Биология и медицина. К глобулярным белкам относятся

глобулярные белки - это... Что такое глобулярные белки?

глобулярные белки глобуля́рные белки́ белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры — глобулы. К глобулярным белкам относятся ферменты, антитела, некоторые гормоны и многие другие биологически активные белки. Ср. Фибриллярные белки.

* * *

ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ ГЛОБУЛЯ́РНЫЕ БЕЛКИ́, белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свернуты в компактные шарообразные структуры — глобулы. К глобулярным белкам относятся ферменты, антитела, некоторые гормоны и многие другие белки, выполняющие в клетках динамические функции. Ср. Фибриллярные белки (см. ФИБРИЛЛЯРНЫЕ БЕЛКИ).

Энциклопедический словарь. 2009.

глобулины
глоксиния

Смотреть что такое "глобулярные белки" в других словарях:

ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ — белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свернуты в компактные шарообразные структуры глобулы. К глобулярным белкам относятся ферменты, антитела, некоторые гормоны и многие другие белки, выполняющие в клетках динамические функции. Ср … Большой Энциклопедический словарь
ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ — белки, полипептидные цепи к рых свёрнуты в компактные сферические или эллипсоидные структуры (глобулы). Важнейшие представители Г. б. альбумины, глобулины, протамины, гистоны, проламины, глутелины. В отличие от фибриллярных белков, играющих гл.… … Биологический энциклопедический словарь
глобулярные белки — – белки, имеющие цилиндрическую или сферическую форму, хорошо растворимы в воде … Краткий словарь биохимических терминов
Глобулярные белки — Трехмерная структура молекулы гемоглобина глобулярного белка Глобулярные белки белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свёрнуты в ком … Википедия
ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ — белки, в молекулах к рых полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры глобулы. К Г. б. относятся ферменты, антитела, нек рые гормоны и мн. др. биологически активные белки. Ср. Фибриллярные белки … Естествознание. Энциклопедический словарь
Глобулярные белки — (от лат. globulus шарик) кристаллические хорошо растворимые в воде или слабых растворах солей Белки; форма молекул у них близка к шарообразной (отношение осей сферы не превышает 5). Такое строение молекул обеспечивается спирализацией… … Большая советская энциклопедия
БЕЛКИ (органические соединения) — БЕЛКИ, высокомолекулярные органические соединения, биополимеры, построенные из 20 видов L a аминокислотных остатков, соединенных в определенной последовательности в длинные цепи. Молекулярная масса белков варьируется от 5 тыс. до 1 млн. Название… … Энциклопедический словарь
белки — 1. БЕЛКИ, ов; мн. (ед. белок, лка; м.). 1. Выпуклые непрозрачные оболочки глаз белого цвета. Б. у неё голубоватые. 2. Разг. сниж. О глазах. Вращать белками. ◁ Белочный, ая, ое. Б ые оболочки глаз. 2. БЕЛКИ, ов; мн. (ед. белок, лка; м.). Сложные… … Энциклопедический словарь
БЕЛКИ — природные высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков 20 аминокислот, которые соединены пептидными связями в длинные цепи. Молекулярная масса от нескольких тысяч до нескольких миллионов. В зависимости от формы белковой… … Большой Энциклопедический словарь
Белки — У этого термина существуют и другие значения, см. Белки (значения). Белки (протеины, полипептиды[1]) высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа аминокислот. В живых организмах… … Википедия

dic.academic.ru

Глобулярные белки - это... Что такое Глобулярные белки?

Глобулярные белки кристаллические хорошо растворимые в воде или слабых растворах солей Белки; форма молекул у них близка к шарообразной (отношение осей сферы не превышает 5). Такое строение молекул обеспечивается спирализацией пептидной цепи и её плотной упаковкой, обусловленной третичной структурой. Многие Г. б. обладают ферментативной активностью. В числе важных Г. б. Глобулины, Миоглобин, рибонуклеаза. Некоторые белки (например, Актин) существуют как в глобулярной, так и в вытянутой, фибриллярной форме.

Большая советская энциклопедия. — М.: Советская энциклопедия. 1969—1978.

Глобулы
Глобус

Смотреть что такое "Глобулярные белки" в других словарях:

ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ — белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свернуты в компактные шарообразные структуры глобулы. К глобулярным белкам относятся ферменты, антитела, некоторые гормоны и многие другие белки, выполняющие в клетках динамические функции. Ср … Большой Энциклопедический словарь
ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ — белки, полипептидные цепи к рых свёрнуты в компактные сферические или эллипсоидные структуры (глобулы). Важнейшие представители Г. б. альбумины, глобулины, протамины, гистоны, проламины, глутелины. В отличие от фибриллярных белков, играющих гл.… … Биологический энциклопедический словарь
глобулярные белки — – белки, имеющие цилиндрическую или сферическую форму, хорошо растворимы в воде … Краткий словарь биохимических терминов
глобулярные белки — белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры глобулы. К глобулярным белкам относятся ферменты, антитела, некоторые гормоны и многие другие биологически активные белки. Ср. Фибриллярные белки.… … Энциклопедический словарь
Глобулярные белки — Трехмерная структура молекулы гемоглобина глобулярного белка Глобулярные белки белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свёрнуты в ком … Википедия
ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ — белки, в молекулах к рых полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры глобулы. К Г. б. относятся ферменты, антитела, нек рые гормоны и мн. др. биологически активные белки. Ср. Фибриллярные белки … Естествознание. Энциклопедический словарь
БЕЛКИ (органические соединения) — БЕЛКИ, высокомолекулярные органические соединения, биополимеры, построенные из 20 видов L a аминокислотных остатков, соединенных в определенной последовательности в длинные цепи. Молекулярная масса белков варьируется от 5 тыс. до 1 млн. Название… … Энциклопедический словарь
белки — 1. БЕЛКИ, ов; мн. (ед. белок, лка; м.). 1. Выпуклые непрозрачные оболочки глаз белого цвета. Б. у неё голубоватые. 2. Разг. сниж. О глазах. Вращать белками. ◁ Белочный, ая, ое. Б ые оболочки глаз. 2. БЕЛКИ, ов; мн. (ед. белок, лка; м.). Сложные… … Энциклопедический словарь
БЕЛКИ — природные высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков 20 аминокислот, которые соединены пептидными связями в длинные цепи. Молекулярная масса от нескольких тысяч до нескольких миллионов. В зависимости от формы белковой… … Большой Энциклопедический словарь
Белки — У этого термина существуют и другие значения, см. Белки (значения). Белки (протеины, полипептиды[1]) высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа аминокислот. В живых организмах… … Википедия

