организме протекают в зависимости от физических нагрузок. Например, спортсменам необходимо больше белка, чем обычному человеку. В противном случае у них развивается синдром «иссушения мышц» и истощение всего организма. В большом количестве белок может привести к серьёзным заболеваниям внутренних органов.

Переизбыток белка в организме

Употребление большого количества белка приводит к накоплению, к невозможности его переработки организмом. Правильная концентрация протеина способствует выведению шлаков из организма естественным путём, при его переизбытке органы не справляются со своими обязанностями.

При сбое работы всех систем организма из-за большого количества белковых продуктов появляются определённые симптомы:

  • Периодические боли в пояснице, вызванные нарушением функций почек. У пациента можно диагностировать колики, болевые ощущения в области печени, желудка и кишечника.
  • Такое состояние характерно для расстройства пищеварения, которое чаще всего проявляется запорами, тошнотой и рвотой.
  • Большое количество протеина в организме сопровождается болезненностью в суставах, ухудшением зубной эмали.
  • Большое потребление белковой пищи приводит к быстрому набору веса.
  • Важно ежедневно контролировать суточную потребность организма в белке и питательных веществах.

молочные продукты

Белок в организме обязательно проходит через почки. В результате фильтрации большого количества соединений синтезируется побочный продукт – азот. Почки в этот момент работают на износ, постепенно не справляясь с задачей. Это может привести к отравлению организма, его обезвоживанию.

Если ежедневный рацион состоит из большого количества белков и низкого содержания углеводов, в организме начинается процесс кетоза. Характеризуется он сжиганием накопленных жиров для получения необходимой энергии. В этот момент у человека отмечаются напряжённые головные боли и неприятный запах изо рта.Отказ от углеводов в пользу белков приводит к снижению настроения, агрессивности и апатии.

У людей, употребляющих белки в большом количестве, отмечается недостаточное восполнение клетчатки, витаминов и минералов, которые находят в овощах, фруктах.

Как определить суточную норму белка?

Недостаток или избыток протеина в организме может привести к появлению заболеваний или необратимым последствиям. Поэтому человек, который заботится о здоровье и внешнем виде, должен уметь правильно рассчитывать норму белка.

уровень белка

Перед тем как рассчитать норму белка, необходимо узнать идеальную массу тела. Для этого используют формулу Брока, где Р – это рост человека:

  • Р (до 165) - 100;
  • Р (до 175) – 105;
  • Р (от 176) – 110.

После получения идеальной массы нужно учесть физические нагрузки и умножить на нужный коэффициент. Например, если человек не занимается спортом массу тела нужно умножить на 1,2. При физических нагрузках два раза в неделю используют коэффициент 1,6. Во время регулярных физических нагрузок идеальная масса тела умножается на 2.

Во время промсмотра видео вы узнаете о соевом белке.

Белок в организме играет важную роль нормального функционирования всех органов. Поэтому очень важно контролировать дозу белка. Переизбыток протеина очень часто приводит к серьёзным заболеваниям, поэтому при первых же признаках отклонения необходимо проконсультироваться со специалистами.

morehealthy.ru

Белки распад - Справочник химика 21

    В ходе гидролиза белки распадаются на аминокислоты. ... Некоторые белки имеют в своем составе не только аминокислоты, но и другие химические группы Белки-это очень крупные молекулы. .......... [c.362]

    При постепенном гидролизе белки распадаются сначала на пептоны — высокомолекулярные вещества, напо- [c.211]

    Ферменты при гидролизе, как и белки, распадаются на аминокислоты, что, бесспорно, служит веским доказательством белковой природы ферментов .  [c.118]

    Нормальное функционирование клетки, т. е. обмен веществ, рост и размножение может происходить только тогда, когда в ней имеется достаточное количество воды и если клетки погружены в водную среду с растворенными в ней питательными веществами. При отделении клеток от питательной среды, например путем центрифугирования или фильтрования, обмен веществ продолжается до тех пор, пока в межклеточном пространстве имеется вода и в ней растворены питательные вещества. После их использования обмен веществ в клетках продолжается за счет клеточных резервов (углеводы, липиды) в том случае, есл 1 сохраняются оптимальные температура и реакция среды. Когда использованы и резервные вещества, начинается автолиз клеток— саморазрушение, в результате которого белки распадаются на аминокислоты и углерод аминокислот идет для энергетических нужд. [c.24]

