Большая Энциклопедия Нефти и Газа. Чем отличаются протеины от протеидов


Большая Энциклопедия Нефти и Газа, статья, страница 1

Протеид

Cтраница 1

Протеиды являются белковоподобными веществами, в которых с белком связаны составные части небелкового характера, так называемые простетические группы.  [1]

Протеиды отличаются от протеинов тем, что их молекулы способны разлагаться на вещества белковой природы и вещества небелковой природы.  [3]

Протеиды, или сложные белки, разделяются на подгруппы главным образом по характеру небелкового вещества, входящего в их молекулу. Наибольшее значение имеют нижеперечисленные группы протеидов.  [4]

Протеиды отличаются от протеинов тем, что их молекулы способны разлагаться на вещества белковой природы и вещества небелковой природы.  [6]

Протеиды, или сложные белки, разделяются на подгруппы главным образом по характеру небелкового вещества, входящего в их молекулу.  [7]

Протеиды отличаются от протеинов тем, что их молекулы способны разлагаться на вещества белковой и небелковой природы. Каждая из этих больших подгрупп белковых веществ разделяется в свою очередь на более мелкие подгруппы.  [9]

Протеиды, или сложные белки, разделяются на подгруппы главным образом по характеру небелкового вещества, входящего в их молекулу.  [10]

Протеиды отличаются от протеинов тем, что их молекулы способны разлагаться на вещества белковой и небелковой природы. Каждая из этих больших подгрупп белковых веществ разделяется в свою очередь на более мелкие подгруппы.  [12]

Протеиды, или сложные белки, разделяются на подгруппы главным образом по характеру небелкового вещества, входящего в их молекулу.  [13]

Протеид - сложный белок, представляющий собой комплекс протеина с небелковым компонентом.  [14]

Протеиды, содержащие в качестве простетической группы Си, Fe, Zn. Сюда относятся такие ферменты, как фенолоксидазы ( тирозиназы), и такие дыхательные пигменты беспозвоночных, как гемоцианины, представляющие собой Cu-протепды.  [15]

Страницы:      1    2    3    4

www.ngpedia.ru

ОТЛИЧИТЕЛЬНЫЕ И ОБЩИЕ ЧЕРТЫ протеинов и протеидов.

ОТЛИЧИТЕЛЬНЫЕ И ОБЩИЕ ЧЕРТЫ протеинов и протеидов.

Ответы:

Все белковые соединения можно разделить на собственно белки — протеины и протеиды. Протеины состоят из аминокислот, в структуре протеидов содержатся, кроме того, сложные вещества небелковой природы (нуклеиновые кислоты и др.). Аминокислотный состав белков пищевых продуктов определяет их биологическую ценность для животного организма, что связано с особенностями обмена белков организма. Существенное отличие белкового обмена от углеводного или жирового обмена заключается в том, что в животном организме белки, а точнее многие составляющие их аминокислоты не могут синтезироваться из органических веществ и из аммиака. Синтез аминокислот возможен лишь при наличии в организме соответствующей а-кетокислоты, образующейся в качестве промежуточного продукта метаболизма углеводов и жиров. Аминокислоты, которые могут быть синтезированы в животном организме, называются заменимыми (аланин, глутаминовая кислота, тирозин и др.). Заменимые аминокислоты синтезируются в значительном количестве независимо от поступления их с белками пищи. Другие — незаменимые аминокислоты (лейцин, триптофан, фенилаланин и др.) не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей. В зависимости от содержания в белках пищи незаменимых аминокислот эти белки делят на биологически полноценные (с полным набором незаменимых аминокислот) и неполноценные (при отсутствии одной или нескольких незаменимых аминокислот). Отличительная особенность белкового обмена заключается в том, что в организме нет депо белковых соединений. Весь белок организма входит в структуру клеточных элементов тканей и жидкостей организма. Поэтому при отсутствии регулярного притока белковых веществ наблюдается частичное разрушение различных клеточных структур, т. е. появляются признаки «белкового голодания».После расщепления белков в пищеварительном тракте образовавшиеся аминокислоты всасываются в кровь. В кровь всасывается также незначительное количество полипептидов - соединений, состоящих из нескольких аминокислот. Из аминокислот клетки нашего тела синтезируют белок, причем белок, который образуется в клетках человеческого организма, отличается от потребленного белка и характерен для человеческого организма.Образование нового белка в организме человека и животных идет беспрерывно, так как в течении всей жизни взамен отмирающих клеток крови, кожи, слизистой оболочки, кишечника и т. д. создаются новые, молодые клетки. Для того чтобы клетки организма синтезировали белок, необходимо, чтобы белки поступали с пищей в пищеварительный канал, где они подвергаются расщеплению на аминокислоты, и уже из всосавшихся аминокислот будет образован белок.Если же, минуя пищеварительный тракт, ввести белок непосредственно в кровь, то он не только не может быть использован человеческим организмом, он вызывает ряд серьезных осложнений. На такое введение белка организм отвечает резким повышением температуры и некоторыми другими явлениями. При повторном введении белка через 15-20 дней может наступить даже смерть при параличе дыхания, резком нарушение сердечной деятельности и общих судорогах.Белки не могут быть заменены какими-либо другими пищевыми веществами, так как синтез белка в организме возможен только из аминокислот.Для того чтобы в организме мог произойти синтез присущего ему белка, необходимо поступление всех или наиболее важных аминокислот.Из известных аминокислот не все имеют одинаковую ценность для организма. Среди них есть аминокислоты, которые могут быть заменены другими или синтезированными в организме из других аминокислот; наряду с этим есть и незаменимые аминокислоты, при отсутствии которых или даже одной из них белковый обмен в организме нарушается.Белки не всегда содержат все аминокислоты: в одних белках содержится большее количество необходимых организму аминокислот, в других - незначительное. Разные белки содержат различные аминокислоты и в разных соотношениях.Белки, в состав которых входят все необходимые организму аминокислоты, называются полноценными; белки, не содержащие всех необходимых аминокислот, являются неполноценными белками.