dic.academic.ru

Белки: глобулярные

В глобулярных белках полипептидная цепь свернута в компактную глобулу. Белки этого класса имеют значительно более сложные конформации , чем фибриллярные белки , и способны выполнять самые разнообразные биологические функции, причем их функции имеют динамический, а не статический характер. К глобулярным белкам относятся почти все из 2000 или большего числа известных ферментов .Некоторые глобулярные белки выполняют транспортные функции: вместе с током крови они переносят кислород, питательные вещества и неорганические ионы; к этому же классу белков принадлежат антитела , часть гормонов , а также компоненты мембран и рибосом .

Нативная свернутая конформация глобулярных белков служит необходимой предпосылкой их биологической активности. При денатурации глобулярного белка, происходящей при нагревании, воздействии экстремальными значениями рН или при обработке их мочевиной, структура ковалентного остова глобулярного белка остается неповрежденной, но полипептидная цепь развертывается и принимает беспорядочную, нерегулярную и подверженную непрерывным изменениям пространственную конформацию. Денатурированный глобулярный белок, как правило, становится нерастворимым в водных системах при рН около 7.0 и обычно утрачивает свою биологическую активность.

Общая структура свернутого белка исключительно компактна. Например, полностью вытянутая цепь панкреатического трипсинового ингибитора (58 остатков) имеет длину 21.1 нм , а максимальный габаритный размер свернутого белка равен около 2.9 нм. Карбоксипептидаза, состоящая из 307 аминокислотных остатков, в вытянутой форме имеет длину 111.4 нм, а в свернутой - 5.0 нм.

Количественные исследования кристаллографических моделей белков позволили получить новые опытные данные об упаковке атомов в глобуле и об атомной плотности белковых молекул. Нативное состояние белковой молекулы имеет очень высокий коэффициент упаковки, в среднем 75% ( с вариацией от 68 до 82 %; [ Lee B et al, 1971 ]). Для сравнения, - у правильных сферических тел этот коэффициент равен 74 %, а у молекул жидкой воды и жидкого циклогексана составляет соответственно 58 и 44%. По плотности упаковки белки очень близки кристаллам малых органических молекул (70-78 %), связанных между собой дисперсионными, лондоновскими силами. Из-за высокой плотности упаковки белки отличаются слабой сжимаемостью. Так их коэффициент сжимаемости меньше, чем у масла, и практически совпадает с коэффициентами сжимаемости олова и каменной соли. Плотность белка не одинакова во всех частях глобулы. У. Козман [ Kauzmann W,1959 ] , например, нашел , что плотность центральной части ниже кажущейся плотности белковой молекулы в растворе. Низкая плотность и даже "пустоты", т.е. области, не заполненные атомами белка , встречаются в различных частях глобулы. Как правило, в них находятся единичные молекулы воды, связанные с аминокислотными остатками водородными связями. Молекулы воды обнаруживаются рентгеноструктурным анализом и составляют с белком как бы единое целое. Интересно, что белки, содержащие большое число дисульфидных связей, не отличаются повышенными коэффициентами упаковки и большей плотностью.

Аминокислотная последовательность в состоянии статистического клубка ( денатурированное состояние ) характеризуется большой гибкостью. Обычно полагают, что остаток в свободном состоянии обладает в среднем десятью приблизительно равновероятными конформациями. В нативной структуре белка из них у каждого остатка реализуется только одна, а в статистическом клубке могут попеременно присутствовать все десять. Поэтому у развернутой полипептидной цепи возможно огромное количество примерно изоэнергетических конформаций (приблизительно 10n , где n - число остатков в цепи) [ Попов ЕМ,1989 ].