    При предварительной стирке нли замачивании происходит смачивание ткани, отрыв частичек загрязнения, набухание волокон ткани. На белковые загрязнения действуют ферменты, при этом большие молекулы белков распадаются на более простые водорастворимые или диспергируемые водой частички. [c.18]

    Таким образом, под действием кванта света родопсин через ряд промежуточных продуктов ( оранжевый и желтый белки) распадается на опсин и алло-/и/)днс-ретиналь, представляющий собой неактивную форму альдегида витамина А. Имеются сведения, что алло-/и/)днс-ретиналь может частично превращаться в активный 11-гвлиянием света (на схеме—пунктирная стрелка). Однако главным путем образования 11-цис-ретиналя является ферментативное превращение транс-формы витамина А в гдействием изомеразы) и последующее окисление ее при участии алкогольдегидрогеназы .  [c.212]

    На первой фазе крупные молекулы органических соединений распадаются иа более мелкие. Сложные углеводы превращаются в более простые, белки —в аминокислоты, а жиры — в глицерин и жирные кислоты. Интересно отметить, что находящиеся Б растениях разнообразные углеводы, множество различных белков и жиров на этой фазе переходят в небольшое число более простых веществ. Углеводы дают лишь гексозы и пентозы, все белки распадаются до аминокислот (около 20), а из различных жиров образуются глицерин и несколько жирных кислот. [c.19]

    Белки, распадаясь в организме, являются, так же как углеводы и жиры,, источником энергии. Поступая в организм и распадаясь в нем до своих конечных продуктов, 1 г белка дает 4,1 ккал. Энергия, получаемая организмом при распаде белков, может быть без всякого ущерба для организма компенсирована энергией распада жиров и углеводов, за счет которых можно полностью покрыть все энергетические потребности организма. Тем не менее организм человека и животных не может обойтись без регулярного поступления белков извне. [c.303]

    Белки, распадаясь в организме, являются, так же как углеводы и жиры, источником энергии. Энергия, получаемая при распаде белков, может быть без "всякого ущерба для организма компенсирована энергией распада жиров и углеводов. Однако очень важно, что организм человека и животных не может обходиться без регулярного поступления белков извне. [c.320]

    На подготовительном этапе сложные молекулы углеводов, жиров и белков распадаются до простых структурных мономеров белки — до 20 разных аминокислот, сложные углеводы — до моносахаридов, в основном глюкозы, жиры — до глицерина и жирных кислот. На этом этапе выделяется незначительное количество энергии при распаде белков и углеводов — [c.31]

    Белки представляют собой биополимеры а-аминокислот с очень высокой молекулярной массой (от 5000 до нескольких миллионов). Соединения, построенные из нескольких молекул а-аминокислот, называются пептидами, а системы, состоящие из множества соединенных между собой пептидных звеньев, называются полипептидами. Молекулы белков состоят из одной или нескольких полипептидных цепей. Полипептидные цепи могут быть открытыми, разветвленными или циклическими. При гидролизе белки распадаются на более простые соединения и в конечном счете — на аминокислоты. Такой процесс протекает ступенчато  [c.213]

    При гидролизе белки распадаются на более или менее крупные осколки белковых молекул — полипептиды, которые при дальнейшем гидролизе превращаются в смесь а-аминокислот. В белках и полипептидах остатки аминокислот соединены пептидными связями — СО—ЫН—. [c.234]

    Реакции декарбоксилирования и дезаминирования объясняют, почему при брожении сахаристых веществ образуются, кроме этилового спирта, и высшие спирты (например, амиловый). Применяемые при спиртовом брожении природные сахаристые продукты (картофель, хлебные злаки) содержат и белки при брожении белки распадаются, образовавшиеся аминокислоты, подвергаясь одновременному декарбоксилированию и дезаминированию, дают спирты. [c.329]