cwetochki.ru

Виды протеинов в спортивном питании: какой протеин лучше выбрать.

Какой проеин лучше?

Производители протеина

Сравнение протеина

Протеин – основной элемент в строении мышц. Популярность протеина в мире спортсменов-бодибилдеров набирает все большую популярность. Среди всех существующих продуктов питания именно в протеине наибольшее количество белка. Протеиновое питание позволяет спортсмену набрать желаемую мышечную массу и добиться нужных результатов.

Белки – главные составляющие клеток человеческого организма, работающие на восстановление, защиту и рост тканей. Они обеспечивают организм энергетическим балансом, помогают выработать до 20 % энергии во время выполнения физических упражнений.

При интенсивных физических нагрузках на организм необходимо употреблять в пищу продукты с большим количеством белков. Протеин содержит максимальное количество аминокислот и белка. Ударные тренировки способствуют разрушению мышечных тканей, задача белка справиться с этими разрушениями и увеличить мышечный объем.

Белок выполняет целый спектр жизненно важных для организма функций, среди которых стимуляция к росту, снижению мышечной массы, поддержание организма в тонусе. Для того чтобы заставить организм действовать и добиться нужных результатов при этом, нужно знать, какой протеин пить. Начнем с того, что существует семь видов протеинов:

  • сывороточный;
  • казеин;
  • гидролизат;
  • сывороточный изолят;
  • соевый;
  • яичный;
  • молочный изолят.

Давайте более подробно рассмотрим каждый из видов, узнаем, какую пользу можно получить, выбирая тот или иной вид.

Сывороточный протеин

Сывороточный протеин – наиболее популярный вид протеина среди спортсменов. Он является основным компонентом во многих видах спортивного питания и различных добавках. В счет того, что он содержит лактозу и белки, его принимают даже начинающие атлеты. Неоспоримое преимущество сывороточного протеина – его цена. В сравнении с остальными видами протеина, он не стоит дорого. Принимать его можно до тренировки, чтобы пополнять энергетический заряд при выполнении упражнений, и после тренировки, чтобы возобновить затраченные ресурсы.

Казеин

Казеин – особый вид протеина, который отличается долгим расщеплением в организме человека – порядка восьми часов. Профессиональные тренера и диетологи советуют принимать его вечером. Таким образом, организм будет поддерживать состояние мышечного роста всю ночь, насыщая организм нужными микроэлементами. Отличительная черта казеина – антикатаболизм, то есть он препятствует разрушению мышечной ткани.

Бодибилдеры принимают казеин в течение дня для того, чтобы утолить чувство голода и насытить организм белком. Высокое содержание глютамина позволяет спортсмену повысить иммунитет. Наукой доказано, что атлеты, употребляющие казеин, восстанавливаются после травм гораздо быстрее.