Ссылки:

medbiol.ru

Строение - глобулярные белок - Большая Энциклопедия Нефти и Газа, статья, страница 1

Строение - глобулярные белок

Cтраница 1

Строение глобулярных белков значительно сложнее и для них характерны многократно завернутые полипептидные цепи, которые взаимодействуют между собой. Изучены глобулярные белки значительно меньше фибриллярных, но их можно в ряде случаев превратить в фибриллярные белки, например путем денатурации. Поэтому предполагается, что они обладают в основном той же структурой, что и фибриллярные а-белки. [1]

Новые успехи применения рентгеноструктурного анализа в расшифровке строения глобулярных белков были неразрывно связаны с его дальнейшим методическим усовершенствованием. Этот прием позволил разработать и усовершенствовать так называемый метод изоморфного замещения, который дал исследователям принципиальную возможность однозначно определять белковые структуры. В продолжение 1953 - 1960 гг. метод был использован для изучения многих кристаллических белков, главным образом гемоглобина, миоглобина, инсулина, рибонук-леазы и лизоцима. [2]

В настоящее время предполагают, что в основе строения глобулярных белков, как и волокнистых, лежит или микроструктура белка, состоящая из циклических группировок, или полипептидная цепь. По одним представлениям, эта цепь длинная, но в естественных белках клеток и тканей в своем природном состоянии она не растянута, а волнообразно изогнута и образует петли приблизительно через каждые 40 А. Такие цепи соединены между собой в волнообразно сложенные плоскости, а плоскости-в пространственные образования. Вследствие этого индивидуальная белковая молекула имеет примерно один и тот же размер во всех направлениях. По другим представлениям в молекуле глобулярных белков симметрично расположены короткие цепи, S-образно изогнутые. Длина их должна равняться приблизительно 40 А. Такие цепи лежат параллельно друг другу и вместе образуют плоскость. Плоскости тем или иным способом соединяются в пространственные образования. [3]

В данном разделе изложены методы и результаты анализа строения а-спиральных глобулярных белков. Полученные закономерности важны для моделирования формирования пространственной структуры этих белков. [4]

Глобулярные белки в большинстве случаев представляют собой растворимые в воде вещества, в которых благодаря полифункциональности аминокислот, входящих в состав макромолекулы, содержится значительное число гидрофильных групп, В противоположность гликогену, для которого доказано наличие сильно разветвленной структуры, строение глобулярных белков точно не установлено. Шарообразная форма макромолекул этих белков может быть обусловлена скручиванием полипептидных цепей, как это предложено, например, Перутцем для / емоглобина. При этом возможно скручивание на малых ( около 5 А) и на больших ( около 50 А) расстояниях. Наиболее подробно исследован инсулин, строение которого было выяснено Зангером. Вес его частицы - около 12000; в состав инсулина входят 102 остатка аминокислот, соединенных в четыре цепи. Одна цепь ( цепь глицина) состоит из 21 аминокислотного остатка; в ней имеются также внутримолекулярные цистиновые мостики; двумя цистиновыми мостиками она соединяется с другой цепью ( цепь фенилаланина), состоящей из 30 остатков аминокислот. Каждая пара таких двойных цепей, соединяясь, дает частицу инсулина. Растворимый инсулин при длительном нагревании при рН 2 0 - 2 5 превращается в фибриллярную модификацию; обратное превращение может быть осуществлено при действии щелочи. [5]

Несмотря на то, что в послевоенные годы ( 1945 - 1950 гг.) дикетопиперазиновая теория вошла в серьезные противоречия с новыми экспериментальными данными, допущение существования дикетопиперазиновых колец, как одной из основных структур белковой молекулы, было положено в основу гипотезы строения глобулярных белков, выдвинутой в 1960 г. немецкими химиками Я. [6]

В комбинации с восстановительными реакциями в неводных средах реакционная акваметрия дает возможность более селективно определять некоторые функциональные группы. Акваметрия применена для выяснения строения глобулярных белков через изучение кинетики процесса их гидратации и дегидратации, а также для определения влажности катализаторов и сорбентов. [7]

Согласно этой теории, денатурация возникает вследствие разрыва денатурирующим агентом слабых связей, удерживающих пептидные цепи вместе, - разрыва, который сопровождается соответствующим изменением в расположении этих цепей. Если сочетать эту концепцию By с изложенными выше данными относительно строения глобулярных белков, то можно сказать, что при денатурации белка происходит изменение его специфической внутренней структуры, причем сложенные в складки пептидные цепи развертываются. [8]

Глобулярные белки в большинстве случаев представляют собой растворимые в воде вещества, в которых благодаря полифункциональности аминокислот, входящих в состав макромолекулы, содержится значительное число гидрофильных групп. В противоположность гликогену, для которого доказано наличие сильно разветвленной структуры, строение глобулярных белков точно не установлено. Шарообразная форма макромолекул этих белков может быть обусловлена скручиванием полипептидных цепей, как это предложено, например, Перутцем дляогемоглобина. При этом возможно скручивание на малых ( около 5 А) и на больших ( около 50 А) расстояниях. Наиболее подробно исследован инсулин, строение которого было выяснено Зангером. Вес его частицы - около 12 000; в состав инсулина входят 102 остатка аминокислот, соединенных в четыре цепи. Одна цепь ( цепь глицина) состоит из 21 аминокислотного остатка; в ней имеются также внутримолекулярные цистиновые мостики; двумя цистиновыми мостиками она соединяется с другой цепью ( цепь фенилаланина), состоящей из 30 остатков аминокислот. Каждая пара таких двойных цепей, соединяясь, дает частицу инсулина. Растворимый инсулин при длительном нагревании при рН 2 0 - 2 5 превращается в фибриллярную модификацию; обратное превращение может быть осуществлено при действии щелочи. [9]