    Распад белков в семенах начинается почти сразу же после начала набухания и осуществляется несколькими группами протеаз. Различают три стадии протеолиза запасных белков при прорастании. На первой стадии идет лишь ограниченный протеолиз основной массы запасных белков. Распадаются альбумины и глобулины, локализованные в осевых органах зародыша, в алейроновых зернах алейронового слоя. Повышаются подвижность и растворимость белков. Гидролиз белков на этой стадии поставляет аминокислоты, необходимые для синтеза новых ферментативных белков. На второй стадии, которая длится 5—10 дней, белки в запасающих органах быстро распадаются до аминокислот, которые транспортируются к растущему зародышу, обеспечивая его гетеротрофное питание. На заключительном этапе в запасающих органах полностью деградируют структурные и ферментативные белки, которые обеспечивали процесс пищеварения. [c.286]

    Рибосомы — это клеточные органеллы. на которых происходит синтез белков. Каждая рибосома состоит из большой и малой субчастиц, которые после завершения синтеза полипептидной цепи белка распадаются. Количество рибосом зависит от активности синтеза белка (например, в клетках печени оно составляет 10 ). [c.36]

    Усиление лизосомального распада белков наблюдается при многих функциональных и патологических изменениях обмена веществ. Так, при различных физических нагрузках активируется лизосомальный протеолиз белков в скелетных мышцах, печени и других тканях, особенно в нетренированном организме, что связано с адаптивной перестройкой метаболизма в этих тканях. В тренированном организме физические нагрузки вызывают менее значительные разрушения внутриклеточных белков. Распад белков в лизосомах активируется при голодании, а также при заболевании диабетом, ревматоидным артритом и др., что приводит к дистрофическому состоянию. [c.255]

    В процессе пищеварения пищевые вещества, как правило, высокомолекулярные и для организма чужеродные, под действием пищеварительных ферментов расщепляются и превращаются в конечном счете в простые соединения - универсальные для всех живых организмов. Так, например, любые пищевые белки распадаются на аминокислоты 20 видов, точно такие же, как и аминокислоты самого организма. Из углеводов пищи образуется универсальный моносахарид -глюкоза. Поэтому конечные продукты пищеварения могут вводиться во внутреннюю среду организма и использоваться клетками для разнообразных целей. [c.20]

    Переваривание пищевых веществ происходит путем гидролиза под действием ферментов пищеварительных соков (слюны, желудочного, поджелудочного и кишечного соков). Как уже отмечалось, в процессе переваривания пищевые вещества, в основном высокомолекулярные и для организма чужеродные, под действием пищеварительных ферментов расщепляются и превращаются в итоге в простые соединения, одинаковые для всех живых организмов. Так, например, любые пищевые белки распадаются на аминокислоты 20 видов, точно такие же, как и аминокислоты самого организма. Из углеводов пищи образуется универсальный моносахарид - глюкоза. Поэтому конечные продукты пищеварения могут вводиться во внутреннюю среду организма и использоваться клетками для разнообразных целей. [c.224]

    Следует учитывать некоторые особенности переваривания и всасывания белков у жвачных животных. У жвачных на белки в первую очередь действуют микроорганизмы, населяющие преджелудки. У них, главным образом в рубце, белки распадаются до аминокислот и аммиака под влиянием ферментов, вырабатываемых соответствующими микроорганизмами. Аммиак и СОг усваиваются микробами. Они способны синтезировать из МНз и СОг аминокислоты и строить белки своего тела. После гибели микроорганизмов их белки перевариваются в сычуге и кишечнике, как любой белок корма. [c.120]

    При недостатке незаменимых аминокислот тормозится образование белка и не используются на синтез заменимые и незаменимые аминокислоты. В таком случае они расходуются нерационально на энергетические цели, И это в то время, когда организм постоянно обновляет белки. В организме идет непрерывное обновление белков. Правда, скорость обновления различных белков неодинакова. Гемоглобин, например, остается неизменным в течение жизни эритроцита. Другие белки распадаются и вновь синтезируются с некоторой определенной скоростью. Так, за один день обновляется около 1% альдолазы. В течение суток обновляется до 10% белков плазмы крови, а за неделю —около половины белков печени. [c.121]