Гидролизат

Гидролизат – один из наиболее качественных источников белка. Он отличается высокой ценой по сравнению с остальными видами. В составе гидролизата пептиды, дающие стимул организму к повышению анаболических процессов. Таким образом, гидролизат положительно воздействует на пищеварительную систему человека. Он стимулирует организм к очисткам. Этот вид белка подходит для бодибилдеров, стремящихся восстановить природные силы сразу же после тренировки и восполнить запасы гликогена в организме.

Изолят

Изолят – один из популярных видов быстроусвояемых белков. Это белок в чистом виде, без излишних добавок. Цена на него относительно высока, но вкусовые и полезные качества все оправдывают. Это отличное решение для спортсменов, соблюдающих низкокалорийную диету.

Изолят усваивается в течении получаса, поэтому он идеально подходит для приема перед тренировкой. Если вы по каким-то причинам не покушали дома, задержались на работе и так далее, сделайте свой выбор в пользу изолята. Также его можно пить и после тренировки, но тогда лучше старайтесь готовить коктейль на воде или обезжиренном молоке (если не стоит цель набрать массу), так как напиток на молоке отличится калорийностью. Изолят зарядит организм всеми нужными нутриентами.

Соевый протеин

Соевый протеин – основной источник белка для вегетарианцев и веганов. Он состоит из комплекса полезных для человеческого организма веществ. Основная его составляющая – глютамин и аргинин. Для набора мышечной массы спортсменам необходим белок. На один килограмм тела нужно употреблять 250-350 граммов белка в день. Обязательно в его составе должны присутствовать восемь аминокислот. Самая большая проблема для вегетарианцев – отсутствие аминокислот в растительных белках. Но проблема эта легко решается с помощью употребления соевого протеина. Также в состав входит BCAA-комплексы. Они способствуют быстрому восстановлению мышечной структуры, утоляют послетренировочную боль. BCAA с добавками кофеина служат дополнительным энергетическим источником.

Соя провоцирует рост гормона щитовидной железы, за счет чего у человека ускоряется метаболизм. Таким образом, из организма уходят жировые отложения. Еще одно преимущество соевого протеина – высокий уровень содержания природных минералов и витаминов. Соевый протеин пьют перед тренировками и после.

Яичный протеин

do4a.com

протеины - это... Что такое протеины?

  • ПРОТЕИНЫ — белки, состоящие только из остатков аминокислот. К протеинам относятся многие ферменты. Часто термин протеины употребляют как синоним белков. Ср. Протеиды …   Большой Энциклопедический словарь

  • ПРОТЕИНЫ — ПРОТЕИНЫ, строго научное наименование БЕЛКОВ …   Научно-технический энциклопедический словарь

  • ПРОТЕИНЫ — (франц. proteine, от греч. protos первий), простые белки, состоящие только из остатков аминокислот. К П. относятся мн. ферменты. Иногда термин «П.» употребляют как синоним всех белков. (см. ПРОТЕИДЫ). .(Источник: «Биологический энциклопедический… …   Биологический энциклопедический словарь

  • протеины — протеины, простые белки белки, состоящие только из остатков аминокислот. альбумины. глобулины. миозин. склеропротеины. оссейн. актин. актомиозин. гистоны. глутелины. растительные белки: проламины. глютамины. животные белки: протамины. протеноиды… …   Идеографический словарь русского языка

  • ПРОТЕИНЫ — ПРОТЕИНЫ, см. Белки. PROTEUS vulgaris (Hauser), стройная тонкая палочка, морфологически характеризующаяся большим разнообразием; длина 1,5 3 ft, ширина 0,4 0,5 /г; встречаются длинные нитевидные, а также спиралевидные формы. Очень подвижна,… …   Большая медицинская энциклопедия

  • протеины — ов; мн. (ед. протеин, а; м.). [от греч. prōtos первый, важнейший] Биохим. Простые белки, основа, на которой построены отдельные клетки животного организма и растений. ◁ Протеиновый, ая, ое. * * * протеины белки, состоящие только из остатков… …   Энциклопедический словарь

  • протеины — ПРОТЕИНЫ, ов, мн (ед протеин, а, м). Спец. Простые белки, состоящие только из аминокислот; основа, на которой построены отдельные клетки животного организма и растений. Часто термин «протеины» употребляют как синоним белков …   Толковый словарь русских существительных

  • протеины — baltymai statusas T sritis ekologija ir aplinkotyra apibrėžtis Stambiamolekuliai organiniai junginiai, sudaryti iš α aminorūgščių liekanų, sujungtų peptidiniu (kovalentiniu) ryšiu. Yra visų gyvųjų organizmų ląstelių pagrindinė sudedamoji dalis –… …   Ekologijos terminų aiškinamasis žodynas