Анализ известных белковых структур дает ценные сведения для понимания. В структурах этих белков обнаруживаются шесть уровеней организации. На первом уровне находится аминокислотная последовательность, которая целиком определяет окончательную структуру белка. Это так называемые вторичные структуры, которые составляют второй уровень. Две из таких регулярных структур ( а-спираль и 3-складчатый лист) были предсказаны на основе ковалентного строения основной цепи как наиболее простые. Следующие два уровня, сверхвторичные структуры и структурные домены, гораздо более сложны и пока не предсказуемы. На этих уровнях также проявляются вполне определенные закономерности, например такие, как корреляция между близкими по цепи остатками. Эти закономерности не выражаются в каких-либо определенных структурах, а носят весьма общий характер. На двух самых высоких уровнях организации, занимаемых глобулярными белками и агрегатами, сейчас уже делаются попытки некоторых структурных предсказаний. Это же относится и к предсказаниям строения глобулярных белков по их доменам. Кроме того, свойства поверхности, как это следует из изучения поверхностей раздела белок - белок, имеют важное значение для белкового узнавания. [10]

Страницы: 1

www.ngpedia.ru

Глобулярные белки — с русского

См. также в других словарях:

ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ — белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свернуты в компактные шарообразные структуры глобулы. К глобулярным белкам относятся ферменты, антитела, некоторые гормоны и многие другие белки, выполняющие в клетках динамические функции. Ср … Большой Энциклопедический словарь
ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ — белки, полипептидные цепи к рых свёрнуты в компактные сферические или эллипсоидные структуры (глобулы). Важнейшие представители Г. б. альбумины, глобулины, протамины, гистоны, проламины, глутелины. В отличие от фибриллярных белков, играющих гл.… … Биологический энциклопедический словарь
глобулярные белки — – белки, имеющие цилиндрическую или сферическую форму, хорошо растворимы в воде … Краткий словарь биохимических терминов
глобулярные белки — белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры глобулы. К глобулярным белкам относятся ферменты, антитела, некоторые гормоны и многие другие биологически активные белки. Ср. Фибриллярные белки.… … Энциклопедический словарь
Глобулярные белки — Трехмерная структура молекулы гемоглобина глобулярного белка Глобулярные белки белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свёрнуты в ком … Википедия
ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ — белки, в молекулах к рых полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры глобулы. К Г. б. относятся ферменты, антитела, нек рые гормоны и мн. др. биологически активные белки. Ср. Фибриллярные белки … Естествознание. Энциклопедический словарь
Глобулярные белки — (от лат. globulus шарик) кристаллические хорошо растворимые в воде или слабых растворах солей Белки; форма молекул у них близка к шарообразной (отношение осей сферы не превышает 5). Такое строение молекул обеспечивается спирализацией… … Большая советская энциклопедия
БЕЛКИ (органические соединения) — БЕЛКИ, высокомолекулярные органические соединения, биополимеры, построенные из 20 видов L a аминокислотных остатков, соединенных в определенной последовательности в длинные цепи. Молекулярная масса белков варьируется от 5 тыс. до 1 млн. Название… … Энциклопедический словарь
белки — 1. БЕЛКИ, ов; мн. (ед. белок, лка; м.). 1. Выпуклые непрозрачные оболочки глаз белого цвета. Б. у неё голубоватые. 2. Разг. сниж. О глазах. Вращать белками. ◁ Белочный, ая, ое. Б ые оболочки глаз. 2. БЕЛКИ, ов; мн. (ед. белок, лка; м.). Сложные… … Энциклопедический словарь
БЕЛКИ — природные высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков 20 аминокислот, которые соединены пептидными связями в длинные цепи. Молекулярная масса от нескольких тысяч до нескольких миллионов. В зависимости от формы белковой… … Большой Энциклопедический словарь
Белки — У этого термина существуют и другие значения, см. Белки (значения). Белки (протеины, полипептиды[1]) высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа аминокислот. В живых организмах… … Википедия

translate.academic.ru

ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ — с русского

См. также в других словарях:

ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ — белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свернуты в компактные шарообразные структуры глобулы. К глобулярным белкам относятся ферменты, антитела, некоторые гормоны и многие другие белки, выполняющие в клетках динамические функции. Ср … Большой Энциклопедический словарь
ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ — белки, полипептидные цепи к рых свёрнуты в компактные сферические или эллипсоидные структуры (глобулы). Важнейшие представители Г. б. альбумины, глобулины, протамины, гистоны, проламины, глутелины. В отличие от фибриллярных белков, играющих гл.… … Биологический энциклопедический словарь
глобулярные белки — – белки, имеющие цилиндрическую или сферическую форму, хорошо растворимы в воде … Краткий словарь биохимических терминов
глобулярные белки — белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры глобулы. К глобулярным белкам относятся ферменты, антитела, некоторые гормоны и многие другие биологически активные белки. Ср. Фибриллярные белки.… … Энциклопедический словарь
Глобулярные белки — Трехмерная структура молекулы гемоглобина глобулярного белка Глобулярные белки белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свёрнуты в ком … Википедия
ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ — белки, в молекулах к рых полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры глобулы. К Г. б. относятся ферменты, антитела, нек рые гормоны и мн. др. биологически активные белки. Ср. Фибриллярные белки … Естествознание. Энциклопедический словарь
Глобулярные белки — (от лат. globulus шарик) кристаллические хорошо растворимые в воде или слабых растворах солей Белки; форма молекул у них близка к шарообразной (отношение осей сферы не превышает 5). Такое строение молекул обеспечивается спирализацией… … Большая советская энциклопедия
БЕЛКИ (органические соединения) — БЕЛКИ, высокомолекулярные органические соединения, биополимеры, построенные из 20 видов L a аминокислотных остатков, соединенных в определенной последовательности в длинные цепи. Молекулярная масса белков варьируется от 5 тыс. до 1 млн. Название… … Энциклопедический словарь
белки — 1. БЕЛКИ, ов; мн. (ед. белок, лка; м.). 1. Выпуклые непрозрачные оболочки глаз белого цвета. Б. у неё голубоватые. 2. Разг. сниж. О глазах. Вращать белками. ◁ Белочный, ая, ое. Б ые оболочки глаз. 2. БЕЛКИ, ов; мн. (ед. белок, лка; м.). Сложные… … Энциклопедический словарь
БЕЛКИ — природные высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков 20 аминокислот, которые соединены пептидными связями в длинные цепи. Молекулярная масса от нескольких тысяч до нескольких миллионов. В зависимости от формы белковой… … Большой Энциклопедический словарь
Белки — У этого термина существуют и другие значения, см. Белки (значения). Белки (протеины, полипептиды[1]) высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа аминокислот. В живых организмах… … Википедия