    При неполном гидролизе крупная молекула белка распадается на более мелкие фрагменты, которые в настоящее время и служат основным материалом для изучения первичной структуры. [c.14]

    Задача по созданию штамма — продуцента человеческого белка распадается на ряд этапов. Прежде всего необходимо иметь структурный ген необходимого белка. Если известна аминокислотная последовательность белка, то, зная генетический код, такой ген можно просто синтезировать химически. Ниже приведены примеры синтезированных в настоящее время генов. [c.98]

    В условиях голодания часть тканевых белков распадается до аминокислот. Аминокислоты включаются в процесс катаболизма, в котором в качестве промежуточных продуктов образуются метаболиты глюконеогенеза. При несбалансированном питании, в частности когда достаточный по калорийности рацион содержит мало углеводов, для синтеза глюкозы используются аминокислоты, образующиеся из пищевых белков. [c.381]

    Одно из неожиданных и удивительных открытий, сделанных в ходе исследований Шёнхеймера (разд. Б), состояло в том, что белки находятся в клетках в стационарном режиме постоянного синтеза и распада. Таким образом, пути синтеза и гидролиза образуют метаболическую петлю (гл. 11, разд. А, 1). Одно из относящихся сюда обобщений заключается в том, что белки, секретируемые во внеклеточную жидкость, часто подвержены более быстрому обороту, чем белки, остающиеся внутри клеток. Вместе с тем внутри клеток некоторые белки распадаются значительно быстрее других, что имеет важное значение для механизмов метаболического контроля. В растениях преобладают относительно низкие скорости оборота белков. [c.94]

    Белки играют исключительно важную роль в жизеи как л ивотных, так и растительных оргаиизмов. В состав их входит углерод, водород, кислород и азот. В значительно меньшем количестве в их состав могут входить также сера, фосфор и другие элементы. Белки представляют собой весьма нестойкие соединения, что затрудняет изучение их физических и химических свойств. Молекулярный вес их очень велик. При гидролизе в присутствии кислоты или щелочи или под влиянием ферментов белки распадаются на менее сложные молекулы альбумозы, пептоны, полипептиды, дикетопиперазины. [c.93]

    При гидролизе белки распадаются на аминокислоты. Опыт показал, что так называемые простые белки состоят практически только из аминокислот . В составе большинства природных белков встречаются более 20 различных аминокислот. С большей частью этих аминокислот мы познакомились уже в главе XV. Нам остается изучить лишь серусодержащие аминокислоты, о которых мы пока не говорили. [c.268]

    Щелочной гидролиз и определение триптофана. Триптофан при кислотном гидролизе белка распадается почти полностью и поэтому для его определения, как правило, проводится отдельный анализ с щелочным гидролизом. Ранее для определения триптофана в щелочном гидролизате широко использовались многочисленные модификации колориметрического метода, основанного на реакции триптофана с пора-диметнламинобензальдегидом [7, 17, 42, 68]. Однако этот ме тод применим лишь при определении триптофана в чистых растворах и в какой-то мере в гидролизатах чистых белков, В случае использования его для определения триптофана в гидролизатах пищевых продуктов среда окрашивается в rpflSHOBato-зеленые тона, соверщенно не сопоставимые с ярко-синим стандартом [47]. [c.191]

    Что происходит с белками при вовлечении их в цикл Кребса. Ведь в цикле нет молекул, содержащих азот. Куда же девается азот Молекула белка прежде всего атакуется протеолн-тическими ферментами. Они разрывают пептидные связи и к освободившимся валентностям присоединяются водород и гидроксил, т. е. происходит гидролиз. В результате молекула белка распадается на аминокислоты  [c.120]

    Более поздняя разработка ультрацентрифуг с масляной турбинкой решала главным образом вопросы регуляции температуры, конструкции ротора и другие технические задачи. На такой ультрацентрифуге были выполнены работы по расщеплению яичного альбумина папаином [14, 15] и много других измерений. Вскоре стало ясно, что белки характеризуются дискретным, а не непрерывным распределением молекулярных масс и, по-видимому, образуют агрегаты. Из ранних наблюдений следовало, что молекулярные массы белков распадаются на группы с молекулярными массами, кратными величине 17 600. Позже, после получения более точных данн1,1х, оказалось, что это представление ошибочно. [c.23]