  • протеины — (греч. protos первый; син. белки простые) белки, молекула которых содержит только белковые компоненты и при полном гидролизе распадаются только на аминокислоты …   Большой медицинский словарь

  • Протеины — (от греч. protos первый, главный)         простые белки, белки, построенные только из α аминокислот, соединённых пептидной связью (См. Пептидная связь). По растворимости в воде и солевых растворах различают 7 групп белков, относящихся к П.:… …   Большая советская энциклопедия

  • dic.academic.ru

    Протеиды ферменты - Справочник химика 21

        На основании вышеизложенного можно сделать вывод, что все ферменты по своей химической природе делятся на две группы 1) однокомпонентные ферменты — протеины, представляющие собой простые кристаллические белки к ним относится большинство гидролитических ферментов 2) двухкомпонентные ферменты — протеиды, состоящие из активной группы и специфического коллоидного носителя к этой группе принадлежат в основном ферменты, катализирующие окислительно-восстано-вительные процессы. [c.520]     Однако существуют и протеиды-ферменты (например, некоторые дегидрогеназы), простетические группы которых не содержат атомов металлов и не могут быть причислены ни к одной из описанных выше групп белков. Их приходится поэтому выделять в особую группу белковых веществ. [c.68]

        К протеидам принадлежат также некоторые ферменты (в частности, с витаминами в качестве небелковых групп, см. 40.5) и гормоны (см. 40.4). [c.551]

        Другими важными протеидами, содержащими медь, являются ферменты из класса фенолоксидаз (см. главу Ферменты ). [c.454]

        Часть ферментов представляет собой сложные белки — протеиды, содержащие кроме белковой части — апофермента, еще и небелковую (простетическую) часть — кофермент. [c.29]

        Большое число протеинов и протеидов являются ферментами энзимами, биокатализаторами), В зависимости от того, какие реакции катализируют ферменты, их подразделяют на шесть основных групп. [c.658]

        Ферменты делятся на однокомпонентные и двухкомпонентные. Однокомпонентные относятся к простым белкам протеинам двухкомпонентные, состоящие из белкового и небелкового компонентов, относятся к сложным белкам— протеидам. В молекулу этих ферментов в качестве небелкового компонента нередко входят витамины. Большинство гидролитических ферментов относится к простым белкам. Ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные процессы, принадлежат к сложным белкам. [c.62]

        При отравлении стимулируется гликогенолиз и угнетается гликогенез, что обусловливает гипергликемию. Содержание Л. в печеночной ткани значительно снижается, угнетается активность альдолазы, активируется лактатдегидрогеназа, уменьшается концентрация пировиноградной кислоты, увеличивается уровень молочной кислоты. Содержание холестерина и р-липо-протеидов увеличивается изменяется баланс электролитов в крови, внутренних органах и структурах ЦНС в крови увеличивается концентрация пиридиннуклеотидов, содержание их в печени уменьшается, что связано с повреждающим действием иона Л. на никотинамидные ферменты в тканях нарушаются функции сердца и почек. [c.27]

        На основании некоторых явлений, не находящихся в непосредственной связи с катализом, известно, что в результате связывания с белком свойства вещества могут подвергаться глубокому изменению. Так, гем представляет собой нерастворимое в воде и нез стойчивое вещество, быстро превращающееся при соприкосновении с воздухом в гематин вследствие окисления Ре " в Ке " . Наоборот, гемоглобин, образующийся в результате связывания гема с белком — глобином, является растворимым в воде веществом, образующим обратимое соединение с молекулами кислорода — оксигемоглобин, в котором железо сохраняет двухвалентное состояние. Известны и другие протеиды, содержащие связанный гем, но с другими белками, чем с глобином, например пероксидаза, каталаза, цитохром и дыхательный фермент Варбурга. Ни один из этих протеидов не связывается обратимо с кислородом, но некоторые из них обратимо окисляются в формы с трехвалентным железом. Естественно, что эти различия в поведении обусловлены характером соответствующих белков, так как простетическая группа — гем — одна и та же во всех случаях. [c.799]

        По своей химической природе ферменты — это белковые вещества (протеиды). Молекула их может состоять или только нз белка, или из двух частей белковой и небелковой. Последняя получила название кофермента. Следует отметить, что одни и те же кофер-менты могут входить в состав молекул разных ферментов. [c.269]