translate.academic.ru

Глобулярные белки структура - Справочник химика 21

Глобулярные белки включают гормоны, ферменты и транспортные белки. Все они двигаются внутри клетки нли переносятся кровью. Такой тип передвижения предполагает растворимость в воде. Поэтому в глобулярных структурах гидрофобные неполярные группы находятся внутри, а ионные полярные — снаружи. [c.453]

Белки-это полимеры аминокислот. Фибриллярные белки являются основным структурным материалом волос, кожи, ногтей, мышц и сухожилий. В этих структурах белковые цепи свернуты спиралями в многожильные тяжи или связаны друг с другом водородными связями в листы. Глобулярные белки включают ферменты, молекулы-переносчики и антитела. В белках этого типа цепи могут иметь вид спиралей или листов, но затем эти структуры многократно перегибаются, сворачиваясь в компактные, изолированные молекулы. [c.338]

Рис. 21-17. а-Спираль, тип свертывания белковой цепи, обнаруживаемый как в фибриллярных, так и в глобулярных белках. -Спираль была предсказана Л. Полингом и Р. Кори на основе экспериментов по модельному построению белков с учетом длин связей и валентных углов, полученных в результате рентгеноструктурных исследований отдельных аминокислот и полимеров из двух-трех аминокислот. Впоследствии эта структура была обнаружена в белках волос и шерсти, в кератине кожи и в таких глобулярных белках, как миоглобин и гемоглобин. [c.316]

В белке волос и шерсти, а также других кератинах а-спирали многократно скручены друг с другом в многожильные тяжи, которые образуют видимые глазом нити. Цепи белков шелка вытянуты во всю длину (а не свернуты в спираль) и соединены с параллельными цепями водородными связями в листы, показанные на рис. 21-2,а. В глобулярных белках цепи не являются полностью вытянутыми или полностью свернутыми в а-спираль чтобы молекула имела компактную структуру, она должна быть надлежащим образом деформирована. В молекуле миоглобина (см. рис. 20-25) 153 аминокислоты белковой цепи свернуты в восемь витков а-спирали (обозначенные на рисунке буквами А-Н), которые в свою очередь свернуты так, что в результате получается компактная молекула. Витки Е и Р образуют карман, в котором помещается группа гема, и молекула кислорода может связываться с атомом железа этого гема. Подобным же образом построена молекула гемоглобина, которая состоит из четырех миоглобиновых единиц (см. рис. 20-26). Небольшой белок цитохром с (см. рис. 20-23) имеет меньше места для витков а-спирали. 103 аминокислоты этого белка свернуты вокруг его группы гема подобно кокону, оставляя к ней доступ только в одном месте. У более крупных ферментов, например трипсина (223 аминокислоты) и карбоксипептидазы (307 аминокислот) в центре молекулы имеются области, где белковая цепь делает ряд зигзагов, образуя несколько параллельных нитей, скрепленных водородными связями подобно тому, как это имеет место в молекуле шелка. [c.317]

Какое влияние оказывают водородные связи на структуру глобулярного белка Какое влияние оказывают на его структуру гидрофобные радикалы [c.342]

Форма белковой цепи определяет функции белка в клетке или организме. Некоторые белки сворачиваются в клубок (глобулярные белки). Другие остаются развернутыми для них характерно взаимодействие боковых групп соседних цепей с образованием плоских илн линейных структур (фибриллярные белки, рис. У11.8 . [c.453]

В глобулярных белках одно или большее число полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру сферической или глобулярной формы. К белкам данного типа относятся почти все ферменты, транспортные белки крови, антитела, а также пищевые белки. [c.425]

Характерная особенность структуры мицелл — это гидрофобное ядро, образованное углеводородными цепями молекул ПАВ, окруженное гидрофильным слоем их головных групп. Этим создается некоторое подобие мицеллярной структуры со структурой глобулярных белков (см. гл. I). Однако если белковая глобула — это относительно жесткое и весьма неоднородное образование, то мицелла ПАВ, напротив, носит псевдожидкий характер [1001 и образована совершенно идентичными молекулами ПАВ. Хотя эти различия и накладывают существенные ограничения на использование мицелл как моделей ферментов [1011, с другой стороны, именно благодаря простоте в построении мицелл в мицеллярных системах наиболее четко и достоверно могут быть прослежены такие эффекты, как стабилизация переходного состояния химической реакции за счет дополнительных сорбционных взаимодействий (или же сближение реагентов при их концентрировании), далее сдвиг р/Са реагирующих групп и влияние микросреды на скорость реакции. [c.115]

ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ СТРУКТУРА И ФУНКЦИЯ ГЕМОГЛОБИНА [c.187]

Глава 8. Глобулярные белки структура [c.363]

Исключение составляют макроскопические монокристаллы глобулярных белков, в узлах решетки которых располагаются отдельные белковые глобулу. Подобные кристаллы для синтетических линейных полимеров неизвестны, и их структура здесь не рассматривается. [c.172]

В последние годы М. Перутц, Д. Кендрью и другие исследователи установили, что для части глобулярных белков четвертичная структура создается отнюдь не образованием нескольких пластов субъединиц, а за счет их своеобразного расположения в пространстве. Так, четвертичная структура гемоглобина очень проста и симметрична четыре субъединицы расположены как бы на вершинах тетраэдра. [c.179]

Обе стадии невозможно отделить одну от другой. Сущность тепловой денатурации можно рассмотреть на примере глобулярных белков. Основная молекула глобулярного белка, как известно, состоит из одной или нескольких полипептидных цепей, сложенных складками и образующих клубки. Такая структура стабилизируется непрочными связями, среди которых большую роль играют водородные связи, образующие поперечные мостики между параллельными пептидными цепями или их складками. При нагревании белков происходит усиленное движение полипептидных цепей или их складок, что вызывает разрыв непрочных связей между ними. В результате этого наблюдается развертывание и перегруппировка складок, сопровождаемые перераспределением полярных и неполярных радикалов, причем неполярные радикалы концентрируются на поверхности глобул, понижая их гидрофильность, а следовательно, и растворимость. [c.370]

Расчет вторичной структуры глобулярных белков по их аминокислотной последовательности. [c.112]

В настоящее время, как известно, твердые тела используются в радио- и микроэлектронике как многофункциональные устройства. Отметим, что сформулированная проблема относится и к молекулярной биологии. Молекулы глобулярных белков (гемоглобина, пепсина и др.) обладают достаточно жесткой структурой, испытывающей определенные трансформации при выполнении этими молекулами специфических функций в биохимических процессах жизнедеятельности организмов. [c.9]

Ферменты — глобулярные белки и их каталитическая, активность определяется трехмерной структурой. При денатурации фермента в результате нагревания, изменения pH или даже ультрафиолетового облучения фермент теряет каталитическую активность и не может больше выполнять свои функции. [c.732]

Молекулярная биология изучает биологические структуры и их функции на молекулярном и атомном уровне. Как научное направление молекулярная биология начала развиваться в период 1930—1940 гг., когда были достигнуты успехи в понимании тонкой структуры и свойств небольших молекул благодаря применению спектральных и магнитных методов, в первую очередь дифракции рентгеновских лучей на кристаллах (рентгеноструктурный анализ) и дифракции электронов молекулами газа этим успехам способствовал и прогресс в теории, связанный с появлением квантовой механики. Первые рентгенограммы фибриллярных белков и целлюлозы были получены в 1918 г., кристаллов глобулярных белков —в 1934 г. но только много лет спустя удалось полностью расшифровать строение белковых молекул. [c.428]

Как видно из рис. 15.3, в структурах типа складчатого слоя водородные связи, соединяющие соседние полипептидные цепи, расположены в одном слое. На этом рисунке цепи выглядят так, как будто их можно полностью вытянуть с сохранением расположения амидных групп в плоскости слоя. Однако путем расчета и построения модели было показано, что длины связей и их углы не допускают образования таких плоских слоев. Структуры, удовлетворяющие пространственным требованиям, можно получить при изгибании цепей у а-атома углерода, как это показано на рис. 15.4 и 15.5. Структуры типа складчатого слоя обнаружены в белках шелка, растянутых волосах и в глобулярных белках. [c.431]

Глобулярные белки Белки, молекулы котс ых свернуты в шарообразную структуру. Такие белки растворимы в воде, так как их полярные группы обращены наружу, а неполярные спрятаны внутрь глобулы [c.544]

Структура и свойства глобулярных белков [c.438]

Рентгеноструктурный анализ кристаллов позволил установить полную пространственную структуру ряда глобулярных белков. Было показано, что вторичная структура этих белков представлена главным образом а-спиралью и двумя типами складчатого слоя. При помощи рентгеноструктурного анализа можно установить и положение каталитически активного центра в молекуле фермента, соединенного с ингибитором. [c.443]

В связи с этим представляются перспективными подходи, учитывающие процесс самоорганизации белка структуры, образующиеся на ранних стадиях сворачивания, предполагаются достаточно консервативными, а более сложная структура формируется из них, как из готовых, блоков. В настоящей серии работ рассмотрена разработанная нами компьютерная система для исследования закономерностей строения и расчета вторичной и третичной структур глобулярных белков, реализующая этот подход. [c.111]

На сегодняшний день существуют четыре основных подхода к разработке методов определения вторичной структуры (ВС) глобулярных белков по известной первичной структуре. Первый основан на поиске стереохимических закономерностей [I], второй использует физические модели формирования ВС [2.3). третий базирует- [c.112]

Пакет программ анализа пространственной структуры о-спиральных глобулярных белков. [c.132]