    Изменения содержания белков в растениях в первое время после внесения азотной подкормки недостаточно ясны. Часто они не выходят за пределы возможной ошибки опыта. Но даже и в том случае, когда содержание белковых веществ в растениях возросло на доказуемую величину, не всегда можно с достаточным основанием утверждать, что изменение содержания белка произошло в результате переработки внесенного под растение минерального азота. В растении происходит непрерывный обмен веществ, белки распадаются и вновь регенери- [c.156]

    Было также доказано подавление синтеза белка циклогексимидом в клетках тела млекопитающих [96, 270] и подавление им перекоса аминокислот от sPHK к полипептидным цепям в бесклеточных системах, приготовленных из клеток млекопитающих [78, 79]. Веттштейн и др. [263] в дополнение к подавлению механизма переноса установили, что антибиотик препятствует нормальному разложению рибосом, зависящих от гуанозинтрифосфата, что связано с синтезом белка. Распад полирибосом подавлялся примерно в такой же степени, как и включение аминокислот в белок. [c.198]

    Четвертой, не упомянутой выше, но приобретающей в последнее время все больший интерес, задачей, разрешаемой при помощи химического изменения белков, является применение его в качестве вспомогательного средства при исследовании порядка чередования аминокислотных остатков. и определения концевых групп в белках. Работа в этом направлении была существенно облегчена введением метода Зангера [9] и весьма широко проводится английскими биохимиками. Новый способ отличается от обычного способа приготовления белковых производных или измененных белков тем, что полученные соединения гидролизуют и образующиеся производные аминокислот изолируют. Часто этим способом исследуют структуру не только нативных белков, но и продуктов неполного ферментативного или кислотного гидролиза, а также структуру продуктов частичного окисления. При разрыве поперечных цистиновых связей (—S—S—) путем окисления до остатка цистеиновой кислоты (—SO3H), которое также было введено Зангером [10], молекула белка распадается на отдельные полипептидные цепи. Тристрам [11] (статья III) и Фокс [12] произвели оценку точности аналитических результатов этого важного исследования. [c.270]

    При этих условиях белки распадаются с образованием различных а-амино-кислот. При кислотном гидролизе, однако, разрушается триптофан и час-этих аминокислот от разруше- [c.17]

    Глубокий распад аминокислот, их диссимиляция, имеет место не только при нормальном питании, когда они образуются в результате переваривания белков. Распад аминокислот, правда в меньшем объеме, происходит также при низком содержании и даже при отсутствии белков в пище. Известно, что при безбелковом питании из организма с мочою выделяют конечные продукты азотистого обмена, освобождающиеся в результате превращений аминокислот. Следует также учесть, что часть аминокислот, образующаяся при распаде тканевых белков, используется для синтеза ряда азотистых соединений, входящих в состав тканей. Так, например, для синтеза креатина (стр. 403) используются глицин, аргинин и метионин (последние две аминокислоты относятся к числу незаменимых аминокислот) карнозин и ансерин синтезируются (стр. 409) из незаменимой аминокислоты гистидина. Аминокислоты используются также для синтеза гормонов белковой природы (инсулина, глюкагона, гормонов гипофиза и др.). Адреналин и тироксин синтезируются из незаменимой аминокислоты фенилаланина. Следовательно, некоторая часть аминокислот, образующаяся в результате распада белков тканей в организме при недостатке или отсутствии белков в пище, расходуется на синтез различных биологически важных веществ Часть незаменимых аминокислот постоянно расходуется как при нормаль ном питании, так и при белковом голодании. В последнем случае, т. е при белковом голодании (само собой разумеется, что и при полном голо Дании) должен ощущаться недостаток в незаменимых аминокислотах Между тем для синтеза подвергающихся распаду тканевых белков, необхо димо наличие полного набора всех аминокислот в соответствующих количе-ствах. При недостатке, а тем более при отсутствии тех или иных незаменимых аминокислот, синтез белков тканей уменьшается или вовсе прекращается. Следовательно, аминокислоты, образующиеся в процессе распада тканевых белков при голодании, если не полностью, то в значительной мере, не могут быть использованы для синтеза белков и подвергаются распаду с освобождением конечных продуктов аммиака, углекислого газа и воды. При наличии белков в пигце избыточное количество аминокислот, всасывающееся [c.343]