        Двухкомпонентные ферменты (сложные белки, протеиды) наряду с белком содержат небелковую часть, ответственную за каталитическую активность и называемую агоном, простетичес-кой группой или коферментом. Простетическая группа прочно связана с белком, кофермент, наоборот, легко отделяется, например, при нагревании, диализе и способен к самостоятельному существованию. Белковая часть служит носителем (фероном, апоферментом) активной группы и одновременно резко повышает ее каталитическую активность. В свою очередь кофермент и простетическая группа стабилизируют белковую часть и делают ее менее уязвимой к денатурирующим агентам. [c.116]

        Общие сведения. К классу оксидорсдуктаз относится многочисленные ферменты, катализирующие реакции биологического окислении. Это- -сложные белки (протеиды), в состав простетических групп которых входят витамины группы В (рибофлапип, амид пикотиновой кислоты и др.), металлы (железо, медь), нуклеотиды. [c.121]

        Следует сказать, что в настоящее время можно считать твердо установленными следующие этапы процесса биосинтеза белка. Аминокислоты активируются для синтеза б слка через образование ам ино-ациладенилатов, прочно связанных со специфическими ферментами, которые используют энергию АТФ. За этим процессом следует перенос аминокислоты к иизкомолекуляр ному полинуклеотиду, который способен связывать аминокислоты. Наконец, эти промежуточные продукты (или их активные фрагменты) внедряются в микросомный рибонуклео-протеид, что зависит от -другого нуклеотида — ГТФ. [c.265]

        Изучение фотографических изображений клетки, полученных прн помощи микроскопа в разные моменты времени, позволили увидеть, что плазматическая мембрана, так же как и митохондрии и другие органеллы, постоянно находится в движении. Митохондрии скручиваются и поворачиваются, а поверхность мембраны постоянно совершает волнообразные движения. Пузырьки освобождают свое содержимое в окружающую среду, выводя его из клеток, а перенос веществ внутрь клетки осуществляется за счет процесса эндоцитоза (гл. 1, разд. Б.4). При помощи химических методов было показано также, что составляющие мембраны вещества транспортируются из эндоплаз1матического ретикулума в пузырьки аппарата Гольджи, в экскреторные гранулы и в плазматическую мембрану. Важным этапом биосинтетических процессов, протекающих в клетке, является присоединение углеводных (гликозильных) остатков к молекулам белка с образованием гликопротеидов и гликолипидов. Ферменты, катализирующие эти реакции, — гликозилтрансферазы (гл. 12)-—обнаружены в эндоплазматическом ретикулуме и в пузырьках а1ппарата Гольджи. Эти ферменты катализируют присоединение углеводных единиц (по одной в каждом акте реакции) к определенным местам молекул белков, липидов и других соединений, экскретируемых из клеток. Другие ферменты катализируют присоединение сульфатных и ацетильных групп к углеводным фрагментам молекул глико Протеидов. [c.356]

        Цитоплазма структурно неоднородна. Ее отграничивают от клеточной стенки поверхностная плазматическая мембрана -плазмалемма,аот вакуоли - вакуоляр-ная мембрана (тонопласт). Внутри цитоплазмы также существуют мембранные структуры (зндоплазматическая сеть и диктиосомы), а также гранулы, называемые рибосомами. Эндоплазматическая сеть создает в живой клетке больщую внутреннюю мембранную поверхность, на которой закрепляются ферменты и осуществляются реакции, связанные с обменом веществ. Диктиосомы (тельца Гольджи) выполняют секреторные функции, в том числе, связанные с образованием клеточной стенки и вакуолей. Рибосомы представляют собой глобулярные макромолекулы рибонуклео-протеидов, принимающих участие а синтезе белка. [c.195]

        В литературе до сих пор употребляются и другие наименования компонентов сложных ферментов, в частности фермент-протеид , белковый компонент (апофермент), кофермент (коэнзим) и простетическая группа . Под коферментом часто подразумевают дополнительную группу, легко отделяемую от апофермента при диссоциации. Предполагают, что простетическая группа может быть связана с белком ковалентными и нековалентными связями. Так, в молекуле ацетилкоэнзим-А-карбоксилазы кофактор биотин ковалентно связан с апоферментом посредством амидной связи (см. главу 7). С другой стороны, химические связи между кофакторами и пептидными цепями могут быть относительно слабыми (например, водородные связи, электростатические взаимодействия и др.). В таких случаях при выделении ферментов наблюдается полная диссоциация обеих частей, и изолированый белковый компонент оказывается лищенным фер- [c.120]

        Некоторые виды плесневых грибов (родов Aspergillus, Fusarium, Peni illium) способны производить фермент глюкозооксидазу — флаво протеид, катализирующий следующую реакцию  [c.376]