В современных теориях устойчивости дисперсных систем [1—3] особое место занимает структурно-механический барьер, концепция которого предложена П. А. Ребиндером [4, 5]. Структурно-механический барьер реализуется в дисперсных системах со структурированными межфазными слоями, которые формируются в результате адсорбции из растворов поверхностно-активных, особенно — высокомолекулярных, соединений ВМПАВ и твердых эмульгаторов на межфазных границах различной природы. Такие стабилизирующие слои по сути являются двухмерным твердым телом (по своим реологическим характеристикам) и имеют либо гелеобразную (желатина, поливиниловый спирт), либо кристаллическую (глобулярные белки) структуру [5, 6]. [c.206]

Более того, спирали образунэт даже более сложные по структуре глобулярные белки. Английские химики Макс Фердинанд Перутц [c.130]

Неполярные взаимодействия (рис. VII.9,в) - относительно слабые взаимодействия между неполярными группами R. Они часто имеют место внутри шарообразных глобулярных белков. Но несмотря на их слабость, они помогают сохранять структуру молекулы, предотврашая попадание внутрь молекул воды. [c.455]

Структура а-сггарали является наиболее важным и широко распространенным случаем организации молекул глобулярных белков (например, ферменты). Структура р-складчатого слоя встречается в фибриллярных белках типа фиброина шелка и р-кератина (кожа, волосы, ногти, рога, копыта и т.д.). [c.271]

Существуют и некристаллические упорядоченные структуры. По причинам, которые изложены ниже, довольно бессмысленно их систематизировать, за исключением, разве что, глобул, которые вполне дискретны, но не обязательно обладают внутренним дальним порядком. Дело в том, что путаница, царящая в монографической и журнальной литературе по поводу надмолекулярных структур, особенно в некристаллизующихся полимерах, обусловлена пренебрежением принципами статистической физики и физической кинетики. Описание полимеров на всех уровнях структурной организации не может быть полным, если наряду с морфологией не учитывается подвижность соответствующих структурных элементов . А введение подвижности ав томатически требует, при описании надмолекулярной организации в целом, не только описания пространственного распределения и -сил взаимосвязи структурных элементов, но и усреднения во времени (ср. стр. 45). При этом сразу выявляется третий признак классификации структур по их стабильности. Как известно, по отношению к так называемой денатурации все глобулярные белки принято подразделять на кинетически и термодинамически стабильные. ЭтОт же принцип должен реализоваться и по отношению к надмолекулярным уровням структурной организации полимеров. Все дискретные организованные структуры являются термодинамически стабильными отдельные организованные морфозы (типа сферолитов, например) могут обладать определенной — и регистрируемой, (см. гл. VII) — внутренней и внешней подвижностью, но ниже температуры фазового перехода они вполне устойчивы в отсутствие внешних силовых полей их время жизни т->оо. [c.47]

К другой группе — сферопротеинам (они называются также глобулярными белками) — относятся белки, третичная структура которых напоминает сферические объекты. Они встречаются во всех видах тканей и имеют самое разное назначение. Так, многие из них являются ферментами, другие — антителами. В крови (а также в мышцах, молоке и яйцах) присутствуют альбумины и глобулины. В ядрах клеток содержатся гисто-ны. Тромбин участвует в превращении растворенного в крови [c.194]

К составным белкам, а конкретно к металлопротеидам, относятся близкие по своей структуре миоглобин и гемоглобин. Эти глобулярные белки содержат небелковую компоненту, пигмент крови —гел1 (разд. 7.9.2.4), и поэтому называются также гемопротеидами. Имеющиеся в теме двухвалентное железо способно связывать молекулярный кислород или диоксид углерода, поэтому оба белка осуществляют перенос этих газов в крови (гемоглобин) и мышцах (миоглобин). Степень окисления железа при таком переносе не изменяется, и оно остается двухвалентным. Структура миоглобина более простая, чем структура гемоглобина. Оба этих белка имеют красную окраску (присутствующий в мышцах миоглобин обусловливает их красную окраску, подобно тому как гемоглобин в красных кровяных тельцах обусловливает красный цвет крови). В растительном мире (Rhizobium) известен гемопротеид — леггемоглобин, который по своей структуре близок к миоглобину. [c.195]

Поверхность фибриллярных и глобулярных белков имеет большое количество гидрофильных групп, создающих вокруг этих макроструктур почти сплошную водную оболочку. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующих полипептидные цепи, обращены, видимо, преимущественно внутрь структуры. Тем не менее некоторые количества воды связаны (иммобилизованы) и внутри их 1) диполи воды могут вклиниваться в водородные связи, не нарушая их прочности 2) гидрофильные группы содержатся и во внутренних отделах макроструктур белков, где связывают определенное количество воды 3) некоторое количество воды замкнуто внутри белковых молекул в своеобразных сотах , образованных гидратированными полипептидными цепочками. Благодаря этому различают интрамицеллярную воду, находящуюся внутри белковых глобул, и интермицеллярную воду, находящуюся в свободном состоянии между ними. Для устойчивости коллоидных частиц имеет значение только вода, создающая внешнюю водную оболочку, препятствующую столкновению и объединению частиц. [c.180]

При сжатии пленок, образованных глобулярными белками (например, альбумином, глобулином, гемоглобином, трипсином и др.), вплоть до давления около 20 мН/м изотермы двухмерного давления вполне обратимы. При несколько большем сжатии пленок, когда площадь на одну аминокислотную группу составляет приближенно 0,17 нм , дву. с-мерное давление резко возрастает и в пленках происходят необратимые изменения они могут приобретать специфическую нерастворимость и своеобразные структурно-механические (реологические) свойства во многом связанные с изменением конформации и структуры белковых молекул. Более сильное сжатие пленом (до 0,05—0,1 нм на группу) приводит к их коллапсу — образованию складок (а возможно, и по-лимолекулярпых слоев) и отрыву от поверхности. [c.66]