    Репрессор связывается с 71 и О р, блокируя транскрипцию с Р и Р , аутогенная экспрессия начинается сИ / сШ -белки распадаются, и спользуется [c.219]

    Белки HMG могут участвовать в организации активного хроматина [160—166]. Помимо гистонов, хроматин содержит множество негистоновых белков, функция которых не известна. Среди них, очевидно, должны быть структурные белки, ферменты, обеспечивающие протекание процессов репликации, транскрипции и др., и регуляторные белки. Э. Джонс (Великобритания) попытался выделить белковые компоненты, присутствующие в достаточно большом количестве, что позволило бы провести их анализ и идентификацию. Ему действительно удалось изолировать новый класс ядерных белков, названный им группой белков с высокой подвижностью (high mobility group), или HMG-белки. Название зависело от высокой подвижности этих белков при электрофорезе в геле. Фракция HMG-белков распадается на ряд индивидуальных компо- [c.156]

    Далеко не все гидролазы могут катализировать раснад чужеродных соединений. В этом процессе участвуют лишь ферменты с низкой специфичностью, т. е. эволюционно приспособленные к атаке гидролитически уязвимых связей (сложиоэфирной, пептидной, гликозидной), независимо от строения компонентов, объединенных этой связью в молекулу. Такими ферментами особенно богат желудочно-кишечный тракт. Поэтому многие лекарства при введении через рот не создают в крови (а следовательно, и в месте первичной фармакологической реакции) достаточной для проявления действия концентрации они разрушаются гидролазами пищеварительного канала. Эти вещества приходится вводить только парентерально. В качестве примера мы назовем инсулин, гормон поджелудонной железы, регулирующий углеводный обмен. Он имеет строение белка и при введении в желудок будет (как и белки) распадаться на составляющие его аминокислоты. Вот почему люди, страдающие диабетом, должны вводить его, к сожалению, в виде инъекции. [c.47]

    Белковые вещества — высокомолекулярные соединения, растворы которых обладают коллоидными свойствами. Расщепление белковых и других молекул на- составные части с присоединением воды называется гидролизом. Гидролиз белковых веществ можно осуществить с, помощью ферментов или кипячением в присутствии разбавленных минеральных кислот. При гидролизе белки распадаются на сравнительно простые соединения-аминокислоты, состав которых выражают общей формулой КСНННгСООН. [c.34]

    Впервые А. Браконно (1820), используя кислотный гидролиз, выделил из белка (желатины) аминокислоту—глицин, а Н. Любавин (1871) установил, что при ферментативном гидролизе белки распадаются до аминокислот. В последующее время было доказано, что аминокислоты являются почти единственными продуктами гидролиза белков. Первая аминокислота была получена из сока спаржи в 1806 г. С тех пор из растений, животных и микроорганизмов выделено несколько сотен различных аминокислот в составе белков их обнаружено около 30, остальные существуют в свободном виде. [c.38]

    Роль минеральных элементов в обмене белков. Распад и синтез белковых тел в значительной степени зависят от ряда минеральных элементов. Ионы Мп, Fe, Zn, Со и Ni повышают активность пептидгидролаз и аргиназы, т. е. участвуют в деструкции белков. Биосинтез белков идет при непосредственном участии ионов К, Mg и Мп. Первый и второй необходимы для поддержания рибосом в функционально активном состоянии, причем от концентрации Mg " зависит уровень помех в кодон-антикодоновом взаимодействии. Третий обеспечивает осуществление пентидилтрансферазной реакции при сборке полипептидной цепи. Ионы Ni влияют на высвобождение многих пептидных гормонов по завершении их биосинтеза, а ионам Са принадлежит центральная роль в функционировании сократительных белков. Си -содержапщй белок митохондрий—митохондрокупреин, представляет депо меди для синтеза цитохромоксидазы. [c.438]

chem21.info


.