        По мере распада высшие жирные кислоты превращаются в соединения с укороченной углеродной цепью и, наконец, в бутирил-КоА, окончательное Р-расщепление которого протекает в результате дегидрирования флаво-протеидом бутирил-А-дегидрогеназой [228] в кротонил-КоА, и затем при действии специфических ферментов вр-оксибутирил-КоА, ацетоацетил-КоА [c.91]

        Превращения в цикле трикарбоновых кислот (см. с. 320) — главный источник энергии в организме. Флавопротеидные коферменты катализируют в цикле трикарбоновых кислот две реакции непосредственное дегидрирование янтарной кислоты в фумаровую кислоту без участия в этой реакции никотинамидных протеидов и окислительное декарбоксилнрова-ние а-кетоглутаровой кислоты с образованием сукцинил-КоА (см. с. 91). Помимо этого, они переносят водород от НАД-Н и НАДФ-Н, принимающих участие в цикле трикарбоновых кислот, на ц)угие ферменты тканевого дыхания. [c.562]

        Протеиды являются белковоподобными веществами, в которых с белком связаны составные части небелкового характера, так называемые простетические группы. К хромопротеидам относят ферменты дыхания и гемоглобин. В них иростетической группой служит красящее [c.657]

        Познакомившись с основными веществами, находящимися в молоке, мы переходим теперь к главной, с нашей точки зрения, составной части его — к белковым веществам. Их в молоке находится от 3,0 до 3,5%, и большая часть принадлежит казеиногену. Так называют то вещество, которое, будучи коагулировано и выделено из молока, называется казеином. Есть ли разница между казеиногеном и казеином, и какова эта разница, точно ответить нельзя. Вероятно она есть, так как казеиноген находится в молоке в определенном коллоидном состоянии, будучи связан с кальцием и фосфором. При коагуляции, изменяется не только коллоидное состояние, но повреждается и вся система казеиногена, изменяется его связь с некоторыми солями (кальций и фосфор). Возможно рассматривать казеиноген как сложный протеин, т. е. как протеид, состоящий из казеина плюс фосфорнокальциевое соединение (Оппенгеймер). Казеиноген представляет собой более сложный ассоциат по сравнению с казеином. Действием химозина — фермента, находящегося в желудке теленка, в сычуге, казеиноген, коагулируя, переходит в казеин есть предположение, что при этом более сложная мицелла казеиногена распадается на менее сложные — казеина. Какая-либо значительная химическая разница между казеином н казеиногеном не доказана. Установлено лишь, что казеин выпадает в осадок легче казеиногена и что соли кальция и других двузначных металлов осаждают казеин уже при комнатной температуре, а казеиноген — лишь при нагревании. [c.60]

        Металлопротеиды. Протеиды, содержащие в качестве простетической группы Си, Ре, 2п. Сюда относятся такие ферменты, как фенолоксидазы (тирозиназы), и такие дыхательные пигменты беспозвоночных, как гемоцианины, представляющие собой Си-протеиды. Инсулин — гормон поджелудочной железы, по многим свойствам сходный с альбуминами, но резко отличаю- [c.177]

        Ферменты, или энзимы, являются биологическими катализаторами, ускоряю-шимн химические процессы обеспечения жизнедеятельности любых организмов. Все ферменты относятся к белкам, и их разделяют на два типа вещества чисто белковой природы и соединения, в которых белковая часть связана с небелковыми компонентами — оферлектали. В качестве кофермента могут выступать простетические группы, входящие в состав фермента — протеида либо другие ниэкомолекулярные органические соединения, чаще всего витамины, связанные с белком в комплекс. В последнем случае биологическая активность белковой структуры проявляется только в соединении с небелковой частью молекулы. [c.559]

        Дальнейшее окисление, протекающее особенно быстро в щелочных растворах, необратимо и приводит к образованию щавелевой и А-треоновой кислот. Обратное восстановление дегидроаскорбиновой кислоты происходит, нанример, при действии сероводорода, причем наиболее полно при pH 4,5. Во многих растениях, наряду с аскорбиновой кислотой, находится специфический фермент—аскорбиноксидаза (Си-протеид), ускоряющий реакцию обратимого окисления ее в дегидроаскорбиновую кислоту. в присутствии молекулярного кислорода. Аскорбиновая кислота — часть окислительно-восстановительной системы растительной клетки. Она активирует катепсин, эстеразу и другие биохимические системы в животном организме. [c.211]