Весьма важную роль в системе химических реакций, протекающих в живых организмах, играют глобулярные белки, молекулы которых имеют форму клубков (глобул). Эти белки обладают более сложным строением, чем фибриллярные белки. Для их молекул характерны строгая специфичность не только первичной, но также вторичной и третичной структур в растворе и высокая чувствгггельность структуры к изменениям физикохимических свойств среды (pH, концентрация ионов и т. д.). Характерное взаимное расположение молекул объясняют наличием упомянутых выше водородных связей. [c.438]

S —S-— между двумя ветвями полипептидной цепи. Действие кислот и щелочей, повышение температуры приводит к нарушению TpexMopfioH структуры. В этом случае говорят о денатурации белка. Глобулярные белки растворимы в воде и легко денатурируют. [c.732]

Ферменты — очень сложные органические молекулы, представляющие собой глобулярные белки. Их каталитические центры состоят их ряда атомных групп, природа и взаимное расположение которых в пространстве строго детерминировано, что, собственно, и определяет каталитическую активность фермента, Все структурные и пространственные особенности каталитического центра заданы как последовательностью аминокислотных остатков полипептидной цепи данного белка (первичной структурой), так и упаковкой этой цепи Б фиксированную конформацию белковой глобулы (ее вторичной и третичной структурами Поэтому для химиков нет смысла пытаться построить искусственный структурный аналог такой чудовищно сложной конструкции, добиваясь сходства со свойствами оригинала. Не говоря уже о практически непреодолимых трудностях подобной задачи, она и смысла большого не имеет (если только мы не хотим создать искусственную жизнь). Дело в том, что каждый фермент решает узко специализированную задачу, а эта специализация лишь изредка совпадает с задачами человеческой химии. Смысл всей Проблемы не в этом, а в том, чтобы обеспечить дизайн квазиферментов под реальные задачи (ну, например, расщеплять высшие парафины до низших, т.е. делать бензин из мазута), т. е. не копировать или моделировать живые ферменты, а научится делать ферменте-подобные катализаторы на заказ (не копировать природу, а учиться у нес, воспринять ее методологию, а не результаты )- Кроме того, ферменты как катализаторы для лабораторного или про- [c.477]

Для фибриллярных белков характерна спиральная структура с периодом идентич- ности примерно 7а (фиброин). Белки со кскладчатой структурой (кератин) состоят, по-видимому, из вытянутых цепей, связанных друг с другом межмолекулярными водородными связями. Глобулярные белки часто содержат участки, в которых остатки аминокислот частично входят в спиральную конформацию и частично — в неспирализованные сегменты. Измерение содержания спиральных участков на основании изменения вращательной способности при денатурации было применено впервые для полиаминокислот (см. 31,35) и позднее перенесено на белки. Второй метод основан на скорости изотопного обмена вторичного амидного водорода на дейтерий. Обмен в спирализованной ча-сти. молекулы идет медленнее, чем в беспорядочно свернутых сегментах (Блу, 1953—1961 Линдерштрем-Ланг, 1955). [c.710]

Линдерштрем-Ланг подразделил (1952) изучение структуры белков на три уровня можно изучать первичную структуру — последовательность аминокислот вторичную структуру — конформацию и третичную структуру характер расположения отдельных участков цепи даю-щии пространственную картину, которая присуща глобулярным белкам. Дисульфидные связи играют основную роль в поддержании третичной структуры. Техника эксперимента может быть иллюстрирована ра ми Кендрью2. по -изучению мио глобина -кашалота (1-9(58—1960). [c.710]

Первая — Это кристаллическая Структура, построенная по прин-ципу плотной упаковки шароо. Такие кристаллические образования наблюдаются у так называемых глобулярных белков, глобулы которых остаются устойчивыми даже при непосредственном кон-такт Друг с Другом. Возможность образования кристаллической структуры При этом обусловлена одинаковым размером всех ша-риков, мто связано с мопомолекулярностью природных высокомолекулярных соединеннй. [c.133]

Ферменты обладают признаками как гомогенных, так и гетерогенных катализаторов. Они проявляют свою активность в водных растворах, что свойственно гомогенным катализаторам. Однако они имеют большую молекулярную массу, образующую мпкроповерх-ность раздела, на которой находятся особые участки — активные центры, состоящие из атомов, что свойственно гетерогенным катализаторам. Ферменты состоят из глобулярных белков, и для них характерны не только генетическн закодированная последовательность расположения отдельных аминокислот в иолипептидной цепи, но и разнообразие химических связей между отдельными звеньями этих цепей, определяющих уникальную для каждого фермента структуру. Поэтому одной из важных особенностей ферментов является высокая специфичность действия. Различают индивидуальную специфичность — способность катализировать только одну химическую реакцию и притом лишь данного субстрата — и групповую— способность катализировать ту же реакцию в разных субстратах. [c.115]

Первое почти исчерпывающее определение структуры глобулярного белка было дано английским ученым Дж. Кендрю (родился в 1917 г.) и его многочисленными сотрудниками в период с 1946 по 1960 г. Они получили и расшифровали рентгенограммы кристалличе- [c.438]

chem21.info