        Растворимые белки встречаются в клетках в растворенном состоянии или в виде гидратированных гелей. Альбумины растворимы в водо и в разбавленных растворах электролитов (кислот, оснований, солей) глобулины отличаются от албуминов тем, что они растворимы только в растворах электролитов. К этой категории относятся все белки со специфическими физиологическими свойствами белки кровяной сыворотки, ферменты, многие белковые гормоны, антитела л токсины. Важной категорией белков являются протеиды, или сопряженные протеины, — соединения белков с небелковым компонентом. [c.416]

        Кроме активных групп (ферменты — протеиды) или активных центров (ферменты — протеины) биокатализаторы имеют субстратный центр — участок ответственный за присоединение субстрата к ферменту и аллостерический центр, при присоединении к которому изменяется третичная структура белковой молекулы. Это присоединение приводит к изменению конфигурации активного центра и, как следствие, к увеличению или уменьшен лиго каталитической активности фермента. [c.40]

        В отличие от протеидов других классов простетические группы нуклеопротеидов— нуклеиновые кислоты, или полинуклеотиды, — являются макромолекулярными соединениями. Они имеют сложное строение и дают в результате гидролиза фосфорную кислоту, пентозу и пиримидиновые и пуриновые основания. Строение нуклеиновых кислот будет описано ниже (см. Нуклеиновые кислоты ). В плазме клетки (цитоплазме) было обнаружено также очень большое число шарообразных частиц, называемых микросомами, с молекулярными весами порядка нескольких миллионов, также состоящих из нуклеиновых кислот (рибонуклеиновой кислоты) и белков, В этих микросомах происходит синтез белков. Нуклеиновые кислоты микросомов действуют как матрицы или клише (гены), служащие для синтеза специфичных белков и для своего собственного воспроизведения (Н. Е, Паладе, 1955 г,), В этом синтезе участвуют также и ферменты, связывающие аминокислоты с аденозиимонофосфорпой кислотой (М, Хогланд, 1956 г.). [c.455]

        Методы получения кристаллических ферментов тождественны методам, применяемым при очистке и кристаллизации белков. По существу, все полученные до настоящего времени кристаллические ферменты оказались либо простыми, либо сложными белками (протеидами) с определенной простетической группой. [c.793]

        Условия растворимости ферментов сходны во всех отношениях с таковыми у глобулинов. Если бы не были известны необычайные каталитические свойства чистых кристаллических ферментов, то их можно было бы отнести, по-видимому, к обычным классам белков или протеидов. Весьма вероятно, что во многих клетках вся или почти вся плазма состоит из ферментов (Виртапен). Подобно всем белкам, ферменты являются специфическими антигенами при введении в кровь животного они вызывают образование антител. [c.793]

        Для многих ферментов (ферментов-протеидов) установлено наличие двух компонентов белкового вещества (апоферыента) и простетической, или активной, группы (кофермента)—вещества небелкового характера или, в некоторых случаях, атома тяжелого металла (некоторые оксидазы, например, являются Си-протеидами). При этом-у одних ферментов эти компоненты прочно между собой связаны, у других же — связь эта непрочна и фермент в растворе находится в значительной части в диссоциированном состоянии в виде кофермента и апофермента, причем кофермент, в противоположность апоферменту, диффундирует через полупроницаемые мембраны и является термостабильным. [c.36]

        Кроме молока ксантиноксидаза найдена у крупного рогатого скота в печени и в других органах. Фермент представляет собой протеид, содержащий в качестве активной группы флавинаде-ниндинуклеотид—ФАД  [c.60]

        Пероксидазы представляют собой протеиды, содержащие в качестве активной группы железопорфириновый комплекс. Вследствие этого они угнетаются ПСЫ, НгЗ, гидроксиламином, тиомочевиной. Пероксидазы угнетаются также перекисью водорода, поэтому необходимо следить за тем, чтобы избытка ее при пробах на пероксидазу не было. Пероксидазы, по сравнению с другими ферментами, довольно стойки по отношению к инакти-вироваиию нагреванием. Присутствие фермента каталазы может угнетать пероксидазную реакцию за счет разложения перекиси водорода. [c.64]

        Популярность метода электрофореза в геле привела к созда нию методов специфического обнаружения и количественной оценки в геле белков, гликопротеинов, липопротеинов, нуклео-протеидов и многих ферментов [113, 114]. Все эти методы могут применяться и при электрофокусировании в геле при услови1 , что удалось избежать влияния амс олитов-носителей. При обнаружении некоторых ферментов может оказаться полезным [c.331]

        Ферментами, или энзимами, называются катализаторы, обеспечивающие протекание всевозможных биохимических реакций в живых организмах. Все без исключения ферменты относятся к классу белков. В одних случаях ферментативная активность присуща простым белкам — протеинам, состоящим только из полипептидных цепей. Другие простые белки — апоферменты — проявляют каталитическую активность лишь в присутствии определенных органических промоторов, называемых коферментами. Встречаются среди ферментов также сложные белки, протеиды, состоящие из полипептидной части, соединенной с так называемой простетической группой, относящейся к другим классам соединений. Существуют ферменты, активные только в присутствии определенных ионов, обычно ионов металла, называемь1Х ионным кофактором. [c.427]

        К числу протеидов относятся нуклеопротеиды (в состав их входят нуклеиновые кислоты) хромопротеиды (содержат пигментную группу) фосфопротеиды (содержат фосфор зую кислоту) глю копротеиды (содержат углеводы) липопротеиды (связаны с жирами или липоидами) и ряд сложных белков-ферментов, содержащих различные простетические (небелковые) группы. [c.49]

    chem21.info

    Протеиды — Что такое протеины и протеиды? Каково пищевое значение белков? — 22 ответа

    

    Протеиды это

    В разделе ВУЗы, Колледжи на вопрос Что такое протеины и протеиды? Каково пищевое значение белков? заданный автором Настя Смирнова лучший ответ это Протеин (от англ. - protein – белок) – добавка, состоящая на 70 – 95 % из белка - самого важного строительного материала для питания и наращивания мускулатуры. В зависимости от натуральных источников происхождения белков в продукте, в спортивном питании выделяют сывороточный протеин, молочный (казеиновый) протеин, яичный протеин, соевый протеин, а также гидролизат молочной сыворотки. Существуют также протеиновые изоляты (изолированные протеины) – протеины с наиболее высоким содержанием белкаПротеиды, сложные белки; состоят из простого белка — протеина и компонента небелковой природы, называется простетической группой. В зависимости от характера простетической группы П. подразделяют на гликопротеиды, липопротеиды, нуклеопротеиды, хромопротеиды, фосфопротеиды. К П. относятся многие белки-ферменты. Простетическая группа присоединена к молекуле простого белка ковалентными или нековалентными связями; отрыв простетической группы приводит к снижению устойчивости (лабилизации) белкового компонента, иногда к его денатурации. П. играют важную роль в жизнедеятельности организма: они участвуют во многих узловых реакциях процесса обмена веществ и энергии, являются структурными компонентами клеток и тканей.Белок является важнейшим компонентом пищевых продуктов. В химическом отношении белки представляют собой сложные азотосодержащие биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Именно содержанием азота белки отличаются от других органических веществ. Белки — высокомолекулярные соединения. Аминокислотный состав разных белков неодинаков и является важной характеристикой каждого белка и критерием его ценности в питании. Каждая аминокислота имеет строго определенное значение при синтезе тканевых белков. Белки делятся на простые и сложные. Простые белки содержат только аминокислоты, или белковую часть. Сложные белки, помимо аминокислот, содержат небелковую часть, или простетическую группу. В зависимости от пространственной структуры белки делят на глобулярные (их молекулы имеют сферическую форму) и фибриллярные (их молекулы имеют нитевидную форму) . К простым глобулярным белкам относят альбумины и глобулины, которые широко распространены в природе и входят в состав молока, сыворотки крови, яичного белка. Многие структурные белки являются фибриллярными белками животного происхождения и выполняют в организме опорную функцию. К ним относятся кератины (белки волос, ногтей, эпидермиса) , эластин (белок связок, соединительной ткани сосудов и мышц) , коллаген (белок костной, хрящевой, рыхлой и плотной соединительной тканей) . По содержанию тех или иных аминокислот белки делятся на биологически полноценные и неполноценные. Биологически полноценные белки содержат незаменимые аминокислоты, т. е. те, которые не синтезируются в организме и попадают в него только с пищей. К ним относятся триптофан, лейцин, изолейцин, валин, метионин, треонин, лизин, фенилаланин, гистидин и аргинин. Неполноценные белки не содержат незаменимых аминокислот.

    Ответ от 2 ответа[гуру]

    Привет! Вот подборка тем с ответами на Ваш вопрос: Что такое протеины и протеиды? Каково пищевое значение белков?

    Ответ от Eol Doos[гуру].com/264zo2pнеужели это и правда так сложно?

    Ответ от 2 ответа[гуру]

    Привет! Вот еще темы с нужными ответами:

     

    Ответить на вопрос:

    22oa.ru


    .